PROTEÍNAS

NOTA: EN BASE A INFORMACIÓN BIBLIOGRÁFICA (REVISION DE LIBROS) DARÁ

RESPUESTA A LAS SIGUIENTES PREGUNTAS.

ASÍ MISMO AL FINAL DE SU TRABAJO REALIZARA UN GLOSARIO CON LAS

DEFINICIONES (CONCEPTOS) DE TODAS AQUELLAS PALABRAS O TÉRMINOS
MENCIONADOS QUE USTED DESCONOZCA.

1. Nomenclatura de los estereoisómeros de la isoleucina. La estructura del

aminoácido es:
a) ¿Cuántos centros quirales tiene?

b) ¿Cuántos iso¿ómeros ópticos?

c) dibuje fórmulas de perspectiva de todos los isómeros de la

isoleucina.

2. Tamaño de las proteínas. ¿Cuál es la masa molecular aproximada de una proteína de

682 residuos de aminoácidos en una única cadena polipeptídica?

3. Carga eléctrica de los péptidos. Un péptido tiene la secuencia:

a) ¿cuál es la carga neta de la molécula a pH3,8 y 11? (Utilice los valores de pKa para las
cadenas laterales y grupos amino- y carboxilo-terminales dados en la Tabla 3-1)

b) Estime el pI de ese péptido.

4. Solubilidad de los polipéptidos. Un método utilizado en la separación de polipéptidos

se basa en sus solubilidades diferenciales. La solubilidad en agua de los polipéptidos
grandes depende de la polaridad relativa de sus grupos R, especialmente del número de
grupos ionizados: cuantos más grupos ionizados haya, más soluble será el polipéptido.
De los pares de polipéptidos siguientes, ¿cuál es más soluble al pH indicado?
5. Propiedades del enlace peptídico. En los estudios por rayos X de péptidos cristalinos,
Linus Pauling y Robert Corey encontraron que el enlace C- N del enlace peptídico tiene
una longitud intermedia (1,32 Å) entre un enlace sencillo C –N típico ( 1,49 Å)y un doble
enlace C = N(1,27 Å).

También observaron que el enlace peptídico es plano (los cuatro átomos unidos al grupo
C-N se encuentran localizados en el mismo plano) y que los dos carbonos α unidos al C-
N se encuentran siempre en posición trans (en lados opuestos del enlace peptídico).

a) ¿Qué es lo que indica la longitud del enlace C-N sobre

su fortaleza y su orden de enlace, es decir acerca de si es
un enlace sencillo, doble o triple?

b) ¿Qué nos dicen estas observaciones acerca de la

facilidad de rotación alrededor del enlace peptídico?

6. Los enlaces disulfuro determinan las propiedades de muchas proteínas. Una

cierta cantidad de proteínas naturales son muy ricas en enlaces disulfuro y sus
propiedades se correlacionan con el grado de formación de enlaces disulfuro. Por
ejemplo, la glutenina, una proteína del trigo rica en enlaces disulfuro, es la responsable
del carácter cohesivo y elástico de la masa, elaborada con harina de trigo. También la
dureza y resistencia de los caparazones de tortuga son debidas a la presencia de enlaces
disulfuro en su α-queratina.

a) ¿Cuál es la base molecular de la correlación existente entre contenido en enlaces

disulfuro y propiedades mecánicas de la proteína?

b) La mayoría de las proteínas globulares se desnaturalizan y pierden su actividad

cuando se calientan brevemente a 65 °C. Sin embargo, a menudo se obseva que las
proteínas globulares que contienen muchos enlaces disulfuro deben ser calentadas
durante más tiempo y a mayor temperatura para desnaturalizarlas. Una de estas
proteínas es el inhibidor pancreático bovino de la tripsina (BPTI), que tiene 58 residuos
aminoácidos en una sola cadena y contiene tres enlaces disulfuro. Al enfriar una solución
de BPTI desnaturalizado, se recupera la actividad de la proteína. ¿Cuál es la base
molecular de esta propiedad?

7. Secuencia de aminoácidos y estructura proteica. La creciente comprensión de

cómo se pliega las proteínas ha permitido a los investigadores establecer predicciones
acerca de la estructura proteica basándose en los datos de la secuencia primaria de
aminoácidos.
a) Basándose en la secuencia de aminoácidos anterior, ¿dónde puede predecir que se
producirá giros β?

b) ¿en qué posiciones se podrían formar enlaces disulfuro intracatenarios?

c) Teniendo en cuanta que esta secuencia es parte de una proteína globular más grande,,
indique la posible localización, ya sea en el interior de la proteína o en su superficie
externa, de los siguientes residuos aminoácidos: Asp, Ile, Thr, Ala, Gln, Lys. Explique su
razonamiento.

MARCAR LA ALTERNATIVA CORRECTA (PARA DAR RESPUESTA REVISAR

INFORMACIÓN BIBLIOGRÁFICA)

1. ¿Qué interacciones no se producen cuando las subunidades de una proteína se

combinan para formar una estructura cuaternaria?

1. Los enlaces por puente de hidrógeno.

2. Las interacciones hidrofóbicas.

3. La formación de puentes disulfuro.

4. Las fuerzas de van der Waals.

5. Las interacciones electrostáticas.

2. Un D-aminoácido interrumpe la hélice alfa formada por L-aminoácidos. Otra anomalía

natural del mismo tipo que se produce en la formación de una hélice alfa es la presencia
de

1. Un residuo de prolilo.

2. Un residuo de arginilo cargado negativamente.

3. Un residuo de lisilo cargado positivamente.

4. Dos residuos de glicilo consecutivos.

5. Un residuo no polar próximo al C-terminal.

3. El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades:

 1. Los puentes de hidrógeno intracatenarios estabilizan la estructura nativa.

2. Los ángulos phi aportados por la prolina pueden rotar libremente, pero la
rotación de los ángulos psi está limitada por el anillo.

3. En todos los tipos de colágeno, las regiones superhelicoidales incluyen

toda la estructura excepto los residuos N- y C-terminales.

4. Debido a la estructura de la Gly, tres cadenas con conformación helicoidal

de poliprolina de tipo II pueden enrollarse entre sí y formar una superhélice.

5. Los enlaces cruzados entre las hélices triples se forman después de que
una enzima intracelular convierta alguna de las lisinas en alisinas.

4. Con relación a la hélice alfa de las proteínas, es cierto que:

1. Es característica del colágeno.

2. Se estabiliza por puentes de hidrógeno intercatenarios.

3. Cada vuelta de la hélice comprende aproximadamente 3,6 residuos.

4. Es característica de las proteínas fibrosas, como la fibroína de la seda.

5. Está mayoritariamente presente en todas las proteínas.

5. ¿Cuál de las siguientes afirmaciones es falsa con relación a las proteínas oligoméricas?

1. Todas las subunidades deben de ser idénticas.

2. Algunas subunidades pueden tener grupos prostéticos de naturaleza no

proteica.

3. Una subunidad puede ser muy similar a otras proteínas.

4. Algunas proteínas oligoméricas se pueden asociar en largas fibras.

5. Muchas tienen funciones reguladoras.

6. En relación con la función de las proteínas, es falso que:

1. La ovalbúmina es la proteína de reserva de las aves.

2. La elastina es una proteína estructural.

3. La insulina es una proteína hormonal.

4. La inmunoglobulina G es una proteína de defensa.

 5. La caseína es una enzima.

7. En la estructura de hélice alfa de las proteínas, los grupos R de las cadenas laterales
de los aminoácidos:

1. Se encuentran en la parte externa de la espiral de la hélice.

2. Generan los enlaces de hidrógeno que forman la hélice.

3. Se disponen hacia el interior de la hélice.

4. Producen solamente la formación de hélices de mano derecha.

5. Se alternan entre el exterior y el interior de la hélice.

8. Cuando los residuos de Thr y Leu están contiguos entre sí en una proteína, tienden a
romper la hélice alfa porque:

1. Existe una repulsión electrostática entre las cadenas laterales de Thr y/o
Leu.

2. Existe una repulsión estérica entre los volúmenes de las cadenas laterales
adyacentes de Thr y/o Leu

3. Ambos aminoácidos son altamente hidrofóbicos.

4. Ninguna de las cadenas laterales de los aminoácidos puede formar un

enlace de hidrógeno.

5. Se origina una posible interacción covalente entre ambas cadenas laterales

de Thr y/o Leu.

9. ¿Cuál/es de las siguientes afirmaciones es/son cierta/s en relación a los enlaces

peptídicos?

1. Son los únicos enlaces covalentes que se forma entre los aminoácidos en
las estructuras polipeptídicas.

2.  Los ángulos entre los átomos de C y N participantes en el enlace peptídico

se describen por los valores de psi y phi.

3. Tienen carácter parcial de doble enlace.

4. Las afirmaciones a y c son ciertas.

5. Todas las anteriores afirmaciones son ciertas.

10. Se califica de proteína oligomérica la que tiene:

1. Varios aminoácidos.

2. Varios puentes de hidrógeno.

3. Varios grupos prostéticos.

4. Varias cadenas polipeptídicas.

5.  Varios residuos de ácido siálico.

11. La determinación de la disposición espacial precisa de los átomos de una proteína

solamente se establece mediante:

1. El diagrama de Ramachandran.

2. La confección de un modelo molecular.

3. La difracción de rayos X.

4. La microscopía de luz visible.

5. La microscopía electrónica.

12. El colágeno es una proteína fibrosa que posee las siguientes propiedades:

1. El de tipo I está constituido por tres cadenas unidas por enlaces de

hidrógeno intracatenarios.

2. Forma una hélice característica que está más extendida que la hélice alfa.

3. Hay un gran número de residuos de prolina (Pro) e hidroxiprolina (Hyp), en

una secuencia repetida del triplete: –Glu – Pro – Hyp - .

4. Por cada triplete anterior se forma un enlace covalente a través de residuos

de lisilo.

5. Nada de lo anterior es cierto.

13. En relación con la estructura en hoja plegada beta de las proteínas es falso que:

1. Los enlaces por puente de hidrógeno puedan ser inter o intracatenarios.

2. Pueda coexistir con la estructura de hélice-alfa, en fragmentos distintos de

una misma proteína globular.
 3. Todas las cadenas laterales de aminoácidos se disponen con la misma
lateralidad respecto al eje longitudinal de la hoja plegada.

4. Existen dos tipos de estructura, la paralela y la antiparalela.

5. Los enlaces por puente de hidrógeno se producen entre los grupos –

CONH- que constituyen los enlaces peptídicos.

14. Todas las siguientes interacciones en las proteínas se consideran "débiles", excepto:

1. Las fuerzas de van der Waals.

2. Los enlaces de hidrógeno.

3. Los enlaces iónicos.

4. Los enlaces peptídicos.

5. Las interacciones hidrofóbicas.

15. Una secuencia de aminoácidos que se encuentra en ciertas proteínas es -Ser-Gly-

Pro-Gly-. La secuencia puede ser parte de:

1. Un giro beta.

2. Una capa plegada beta paralela.

3. Una hélice alfa.

4. Una hélice pi.

5. Una capa plegada beta antiparalela.

16. Una proteína ____________ existe en una conformación que muestra su función
biológica.

1.  Tridimensional.

2.  Nativa.

3. Terciaria.

4. Estructural.

5.  Ensamblada.

17. ¿Cuál/es de la/s siguiente/s afirmación/es es/son cierta/s tanto para las hélices alfa
como para las capas beta?
 1. Son estabilizadas por enlaces de H entre los grupos –NH y –CO.

2. Se encuentran en proteínas globulares.

3. Se afectan por la secuencia de aminoácidos.

4. Solamente las afirmaciones a) y b) son ciertas.

5. Las tres afirmaciones a), b) y c) son ciertas.

18. En solución acuosa, la conformación proteica esta determinada por dos factores
prioritarios. Uno es la formación de un número máximo de enlaces de hidrógeno. El otro
es:

1. La formación de un número máximo de interacciones hidrofílicas.

2. La maximización de las interacciones iónicas.

3. La minimización de la entropía por formación de una capa de agua de

solvatación alrededor de la proteína.

4. La disposición de los residuos de aminoácidos polares hacia el exterior de

la proteína.

5. La disposición de los residuos de aminoácidos hidrofóbicos hacia el interior

de la proteína.

19. La representación de los ángulos psi respecto a phi para cada uno de los residuos de
aminoácidos en una cadena polipeptídica se denomina diagrama de Ramachandran. Con
relación al mismo es falso que:

1. Los ángulos phi y psi pueden tener cualquier valor de -180º a +180º.

2. Muchos valores de phi y psi están prohibidos por interferencia estérica

entre los átomos del esqueleto polipeptídico y las cadenas laterales de los
residuos de aminoácidos.

3. Los ángulos phi y psi para cada residuo de aminoácido en una hélice alfa
perfecta tienen un valor determinado.

4. Los distintos residuos de aminoácidos poseen el mismo rango de

combinaciones posibles de los ángulos phi y psi.

5. Los ángulos phi y psi representan los ángulos de rotación alrededor del
enlace Calfa-NH y Calfa-CO, respectivamente.

20. La estructura terciaria de una proteína puede estabilizarse por fuerzas tales como:
 1. Atracción electrostática entre cadenas laterales de aminoácidos con grupos
cargados.

2. Puentes de hidrógeno entre cadenas laterales de aminoácidos ácidos y

alcohólicos.

3. Enlaces por puentes de hidrógeno entre enlaces peptídicos.

4. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales no polares.

5. Todas las anteriores respuestas.

FECHA DE ENTREGA: MIERCOLES 11 DE JULIO (EN CADA TURNO)