Facultad de Ciencias Agrarias | Programa de Medicina Veterinaria | Curso de Bioquímica

Taller #6 – Estructura de proteínas

1. Tome las primeras 9 letras de su nombre:

a. Dibuje la estructura del péptido teniendo en cuenta la codificación de una letra de los
aminoácidos. Resalte los enlaces peptídicos, los carbonos alfa y los extremos N y C. Si su nombre
tiene letras que no corresponden a ningún aminoácido, remplace por los siguientes: D, K y E.
b. Calcule la carga de este péptido a los pH 2, 7 y 11.
c. Identifique qué posibles interacciones intermoleculares podrían establecer los residuos de este
péptido.

2. ¿Cuál es la principal fuerza que dirige la formación de estructuras secundarias de las proteínas?
¿Cuáles son las características diferenciales entre las hélices alfa y las láminas beta?

3. Un nuevo fármaco selectivamente rompe enlaces covalentes entre dos átomos de azufre de
aminoácidos no adyacentes en la cadena polipeptídica. ¿Qué nivel de la proteína tendería a afectarse
con este fenómeno? ¿Qué otra situación fisiológica de la célula causa modificaciones en este tipo de
enlace?

4. Las acuaporinas son proteínas que sirven como canales para el paso de moléculas de agua a través
de las membranas bilipídicas. ¿Qué tipo de aminoácidos estarían en el exterior de la proteína? Mencione
algunos ejemplos. ¿Qué otros aminoácidos estarían bordeando el canal? De algunos ejemplos y explique
qué posibles interacciones favorables se podrían establecer con las moléculas de agua.

5. La enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) es un trastorno neurológico degenerativo relacionada con

la enfermedad de las vacas locas (encefalopatía espongiforme bovina). La biopsia de los cerebros de los
individuos afectados revela agregaciones de una "proteína priónica", una proteína que es capaz de
plegarse en múltiples formas estructuralmente distintas. En la ECJ, se han identificado dos versiones de
la proteína patogénica. La forma normal está compuesta predominantemente por hélices alfa, mientras
que la variante patogénica tiene estructuras beta significativas. La estructura beta presumiblemente
tiene grupos hidrofóbicos más accesibles al solvente o que entran en contacto con el agua; es decir, no
contiene una capa externa polar. Sabiendo solo esto, ¿cómo podría diferenciar entre las conformaciones
normales y variantes patogénicas dada una muestra de cada una en el laboratorio de una manera muy
sencilla?

6. ¿Cuál de los siguientes aminoácidos tendría una carga negativa a pH fisiológico? Ácido glutámico,
histidina, lisina o asparagina.

7. ¿Un polipéptido con una carga neta positiva a pH fisiológico tendría probablemente aminoácidos con
qué grupos en su cadena lateral? Grupos ácidos, aromáticos, alifáticos o básicos.

8. Las proteínas pueden tener cuatro niveles estructurales: primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.
Aunque las proteínas pueden plegarse espontáneamente en una conformación funcional, hay una
variedad de agentes desnaturalizantes que pueden usarse para interrumpir o dañar el plegamiento de
las proteínas. El mercaptoetanol es un ejemplo de un agente desnaturalizante de proteínas; su
mecanismo consiste en romper los enlaces disulfuro que se encuentran en la proteína. Cuando se
introduce úrea en una proteína, se rompen los enlaces de hidrógeno que la mantienen unida. El calor
también puede considerarse un agente desnaturalizante, que tiene el potencial de interrumpir todas las
interacciones intermoleculares en una proteína. ¿Cuál de los siguientes niveles estructurales no se vería
afectado por la úrea? ¿Estructura secundaria, terciaria o cuaternaria? Explique.

9. La estructura de un aminoácido se encuentra a continuación.

Responda las siguientes preguntas sobre su estructura:

a. Encierre con un círculo el grupo funcional amina. ¿La amina es neutra o iónica en este caso?
b. Encierre con un triángulo el grupo funcional carboxilato. ¿Cuál es la diferencia entre un
carboxilato y un ácido carboxílico?
c. ¿Cuál es la definición de un zwitterión (también denominado “ion dipolar”)? ¿Todos los
zwitteriones son anfóteros? ¿Todos los anfóteros son zwitteriones? ¿Todos los aminoácidos
forman iones dipolares? ¿Este aminoácido en específico cumple la definición de zwitterión?
d. ¿Cómo se llama este aminoácido y cuál es su cadena R?
e. ¿Cuál es el carácter fisicoquímico de la cadena R de este aminoácido?

10. Responda las siguientes preguntas sobre la estructura de este péptido:

 a. ¿Cuál es la secuencia de este péptido empleando la nomenclatura de tres letras?
b. ¿Qué aminoácidos se encuentran en las terminaciones N y C?
c. Encierre las cadenas laterales y clasifíquelas como no polares, polares, ácidas o básicas.

11. Sin la ayuda de material de apoyo y basado únicamente en su conocimiento, haga el esfuerzo de
dibujar un esquema de una alfa hélice y una lámina beta en la que destaque las fuerzas que estabilizan
estas estructuras secundarias y los átomos involucrados en el establecimiento de estas fuerzas.

12. ¿Cuál de los cuatro niveles estructurales de las proteínas no es común en todas las proteínas? ¿Por
qué?

13. ¿Qué clase de proteína hace parte de los cuernos de los animales?

14. Considere el aminoácido cisteína. ¿Cuál es el pI de la cisteína y qué significa? A un pH de 2, ¿cuál es

la carga neta de la cisteína? Dibuje la estructura de la cisteína a este pH.

15. Describa el proceso de desnaturalización ocurrido en el siguiente escenario: el ceviche se prepara

sin calor; se colocan rebanadas de pescado crudo en una solución de jugo de limón. Después de 3 o 4
horas, el pescado parece estar “cocido”. ¿Por qué ocurre esto?

16. ¿Cuál es la diferencia entre la desnaturalización de una proteína y la hidrólisis de una proteína?

17. Las histonas son proteínas básicas que se unen al DNA. ¿Cuáles aminoácidos se encuentran en
abundancia en las histonas, y por qué? ¿Qué interacciones intermoleculares importantes ocurren entre
las histonas y el DNA?