TRABAJO PRÁCTICO Nº6

PROTEÍNAS DE INTERÉS EN KINESIOLOGÍA

INMUNOGLOBULINAS

Los anticuerpos o inmunoglobulinas son moléculas de naturaleza proteica producidos

por los…Linfocitos B

Existen 5 clases de Inmunoglobulinas:

1. ……IgG………

2. ……IgM……………

3. ……IgA……………

4. ……IgE…………….

5. ……IgD……………….

De ellas la… IgG……. es la única capaz de atravesar la barrera fetoplacentaria dando

inmunidad al feto y recién nacido.

Todas circulan en sangre y la …IgA…..puede encontrarse también en saliva,

lágrimas, leche materna y en secreciones del sistema digestivo.

La…IgE…… aumenta en los procesos alérgicos e infecciones parasitarias.

¿Cómo es la estructura química de una inmunoglogulina? A continuación se muestra

la estructura base de todas las inmunoglobulinas, señale en ella:

 Extremos amino y carboxilo terminal

 Sitio de unión al antígeno

 Sitio de activación de los fagocitos

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HEMOGLOBINA

La Hemoglobina es una proteína clasificada como …compleja….según su composición, …

de transporte…. según su función y ……globular….según su conformación.

La hemoglobina está formada como vemos en la imagen por 4 cadenas llamadas……

globinas……………………., 2…alfa.. y 2…beta….. Cada cadena tiene unido un grupo…
hemo….

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Señale en la siguiente estructura los componentes del grupo hemo y el sitio de unión del
oxígeno.

¿Cuántas moléculas de oxígeno pueden transportar cada molécula de hemoglobina?

……4 moléculas de oxígeno, 1 por cada grupo hemo………

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En el adulto encontramos dos tipos de hemoglobina, la …HbA1…….( 95%) , formada por
dos cadena alfa y dos beta y la ……HbA2…………………….(3%) formada por dos cadenas
alfa….. y 2……delta…..

En el feto y recién nacido encontramos …Hemoglobina fetal HbF…., formada por 2 cadenas
alfa. 2 cadenas…gamma….

Explique qué importancia tiene que la Hb fetal presente mayor afinidad por el oxígeno que la
HbA1c.

La HbF tiene mayor afinidad por el oxígeno que la HbA1, esto hace que la oxigenación de la
sangre fetal que se hace a través de la placenta por transferencia desde la Hb materna sea
más eficiente, así el oxígeno pasa de la HbA1 a la HbF con gran facilidad.………..

También podemos encontrar otras formas de hemoglobina como son:

Metahemoglobina incapaz de transportar oxígeno ya que presenta ……hierro al estado

férrico Fe3+…..

Carboxihemoglobina donde en lugar de oxígeno se une……monóxido de carbono CO.. , la

hemoglobina tiene 210 veces más afinidad por este gas que por el O2.

COLÁGENO

El colágeno es la proteína con función estructural más abundante en los vertebrados.

Está presente en el tejido conectivo de huesos, dientes, cartílagos, tendones y córnea
del ojo, y en tejidos epiteliales en los que desempeña un papel estructural como
proteína extracelular. Existen numerosos tipos de colágeno que se asocian de forma
variada formando diferentes agregados moleculares.
¿Cómo es la estructura de la molécula de colágeno?

La estructura primaria está dada por una secuencia de aminoácidos ricos en los
aminoácidos…glicina.., …prolina..., …hidroxiprolina… e…hidroxilisina…

La estructura secundaria está dada por……hélice alfa..

Tres hélices se asocian para formar la estructura cuaternaria que se conoce como……
tropocolágeno…

Las unidades de tropocolágeno se disponen en hileras y se empaquetan en fibrillas sin tomar

contacto entre ellas. Todas las unidades de tropocolágeno tienen la misma orientación.

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Entre los espacios “cabeza –cola” entre las moléculas de tropocolágeno pueden depositarse
cristales de……hidroxiapatita…. importante para la mineralización de huesos y dientes.

En la siguiente imagen podemos observar la conformación de la molécula de colágeno.

¿Qué vitamina cobra importancia en la producción de colágeno?

…Vitamina C…………

PROTEÍNAS MUSCULARES
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Las principales proteínas del músculo incluyen a la actina, la troponina, la tropomiosina
y la miosina.

La actina, troponina y tropomiosina constituyen los filamentos finos del sarcómero.

La tropomiosina es una proteína fibrosa que se aloja en los surcos que forma el
filamento de actina.

La troponina es un complejo de 3 proteínas llamadas TnT, TnI y TnC unidas de

manera no covalente.

La actina representa el 25% de las proteínas musculares, a continuación se muestra la

estructura de un filamento de actina, señale en él:

-el filamento de actina con su extremos amino terminal y carboxilo terminal.

-La troponina con sus regiones TnT, TnC y TnI.Indique cuál de ellos es el sitio
de unión a la tropomiosina, al Ca2+ al ATP.

- La tropomiosina

-La tropomodulina

La miosina representa el 55% de la proteína muscular y forma los filamentos gruesos.

A continuación se representa su estructura, señale en ella:

-Las dos hélices alfa que la forman con su cabeza y cola

-sitio de unión a la actina, sitio de unión al ATP

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Ubique en la siguiente imagen del sarcómero a las proteínas mencionadas:

Ubique también a las siguientes proteínas: titina, miomesina, alfa-actinina, desmina y

distrofina. Nombre brevemente la función de cada una de ellas.

Titina: estabiliza el sarcómero

Miomesina: estabiliza los filamentos gruesos de miosina

Alfa-actinina: Permite el anclaje de los filamentos finos de actina y es el sitio de unión

de un sarcómero con el siguiente.

Desmina y distrofina: permiten el anclaje del sarcómero a la membrana plasmática de

la célula muscular conocida como sarcolema.

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