FUNDACION UNIVERSITARIA SAN MARTIN - FACULTAD DE MEDICINA – PASTO

BIOLOGIA MOLECULAR Y ESTRUCTURAL

Taller de repaso de aminoácidos – péptidos - proteínas

1. ¿Qué es un aminoácido? ¿Por qué los aminoácidos presentan actividad óptica?

2. Realice un esquema con las diferentes clasificaciones de los aminoácidos y de dos ejemplos de
cada clasificación.

3. Escriba las fórmulas de los siguientes péptidos e indique el nombre, los enlaces peptídicos y los
extremos C y N terminales:
a) Gli-His-Asp
b) Lis-Met-Pro
c) Asn-Arg-Ala
d) Glu-Pro-Tre-Tir.

4. Después de analizar la estructura de la

molécula, indique:
a) ¿Se trata de un aminoácido?
b) ¿Es un alfa-aminoácido?
c) ¿Pertenece a la seria D o L?
d) Identifique su radical y clasifíquelo de acuerdo a su polaridad.
Justifique cada una de sus respuestas.

5. Cuáles son y a que se deben las propiedades iónicas de los aminoácidos.

6. Que es el punto isoeléctrico? Si el pI de la alanina es de 6,01 y se prepara una solución de este

aminoácido a pH 6,01 y se le aplica un campo eléctrico, como sería el movimiento de las moléculas
de alanina? Pero si el pH de la solución llega a 10, que pasa con la estructura del aminoácido
(DIBUJELA)? ¿Como se espera que sea el movimiento de este aminoácido en un campo eléctrico?

7. Defina péptido y enlace peptídico. Explique las características del enlace péptico. ¿Porque son
importantes los extremos N y C terminales en los péptidos?

8. Realice un cuadro con los siguientes péptidos de importancia biológica en el que se incluya;
número de aminoácidos, donde se produce y función.
a) Oxitocina
b) Hormona antidiurética - ADH
c) Glucagón
d) Somatostatina
e) Glutatión
f) Secretina
g) Gastrina

9. Se consideran cuatro niveles de organización en la estructura de las proteínas. Describa

brevemente la información que cada uno de estos niveles da y que fuerzas o enlaces la estabilizan.
10. Una proteína X está formada por dos protómeros A y B, el protómero A contiene 30 aminoácidos
de los cuales 60 % son repeticiones de lys-glu-met y el 40 % restante son aminoácidos hidrofóbicos
como val y ala, que se acomodan en forma de alfa hélice, luego la cadena adopta una forma casi
esférica en la que al centro se encentran ubicados los aminoácidos no polares atraídos por
interacciones hidrofóbicas y al exterior se ubican los aminoácidos polares que son capaces de
establecer puentes electrostáticos o salinos con los aminoácidos cargados que se encuentran en el
exterior del protómero B, este protómero es muy similar al A, sus principales diferencias son que el
protomero B adopta una forma beta-laminar y posee 6 aminoácidos más, los cuales son restos de Cis
que le permiten establecer puentes disulfuro, que al parecer son determinantes para que la proteína
pueda cumplir con su función, unirse con proteínas extrañas para neutralizarlas. Además, se
determinó que entre los componentes de la proteína X existe Cu++ que se une al protómero B a
través de una interacción electrostática con un resto de Glu, además se estableció que la proteína X
es pequeña, de bajo peso molecular y soluble en agua y soluciones salinas diluidas.
Con respecto a la anterior información, indique sobre la proteína X o sus protomeros:
a. Clasificación de la proteína X de acuerdo a su aspecto
_____________________________________
b. Clasificación de la proteína X de acuerdo a su función
_____________________________________
c. Clasificación de la proteína X de acuerdo a su composición
_________________________________
d. Que se puede decir sobre la estructura primaria del protomero A
_________________________________________________________________________________
e. Que se puede concluir respecto a la estructura secundaria del protomero B
________________________________________________________________________________
g. Es posible determinarle estructura cuaternaria a la proteína X? Si o No _________
h. Si respondió Si, ¿qué interacción estabiliza la estructura cuaternaria?
____________________________________________________________________
i. Que interacción se presenta en la estructura terciaria del protomero A _________________
__________________________________________________________________________________

11. ¿Verdadero o falso? Justifique su respuesta.

• Los grupos amino y carboxilo terminales constituyen un porcentaje alto de los grupos cargados en
la proteína. (V) (F)
• Toda la información necesaria para la estructura espacial de todas las proteínas está determinada
por su estructura primaria. (V) (F)
• Los disolventes orgánicos desnaturalizan las proteínas porque impiden las interacciones iónicas. (V)
(F)
• Los puentes disulfuro se establecen fundamentalmente entre residuos de cisteína próximos en el
espacio. (V) (F)

12. Que es la desnaturalización de una proteína? Qué factores la ocasionan. De un ejemplo de

desnaturalización.