PROPIEDADES DE LOS ENZIMAS

Las propiedades de los enzimas derivan del hecho de ser proteínas y de

actuar como catalizadores. Como proteínas, poseen una conformación natural
más estable que las demás conformaciones posibles. Así, cambios en la
conformación suelen ir asociados en cambios en la actividad catalítica. Los
factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima
son:

 pH
 temperatura
 cofactores

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD

ENZIMÁTICA

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos

-COOH; amino -NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas
laterales de sus aminoácidos. Según el pH del medio, estos grupos
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la
conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica. Este es el llamado pH óptimo.
(Para activar la animación de la Figura de la derecha, pulsar la
opción "Recargar" del navegador).
 La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por
encima o por debajo del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la pepsina gástrica tiene
un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa
lo tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros
cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener estable el pH intracelular:
Los amortiguadores fisiológicos.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA

ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las

reacciones químicas: por cada 10ºC de incremento, la
velocidad de reacción se duplica. Las reacciones catalizadas
por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser
proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a
desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido
a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de
actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.

Especificidad[editar]
Las enzimas suelen ser muy específicas tanto del tipo de reacción que catalizan como
del sustrato involucrado en la reacción. La forma, la carga y las
características hidrofílicas/hidrofóbicas de las enzimas y los sustratos son los responsables
de dicha especificidad. La constante de especificidad, es una medida de la eficiencia de
una enzima, ya que la velocidad de la reacción se encuentra directamente relacionada con
la frecuencia con la que se encuentran las moléculas de enzima y sustrato. Las enzimas
también pueden mostrar un elevado grado
de estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.25
Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisión en su
actividad son aquellas involucrados en la replicación y expresión del genoma. Estas
enzimas tienen eficientes sistemas de comprobación y corrección de errores, como en el
caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacción de replicación en un primer paso,
para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto. 26 Este proceso, que
tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error increíblemente
baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en determinadas polimerasas
de mamíferos.27 Este tipo de mecanismos de comprobación también han sido observados
en la ARN polimerasa,28 en la ARNt aminoacil sintetasa29 y en la actividad de selección de
los aminoacil-tRNAs.30
Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas, ya
que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido que esta
amplia especificidad de sustrato podría ser clave en la evolución y diseño de nuevas rutas
biosintéticas.31
Modelo de la «llave-cerradura»[editar]
Las enzimas son muy específicas, como sugirió Emil Fischer en 1894. Con base en sus
resultados dedujo que ambas moléculas, la enzima y su sustrato, poseen
complementariedad geométrica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en la
otra,32 por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la «llave-cerradura»,
refiriéndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato como a
una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave sólo funciona en su
cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo explica la
especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la estabilización del estado de
transición que logran adquirir las enzimas.
Modelo del encaje inducido[editar]

Diagrama que esquematiza el modo de acción del modelo del encaje inducido.

En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificación al modelo de la llave-cerradura: las

enzimas son estructuras bastante flexibles y así el sitio activo podría cambiar su
conformación estructural por la interacción con el sustrato. 33 Como resultado de ello,
la cadena aminoacídica que compone el sitio activo es moldeada en posiciones precisas,
lo que permite a la enzima llevar a cabo su función catalítica. En algunos casos, como en
las glicosidasas, el sustrato cambia ligeramente de forma para entrar en el sitio activo. 34
El sitio activo continua dicho cambio hasta que el sustrato está completamente unido,
momento en el cual queda determinada la forma y la carga final. 35