Primero que nada, Las proteínas son biomoléculas de elevado peso molecular y

presentan una estructura química compleja. Sin embargo, cuando se someten a

hidrólisis ácida, se descomponen en una serie de compuestos orgánicos sencillos
de bajo peso molecular: los aminoácidos. Algunas proteínas están formadas por
una sola cadena de aminoácidos, mientras que otras, llamadas proteínas
oligoméricas, están formadas por varias cadenas individuales denominadas
protómeros o subunidades. A continuación se anexaran las diferentes
investigaciones respecto a las diferentes proteínas que existen.

COLAGENO

Abunda en el tejido conjuntivo, cartilaginoso y óseo. Tiene función de protección y

soporte. Su principal función es brindarle al organismo el armazón o matriz de
sustentación en la que toman forma los órganos y tejidos, siendo además responsable por
la firmeza, elasticidad e integridad de las estructuras e hidratación del cuerpo; por la
transmisión de fuerza en los tendones y ligamentos; por la transmisión de luz en
la córnea; por la distribución de fluidos en los vasos sanguíneos y conductos glandulares,
etc.

Forma parte de las estructuras cuartenarias, ya que, poseen más de una cadena
peptídica con una subunidad, en este caso, el colágeno, tiene tres subunidades,
además de que sus enlaces son estabilizadores, sin embargo, no covalentes.

El colágeno está compuesto por tres cadenas que forman una triple hélice. Cada
cadena tiene unos 1400 aminoácidos de los cuales uno de cada tres es una
glicina.

Por otra parte, tiene una forma fibrosa, pues son insolubles. Y por su composición,
el colágeno está formado por muchas moléculas de aminoácidos, pero se
destacan tres principalmente: Glicina, Prolina e Hidroxiprolina. La presencia de
estos aminoácidos particulares permite que las tres cadenas se enrollen una
alrededor de la otra formando una fibra muy resistente. Además, entre las cadenas
se establecen puentes de hidrógeno que confieren al colágeno una gran
estabilidad

La hélice de colágeno: Es mucho más alargada que la hélice α debido a que

abundan aa que no pueden formar puentes de Hidrógeno, como la prolina. La
estabilidad del colágeno se debe a la agrupación de tres hélices enrollándose para
formar una superhélice.

α-queratinas
Esta proteína posee una estructura hélices a, la cual, se encuentran entrecruzadas
por puedes de disulfuro, por tano, pertenece al grupo de las composiciones
conjugadas. Por sus características, tiene una función estructural, ya que, posee
una estructura resistente e insoluble de dureza y flexibilidad variables.

Esta se encuentra localizada en el cabello, las uñas, pezuñas, etc. Por tanto, tiene
una forma fibrosa, pues contiene y forma fibras largas.

Por otra parte, su estructura secundaria forma un espiral, se mantiene con esa
forma tan característica gracias a los puentes de hidrógeno y a las fuerzas
hidrofóbicas, que mantienen unidos los aminoácidos de dicha proteína. Todo esto
unido le da a la proteína esa especial dureza característica.

Las a-queratinas están constituidas por cadenas poli peptídicas de más de 300
residuos, en su mayor parte de pequeño tamaño, con estructura en hélice-a,
estabilizadas por sus correspondientes enlaces de hidrógeno, en las que se repite
una secuencia de 7 aminoácidos. En esta secuencia el 1º y el 4º puesto están
ocupados por aminoácidos apolares, mientras que en 5º y 7º posición hay
residuos polares.

La a-queratina tiene ciertas funciones en nuestro cuerpo como lo son: el

sostenimiento de los tejidos epidérmico y conjuntivo, así como también dentro de
la piel, pues, La piel elabora dos tipos de queratina: una blanda que constituye el
revestimiento córneo (capa de células muertas protectora de la piel) y la molécula
del pelo y otra dura (por su mayor contenido en azufre, oniquina) que forma las
uñas y la corteza del pelo.

MIOGLOBINA

Es una proteína monomérica transportadora de oxígeno que se encuentra en el

interior de las células, más abundante en las células musculares (le confiere el
color pardo rojizo al músculo), y su función es la de captar el oxígeno procedente
de la sangre y cedérselo a la mitocondria, donde es utilizado en la respiración
celular.

En ella se pueden apreciar ocho segmentos rectilíneos con estructura secundaria en hélice
α separados por curvaturas sin estructura secundaria aparente. Alrededor del 70% de la
cadena poli peptídica se encuentra en las 14 regiones plegadas en hélice α.

Representa sólo una de las múltiples posibilidades de plegamiento de una

proteína globular. La mioglobina es una proteína conjugada formada por una parte
proteica, la globina, y un grupo prostético, el grupo hemo.
La parte proteica está constituida por una única cadena peptídica con estructura
secundaria en hélice alfa, formada por 153 residuos de aminoácidos, que se
disponen en 8 segmentos de distinto tamaño, con entre 7 y 26 residuos de
aminoácidos cada uno. Estos segmentos están separados por “codos” formados
por aminoácidos incompatibles con la estructura en hélice alfa.

HEMOGLOBINA

La hemoglobina es una proteína oligomérica encargada del transporte de oxígeno

desde los pulmones hasta los diferentes tejidos a través de la sangre. La
hemoglobina como proteína oligomérica, tiene estructura cuaternaria.Se encuentra
en el interior de unas células especializadas que son los eritrocitos (hematíes o
glóbulos rojos). Es una proteína de color rojo, y es precisamente la hemoglobina la
que le da el color a estas células y a la sangre.

La hemoglobina es una proteína conjugada con una parte proteica que es la globina
y un grupo prostético que es el grupo hemo.

La parte proteica está formada por 4 cadenas peptídicas que no son iguales entre
sí, hay dos cadenas de tipo alfa (α) y dos cadenas de tipo beta (β), siendo, por tanto,
una proteína heterotetramérica (compuesta por 4 subunidades que no son iguales
entre sí). Las cadenas alfa están formadas por 141 restos de aminoácidos y las
cadenas beta por 146.

En la estructura cuaternaria de la hemoglobina se forman dos bloques, cada uno de

ellos constituido por la unión de una subunidad alfa y una beta, que son el bloque
alfa1-beta1 y bloque alfa2-beta-2, los dos bloques son iguales entre sí. La unión
entre los dos bloques no es perfecta, de forma que queda un canal en el centro de
la molécula de hemoglobina que es importante para su función.

CONCLUSION.

En conclusión, las proteínas son esenciales dentro de nuestro cuerpo, pues, este,
utiliza las proteínas para procrear sus moléculas pues así, pueden desencadenar
diferentes funciones. Es como la hemoglobina, tomándola por ejemplo, nuestro
cuerpo utiliza proteínas para llevar a cabo su elaboración y por consiguiente, la
hemoglobina tiene una tarea dentro del cuerpo, en este caso, como un transporte
de oxígeno.

Por último y a mi criterio personal, el ser humano, especialmente un niño,

hablando nutriológicamente, necesita consumir proteínas cada día, ya que su
cuerpo está en pleno desarrollo, pues de hecho, si un niño consume de manera
adecuada las proteínas esenciales, su requerimiento se desarrollara al momento
en que vaya creciendo poco a poco.

FUENTES DE INFORMACION:

Anónimo. (2015). Colágeno. 16/02/17, de EcuRed Sitio web:

https://www.ecured.cu/Col%C3%A1geno