PH

En la tabla No de la influencia del pH sobre la acción de la catalasa, podemos evidenciar

que entre mas ácido es el pH hay menor actividad enzimática al igual que en el pH alcalino,
por lo que la velocidad de reacción es más lenta. Se puede afirmar que un pH ácido y
alcalino es un factor que afecta la actividad enzimática de la catalasa por ende su velocidad
de reacción, por el contrario, un pH neutro favorece la actividad enzimática pues el
resultado de acción de la catalasa a pH 7 tuvo su máxima actividad, esto es debido a que
según la literatura cada enzima tiene un pH optimo, en el caso de la catalasa su pH optimo
esta entre 6,8 y 7,5 (Castro, A.J., Baquero, L.E. y Narváez, C.E, 2006). Las enzimas son
más activas a su pH óptimo, ya que este el pH que mantiene la estructura terciaria adecuada
de la proteína. Si un valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las
interacciones de los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo. Como
resultado, la enzima ya no puede unirse a un sustrato de manera adecuada y no ocurren
reacciones. Si se revierte un pequeño cambio en el pH, una enzima puede recuperar su
estructura y actividad. Sin embargo, grandes variaciones respecto del pH óptimo destruyen
de manera permanente la estructura de la enzima (Universidad del trabajo de Uruguay,
2020).
TEMPERATURA
En la tabla No de la influencia de la temperatura sobre la acción de la catalasa se obtuvo
una baja actividad enzimática a las temperaturas de 0ºC y 92ºC pues las enzimas son muy
sensibles a la temperatura. A bajas temperaturas, la mayor parte de las enzimas muestra
poca actividad porque no hay suficiente cantidad de energía para que tenga lugar la
reacción catalizada y a altas temperaturas, superiores a 50°C, la estructura terciaria, y por
ende la forma de la mayor parte de las proteínas, se destruye, lo que causa una pérdida de
actividad enzimática (Universidad del trabajo de Uruguay, 2020).
Sometiendo la enzima a una temperatura de 37ºC se logro observar bastante burbujeo lo
que nos indico una mayor actividad de la catalasa pues la mayoría de las enzimas humanas
son más activas a temperatura óptima, la cual es de 37°C (Universidad del trabajo de
Uruguay, 2020).
Capacidad de reutilización de la catalasa
En el hígado y la manzana se puede observar en la tabla No que la actividad de la catalasa
disminuye al ser reutilizada, en el caso de la manzana es nula, el único tejido que aumenta
su actividad enzimática al ser reutilizado es el corazón de pollo pues las enzimas no son
reactivos y no se gastan durante la reacción. Una vez que una enzima se une a un sustrato y
cataliza la reacción, es liberada sin cambios, y se puede reutilizar en otra reacción. Esto
significa que, para cada reacción, no es necesario tener una proporción 1:1 entre las
moléculas de enzima y de sustrato (Ramírez, J. 2014)
BIBLIOGRAFÍA
 [1] Universidad del trabajo de Uruguay. Factores que afectan la actividad
enzimática, México: Pearson Educación., 2020
https://uruguayeduca.anep.edu.uy/sites/default/files/inline-files/Factores%20que
%20afectan%20la%20actividad%20enzim%C3%A1tica.pdf
 [2] Castro, A.J., Baquero, L.E. y Narváez, C.E. Catalase, peroxidase and
polyphenoloxidase from pitahaya amarilla fruits (acanthocereus pitajaya), Scielo.,
2357-3791, 2006
http://www.scielo.org.co/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0120-
28042006000100009#:~:text=Para%20CAT%20se%20hall
%C3%B3%20que,2O2%20como%20sustrato.
 [3] Ramírez, J. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan?, Revista UNAM mx.,Vol 15
1607-6079, 2014
https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/art91.pdf