4 Formato Reporte Pre Lab - Ejemplo Práctica 1, Sección 5

FACULTAD DE INGENIERÍA
Departamento: Ingeniería Química

Materia: LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
Docente: MSc. ANA IMERI
Nombre Alumno - Carnet: María José Solís Rivas - 1041320

Unidad: Sección 5 Actividad: 2 Fecha: 03/06/2022
Tema: Reporte Pre Laboratorio Práctica 2 Propiedades de las proteínas
I. INDICE
CONTENIDO
I. ÍNDICE 1
II. INTRODUCCIÓN 2
III. OBJETIVOS 3
3.1 Objetivo general 3
3.2 Objetivos específicos 3
IV. FUNDAMENTO 4-8
4.1 Aminoácidos 4
4.2 Proteína 4-5
4.3 pruebas de ninhidrina, de biuret, de xantoproteica, de millon, pruebas hopkins-
cole, aminoácidos azufrados 5
V. METODOLOGÍA 9
5.1 Procedimiento 9
VI. BIBLOGRAFÍA 10
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II. INTRODUCCIÓN
La práctica número 2 denominada “propiedades de las proteínas” tiene como objetivo general
identificar la presencia de grupos químicos en moléculas de proteínas basándose en su
solubilidad. El primer objetivo específico de la práctica es determinar el punto de isoeléctrico
de la caseína. como segundo objetivo específico se tiende a realizar la precipitación de
proteínas por metales pesados, por ácidos fuertes y por solventes orgánicos. como tercer
objetivo específico se tiene llevar a cabo la redacción de la Ninhidrina, de Biuret y
Xantoprotéica.
Para realizar las prácticas iniciará preparando soluciones de gelatina, albúmina de huevo,
caseína y reactivo de Biuret. posteriormente se iniciará con la determinación del punto
isoeléctrico de la caseína seguido de la precipitación de proteínas por metales pesados, por
ácidos fuertes y por solventes orgánicos. como quinto procedimiento se tiene llevar a cabo la
reacción de la Ninhidrina, la reacción de Biuret y la reacción Xantoprotéica.
la finalidad de la práctica es identificar la presencia de grupos químicos en moléculas de

proteínas, identificando sus propiedades mediante la realización de precipitación de proteínas
por metales pesados, por ácidos fuertes y por solventes orgánicos y Asimismo llevar a cabo la
reacción de la Ninhidrina, de Biuret y Xantoprotéica.
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III. OBJETIVOS
OBJETIVO GENERAL
 Identificar la presencia de grupos químicos en moléculas de proteínas basados en su

solubilidad.
OBJETIVOS ESPECÍFICAS
 Determinar el punto isoeléctrico de la caseína.

 Realizar la precipitación de proteínas por metales pesados, por ácidos fuertes y por
solventes orgánicos.
 Llevar a cabo la reacción de la Ninhidrina, de Biuret, y Xantoprotéica
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IV. FUNDAMENTO
AMINOÁCIDOS
National Institute of Health (2020), Los aminoácidos son moléculas las cuales se combinan
para la formación de proteínas, se consideran parte fundamental de la vida. El cuerpo humano
necesita aminoácidos para producir proteínas con el fin de descomponer alimentos,
crecimiento, reparar tejidos corporales, etc. Los aminoácidos contienen un grupo amino en
uno de los extremos de la molécula y un grupo ácido carboxílico en el otro extremo. En
general los aminoácidos están constituidos por un grupo alfa al cual se unen un grupo
funcional amino, un carboxilo, un hidrógeno y una cadena lateral. Los aminoácidos se
diferencian entre si debido a la estructura de sus cadenas laterales.
Imagen no. 1: Estructura de los aminoácidos
Fuente: UNAM (s.f.)

Los aminoácidos pueden ser clasificados en tres grupos, el primero siendo los aminoácidos
esenciales; estos no pueden ser producidos por el cuerpo humano, en consecuencia, deben
de provenir de los alimentos, entre estos aminoácidos se encuentra la histidina, isoleucina,
leucina, lisina, metionina, fenilamina, treonina, triptófano y valina. La segunda categoría de
aminoácidos son los aminoácidos no esenciales; no esencial se refiere a que nuestros
cuerpos son capaces de producir el aminoácido, aun cuando no sea obtenido de alguna
fuente externa, entre estos aminoácidos se encuentra la alanina, arginina, asparagina, ácido
aspártico, cisteína, ácido glutámico, glutamina, glicina, prolina, serina y tirosina. Por último se
encuentran los aminoácidos condicionales; por lo regular estos aminoácidos son no
esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés, la arginina, cisteína, glutamina,
tirosina, glicina, ornitina, prolina y serina son parte de los aminoácidos condicionales.
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Imagen no. 2: Clasificación de los aminoácidos
Fuente: UNAM (s.f.)

Imagen no. 3: Estructura de la Fenilalanina, Tirosina y Triptófano
Fuente: UNAM (s.f.)

PROTEÍNAS
Universidad de Valencia (s.f.) Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos
de proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos. Todas las proteínas
poseen una misma estructura química central, que consiste en una cadena lineal de
aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de
que está hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la proteína. La
estructura primaria de una proteína es determinante en la función que cumplirá después, así
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las proteínas estructurales poseen mayor cantidad de aminoácidos rígidos y que establezcan
enlaces químicos fuertes unos con otros para dar dureza a la estructura que forman.
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena polipeptídica
adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que forman el enlace
peptídico. Los puentes de hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de H). De esta forma, la
cadena polipeptídica es capaz de adoptar conformaciones de menor energía libre, y por tanto,
más estables.
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que

componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas.
La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades
biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su
interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena
polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima
información estructural que se puede obtener.
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de
una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria. La estructura cuaternaria
debe considerar el número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que
integran el oligómero y la forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que,
asociadas, conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el
caso de una proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un
homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son.
En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en cadenas distintas.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una reacción de
condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH con la
pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión es un dipéptido. El grupo
carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo similar con el grupo amino de un tercer
aminoácido, y así sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo
aminoácidos al péptido, porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-) determina la
disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos. Como
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consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el plano a los átomos
que lo forman.
Universidad de Murcia (s.f.), Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una
conformación globular. La solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos
que, al ionizarse, establecen enlaces débiles (puentes de hidrógeno) con las moléculas de
agua. Así, cuando una proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de
agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría
su precipitación (insolubilización). Esta propiedad es la que hace posible la hidratación de los
tejidos de los seres vivos.
Existe un pH para el cual la carga eléctrica media de las moléculas es cero. Este pH se llama
punto isoeléctrico (pI). El pI es el pH en el que la molécula se disocia por igual en ambos
sentidos, y como equidista de los dos valores de pK, puede obtenerse por su semisuma
Reacción no. 1: Punto isoeléctrico
Fuente: EHU (2015)

PRUEBAS DE NINHIDRINA, DE BIURET, DE XANTOPROTEICA, DE MILLON, PRUEBAS
HOPKINS-COLE, AMINOÁCIDOS AZUFRADOS
Todas aquellas sustancias que presentan al menos un grupo amino y uno carboxilo libre,
reaccionan con la ninhidrina. La positividad se manifiesta por la aparición de un color violáceo
o amarillo. Debido a que las proteínas y los aminoácidos poseen esta característica, la
reacción sirve para identificarlos. La prueba de Biuret es una prueba general para polipéptidos
y proteínas, ya que sirve para reconocer las uniones peptídicas. La positividad se manifiesta
por la aparición de una coloración violeta, debido a la formación de un complejo de
coordinación entre los cationes cúpricos en medio alcalino con las uniones peptídicas. La
prueba de Xantoprotéica es una reacción que reconoce los aminoácidos que poseen el grupo
bencénico
(tirosina, fenilalanina, triptófano). Las proteínas que tienen en su composición estos
aminoácidos también darán la reacción. La positividad se reconoce por la aparición de un
color amarillo o verde debido a la formación de nitrocompuestos. La prueba para aminoácidos
azufrados es una prueba para identificar aminoácidos azufrados y las proteínas que los
contienen, se reconocen por la formación de una coloración negra o gris. La prueba de
Hopkins-Cole es para identificar el triptófano y las proteínas que lo contienen. La positividad
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se reconoce por la aparición de un anillo color violeta rojizo. La prueba de Millón La reacción
es debida a la presencia del grupo hidroxifenílico (C6H4OH) en la molécula proteica.
Cualquier compuesto fenólico no sustituido en la posición 3,5 como la tirosina, fenol y timol,
dan positiva la reacción. El mecanismo de la reacción es poco conocido, posiblemente por la
formación del complejo óxido de mercurio y fenol.
Tabla no. 1: Tabla de seguridad

Equipo de
Consideracione
Nombre del Fórmula protección Toxicida En caso de
s ante
reactivo química personal al d incendio/explosión/derrames
emergencias
manipularlo
En rata:
Caseína C3H7NO2S
2 mg/kg
En rata:
Ninhidrina C5H9NO4 5.1
mg/kg
En rata:
Butanol C6H14N2O2
8 mg/kg
Ácido En rata:
C5H11NO2S
nítrico 36 mg/kg
Agua H₂O N/A
En rata:
Ácido
CH₃COOH 3.3
acético En caso de derrames cerrar
Utilizar mg/kg Evitar el
En rata: desagües y recoger
Hidróxido gafas de contacto con la
NH₄OH 4.8 mecánicamente. En caso de
de amonio protección , piel, los ojos y la
mg/kg incendio coordinar las
guantes ropa. No
medidas de extinción con
Cloruro adecuados En rata: respirar el
FeCl3 los alrededores, agua
de Hierro . 4 mg/kg producto
pulverizada, espuma, CO2.
En rata:
Nitrato
AgNO3 2.3
de plata
mg/kg
En rata:
Ácido
C2HCl3O2 4.8
tricloroacético
mg/kg
En rata:
Alcohol C3 H8 O 1.56
mg/kg
En rata:
Glicina C₂H₅NO₂
3 mg/kg
Reactivo En rata:
C2 H5 N3 O 2
de Biuret 25 mg/kg
Página 8 de 11


Fuente: propia (2022)
V. METODOLOGÍA
Imagen no. 4: Pasos de la práctica
Fuente: URL (2022)
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VI. BIBLIOGRAFÍA
Bibliografía en normas APA:

Trudy Mckee & James R. Mckee (2014).
Bioquímica, las bases moleculares de la vida. Mc Graw Hill Education
H. Robert Horton & Laurence A. Moran (2008).

Principios de Bioquímica. Pearson Prentice Hall
Universidad de Valencia (2014).
Estructura y propiedades de las proteínas. Obtenido de:
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
Universidad de Murcia (2012); Propiedades de las proteínas. Obtenido de:
https://www.um.es/molecula/prot06.htm#:~:text=Las%20proteinas%20son%20solubles%20en,con
%20las%20mol%C3%A9culas%20de%20agua.
Universidad del País Vasco (2015); Aminoácidos y proteínas. Obtenido de:
https://www.ehu.eus/biomoleculas/buffers/buffer3.htm
Revista cubana de química (2013); Contenido de proteínas. Obtenido de:
http://scielo.sld.cu/pdf/ind/v26n1/ind09114.pdf
Página 10 de 11


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 Determinar el punto isoeléctrico de la caseína.

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Imagen no. 1: Estructura de los aminoácidos

Fuente: UNAM (s.f.)

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Imagen no. 2: Clasificación de los aminoácidos

Fuente: UNAM (s.f.)

Fuente: UNAM (s.f.)

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Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que

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Reacción no. 1: Punto isoeléctrico

Fuente: EHU (2015)

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Tabla no. 1: Tabla de seguridad

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Fuente: propia (2022)

Imagen no. 4: Pasos de la práctica

Fuente: URL (2022)

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Bibliografía en normas APA:

H. Robert Horton & Laurence A. Moran (2008).

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