UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE CHIRIQUÍ

CENTRO REGINAL UNIVERSITARIO DE BARÚ

FACULTAD DE ENFERMERÍA

ESCUELA DE ENFERMERÍA

LICENCIATURA EN ENFERMERÍA

BIOQUIMICA

PRUEBAS CUALITATIVAS PARA AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

INTEGRANTES:

SEGUNDO SEMESTRE

2022
 RESUMEN:
En este laboratorio utilizaremos un simulador para explorar la actividad de una enzima,
variando las condiciones del medio en que se encuentra.Las enzimas son catalizadores.
Generalmente son proteínas, aunque algunas moléculas de ARN también actúan como
enzimas.
Las enzimas disminuyen la energía de activación de una reacción, es decir, la cantidad de
energía necesaria para que ocurra una reacción. Logran esto al unirse a un sustrato y
sostenerlo tal manera que permite que la reacción ocurra más eficientemente.La parte de
la enzima donde se une el sustrato se llama el sitio activo. Aquí, la enzima cambia
levelmente de forma, encaja perfectamente con el sustrato y forma el complejo
enzima/substrato

Las enzimas son necesarias para todas las funciones corporales. Se encuentran en cada
órgano y célula del cuerpo, como en:
La sangre
Los líquidos intestinales
La boca (saliva)
El estómago (jugo gástrico)
PALABRAS CLAVE:
Enzima, pH, catalítica,Arn , temperatura, polipeptídica, absorbancia.

OBJETIVOS.
● Identificar los azúcares reductores.
● Conocer la reacción que se da en cada enzima cataliza.
● Conocer el efecto de los cambios de pH y de la temperatura sobre la actividad
enzimática

MARCO TEORICO:
Las enzimas funcionan mejor en un cierto rango de temperatura y pH; en condiciones
subóptimas, la enzima puede perder su capacidad de unirse al sustrato. Cada enzima
tiene un rango de pH óptimo, en el que se puede cambiar el pH fuera de este rango para
ralentizar la actividad de la enzima, ya que los valores extremos de pH pueden provocar
la desnaturalización de la enzima. A altas temperaturas la reacción puede acelerarse ya
bajas temperaturas puede ralentizarse, pero a temperaturas muy altas la enzima puede
perder su forma y dejar de funcionar. El aumento de la concentración de la enzima acelera
la reacción siempre que haya un sustrato al que unirse; cuando todo el sustrato está
unido, la reacción deja de acelerarse porque las enzimas adicionales no tienen nada a lo
que unirse. La concentración de sustrato también aumenta la velocidad de la reacción
hasta cierto punto, si todas las enzimas están unidas, un aumento en el sustrato no afecta
la velocidad de la reacción porque las enzimas presentes están saturadas y funcionan a
plena capacidad.
 MATERIALES Y REACTIVOS:
Aquí nos guiamos con la secuencia del simulador virtual:

1. Desplazamos los controles y elegimos nuestro nivel de pH y nivel de temperatura

para el ensayo.
2. Se va pulsando, en orden com a los botones para añadir los componentes de la
reacción a la cubeta de ensayo. (Señal del sustrato, señal de la muestra e inicia la
incubación.)
3. Una vez se haya desarrollado el color, se pulsa en el espectrofotómetro y el botón
para medir la absorbancia y anotar su valor.
4. Modifican de forma sistemática el pH o la temperatura y se anota cada valor de
absorbancia en el cuaderno de trabajo.
5. Con los valores anotados se realiza una grafica que reflejara la actividad
enzimática.
 CALCULOS Y RESULTADOS:

Tomamos los valores del As, con los diferentes niveles de pH y la temperature y los
anotamos en la tabla.

Se grafica , con los valores de la tabla.

DISCUSION DE RESULTADOS:
Los resultados fueron que la enzima 6-O-a-L-ramnosil – D- glucosidase (EC 3.2.1.168)
hidroliza el enlace glucosídico de sustrato que añadimos, la hesperidina, un glucosídico
natural formado por la union de rutinosa con hesperetina.
La rutinosa que se libera es el disacarido 6-O-a-L-ramnosil – D- glucose y tiene caracter
redactor ( en el ci1 de la glucose).esto se aplica para detector azucares reductores. Que
fue la rutinosa que reacciono ante el dinitrosalicilato.

CONCLUSIONES:
● Si el valor de pH está arriba o abajo del pH óptimo, se alteran las interacciones de
los grupos R, lo que destruye la estructura terciaria y el sitio activo, la enzima ya
no puede unirse al sustrato de manera adecuada y no se da la reacción.
● las enzimas son pequeñas herramientas de origen biológico que no solo permiten
la vida, si no que también las podemos aprovechar para hacer la nuestra un poco
más sencilla
● La temperatura en la actividad enzimática incide provocando un aumento en la
velocidad de la reacción hasta cierta temperatura óptima.
 INVESTIGACION DE ENZIMA
1: ¿Cuáles son las clases de enzimas y sus funciones?
Oxidorreductasas
Las oxidorreductasas son enzimas que actúan facilitando las llamadas reacciones redox,
de oxidación y reducción.
Isomerasas
Las isomerasas son enzimas curiosas, cuya función no es la de romper o unir moléculas,
sino de cambiar la forma de una misma molécula.
Hidrolasas
Las hidrolasas son enzimas cuya función es la de romper enlaces entre moléculas
mediante la hidrolización
Transferasas
Las transferasas son las enzimas encargadas de transferir de una molécula a otra ciertos
grupos químicos funcionales, como podrían ser por ejemplo los metilos o los anillos
aromáticos.
Ligasas
Las ligasas son enzimas cuya función es la de unir moléculas mediante enlaces
covalentes.
Liasas
Las liasas son un tipo de enzima que, al igual que las hidrolasas, se encargan de romper
enlaces químicos.

2. ¿Cuál es el pH y temperatura óptimas para la actividad enzimática de la enzima

ramnosil glucosidasa?
De acuerdo al método descrito para determinar la actividad enzimática, se determina la
correlación entre los parámetros variables de temperatura entre 20 y 70°C y el pH de 2 a
10, a concentración de enzima constante de 5,6U/mL.
3. Aplicaciones biotecnológicas de las enzimas? Mencionar 3 aplicaciones.

REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS:
https://libroelectronico.uaa.mx/capitulo-6-enzimas/efecto-del-ph-y-la-temperat.html
https://www.blogdebiologia.com/factores-que-afectan-la-actividad-enzimatica.html
https://www.redalyc.org/journal/4263/426360099005/html/#:~:text=De%20acuerdo%20al%
20m%C3%A9todo%20descrito,de%205%2C6U%2FmL.
https://biologia-geologia.com/biologia2/454_regulacion_de_la_actividad_enzimatica.html