Discusión 2

Bloque 1
1. Describir los diferentes niveles estructurales de las proteínas mencionando: enlaces que
las estabilizan y conformación de su estructura.
Las proteínas se clasifican por cuatro categorías
Primaria: Es la secuencia de aminoácidos en una cadena de polipéptido; estabilizados a
través de enlaces amida o mejor conocido como enlaces peptídicos.
Secundario: plegamiento de segmentos cortos (3.6 residuos aminoácidos), ofrecen dos
tipos de disposición espacial, hélices alfa y laminas beta. Son no covalentes
- Hélice alfa: Consiste en una hélice con una estructura dextrógira, para
estabilizar esta estructura intervienen los puentes de hidrogeno
(intracatenario) que se forman entre el grupo carboxilo y amino e los
aminoácidos colocados en posición 4, es decir el oxígeno del carbonilo y el
hidrogeno del del nitrógeno del 4to residuo después del primero.

- Lamina B: posee una estructura laminar, en patrón de zigzag, los grupos R de

los residuos se proyectan en direcciones opuestas, a partir de los enlaces H
Inter catenario (entre una cadena y otra) entre el O del carbonilo y los h de la
amida, con la diferencia que estos se forman con los segmentos adyacentes de
la lámina.
Los segmentos pueden ser paralelos los segmentos adyacentes de la cadena
proceden en la misma dirección amino a carboxilo
Antiparalela, los segmentos proceden de direcciones opuestas.
- Giros beta formado por 4 o 3 aminoácidos que unen dos segmentos de lámina
Beta antiparalela por medio de un puente de hidrogeno entre grupo carboxilo
y amida del cuarto residuo, deben estar en posición CIS, más abundante los de
glicina y prolina.
Terciaria: Tiene una proyección tridimensional, es una combinación de la estructura
hélice alfa y lamina beta para crear un dominio (sección de la estructura que tienen una
estructura secundaria definida), esta determinara la función de la proteína. Su estabilidad
se puede dar por enlaces covalentes (puentes disulfuro, enlaces amida) o no covalentes
(Fuerza electrostáticas, puente de hidrogeno)
Da lugar a dos tipos
Fibroso - las hélices a o láminas b que lo conforman, mantienen su orden y no tienen
grandes modificaciones, solo ligeros giros longitudinales.
Globular - su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se forman
regiones con estructuras al azar, hélices y láminas y acodamientos.
Cuaternaria: conformada por varias cadenas polipeptídicas, cada una de estas cadenas se
denominan protómero, estabilizadas abundantemente por las interacciones débiles
(hidrofóbicas, polares, electrostáticas y puentes de hidrógeno A través de la organización
proteica cuaternaria se forman estructuras de gran importancia biológica como los
microtúbulos, microfilamentos, capsómeros de virus y complejos enzimáticos y
hemoglobina.
2. Describir la estructura de las siguientes proteínas: colágeno, alfa-queratina, actina,
hemoglobina/mioglobina y albúmina.
Proteína Estructura
Colágeno Secundaria tridimensional, levógira, con cadena alfa, con tres
residuos por vuelta.

terciaria-tiene una estructura regular formando un cilindro de gran

longitud, forman una triple hélice, la disposición permiten que se
enrollen formando una fibra, unidad mediante puentes de hidrogeno
Alfa queratina Secundaria-La a-queratina posee enlaces disulfuro por los
monómeros de cisteína, proporcionan una gran resistencia y dureza
Actina Cuaternaria, Esta proteína puede encontrarse como dos diferentes;
una son los filamentos la ACTINA F y la otra es llamada monómero
ACTINA G. Ambas forman parte del tejido muscular y del
citoesqueleto de las células.
Hemoglobina La hemoglobina es una proteína con estructura cuaternaria, es decir,
esta constituida por cuatro cadenas polipeptídicas dos α y dos β
(hemoglobina adulta HbA dos α y dos γ(hemoglobina fetal HbF
Mioglobina Puede llegar hasta la estructura trerciaria, Es una proteína pequeña
(153 aa), que adopta una estructura hélice α, de manera que los aa
forman 8 hélice α (hélice α A-H) la conexión entre ellas se
denomina AB CD FG hasta llegar a la H
Albumina Cadena polipeptídica con 585 residuos de aa

La cadena se encuentra plegada localmente formando una

Estructura secundaria (hélice a), a su vez estas regiones se pliegan
unas sobre otras, para formar la estructura terciaria

3. Explicar las enfermedades que se producen por alteración en la estructura de proteínas

(osteogénesis imperfecta) y por alteración en el plegamiento (Enfermedad de Alzheimer).
Osteogénesis imperfecta – se sustituye la glicina en una cadena alfa por uno más
voluminoso como cisteína o serina
es una enfermedad congénita del tejido conectivo cuyo defecto bioquímico primario,
determinado genéticamente, se manifiesta como una alteración cuantitativa y/o
cualitativa del colágeno tipo I.
Se caracteriza por la fragilidad anormal de los huesos, la esclerótica del ojo es más
delgada de lo normal, hay varios tipos.
Los tipos 1 a 4 se deben por mutaciones en residuos de glicina en los genes COL1a1 o
COL1a2 o en ambos. Estas son de triple hélice y cuando hace falta el residuo de glicina no
se puede formar la triple hélice.
Tipo 1 leve pero el 2 severo
Tipo 3 y 4 son progresivos y deformantes
Todas estas mutaciones afectan la síntesis y la estructura del colágeno
Alzheimer
En la sustancia gris existen capas, capas seniles las cuales contiene un grupo de proteínas
denominadas neurofibrilares dentro e las neuronas, estas poseen b amiloide, proteína
endógena, es decir se deriva del metabolismo de aminoácidos no esenciales, el
replegamiento de esta proteína endógena se puede notar cuando se elevan los niveles de
la beta amiloide, esta proteína experimenta una transformación desde un estado soluble
en hélices alfa a uno rico en laminas b y propenso a la auto agregación.
Bloque 2.
4. Explicar la estructura del grupo hemo haciendo énfasis en la importancia de las
histidinas (F8 y E7) para la función biológica de la hemoglobina y mioglobina.
Estructura del grupo hemo
El grupo hemo se clasifica como una porfirina que tiene hierro unido a su estructura, la
porfirina son compuestos formadores por pirroles, tiene 4 pirroles es un tetrapirrol
Tiene dos componentes que son
El componente orgánico es una protoporfirina
El inorgánico es un metal con estado de oxidación +2, el hierro en estado ferroso, el
hierro esta unido a 4 átomos de nitrógeno cada uno perteneciente a los cuatro anillos
pirrólicos.
La histidina F8 proximal se une directamente al hierro del grupo hemo, la segunda o
histidina distal E7 no interacciona directamente con el grupo Hemo, pero ayuda a
estabilizar la unión del oxígeno al hierro ferroso
Función de la hemoglobina
Trasporta Oxigeno desde los pulmones hacia los tejidos
Función de la mioglobina
Almacena y transporta oxigeno localmente Proporcionar O2 a la mitocondria para la
síntesis aeróbica de ATP, facilita la difusión de oxigeno
5. Definir proteína alostérica, enfatizando los cambios en la estructura cuaternaria de la
hemoglobina con las conformaciones oxigenada (R) y desoxigenada (T) y la relación que
tiene con los efectos Bohr y Haldane.
Proteína alostérica
Es una proteína con una función enzimática que es alterada por una molécula llamada
efector alostérico.
Efecto Bohr
Cuando la sangre oxigenada llega a tejidos ricos en CO2, Fenómeno que ocurre en los
tejidos y favorece la liberación de oxígeno por parte de la hemoglobina.
El CO2 (pCO2 elevada), este entra en los eritrocitos y se hidrata el Co2 y como sabemos,
al hidratarse el CO2 se produce ácido carbónico que, al disociarse, produce la
disminución del pH intracelular provocando la liberación del O2.
Efecto Haldane
Efecto contrario al Bohr, y se da en los pulmones, donde hay una menor captación a una
mayor presión de Oxígeno, acá tendremos un medio básico.
Este fenómeno ocurre en capilares pulmonares en que la elevada concentración de O2
hace que se reduzca la afinidad de la hemoglobina por el CO2, desplazando la curva
hacia la izquierda, así la sangre no oxigenada que llega al sistema respiratorio empieza a
captar oxígeno y ceder el CO2.
Una proteína posee un centro activo, en el ejemplo de la hemoglobina y la mioglobina, El
grupo hemo es su centro activo que es donde se une el oxígeno y otro centro alostérico en
el cual participa la unión del BPG (acido bisfosfoglicerico) que regula la afinidad por el
oxigeno en relación a su presión parcial en los pulmones.
En la oxihemoglobina los protones funcionan como efectores alostéricos, a menor pH
menor afinidad, a mayor pH mayor afinidad, y sabemos que en los pulmones en el tejido
pulmonar existe mayores concentraciones de iones H.
6. Describir las curvas de saturación de la unión del oxígeno con la hemoglobina y
mioglobina, además los efectos de las variaciones de pH, concentración de 2,3-BPG y
pCO2.

P50 Hb = presión parcial de O2 necesaria para saturar la Hb al 50% = 26 mmHg

La curva de saturación es una grafica que nos ayuda a visualizar como se relaciona la
presión parcial del oxigeno y el porcentaje de saturación (hace referencia cuantos átomos
de oxígeno están unidos a la hemoglobina) de oxígeno en la hemoglobina.
Las alteraciones o desplazamientos que sufre esta curva se deben a tres factores
principales que derivan en un mismo causante, la acidez, estos tres factores son el pH, el
2,3-BPG, pCO2.
Si analizamos la curva de color azul, la que denominaremos curva ideal, porque podemos
ver una relación marcada que es
Pequeñas variaciones de la pO2 producen grandes cambios en el porcentaje de saturación
Grandes variaciones en la pO2 producen pequeños cambios en el porcentaje de
saturación.
Lo que demuestra la porción de la grafica respecto al aumento de la presión del oxigeno
es que la hemoglobina se vuelva más afín al oxígeno y a menores presiones de oxígeno le
es más difícil unirse al oxígeno.
Si miramos la grafica de forma descendente, podríamos interpretar que el pico mas alto
corresponde a la zona d ellos pulmones, ya que la sangre, en ese punto sale rica en
oxígeno, y a medida que se va acercando a diferentes tejidos del cuerpo, la saturación
disminuye y se da debido a cambios en el pH, recordemos que a menor pH la afinidad por
el oxígeno disminuye. Por lo que podemos deducir que esa sección de la grafica
corresponde al transporte y entrega del oxígeno a los distintos tejidos del cuerpo.
La sangre libera su oxígeno a los tejidos aproximadamente a una presión de 40 mmHg, el
cual es el punto mínimo para asegurar una correcta oxigenación en los tejidos. Todo lo
que esta por debajo de este parámetro significa que el oxigeno aportado por los pulmones
es insuficiente.
Lo que nos lleva al siguiente punto, los desplazamientos.
Cuando la curva se desplaza a la derecha significa que la hemoglobina tiene menos
afinidad hacia el oxígeno y libera más O2 hacia los tejidos, es donde entran los factores
como pH bajo, BPG alto y pCO2 alto, provoca menor afinidad al oxígeno. El efecto Bohr
El desplazamiento a la izquierda indica lo contrario, si aumento el pH, disminuye la BPG y
la pCO2 es baja, entonces la hemoglobina es más afín al oxígeno, significa que lo retiene
mas y tiene mayor dificultad de entregar ese oxígeno. El efecto haldane
Curva de la mioglobina
Es una curva hipérbola
P50 Mb = presión parcial de O2 necesaria
para saturar la Mb al 50% = 1 mmHg
pO2 en pulmones = 100 mmHg
pO2 en vena = 40 mmHg
musculo activo= 20 mmHg
Mitocondria necesita una presión de 5
mmHg
7. Explicar la importancia del estado de oxidación del hierro de la hemoglobina y cuál
sería su estado de oxidación al unirse a C, CO, O2.
El estado de oxidación del hierro de la hemoglobina representa una gran importancia a la
hora de transportar oxígeno, ya que este es el que determina dicho proceso, en el caso de
la hemoglobina, los residuos de la Histidina proximal y distal ayudan a mantener el
estado de oxidación del hierro en 𝑭𝑭𝑭𝑭+𝟐𝟐 , es decir su forma reducida, cuando la
hemoglobina reacciona con moléculas como CO(monóxido de carbono) o CN- (cianuro)
el estado de oxidación del hierro pasa a 𝑭𝑭𝑭𝑭+𝟑𝟑 , es decir su forma oxidada, la cual es
incapaz de unirse al oxígeno, eso se traduce como la incapacidad de la misma de
transportar dicho oxígeno. Esta forma “inactiva” de la hemoglobina se denomina
METAHEMOGLOBINA.
Si el estado de oxidación no se mantuviera como 𝑭𝑭𝑭𝑭+𝟐𝟐 , la metahemoglobina (𝑭𝑭𝑭𝑭+𝟑𝟑 )
reaccionaria por su gran afinidad con el cianuro CN- (intoxicación por cianuro), tiene
una afinidad superior respecto al Oxigeno, causando hipoxia citotóxica funcional,
perjudicando especialmente el sistema cardiovascular, interrumpiendo el transporte de
O2 en la hemoglobina, además de bloquear la fosforilación oxidativa e inhibir la
producción de ATP aeróbico.
Bloque 3
8. Describir la naturaleza química, propiedades generales y la función que desempeñan
las enzimas en los sistemas biológicos.
Las enzimas son moléculas cuya naturaleza química mayormente está constituida por
proteínas con funciones catalíticas lo cual permite adoptar estructuras terciarias y
cuaternarias, es decir son catalizadores, contribuyendo así al aumento de la velocidad de
las reacciones químicas que ocurren dentro de todos los organismos vivos.
Dentro de sus propiedades se encuentran.
- Generalmente aumentan las velocidades de la reacción no catalizada
correspondiente por factores de 10 a la 6 o más veces.
- Las enzimas pueden sufrir modificación transitoria durante la catálisis (La
catálisis es el proceso por el cual se aumenta la velocidad de una reacción
química), pero no se consumen ni se alteran permanentemente.
- Poseen un alto grado de específicas respecto a sus sustratos (significa que cada
enzima tiene una función determinada sobre compuestos específicos)
Funciones
Dentro de las funciones más importantes de las enzimas se encuentra el regular todo tipo
de funciones y procesos bioquímicos dentro del organismo, es decir contribuyen a la
homeostasis del cuerpo. Algunos ejemplos son
- Las enzimas digestivas secretadas en el ambiente ácido (pH bajo) del estómago
ayudan a separar las proteínas en moléculas más pequeñas.
- Sodio potasio ATPasa es responsable de mantener el gran exceso de iones Na+
fuera de la célula y el gran exceso de iones K+ en el interior de la misma.
- ALT, una enzima encargada de convertir proteínas en energía para las células
hepáticas.
- Amilasa, enzima encargada de ayudar al organismo a digerir los
carbohidratos.
9. Describir los diferentes componentes que participan en una reacción enzimática y los
mecanismos de catálisis enzimática
En la reacción enzimática participan diferentes moléculas pequeñas como lo son
Cofactores, Los grupos prostéticos y coenzimas
Cofactores
Son moléculas ya sea orgánicas denominadas Coenzimas o inorgánicas denominadas
grupos prostéticos, además son de naturaleza no proteica que algunas enzimas requieren
para la reacción catalítica, actúa como activador para alguna clase de enzimas inactivas,
la unión de un cofactor y una apoenzima producen una holoenzima, la diferencia de los
cofactores prostéticos y coenzimas radica en su forma de unión a la proteína inactiva.
Grupos protéticos
Son cofactores que se unen firmemente covalente a la apoenzima y estos pueden ser iones
metálicos, como Fe, Cu, K, Mn, Mg entre otros, es por ello que es necesario la presencio
de iones metálicos para el funcionamiento de las células.
Coenzima
Son moléculas orgánicas, un tipo de cofactor que se unen transitoriamente a la proteína
inactiva, es decir se unen débilmente ya que entran y salen de la reacción catalítica, por
ejemplo algunas vitaminas, a diferencia d ellos sustratos las coenzimas no se alteran de
forma irreversible, son reciclables.
Ejemplo – el NAD+ que puede participar en muchas reacciones oxido reducción,
aceptando un ion de hidrogeno y dos electrones de un sustrato formando el NADH, así
pues, este puede donar esos dos electrones a un segundo sustrato reformándose y así
puede usarse una y otra vez.
Los mecanismos de catálisis
Por proximidad
Es el tipo de catálisis en la cual el sustrato debe ubicarse dentro de una distancia optima
para formar enlace con la enzima, esto normalmente ocurre a altas concentraciones,
porque así es mas probable que la velocidad de reacción aumente.
Acido-base
Es aquel en el que los grupos prostéticos o cadenas laterales que conforman la enzima
actúan como ácidos o bases y los hay de dos tipos.
La especifica que es cuando los únicos ácidos o bases que participan son iones de
Hidrogeno, por lo que la velocidad esta influida por los cambios de concentración de iones
H, es decir cambios en el pH
La reacción general se da cuando la velocidad de la reacción responde a todos los ácidos o
bases presentes en el medio.
Por tensión
Se da cuando las enzimas se unen a sus sustratos en puntos específicos para debilitar un
enlace covalente (reacción lítica) por medio de la distorsión física y polarización
electrónica.
Covalente
Tipo de catálisis donde se forman enlaces covalentes entre enzima y uno o más sustratos,
convirtiéndose así en una enzima modificada esto con el objetivo de que la energía de
activación sea menor y por lo tanto una velocidad en la reacción mas rápida, sin embargo,
este estado es transitorio, la finalización de la reacción vuelve a la encima en su estado
natural.
La catálisis covalente a menudo sigue un mecanismo de “ping-pong”: uno en el que el
primer sustrato se une y su producto se libera antes de la unión del segundo sustrato
10. Explicar los factores que afectan la velocidad de las reacciones enzimáticas a través
del análisis de sus respectivos gráficos.
1. Concentración del sustrato

Esta grafica representa la relación entre Velocidad de reacción de la enzima y la

concentración de sustrato, de muestra una relación directamente proporcional.

A baja concentración de sustrato la velocidad de reacción aumenta repentinamente

cuando la concentración de sustrato va aumentando ya que hay mucha más enzima
libre y disponible para unirse con más sustrato. Esta grafica alcanza una zona de
poco cambio o meseta/ velocidad máxima cuando ya no queda enzima libre para
unir el sustrato, es decir está saturada.
2. Concentración de enzima.

En el caso de que la concentración de las enzimas aumente, la velocidad de reacción

de las mismas aumenta de forma exponencial, debido a que, a mayores
concentraciones de enzimas, más moléculas estarán disponibles para unirse al
sustrato y catalizar la reacción.

3. Temperatura

Las enzimas son muy sensibles a la temperatura por lo tanto un aumento de esta
aumentará la actividad enzimática y una disminución de la misma disminuirá la
velocidad de las enzimas. La mayoría de las enzimas humanas son más activas a una
temperatura de 37°, a temperaturas mayores a 50° la mayoría de proteínas sufren
desnaturalización y por ende una disminución casi inmediata de su actividad, es
por ello que es importante mantener un rango de temperatura corporal optimo.

4. pH
 Otro factor que influye es el pH, la mayoría de enzimas poseen un pH especifico al
cual funcionan mejor manteniendo la estructura terciaria adecuada de la proteína,
un cambio en el pH fuera de su rango optimo, puede generar la desnaturalización
y desencadenar un daño en la enzima. Pequeñas variaciones en el pH pueden aun
volver reversible la estructura de la enzima, pero con cambios fuera de su rango
optimo provocará daños irreversibles en la estructura enzimática.

Bloque 4.
11. Definir zimógenos y su mecanismo de activación.
Un zimógeno es una molécula precursora de enzimas, es decir, que tras un cambio
bioquímico dará lugar a una enzima totalmente funcional.
Activación de zimógenos.
La activación del zimógeno se da mediante la intervención de otra enzima, en la cual la
enzima operadora o enzima proteolítica (proteasa, proteinasa, peptidasa) promueve la
hidrolisis de uno o mas enlaces peptídicos, es decir usa al zimógeno como sustrato para
cambiar la conformación estructural, (una pérdida de fragmento de cadena
polipeptídica), esta se reorganiza y adquiere su conformación con un centro activo donde
puede realizar la catálisis volviéndose una proteína funcional activa.
12. Ejemplificar los diferentes tipos de inhibición enzimática, señalando los componentes
que participan y los factores que la causan.
Los inhibidores son moléculas que interfieren e la catálisis haciendo mas lenta la
actividad enzimática, se clasifica en dos tipos inhibidores Reversibles e inhibidores
Irreversibles.
Los elementos que participan son el sustrato, la enzima y el inhibidor, y son tres tipos de
Inhibidores Reversibles - La enzima se une con el inhibidor, el cual es muy parecido
estructuralmente al sustrato por lo que este puede unirse por el sitio activo y estos son del
tipo:
Competitivo –de la enzima formando el complejo EI (enzima + inhibidor). El cual afecta
negativamente la enzima, la unión es reversible por lo que agregar más sustrato significa
que habrá un desplazamiento del inhibidor y se forma el producto.
A competitivo – El inhibidor se una a un sitio distinta al que se une el sustrato, no afecta
la fijación, se une al complejo ES (enzima + sustrato), formando el complejo ESI (enzima
+ sustrato + inhibidor). Esta solo se observa en enzimas que actúan con dos o más
sustratos.
Mixto – La enzima se fija a un sitio distinto al del sustrato, pero puede fijarse tanto a la
enzima como al complejo ES.
Los inhibidores irreversibles se diferencian del primer tipo, ya que estos imposibilitan a la
enzima a poder regenerar su actividad enzimática, se unen de forma covalente, una
unión muy estable, destruyendo un grupo funcional de la enzima que es esencial para su
actividad, eh de ahí que el daño sea irreversible. Ejemplos
Metales pesados como plomo que inhibe la ferroquelatasa, la enzima responsable de
catalizar la inserción ferrosa en la protoporfirina.
Antibióticos como la Penicilina que inhibe a la transpeptidasa, la enzima necesaria para
formar la pared celular bacteriana.
Plaguicidas como los órganos fosforados, que inhiben la colinesterasa, enzima que se
encarga de hidrolizar al neurotransmisor acetilcolina.
13. Explicar la clasificación de las enzimas reguladoras y las principales características de
las enzimas moduladas alostérica y covalentemente.
Las enzimas reguladoras se caracterizan por poder modificar su velocidad de reacción en
respuesta a ciertas señales provenientes de otras moléculas, esto permite que la célula se
adapte a los cambios y mantener un equilibrio homeostático.
Estas se clasifican como.
Enzimas Alostéricas: Son enzimas capaces de modificar las condiciones del sitio activo a
partir de la unión de otra molécula en un sitio distinto por enlace no covalente y
reversible con de la enzima (sitio alostérico), a demás son enzimas oligoméricas, es decir,
está constituida por varias subunidades.
Sus efectores alostéricos pueden ser positivos (aumenta la afinidad con el sustrato) o
negativo (disminuye la afinidad con el sustrato)
Cuando el sustrato y modulador/efector son idénticos se denomina HOMOTROPICA
cuando el modulador/efector y el sustrato son diferentes se denomina HETEROTROPICA
Enzimas moduladas covalentemente: Regulan la actividad enzimática por modificación
covalente de uno o más residuos de aminoácidos de la molécula de la enzima, es decir,
modifica la conformación de una enzima para hacerla activa y catalizar una reacción a
inactiva o viceversa todo mediante la unión de una molécula con un enlace de tipo
covalente. Este proceso puede ser posible por la intervención de quinasas (enzima que
transfiere un grupo fosfato sustratos específicos) y fosfatasas (cataliza la eliminación de
grupos fosfatos de algunos sustratos).
Bloque 5
DEL CASO CLÍNICO:
14. Describir las manifestaciones clínicas del paciente, explicando el origen de la ictericia
de piel y conjuntivas.
Según la exploración física se determinó que el paciente presenta medidas
antropométricas normales para su edad, con la excepción de palidez en piel y mucosa
(ictericia).
La hemoglobina de pacientes con Hb S, se caracteriza por presentar las manifestaciones
mas severas de la anemia drepanocítica/ anemia de células falciformes, donde uno de sus
primeros signos es la polimerización de la hemoglobina S, por las interacciones
hidrofóbicas del ácido glutámico con alanina, provocando polímeros cruzados, lo que
causa la deformación del eritrocito (la forma de media luna) y posteriormente la
hemolisis prematura, esta hemolisis debido a su intensidad termina desencadenando la
elevación de bilirrubina indirecta (esta bilirrubina es desplazada por la sangre), lo cual
explicaría la ictericia en la mucosa del paciente.
Dato extra - La polimerización es un proceso químico por el que los reactivos, monómeros
(compuestos de bajo peso molecular) se agrupan químicamente entre sí, dando lugar a una
molécula de gran peso, llamada polímero
15. Explicar el motivo de la manifestación de anemia y crisis vaso-oclusiva en el paciente
del caso.
Debido a la mutación de la hemoglobina S por su composición esto provoca una
destrucción prematura de los glóbulos rojos, es decir, presenta anemia hemolítica (Tipo
de anemia caracterizada porque los glóbulos rojos se destruyen más rápido de lo que
pueden reemplazarse), el paciente al tener 18 meses de edad , muestra una transición de
hemoglobina fetal por hemoglobina S lo que causa la aparición de los síntomas más
severos y propios de la ACF, por la misma mutación de la Hb S, la estructura del eritrocito
cambia y provoca obstrucción vascular de tipo inflamatorio, por la interacción entre el
eritrocito y el endotelio vascular, ocasionando episodios de obstrucción e isquemia.
16. Explicar qué relación hay entre la alteración morfológica del eritrocito, el defecto en
la molécula de Hemoglobina S y la resistencia a la malaria que presenta el paciente.
La alimentación principal del parasito Plasmodium falciparum es a base de la
hemoglobina parte de su ciclo de vida es sobrevivir en el torrente sanguíneo, en el
proceso de alimentación termina rompiendo los glóbulos rojos y liberando la
hemoglobina restante con nuevos paracitos y así logra reproducirse, debido a la poca
concentración de nutrientes que le otorga la HbS este no logra completar su ciclo de vida
y por tanto el paciente muestra cierta resistencia ante la malaria.