UNIVERSIDAD NACIONAL DE SAN ANTONIO ABAD DEL CUSCO

FACULTAD DE CIENCIAS
ESCUELA PROFESIONAL DE BIOLOGIA

BIOQUÍMICA DE LA CELULA
DOCENTE: SURCO FUENTES JERONIMA
SEMESTRE 2023 - II
 ELEMENTOS DEL SÍLABO DE BIOQUIMICA
I. DATOS INFORMATIVOS
I. DATOS INFORMATIVOS:
1.1 Nombre de la asignatura
1.2 Código de la asignatura
1.3 Número de créditos
1.4 Fecha de inicio
1.5 Fecha de conclusión
1.6 Número de horas
1.7 Aula y horario
1.8. Modo
1.9 Semestre académico
1.10 Docente
1.11 Email docente
Bioquímica de la Célula
QU130BBI
04
31 de agosto 2023
28 de diciembre de 2023
03 HT 02 HP GRUPOS ju 10-11 vi 8-10
HT= C-306 HP= LQ204 Pabellón de Química
Presencial
2023-II
JERONIMA SURCO FUENTES
jeronima.surco@unsaac.edu.pe
 ELEMENTOS DEL SÍLABO DE BIOQUIMICA
I. DATOS INFORMATIVOS
I. DATOS INFORMATIVOS:
1.1 Nombre de la asignatura
1.2 Código de la asignatura
1.3 Número de créditos
1.4 Fecha de inicio
1.5 Fecha de conclusión
1.6 Número de horas
1.7 Aula y horario
1.8. Modo
1.9 Semestre académico
1.10 Docente
1.11 Email docente
Bioquímica
QU206AMD
04
31 de agosto 2023
28 de diciembre de 2023
03 HT 02 HP GRUPOS Lu 07-09 Vi 7-8
HT= AD-304 HP= LQ204 Pabellón de Química
Presencial
2023-II
JERONIMA SURCO FUENTES
jeronima.surco@unsaac.edu.pe
 SYLABO:
I. UNIDAD DIDACTICA: GENERALIDADES, PROTEINAS Y ENZIMAS
CAP I: GENERALES, H2O, ELECTROLITOS, SOLUCIONES BUFFER
CAP II: AMINOACIDOS, Proteínas
II. UNIDAD DIDACTICA: ENZIMAS Y BIOENERGETICA
CAP III: ENZIMAS
CAP IV: BIOENERGETICA
III. UNIDAD DIDACTICA:METABOLISMO Y GENETICA
CAP IV: METABOLISMO DE MOLECULAS COMBUSTIBLES, CARBOHIDRATOS(Cn(H2O)n)
CAP. V: LIPIDOS Y METABOLISMO
CAP VI: Ácidos NUCLEICOS
DELEGADO (A) DEL CURSO: A VILES HUILLCA ESTEFANY
SAPACA YO HUAYHUA FRANCO
SE1 I SEMINARIO: 0 TEMAS PARA 0 GRUPO C/(04 ESTUDIANTES)
I MONOGRAFIA 0-20
• CARATULA
• INDICE
• INTRODUCION
• PARTE TEORICA ESTADO DE ARTE (APA 7ma)
• BIBLIOGRAFIA
I VIDEO DE EXPOSICION nota 0-20
• PRESENTACION : 0-5
• EXPOSICION: 0 – 5
• DIAPOSITIVAS: 0-5
• tiempo 0-5 15 min
PP1= ((3*EP1) + PL1 + SE1)/5

TEMAS DE SEMINARIO:
1. MICRONUTRIENTES ESENCIALES EN LA ALIMENTACION INFANTIL
2. BALACE HIDRICO E IMPORTANCIA DEL AGUA EN LA SALUD HUMANA
3. PROTEÍNAS CONTRACTILES
4. HEMOGLOBINA Y SU RELACION CON ANEMIA, ANEMIA NEOPLASICA Y LEUSEMIA.
EP2 I EXAMEN PARCIAL. VIRTUAL CLASSROOM O-20
PL2:
II EXAMEN PARCIAL LABORATORIO 50% 0-20
5.- IDENTIFICACION DE AZUCARES
6.- CUANTIFICACION DE GLUCOSA SUERO SANGUINEO
7.- CUANTIFICACION DE COLESTEROL
8.- AISLAR Y RECONOCER DE ADN
II SEMINARIO
TEMAS DE SEMINARIO
EP1 I EXAMEN PARCIAL. PRESENCIAL
PL1:
I EXAMEN PARCIAL LABORATORIO 50% 0-20
1. Preparación de sol. Buffer y capacidad amortiguadora de fluidos biológicas
2. Identificación de aminoácidos
3. Determinación del Pi Punto isoeléctrico titulación potenciométrica
4. Cuantificación de Proteínas : Método espectrofotométrico Plasma sanguíneo
I INFORME PARCIAL GRUPOS 04 EST. 0-20
• CARARATULA CALCULOS
• OBJETIVO CUESTIONARIO
• INTRODUCCION (TEORIA BIBLIOGRAFIA
• PROCEDIMIENTO
CAPITULO I: GENERALIDADES, H2O, ELECTROLITOS
1. Bioquímica, Historia, RAMAS E IMPORTANCIA DE LA
Bioquímica CON OTRAS CIENCIAS
2.BIOELEMENTOS, COMPOSICION ELEMENTAL E IMPORTANCIA
3.BIOMOLECULAS, Inorgánicas Y ORGANICAS
4.BIOMACROMOLECULAS, CLASES
5.JERARQUIA MOLECULAR
6.ENLACES EN MEMBRANAS BIOLOGICAS DE SERES VIVOS
7.H2O, PROPIEDADES FISICOQUIMICAS, FUNCIONES Y BALANCE
HIDRICO
8.ELECTROLITOS, SOLUCIONES BUFFER Y SISTEMAS TAMPON
http://www.youtube.com/watch?v=itWLaLat8LU
LA BIOQUIMICA

Félix von Hoppe-Seyler (1825-1895)

El termino de bioquímica fue propuesto por primera
ves por el fisiólogo y químico alemán Félix von
Hoppe-Seyler, quien en 1866 dio la primera catedra
de fisiología química en la Universidad de
Tübingen, Organizada en la comunidad científica.
La bioquímica es la ciencia que explica la vida
utilizando el lenguaje de la química, estudia los
procesos biológicos a nivel molecular empleando
técnicas físicas, químicas y biológicas, asi logrando
las competencias a lo largo de la formación”
La bioquímica es una rama de la ciencia que estudia la composición química de los seres vivos,
especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y ácidos nucleicos, además de otras
pequeñas moléculas presentes en las células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos
(metabolismo) que les permiten obtener energía (catabolismo) y generar biomoléculas propias (anabolismo). La
bioquímica se basa en el concepto de que todo ser vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas
están compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre.
Es la ciencia que estudia la base química de las moléculas que componen algunas células y los tejidos, que
catalizan las reacciones químicas del metabolismo celular como la digestión, la fotosíntesis y la inmunidad,
entre otras muchas cosas.

IMPORTANCIA.- Podemos entender la bioquímica como una disciplina científica integradora que
elabora el estudio de las biomas y biosistemas. Integra de esta forma las leyes químico-físicas y la
evolución biológica que afectan a los biosistemas y a sus componentes. Lo hace desde un punto de
vista molecular y trata de entender y aplicar su conocimiento a amplios sectores de
la medicina (terapia genética y biomedicina), la agroalimentación, la farmacología.
Constituye un pilar fundamental de la biotecnología, y se ha consolidado como una disciplina
esencial para abordar los grandes problemas y enfermedades actuales y del futuro, tales como
el cambio climático, la escasez de recursos agroalimentarios ante el aumento de población
mundial, el agotamiento de las reservas de combustibles fósiles, la aparición de nuevas alergias, el
aumento del cáncer, las enfermedades genéticas, la obesidad, etc.
 HISTORIA
Siglo XIX y primera mitad del XX
La historia de la bioquímica como la conocemos hoy en día es prácticamente
moderna; desde el siglo XIX se comenzó a direccionar una buena parte de
la biología y la química a la creación de una nueva disciplina integradora: la química
fisiológica o la bioquímica. Pero la aplicación de la bioquímica y su conocimiento
probablemente comenzó hace 5000 años, con la producción de pan usando
levaduras, en un proceso conocido como fermentación.
Es difícil abordar la historia de la bioquímica, por que, es una mezcla compleja de química
orgánica y biología, y , se hace complicado discernir entre lo exclusivamente biológico y lo
exclusivamente químico orgánico y es evidente que la contribución a esta disciplina ha sido muy
extensa. Aunque es cierto que existen datos experimentales que son básicos de la bioquímica.
 Podemos decir que el inicio de la bioquímica fueron, los descubrimientos
en 1828 de Friedrich Wöhler que publicó un artículo de la síntesis de urea,
probando que los compuestos orgánicos pueden ser creados artificialmente, en
contraste con la creencia comúnmente aceptada durante mucho tiempo, de que
la generación de estos compuestos era posible solo en el interior de los seres
vivos.
 La diastasa fue la primera enzima descubierta. En 1833 extraída de solución
de malta por Anselme Payen y Jean-François Persoz, dos químicos de una
fábrica de azúcar francesa.1
 A mediados del siglo XIX, Louis Pasteur estudió el fenómeno de la
la fermentación y descubrió que intervenían ciertas levaduras, y por tanto
Pasteur escribió: «la fermentación del alcohol con las levaduras». Además
desarrolló un método de esterilización de la leche, el vino y la cerveza
(pasteurización). descubre la nucleína y se observa que es una sustancia muy
rica en fósforo
 En 1869. Dos años más tarde, Albrecht Kossel concluye que la nucleína es
rica en proteínas y contiene las bases púricas adenina y guanina y las
pirimidínicas citosina y timina. En 1889 se aíslan los dos componentes
mayoritarios de la nucleína:
• Proteínas (70 %)
• Sustancias de carácter ácido: ácidos nucleicos (30 %)
 En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne propuso el término de enzima
componentes biológicos desconocidos que intervienen en la fermentación.
 En 1897 Eduard Buchner realizo una serie de experimentos en la Universidad
Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado incluso cuando no
había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras. La enzima que
fermenta a la sacarosa, es la “zimasa”.
 En 1903 Mijaíl Tswett inicia los estudios de cromatografía para separación de
pigmentos.
 En 1915 Gustav Embden y Otto Meyerhof realizan sus estudios de glucólisis.
 En 1920 descubre el ADN y ARN encuentran en las células y que difieren
azúcar: desoxirribosa o ribosa. El ADN reside en el núcleo. Unos años más
tarde, se descubre que los espermatozoides es fundamentalmente ADN y
proteínas, y posteriormente Feulgen descubre que hay ADN en
los cromosomas con su tinción específica.
 En 1925 Theodor Svedberg de muestra que las proteínas
son macromoléculas y desarrolla la técnica de ultracentrifugación analítica.
 En 1928, Alexander Fleming descubre la penicilina y desarrolla estudios sobre
la lisozima. Richard Willstätter (en torno 1910) estudia la clorofila y comprueba
la similitud con la hemoglobina.
 En 1930 Hans Fischer, investiga las porfirinas de las que derivan la clorofila o el grupo porfirínico de la
hemoglobina. Consiguió sintetizar hemina y bilirrubina. Paralelamente Heinrich Otto Wieland formula
teorías sobre las deshidrogenaciones y explica la constitución de muchas otras sustancias de naturaleza
compleja, como la pteridina, las hormonas sexuales o los ácidos biliares.
 En 1930 concluye que las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada en torno a por John Howard Northrop y Wendell
Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas digestivas como
la pepsina, la tripsina y la quimotripsina.
 En 1940, Melvin Calvin estudio el ciclo de Calvin en la fotosíntesis y Albert
Claude la síntesis del ATP en las mitocondrias.
 En 1945 Gerty Cori, Carl Cori, y Bernardo Houssay completan sus estudios
sobre el ciclo de Cori.
 En 1953 James Dewey Watson y Francis Crick, gracias a los estudios previos
con cristalografía de rayos X de ADN de Rosalind Franklin y Maurice Wilkins, y
los estudios de Erwin Chargaff sobre apareamiento de bases nitrogenadas,
deducen la estructura de doble hélice del ADN.
 En 1957, Matthew Meselson y Franklin Stahl demuestran que la replicación del
ADN es semiconservativa.
Segunda mitad del siglo XX
Comienza la auténtica revolución de la bioquímica y la biología molecular
moderna, especialmente gracias al desarrollo de las técnicas experimentales
más básicas como la cromatografía, la centrifugación, la electroforesis, las
técnicas radio isotópicas y la microscopía electrónica, y las técnicas más
complejas como la cristalografía de rayos X, la resonancia magnética nuclear,
la PCR (Reacción en cadena de la polimerasa) (Kary Mullis), el desarrollo de
la inmuno-técnicas.
 En 1950 a 1975 , se conocen en profundidad y detalle aspectos del metabolismo celular
inimaginables hasta ahora (fosforilación oxidativa (Peter Dennis Mitchell), ciclo de la
urea y ciclo de Krebs (Hans Adolf Krebs), así como otras rutas metabólicas), se produce toda
una revolución en el estudio de los genes y su expresión; se descifra el código
genético (Francis Crick, Severo Ochoa, Har Gobind Khorana, Robert W. Holley y Marshall
Warren Nirenberg), se descubren las enzimas de restricción (finales de 1960, Werner
Arber, Daniel Nathans y Hamilton Smith), la ADN ligasa (en 1972, Mertz y Davis) y
finalmente en 1973 Stanley Cohen y Herbert Boyer producen el primer ser
vivo recombinante, naciendo así la ingeniería genética, convertida en una herramienta
poderosísima con la que se supera la frontera entre especies y con la que podemos obtener
un beneficio hasta ahora impensable.
 En 1970, un argentino, Luis Federico Leloir, médico, bioquímico y
farmacéutico recibió el Premio Nobel de Química por sus investigaciones
sobre los nucleótidos de azúcar, y el rol que cumplen en la fabricación de los
hidratos de carbono.2
 De 1975 hasta principios del siglo XXI, comienza a secuenciarse el ADN
(Allan Maxam, Walter Gilbert y Frederick Sanger), comienzan a crearse las
primeras industrias biotecnológicas (Genentech), se aumenta la creación
de fármacos y vacunas más eficaces, se eleva el interés por las inmunología y
las células madres y se descubre la enzima telomerasa (Elizabeth
Blackburn y Carol Greider).
 En 1989 se utiliza la biorremediación a gran escala en el derrame del
petrolero Exxon Valdez en Alaska.
 Se clonan los primeros seres vivos, se secuencia el ADN de decenas
de especies y se publica el genoma completo del hombre (Craig
Venter, Celera Genomics y Proyecto Genoma Humano), se resuelven decenas
de miles de estructuras proteicas y se publican en PDB (Protein Data Bank), así
como genes, en GenBank.
 Comienza el desarrollo de la bioinformática y la computación de sistemas
complejos, que se constituyen como herramientas muy poderosas en el estudio
de los sistemas biológicos.
 Se crea el primer cromosoma artificial y se logra la primera bacteria con genoma
sintético (2007, 2009, Craig Venter). Se fabrican las nucleasas con dedos de
zinc. Se inducen artificialmente células, que inicialmente no eran
pluripotenciales, a células madre pluripotenciales (Shin'ya Yamanaka).
Comienzan a darse los primeros pasos.
 Nucleasas de dedos de zinc (ZFN)
Una herramienta de ingeniería genética en la
que una parte de la proteína reconoce una
secuencia de ADN específica y otra parte corta
el ADN. Desarrollada uniendo una serie de
dominios de unión al ADN más pequeños para
reconocer una secuencia de ADN más larga.
Este dominio de unión al ADN se fusiona con una nucleasas que cortará el ADN
cercano. Al igual que CRISPR-Cas9 y TALEN, se puede utilizar para alterar
secuencias de ADN. También se conoce como ‘ZFN’, por sus siglas en inglés (zinc-finger nuclease).
RAMAS DE LA BIOQUÍMICA
El pilar fundamental de la investigación bioquímica clásica se centra en el estudio
de las proteínas, muchas de las cuales son enzimas. Sin embargo, existen otras
disciplinas que se centran en las propiedades biológicas
de carbohidratos (glucobiología)3 y lípidos (lipobiología).4
Por razones históricas la bioquímica del metabolismo de la célula ha sido
intensamente investigada, en importantes líneas de investigación actuales (como
el Proyecto Genoma, cuya función es la de identificar y registrar todo el material
genético humano), se dirigen hacia la investigación del ADN, el ARN, la síntesis de
proteínas, la dinámica de la membrana celular y los ciclos energéticos.

Las membranas mucosas son tejidos que

recubren las cavidades o los conductos
corporales como la garganta, la nariz, la
boca, la uretra, el recto y la vagina. Las
membranas mucosas producen un líquido
espeso y escurridizo llamado moco que
protege las membranas y las mantiene
húmedas.
 Las ramas de la Bioquímica.-Las ramas de la bioquímica
son muy amplias y diversas, y han ido variando con el tiempo y los
avances de la biología, la química y la física.

La bioquímica
es una I. Bioquímica SER VIVO
ESTRULTURA ó
ciencia ESTATICO
experimental
U
N
BIOQUIMICA ESTUDIO I
D
A
D
II. Bioquímica III. Bioquímica
DINAMICO ó MOLECULAR ó
METABOLICO GENETICA CELULA
RAMAS DE LA BIOQUÍMICA C,H,O,N,P,S=98%,
Na+,K+,Ca++,Mg++,Cl-
BIO
1.- Bioquímica Estática ó ELEMENTOS
=1.5%
ESTRUCTURAL.-COMPOSICION 30 Fe,Mn,Zn,I,B,Mo,Cu,F,Co
QUIMICA ,Al,Si,Ni,= 0.5%

B. INORGANICAS
B. ORGANICAS
H2O AMINOACIDO 20aa
SALES B. NITROG. 5 A,G,C,U,T
O2 BIOMOLECULAS GLUCOSA,RIBOSA 2
CO3= 30 AC. GRASOS C16,C18,9
PO4-3 GLICEROL
SO4=

Proteínas (QUERATINA)
Informativas Ácidos nucleico (ADN,RNA)
BIOMACRO
MOLECULAS Polisacáridos
No
Informativas (Almidon,celulosa)
LIPIDOS
Bioquímica estructural:
Es un área de la bioquímica que pretende comprender la arquitectura química de las
macromoléculas biológicas, especialmente de las proteínas y de los ácidos nucleicos (ADN y
ARN). Así se intenta conocer las secuencias peptídicas, su estructura y conformación
tridimensional, y las interacciones físico-químicas atómicas que posibilitan a dichas estructuras.
Uno de sus máximos retos es determinar la estructura de una proteína conociendo solo la
secuencia de aminoácidos, que supondría la base esencial para el diseño racional de proteínas
(ingeniería de proteínas). 6
 2.- Bioquímica Dinámica ó METABOLICA.- REACCIONES QUIMICAS

Ruta metabólica o vía metabólica es una sucesión de reacciones químicas donde un sustrato inicial se
transforma y da lugar a productos finales, a través de una serie de metabolitos intermediarios.1
Por ejemplo, en la ruta metabólica que incluye la secuencia de reacciones:
A → B → C → D → E
A es el sustrato inicial, E es el producto final, y B, C, D son los metabolitos intermediarios de la rutas
metabólicas.
Las diferentes reacciones de todas las rutas metabólicas están muertas y catalizadas por enzimas y ocurren
en el interior de las células. Muchas de estas rutas son muy complejas e involucran una modificación paso a
paso de la sustancia inicial para darle la forma del producto con la estructura química deseada. Podemos decir
que en campos mayores también el citoplasma influye mucho.
Todas las rutas metabólicas están interconectadas y muchas no tienen sentido aisladamente; no obstante,
dada la enorme complejidad del metabolismo, su subdivisión en series relativamente cortas de reacciones
facilita mucho su comprensión. Muchas rutas metabólicas se entrecruzan y existen algunos metabolitos que
son importantes encrucijadas metabólicas, como el acetil coenzima-A.

Xenobioquímica: Es la disciplina que estudia el comportamiento metabólico de los compuestos cuya

estructura química no es propia en el metabolismo regular de un organismo determinado. Pueden ser
metabolitos secundarios de otros organismos (por ejemplo las micotoxinas, los venenos de serpientes y los
fitoquímicos cuando ingresan al organismo humano) o compuestos poco frecuentes o inexistentes en la
naturaleza.13 La farmacología es una disciplina que estudia a los xenobióticos que benefician al
funcionamiento celular en el organismo debido a sus efectos terapéuticos o preventivos (fármacos). La
farmacología tiene aplicaciones clínicas cuando las sustancias son utilizadas en el diagnóstico, prevención,
tratamiento y alivio de síntomas de una enfermedad así como el desarrollo racional de sustancias menos
invasivas y más eficaces contra dianas biomoleculares concretas. Por otro lado, la toxicología es el estudio
que identifica, estudia y describe, la dosis, la naturaleza, la incidencia, la severidad, la reversibilidad y,
generalmente, los mecanismos de los efectos adversos (efectos tóxicos) que producen los xenobióticos.
Actualmente la toxicología también estudia el mecanismo de los componentes endógenos, como los
radicales libres de oxígeno y otros intermediarios reactivos, generados por xenobióticos y endobióticos.
Bioquímica metabólica:
Es un área de la bioquímica que pretende conocer los diferentes tipos de rutas metabólicas a nivel celular, y su
contexto orgánico. De esta forma son esenciales conocimientos de enzimología y biología celular. Estudia
todas las reacciones bioquímicas celulares que posibilitan la vida, y así como los índices bioquímicos orgánicos
saludables, las bases moleculares de las enfermedades metabólicas o los flujos de intermediarios metabólicos
a nivel global. De aquí surgen disciplinas académicas como la bioenergética (estudio del flujo de energía en los
organismos vivos), la bioquímica nutricional (estudio de los procesos de nutrición asociados a| rutas
metabólicas)12 y la bioquímica clínica (estudio de las alteraciones bioquímicas en estado de enfermedad o
traumatismo). La metabolómica es el conjunto de ciencias y técnicas dedicadas al estudio completo del sistema
constituido por el conjunto de moléculas que constituyen los intermediarios metabólicos, metabolitos primarios
y secundarios, que se pueden encontrar en un sistema biológico.
Las vitaminas (del inglés vitamine, hoy vitamin, y este del latín vita ‘vida’ y el
Enzimología: Estudia el comportamiento de los sufijo amina, término acuñado por el bioquímico Casimir Funk en 1912)1
son moléculas orgánicas imprescindibles para los seres vivos en forma
catalizadores biológicos o enzimas, como son de micronutrientes, ya que al ingerirlos en la dieta de forma equilibrada y en dosis
algunas proteínas y ciertos ARN catalíticos, así esenciales, promueven el correcto funcionamiento fisiológico y del metabolismo.
La mayoría de las vitaminas esenciales no pueden ser sintetizadas por el
como las coenzimas y cofactores organismo,2​ por lo que este no puede obtenerlas más que de manera externa a
como metales y vitaminas. Así se cuestiona los través de la ingesta equilibrada de alimentos naturales que las contienen. Las
vitaminas son nutrientes que, junto con otros elementos nutricionales, actúan
mecanismos de catálisis, los procesos de como catalizadoras de todos los procesos fisiológicos directa e indirectamente.
interacción de las enzimas-sustrato, los estados Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son
de transición catalíticos, las actividades propiamente enzimas) grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa que la
molécula de la vitamina, con un pequeño cambio en su estructura, pasa a ser
enzimáticas, la cinética de la reacción y los la molécula activa, sea esta coenzima o no.
mecanismos de regulación y expresión
La nutrición consiste en la reincorporación y transformación de materia y energía de los
enzimáticas, todo ello desde un punto de vista
organismos (tanto heterótrofos como autótrofos) para que puedan llevar a cabo tres procesos
bioquímico. Estudia y trata de comprender los fundamentales: mantenimiento de las condiciones internas, desarrollo y movimiento,1
elementos esenciales del centro activo y de manteniendo el equilibrio homeostático del organismo a nivel molecular y microscópico.
aquellos que no participan, así como los efectos La nutrición es el proceso biológico en el que los organismos asimilan los alimentos sólidos y
catalíticos que ocurren en la modificación de líquidos necesarios para el funcionamiento, el crecimiento y el mantenimiento de sus
dichos elementos; en este sentido, utilizan funciones vitales. La nutrición también es el estudio de la relación que existe entre los
frecuentemente técnicas como la mutagénesis alimentos, la salud y especialmente en la determinación de una dieta equilibrada con bases a
la pirámide alimenticia.
dirigida.11
 TAREA
. IMPORTANCIA DE LA
BIOQUINICA EN LA CIENCIAS
3.- BIOQUÍMICA GENÉTICA. Ácidos nucleicos, Biología molecular DE LA SALUD
– EVOLUCION QUIMICA Y
BIOLOGICA Ó JERARQUIA
MOLECULAR

Genética molecular e ingeniería genética:

Es un área de la bioquímica y la biología molecular que estudia los genes, su herencia y su
expresión. Molecularmente, se dedica al estudio del ADN y del ARN principalmente, y utiliza
herramientas y técnicas potentes en su estudio, tales como la PCR y sus variantes, los
secuenciadores masivos, los kits comerciales de extracción de ADN y ARN, procesos de
transcripción-traducción in vitro e in vivo, enzimas de restricción, ADN ligasas… Es esencial conocer
como el ADN se replica, se transcribe y se traduce a proteínas (Dogma Central de la Biología
Molecular), así como los mecanismos de expresión basal e inducible de genes en el genoma.
También estudia la inserción de genes, el silenciamiento génico y la expresión diferencial de genes y
sus efectos. Superando así las barreras y fronteras entre especies en el sentido que el genoma de
una especie podemos insertarlo en otro y generar nuevas especies. Uno de sus máximos objetivos
actuales es conocer los mecanismos de regulación y expresión genética, es decir, obtener un
código epigenético. Constituye un pilar esencial en todas las disciplinas biocientíficas,
especialmente en biotecnología. La biotecnología moderna tiene múltiples aplicaciones y variadas e
incluyen, además de la fabricación de medicamentos, alimentos, papel, entre otros, el mejoramiento
de animales y plantas de interés agronómico.18 Un neurotransmisor, neuromediador1​o segundo
mensajero es una biomolécula que permite
Las hormonas son sustancias segregadas la neurotransmisión, es decir, la transmisión
por células especializadas, localizadas de información desde una neurona (un tipo
en glándulas endocrinas (carentes de de célula del sistema nervioso) hacia otra neurona,
conductos), o también por células epiteliales e hacia una célula muscular o hacia una glándula,
mediante la sinapsis que las separa. El
intersticiales cuyo fin es el de influir en la función
neurotransmisor se libera desde las vesículas
de otras células. Desde el punto de vista sinápticas en la extremidad de la neurona
químico son moléculas de naturaleza orgánica, presináptica, hacia la sinapsis, atraviesa el espacio
principalmente proteicas, y cumplen su función, sináptico y actúa sobre los receptores
es decir son activas en muy pequeña cantidad.1 celulares específicos de la célula objetivo.2
¿Que son los Bioelementos? Los Bioelementos son los diferentes elementos químicos que necesita una especie para
poder desarrollarse con normalidad. Los Bioelementos primarios son los cuatro elementos nombrados líneas arriba
(nitrógeno, hidrógeno, carbono y oxígeno) más el azufre y el fósforo.
Casi 98% de la masa total de los seres vivos está formada por sólo seis elementos:(H), (N), (O),(C),(P) y (S)
COMPOSICION ELEMENTAL
COMPOSICIÓN ELEMENTAL EN LOS SERES VIVOS. En el cuerpo humano, estos cuatro elementos componen
alrededor del 96 % del peso, y los minerales principales (macrominerales) y los minerales menores (también
llamados oligoelementos) componen el resto
Elemento Masa en plantas Masa en animales Usos biológicos

Se encuentra en carbohidratos,
Carbón 12% 19%
lípidos, ácidos nucleicos y proteínas.

Se encuentra en carbohidratos,
Hidrógeno 10% 10%
lípidos, ácidos nucleicos y proteínas.

Se encuentra en ácidos nucleicos y

Nitrógeno 1% 4%
proteínas.

Se encuentra en carbohidratos,
Oxígeno 77% 63%
lípidos, ácidos nucleicos y proteínas.

Se encuentra en lípidos y ácidos

Fósforo <1% <1%
nucleicos.

Azufre <1% <1% Se encuentra en proteínas.

BIOELEMENTOS: Son los componentes inorgánicos que forman parte de los seres vivos. El 99% de la masa de la mayoría de las
células está constituida por cuatro elementos, carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N), que son mucho más
abundantes en la materia viva que en la corteza terrestre. Se agrupan en tres categorías: primarios, secundarios y oligoelementos.
TIPOS DE BIOELEMENTOS
1.- BIOELEMENTOS PRIMARIOS ó MAYORITARIOS. Son los elementos mayoritarios de la materia viva (glúcidos, lípidos, proteínas y
ácidos nucleicos), constituyen el 96%-98.5% de la masa total y son indispensables para formar las biomoléculas. Son cuatro;
carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno (CHONPS). Forman la parte estructural de la materia viva debido a sus propiedades físico-
químicas. CUMPLEN FUNCION ESTRUCTURAL
HIDROGENO: Forman grupos funcionales con otros elementos químicos. Es uno de los elementos que conforman el AGUA. Se
encuentra en la atmósfera pero en menor cantidad. Es esencial en los hidrocarburos y los ácidos.
OXIGENO: Forma parte de las biomoléculas y es un elemento importante para la respiración. También es un elemento en la
formación del agua, causante de la combustión y produce la energía del cuerpo. El oxígeno, es el elemento químico más abundante
en los seres vivos. Forma parte del agua y de todo tipo de moléculas orgánicas. Como molécula, en forma de O2, su presencia en la
atmósfera se debe a la actividad fotosintética de primitivos organismos. Al principio debió ser una sustancia tóxica para la vida, por
su gran poder oxidante. Todavía ahora, una atmósfera de oxígeno puro produce daños irreparables en las células.
Pero el metabolismo celular, se adaptó a usar la molécula de oxígeno como agente oxidante de los alimentos abriendo así, una
nueva vía de obtención de energía mucho más eficiente que la anaeróbica ósea sin O2.
La reserva fundamental de oxígeno utilizable por los seres vivos, está en la atmósfera. Su ciclo está estrechamente vinculado al del
carbono, pues el proceso por el que el carbono es asimilado por las plantas (fotosíntesis), supone también devolución del oxígeno a
la atmósfera, mientras que el proceso de respiración ocasiona el efecto contrario.
Otra parte del ciclo del oxígeno que tiene un notable interés indirecto para los seres vivos de la superficie de la Tierra es su
conversión en ozono (O3). Las moléculas de O2, activadas por las radiaciones muy energéticas de onda corta, se rompen en átomos
libres de oxígeno que reaccionan con otras moléculas de O2, formando O3 (ozono). Esta reacción es reversible, de forma que el
ozono, absorbiendo radiaciones ultravioletas vuelve a convertirse en O2.
CARBONO: Tiene una función estrictamente estructural y aparece en todas las moléculas orgánicas. Es un
elemento escaso de la naturaleza. Es la sucesión de transformaciones que sufre el carbono a lo largo del
tiempo. Es un ciclo biogeoquímico de gran importancia para la regulación del clima de la Tierra, y en él se
ven implicadas actividades básicas para el sostenimiento de la vida. El ciclo comprende dos ciclos que se
suceden a distintas velocidades.
Ciclo biológico: comprende los intercambios de carbono (CO2) entre los seres vivos y la atmósfera, es decir,
la fotosíntesis, proceso mediante el cual el carbono queda retenido en las plantas y la respiración que lo
devuelve a la atmósfera.
CO2 + H2O ------------- C6H12O6 + O2 FOTOSINTESIS
C6H12O6 + O2 ------------- CO2 + H2O + ATP (E°)
Ciclo biogeoquímico: regula la transferencia de carbono entre la atmósfera y la litosfera (océanos y suelo). El
CO2 atmosférico se disuelve con facilidad en agua, formando ácido carbónico que ataca los silicatos que
constituyen las rocas, resultando iones bicarbonato. Estos iones disueltos en agua alcanzan el mar, son
asimilados por los animales para formar sus tejidos, y tras su muerte se depositan en los sedimentos. El
retorno a la atmósfera se produce en las erupciones volcánicas tras la fusión de las rocas que lo contienen.
Este último ciclo es de larga duración, al verse implicados los mecanismos geológicos. Además, hay ocasiones
en las que la materia orgánica queda sepultada sin contacto con el oxígeno que la descomponga,
produciéndose así la fermentación que lo transforma en carbón, petróleo y gas natural.
CO2 + H20 ------------ H2CO3 ====== H+ + HCO3-
NITROGENO: Forma parte de las biomoléculas pero destaca su presencia en proteínas y lípidos y ácidos nucleicos (bases
nitrogenadas). No entra directamente al cuerpo y es consumido en alimentos. Mediante las bacterias nitrificantes, las plantas se
proporcionan de este compuesto. La reserva principal de nitrógeno es la atmósfera (el nitrógeno representa el 78 % de los gases
atmosféricos). La mayoría de los seres vivos no pueden utilizar el nitrógeno elemental de la atmósfera POR QUE NO TENEMOS LA
ENZIMA nitrogenasa/Ni para elaborar aminoácidos ni otros compuestos nitrogenados, de modo que dependen del nitrógeno que
existe en las sales minerales del suelo.
Por lo tanto, a pesar de la abundancia de nitrógeno en la biosfera, muchas veces el factor principal que limita el crecimiento
vegetal es la escasez de nitrógeno en el suelo. El proceso por el cual esta cantidad limitada de nitrógeno circula sin cesar por el
mundo de los organismos vivos se conoce como ciclo del nitrógeno.
AMONIFICACION
Gran parte del nitrógeno del suelo proviene de la descomposición de la materia orgánica. Estos compuestos suelen ser
degradados a compuestos simples por los organismos que viven en el suelo (bacterias y hongos). Estos microorganismos utilizan
las proteínas y aminoácidos para formar las proteínas que necesitan y liberar el exceso de nitrógeno como amoníaco (NH3) o
amonio (NH+4).
Nitrificación
Algunas bacterias comunes en los suelos oxidan el amoníaco o el amonio. En ella se libera energía, que es utilizada por las
bacterias como fuente energética. Un grupo de bacterias oxida el amoníaco (o amonio) a nitrito(NO-2). Otras bacterias oxidan el
nitrito a nitrato (NO-3), que es la forma en que la mayor parte del nitrógeno pasa del suelo a las raíces.
Asimilación
Una vez que el nitrato está dentro de la célula de la planta, se reduce de nuevo a amonio. Este proceso se denomina asimilación y
requiere energía. Los iones de amonio así formados se transfieren a compuestos que contienen carbono para producir
aminoácidos y la unión de estas producen proteinas y otras moléculas orgánicas nitrogenadas que la planta necesita. Los
compuestos nitrogenados de las plantas terrestres vuelven al suelo cuando mueren las plantas o los animales que las han
consumido; así, de nuevo, vuelven a ser captados por las raíces como nitrato disuelto en el agua del suelo y se vuelven a convertir
en compuestos orgánicos.
El FOSFORO .- Participa activamente en las relaciones energéticas ATP,ADP,AMP AMPc que ocurren al
interior de los organismos, forma parte de los fosfolípidos de las membranas celulares e integra las
materias primas de huesos y dientes de los seres vivos. La principal reserva de este elemento está en
la corteza terrestre. Por medio de los procesos de meteorización de las rocas o por la expulsión
de cenizas volcánicas se libera, pudiendo ser utilizado por las plantas. Con facilidad es arrastrado por las
aguas y llega al mar, donde una porción importante se sedimenta en el fondo y forma rocas. Todas ellas
tardarán millones de años en volver a emerger y liberar, paulatinamente, sales de fósforo.

El AZUFRE .- Es uno de los más destacados constituyentes de los aminoácidos. El azufre es

captado en forma de sustratos desde las raíces (en superficies terrestres) y por medio de la
pared celular (en medios acuáticos) por las plantas (terrestres y acuáticas), las que pasan a ser
alimentos de los animales. Tras la muerte de estos, el azufre retorna al suelo induciendo un
nuevo ciclo del azufre. En la atmósfera los óxidos de nitrógeno y azufre son convertidos
en ácido nítrico y sulfúrico que vuelven a la tierra con las precipitaciones de lluvia o nieve
(lluvia ácida). Otras veces, aunque no llueva, van cayendo partículas sólidas con moléculas de
ácido adheridas (deposición seca).
2.- BIOELEMENTOS SECUNDARIOS ó Bioelementos minoritarios.- Forman parte de todos los seres vivos y en
una proporción del 3,5%. Desempeñan funciones vitales para el funcionamiento correcto del organismo. Son
el magnesio, calcio, sodio, potasio y cloro. (Na+, K+, Ca++ , Mg++, Cl-) enla células de los organismos vivos
cumplen FUNCIÓN OSMOTICA
3.- OLIGOELEMENTO ó Bioelementos traza, MICRONUTRIENTES
Los oligoelementos,1 a veces llamados bioelementos temporales, son bioelementos presentes en pequeñas
cantidades en los seres vivos y tanto su ausencia como su exceso puede ser perjudicial para el organismo,
llegando a ser hepatotóxicos. Además de los cuatro elementos de los que se compone mayoritariamente
la vida (carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno), existe una gran variedad de elementos químicos esenciales.
Las plantas los absorben de los minerales disueltos en el suelo, y de ahí pasan a los heterótrofos. Se sabe que
existen grandes organismos que consumen suelo (geofagia) y visitan yacimientos minerales, de sal, por
ejemplo, para conseguir los oligoelementos necesarios en su dieta.
Los oligoelementos tienen al menos cinco funciones en los organismos vivos. Algunos son parte integral de los
centros catalíticos en los que suceden las reacciones necesarias para la vida. Los oligoelementos participan en
la atracción de moléculas de sustrato y su conversión en productos finales específicos. Ciertos oligoelementos
ceden o aceptan electrones en reacciones de oxidación o reducción. Varios oligoelementos tienen funciones
estructurales, proporcionan estabilidad y una estructura tridimensional a ciertas moléculas biológicas
importantes, otros ejercen funciones de regulación.
Controlan procesos biológicos importantes a través de
ciertas acciones, entre ellas la activación hormonal,
la unión de moléculas con sus sitios receptores en las
membranas celulares y la inducción de la expresión de
algunos genes.2
Los cuatro elementos básicos del organismo: C,H,O,N,P,S
LOS OLIGOELEMENTOS BIOELEMENTOS TRAZA MICRONUTRIENTE
Están presentes en los organismos en forma vestigial, pero que son
indispensables para el desarrollo armónico del organismo, cumplen
función catalítica. Son 16 y constituyen el 0,5%: hierro (Fe), manganeso
(Mn), cobre (Cu), zinc (Zn), flúor (F), iodo (I), boro (B), silicio (Si), vanadio
(V), cromo (Cr), cobalto (Co), selenio (Se) , molibdeno (Mo), estaño (Sn),
Al, Li. CUMPLEN FUNCION CATALITICA
CONCLUSION
Los bioelementos son importantes para la vida de todos los seres vivos, la materia viva
está constituida por unos 70 elementos estables que hay en la Tierra, excepto los gases
nobles. Por ello debemos proteger la biodiversidad de los recursos naturales de nuestro
planeta y aprovecharlos a un máximo en forma positiva; así por ejemplo utilizando
substancias naturales en diferentes aplicaciones tales como: La energía solar, las
corrientes de agua, el aire, el oxígeno, el nitrógeno, y la biomasa, etc.., para producir
energía eléctrica, como energéticos de diversas tecnologías, o bien como fuentes de
energía para nuestros suelos agrícolas, en fin hay muchas aplicaciones; esto con el fin de
preservar la vida orgánica en el planeta y una mejor calidad para todos los seres vivos.
Oligoelementos esenciales
Los siguientes elementos son considerados como oligoelementos:
•Boro. Mantenimiento de la estructura de la pared celular en los vegetales.
•Cromo. Potencia la acción de la insulina y favorece la entrada de glucosa a las células. Su contenido en los órganos del cuerpo decrece con la edad. Los berros, las algas,
las carnes magras, las hortalizas, las aceitunas y los cítricos (naranjas, limones, toronjas, etc.), el hígado y los riñones son excelentes proveedores de cromo.
•Cobalto. Componente central de la vitamina B12.
•Cobre. Estimula el sistema inmunitario. Podemos obtenerlo en los vegetales verdes, el pescado, los guisantes, las lentejas, el hígado, los moluscos y los crustáceos.
•Flúor. Se acumula en huesos y dientes dándoles una mayor resistencia.
•Hierro. Forma parte de la molécula de hemoglobina y de los citocromos que forman parte de la cadena respiratoria. Su facilidad para oxidarse le permite transportar
oxígeno a través de la sangre combinándose con la hemoglobina para formar la oxihemoglobina. Se necesita en cantidades mínimas porque se reutiliza, no se elimina. Su
falta provoca anemia.
•Manganeso. El manganeso tiene un papel tanto estructural como enzimático. Está presente en distintas enzimas, destacando el superóxido dismutasa de manganeso
(Mn-SOD), que cataliza la dismutación de superóxidos.
•Molibdeno. Se encuentra en una cantidad importante en el agua de mar en forma de molibdatos (MoO 42-), y los seres vivos pueden absorberlo fácilmente de esta forma.
Tiene la función de transferir átomos de oxígeno al agua.
•Níquel. Actúa como bio-catalizador, participa en el metabolismo de glúcidos, favorece la absorción de hierro y estabiliza el DNA y el RNA
•Selenio. El dióxido de selenio es un catalizador adecuado para la oxidación, hidrogenación y deshidrogenación de compuestos orgánicos.
•Silicio
•Vanadio. El vanadio es un elemento esencial en algunos organismos. En humanos no está demostrada su esencialidad, aunque existen compuestos de vanadio que
imitan y potencian la actividad de la insulina.
•Yodo. El yodo es un elemento químico esencial. La glándula tiroides fabrica las hormonas tiroxina y triyodotironina, que contienen yodo.
•Zinc. El zinc es un elemento químico esencial para las personas: interviene en el metabolismo de proteínas y ácidos nucleicos, estimula la actividad de aproximadamente
100 enzimas, colabora en el buen funcionamiento del sistema inmunitario, es necesario para la cicatrización de las heridas, interviene en las percepciones del gusto y el
olfato y en la síntesis del ADN.
Para otros elementos, como el litio, el estaño o el cadmio, su esencialidad no está totalmente aceptada; incluso de la anterior lista no está clara la esencialidad del bromo y
el boro.
Hay otros elementos que están en una mayor cantidad en los seres humanos, por lo que no se les denomina elementos traza. En orden de abundancia (en peso) en el
cuerpo humano: azufre, potasio, sodio, cloro y magnesio.
Los anteriores elementos son esenciales en seres humanos, se llaman microelementos y se encuentran en un 0,05 % a 1 %; hay elementos que solo lo son en unos
determinados seres vivos. Por ejemplo, el wolframio es esencial en algunos microorganismos.
Cada elemento tiene un rango óptimo de concentraciones dentro de los cuales el organismo, en esas condiciones, funciona adecuadamente; dependiendo del elemento
este rango puede ser más o menos amplio. El organismo deja de funcionar adecuadamente tanto por presentar deficiencia como por presentar un exceso en uno de estos
elementos.
Funciones de los oligoelementos más importantes para nuestro organismo. El análisis breve de estos micro minerales y su importancia en el organismo humano.
Cobalto.
La función de este mineral está estrechamente ligada a la producción de testosterona y el sistema enzimático.
En la síntesis de los glóbulos rojos se requieren vitaminas, y en especial la vitamina B12. Esta vitamina (también llamada en términos médicos cobalamina, por presentar un núcleo
formado por cobalto) es utilizada en todas las células, durante la reproducción celular.
De esta manera, se manifiesta la gran importancia que tiene el cobalto para la maduración y el crecimiento celular. Además el cobalto, siempre en unión con la vitamina B12, favorece la
absorción intestinal del hierro y, como componente de algunas enzimas, interviene en la síntesis de proteínas. Así mismo, la vitamina B12 parece mejorar la absorción del yodo por la
glándula tiroides.
Otras de sus funciones son: activar la combustión de los azúcares y bajar su concentración en el torrente sanguíneo, y regular el sistema nervioso, pues equilibra los sistemas simpático
y parasimpático.
Las necesidades diarias de nuestro organismo de cobalto, es de un microgramo de vitamina B12. Esta cantidad se puede encontrar en el hígado, pues este generalmente reserva unas
mil veces esta cantidad

Cobre
Dentro de las funciones principales de este oligoelemento está su participación en la síntesis de glóbulos rojos, asistiendo en la fijación del hierro en el pigmento rojo de la sangre
(hemoglobina). De esta manera, el hierro no puede depositarse en la hemoglobina sin el concurso del cobre. Así, pues, una carencia de cobre produce anemia incluso en el caso de
que el organismo disponga de suficiente hierro.
El cobre también es necesario para la formación de pigmentos y proporcionar un color lustroso a la piel y el cabello. La carencia de cobre contribuye a la aparición prematura de
canas.
Este oligoelemento es preciso para el metabolismo de las proteínas, la formación del tejido conjuntivo normal y para la síntesis de los lípidos presentes en el cerebro. También se
encuentra en la mayoría de los anticuerpos por lo que resulta de especial importancia para nuestro sistema inmunológico. Asimismo, el cobre favorece los procesos de curación y es
responsable de la absorción óptima de la vitamina C.
Actualmente nuestros alimentos contienen menos cobre, que en tiempos pasados. No obstante, nuestras necesidades diarias se ven satisfechas gracias a una dieta variada
compuesta de frutas, verduras, cereales o productos cárnicos. La leche materna y de vaca presenta cantidades muy pequeñas de cobre. Sin duda ésta es la razón, por lo que la
naturaleza ha dispuesto que los lactantes nazcan con una reserva de cobre. Esta reserva está localizada en la piel del recién nacido y es de cinco a diez veces superior a la cantidad
de cobre de un adulto, que le son suficiente durante los primeros seis meses de vida, hasta que el bebé inicia a comer por su propia cuenta. El recién nacido necesita cobre para la
síntesis de enzimas y para la formación de los glóbulos de la sangre. Con la edad, la reserva de cobre va disminuyendo de forma progresiva.
.
La dosis cotidiana de cobre oscila entre los dos a tres miligramos
Cromo
El cromo se distingue por su papel destacadísimo en el metabolismo del azúcar. Constituye la molécula central de una sustancia llamada factor de tolerancia a la glucosa
que incrementa el poder de la insulina. Por otra parte el FTG reduce la tasa de colesterol de la sangre.
El cromo tiene mucha relación con la insulina, una hormona segregada por el páncreas, ayudando a mantener el nivel de azúcar en la sangre. En otras palabras, se
encarga de que el valor de azúcar en la sangre después de comer no aumente bruscamente, así como tampoco disminuya demasiado rápido.
La insulina y su contraria, la hormona glucagón, regulan conjuntamente el metabolismo de los lípidos. Por esta razón, el cromo también desempeña un papel muy
importante con respeto al nivel de colesterol en la sangre. Asimismo, se considera que el cromo interviene en el crecimiento del feto, y tiene una influencia decisiva en la
córnea ocular.
La cantidad de cromo necesaria diariamente oscila entre 0,05 y 0,2 miligramos.
Flúor
Una de las funciones del flúor es endurecer el esmalte dental, reforzando de este modo su resistencia a las caries. También inhibe la acumulación de bacterias en la cavidad bucal, impidiendo la
destrucción de los dientes.
La falta de flúor es responsable por la inestabilidad de los huesos y fomenta la osteoporosis.
Estudios realizados en los Estados Unidos imputan al flúor la responsabilidad de la enfermedad de Alzheimer, por lo que debe cuidarse de su exceso.
La dosis diaria de flúor es de un miligramo.
Hierro
Nuestro organismo necesita hierro para la síntesis del pigmento de la sangre. Tenemos aproximadamente un kilo de hemoglobina en nuestro organismo. Como en un proceso de reciclaje, se utiliza de
forma continua a fin de renovar las células sanguíneas cada 120 días.
Sin el hierro no es posible el trasplante de oxígeno de los pulmones hasta los diferentes órganos, como el corazón, los músculos, el hígado o el cerebro. La glándula tiroides, el sistema nervioso central,
el control de la temperatura corporal y las defensas frente a los microorganismos no pueden funcionar sin el hierro.
Este oligoelemento es indispensable para algunas funciones del cerebro, como la capacidad de aprendizaje. Se encuentra en las enzimas del metabolismo oxidativo de la cadena respiratoria en la que
participa en los procesos de combustión de las sustancias nutritivas, incrementa las resistencias ante las enfermedades, previene los estados de fatiga, cura y previene contra la anemia derivada de
una carencia de hierro. Y es muy saludable para la piel, el cabello y las uñas.
La dosis diaria precisa para un adulto es entre 12 y 20 miligramos, aunque debemos tener presente que el niño hasta los seis meses de edad, almacena en su organismo el hierro que ha recibido de la
madre. Trascurrido este primer semestre el niño necesita recibir hierro de fuente vegetal ya que es conocido el hecho de que la leche es pobre en este mineral, lo que hace recomendable, después del
primer semestre de vida del niño, la utilización de zumos de hortalizas, caldos de legumbres, cereales, yema de huevos, etc.

Manganeso
Es uno de los oligoelementos indispensables para la vida, toda vez que es uno de los materiales que el organismo utiliza para fabricar sus enzimas. Si las hembras de los mamíferos
carecen de suficiente manganeso, abortan o dan a luz pequeñuelos que mueren por ser incapaces de mamar.
Este elemento ayuda al páncreas en su función y en el correcto uso de la glucosa. Es un componente de los huesos, es el pigmento que une al calcio, magnesio y fósforo. Es parte
activa en producción de tiroxina y de las hormonas sexuales. Tiene importancia en la producción de colesterol y en la desintegración y formación de grasas. Fortalece el cartílago de
los huesos y los puntos donde los músculos se unen con los huesos.
Es un componente del sistema nervioso. Funciona sobre las enzimas para la absorción de vitamina B1, biotina, vitamina C y colina, también en la prevención de la esterilidad, mejora
la memoria, la concentración y reduce el estrés.
Se estima la necesidad diaria de este elemento en unos 2 a 3 miligramos.
Molibdeno
El molibdeno es un oligoelemento que actúa decisivamente en la prevención de la gota, así como en la concentración de ácido úrico en el organismo. Es responsable de que los
productos de desecho resultantes de las proteínas se transformen en ácido úrico y de que sean excretados. De esta manera, impide que se produzcan depósitos molestos de
cristales de ácido úrico en las articulaciones, las cápsulas cenobiales y los tendones.
El molibdeno activa las enzimas hepáticas que, por ejemplo, degradan el alcohol. Debido a su propiedad neutralizante, tiene una acción favorable sobre el sistema inmunológico en
nuestras defensas ante infecciones y alergias.
El molibdeno también libera hierro para el transporte de oxígeno en la sangre, y resulta decisivo en el metabolismo del azufre en el organismo, contribuyendo así a la formación de
nuevas células cutáneas. Además actúa como ralentizador natural del proceso de envejecimiento y colabora estrechamente con el flúor dentro de nuestro organismo, en el que
contribuye a mantener sano el esmalte dental y al depósito de calcio en los huesos.
No se conoce con exactitud la cantidad diaria precisa de este oligoelemento. Pero se piensa, no obstante, que un aporte diario entre los 150 y los 500 microgramos resulta suficiente.
Níquel
Sus funciones son las de incrementar la acción de diferentes hormonas, como por ejemplo, la insulina, la hormona que regula la glucosa existente en la sangre. Ejerce una acción estabilizadora en la
coagulación de la sangre y activa una serie de enzimas que participan en el metabolismo de los hidratos de carbono y en la obtención de energía. También favorece la absorción del hierro y disminuye la
acción de la adrenalina, la hormona del estrés.
Todavía no se disponen de datos exactos acerca de las necesidades diarias de este oligoelemento. Se cree que el aporte diario de un adulto podría oscilar entre 0.2 y 0.9 miligramos.
Selenio
El selenio, al ser un componente de la enzima glutatión peroxidasa, de modo parecido a la vitamina E, protege al organismo de los radicales libres: Sustancias presentes en los alimentos y en el medio
ambiente que en el organismo reacciona con el oxígeno transformándose en partículas agresivas y altamente reactivas. Esta naturaleza agresiva de los radicales tiene su razón de ser, ya que cuando
estos se sitúan dentro de los fagocitos, ayudan a atacar y destruir los agentes patógenos capturados por esta célula. Sin embargo, los radicales libres no solo atacan contra micro organismos nocivos,
sino que también destruyen células sanas, e incluso llegan a penetrar en el núcleo celular. Las células entonces pueden morir, o bien presentar una posibilidad de que se conviertan en células
cancerosas.
El selenio protege al organismo no solo de radicales libres, sino también de radiaciones ambientales perjudiciales e infecciones vírales y bacterianas, reforzando así nuestro sistema de defensas. Actúa
contra las alergias químicas, aumenta la fertilidad y favorece la función celular hepática, muscular y pancreática. En unión con la vitamina E, ayuda al cuerpo a eliminar elementos tóxicos como el plomo,
cadmio y mercurio.
Las investigaciones están demostrando que hay una relación inversa entre contraer cáncer y la cantidad de selenio en el cuerpo; se descubrió que los enfermos de cáncer tienen un nivel muy bajo de
selenio en la sangre. Por otra parte, en regiones que no tienen mucho selenio en su alimentación, se encontró tres veces más enfermedades hepáticas, cardíacas y trastornos reproductivos, que en
zonas que consumen mucho selenio.
La necesidad diaria del oligoelemento se sitúa entre 0,05 a 0,15 miligramos para un adulto. La vitamina E ingerida en la alimentación hace disminuir sensiblemente la necesidad de selenio.

Silicio
Este mineral puede fortalecer los huesos e imprime rapidez en la consolidación de fracturas. Así como también colabora en la buena función cutánea, de uñas y de cabellos. También ayuda con la
filtración debido a la falta de este mineral.
Yodo
Es utilizado por la glándula tiroides para fabricar la tiroxina u hormona tiroidea, que es un aminoácido descubierto por Kindall y de cuya molécula forma parte el yodo.
Por escasez de yodo, esta glándula no puede sintetizar dicha hormona, la cual desempeña una importante función en el desarrollo del organismo, por una parte, y, por otra, en la regulación del
metabolismo, en otras palabras, el conjunto de intercambios físicoquímicos necesarios para la oxidación celular, la combustión, la desintoxicación y la circulación a nivel de los tejidos del organismo.
Existe cierta relación entre el yodo y la vitamina A. Esta vitamina frena la actividad de la glándula tiroides y disminuye la necesidad de yodo. Por su parte, la glándula tiroides interviene en el proceso de
transformación en la mucosa intestinal del caroteno en vitamina A.
La necesidad diaria de este metaloide para satisfacer la síntesis de la hormona tiroidea y cubrir las pérdidas diarias por excreción ha sido estimada en 2 microgramos por kilo de peso corporal, esto es
140 microgramos para 70 kilos de peso. Aunque algunos autores extiende esta necesidad hasta los 0.2 miligramos diarios.
Zinc
Actúa en cierto modo como un policía de tráfico que vigila y regula el transcurso de los procesos del organismo, así como la conservación del sistema enzimático y de las células.
Es componente de al menos 160 enzimas y hormonas, regula el correcto funcionamiento del metabolismo de proteínas y los lípidos. Participa en la formación de la insulina, es de vital importancia para el
sistema inmunológico y estabiliza la membrana celular. Este elemento actúa, así mismo como regulador de la actividad de la próstata; en otras palabras, disponer de la suficiente cantidad de zinc
garantiza la fertilidad en el hombre y, por lo tanto, su capacidad de reproducción.
El zinc mejora las propias defensas del organismo, en especial a medida que envejecemos. Favorece el crecimiento de tejidos, sobre todo el del cabello. Reacciona con metales pesados como el
cádmico, el plomo o el mercurio, con la que anula su toxicidad. Asimismo se encarga del transporte y la absorción de la vitamina A.
Recientemente se han descubierto algunos datos curiosos sobre su gran importancia en las funciones cerebrales.
Las necesidades del organismo humano en lo que respecta al zinc se sitúan en alrededor de 15 miligramos para adolescentes y adultos.
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los
seis elementos químicos o bioelementos más abundantes en los organismos
son el carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre (cuyos
símbolos químicos son, respectivamente: C, H, O, N, P y S), los cuales
constituyen a las biomoléculas (glúcidos, ácidos grasos, aminoácidos, lbases
nitrogenadas, carbohidratos, lípidos, proteínas, vitaminas, ácidos nucleicos).1
Estos seis elementos son los principales componentes de las biomoléculas.
1.Permiten la formación de enlaces covalentes entre ellos,
compartiendo electrones, debido a su pequeña diferencia
de electronegatividad. Estos enlaces son muy estables, la fuerza de enlace
es directamente proporcional a las masas de los átomos unidos.
2.Permiten a los átomos de carbono la posibilidad de formar esqueletos
tridimensionales –C-C-C- para formar compuestos con número variable de
carbonos.
3.Permiten la formación de enlaces múltiples (dobles y triples) entre C y C; C
y O; C y N. Así como estructuras lineales, ramificadas, cíclicas, heterocíclicas,
etc.
4.Permiten la posibilidad de que con pocos elementos se den una enorme
variedad de grupos
funcionales (alcoholes, aldehídos, cetonas, ácidos, aminas, etc.) con
propiedades químicas y físicas diferentes.
 Clasificación de las biomoléculas.-Según la naturaleza química, las biomoléculas son:
Biomoléculas inorgánicas
Son aquellas que tienen una función fisiológica en los seres vivos, pero que no polimerizan. Por ejemplo, el CO2 es producto
de desecho en la respiración, y también reactivo para la fotosíntesis. El CO2, no forma polímeros, por lo que no entra dentro de
las biomoléculas orgánicas, que sí forman cadenas por la unión de monómeros.
Está el amoniaco (NH3), el CO2, el agua (H2O), entre otras, son ejemplos de moléculas inorgánicas que participan en los
procesos de la vida, dirigidos por las biomoléculas.
Biomoléculas orgánicas
Son sintetizadas principalmente por los seres vivos y tienen una estructura con base en carbono. Están
constituidas, principalmente, por los elementos químicos carbono, hidrógeno y oxígeno, y con frecuencia
también están presentes nitrógeno, fósforo y azufre; también se encuentran moléculas con algunos metales de
transición como el hierro, cobalto y níquel, se llaman oligoelementos y aunque se encuentran en cantidades
muy pequeñas, son necesarios para la vida.
Las biomoléculas orgánicas pueden agruparse en cuatro grandes tipos denominados BIOMACROMOLECULAS:
20 AMINOACIDOS, 5 BASES NITROGENADAS, 2 AZUCARES, 2 Ácidos GRASOS Y 1 GLICEROL.
COMPOSICION MOLECULAR.- En la tabla 3.1.
Proteínas. ( B.M. Informativas )
Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres vivos;
prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o actividad. Son
proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas de las células;
muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y otras moléculas con
funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de acciones de defensa natural
contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las células, a los cuales se fijan
moléculas capaces de desencadenar una respuesta determinada; la actina y la miosina,
responsables finales del acortamiento del músculo durante el estado de la contracción;
el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes en tejidos de sostén de la planta y el tallo.

Ácidos nucleicos. ( B.M. Informativas )

Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición
de monómeros 1​denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman
largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños gigantescos,
de millones de nucleótidos encadenados. Existen dos tipos básicos, el ADN y el ARN.2
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Johan Friedrich Miescher que, en el
año 1868, aisló de los núcleos de las células una sustancia ácida a la que llamó nucleína,3
nombre que posteriormente se cambió a ácido nucleico. Posteriormente, en 1953, James
Watson y Francis Crick descubrieron la estructura del ADN a partir de la Fotografía 51,
realizada por Rosalind Franklin empleando la técnica de difracción de rayos X.4
Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función más importante para la vida: contener, de manera codificada,
las instrucciones necesarias para el desarrollo y funcionamiento de la célula. El ADN tiene la capacidad de replicarse, transmitiendo
así dichas instrucciones a las células hijas que heredarán la información.
Glúcidos o carbohidratos . ( B.M. No Informativas )
Los glúcidos (impropiamente llamados hidratos de carbono o carbohidratos) son la fuente de energía primaria
que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones vitales; la glucosa está al principio de una de las rutas
metabólicas productoras de energía más antigua, la glucólisis, usada en todos los niveles evolutivos, desde
las bacterias hasta los vertebrados. Muchos organismos, especialmente los vegetales (algas, plantas) Estructura de la molécula de amilosa
almacenan sus reservas en forma de almidón en estructuras denominadas amiloplastos, en cambio los
animales forman el glucógeno, entre ellos se diferencia por la cantidad y el número de ramificaciones de la
glucosa. Algunos glúcidos forman importantes estructuras esqueléticas, como la celulosa, constituyente de
la pared celular vegetal, o la quitina, que forma la cutícula de los artrópodos.
Lípidos . ( B.M. No Informativas )
Un lípido es una macro biomolécula que es soluble en solventes no polares.3 Los solventes no polares son
típicamente hidrocarburos usados para disolver otras moléculas de lípidos de hidrocarburos que no se disuelven
Estructura de la molécula de amilopectina.
fácilmente (o no se disuelven) en agua, incluyendo ácidos grasos, ceras, esteroles, vitaminas liposolubles
(como vitaminas A, D, E, y K), monogliceridos, digliceridos, triglicéridos, y fosfolípidos. Las funciones de los
lípidos incluyen almacenamiento de energía, señalización, y actuando como componentes estructurales de
membranas celulares.45​ Los lípidos tienen aplicaciones en la cosmética y la alimentación industria así como
en nanotecnología.6​Los científicos a veces definen lípidos como hidrófobos o moléculas anfilíficas pequeñas;
la naturaleza antitífica de algunos lípidos les permite formar estructuras
como vesículas, liposomas unilamelares/multilamelares, o membranas en un entorno acuoso
Los lípidos biológicos originan enteramente o en parte de dos tipos distintos de subunidades bioquímicas:
grupos cetoacil e isopreno.7​ Utilizando esta aproximación, los lípidos se pueden dividir en ocho categorías:
ácidos grasos, glicerolípidos, glicerofosfolípidos, esfingolípidos, sacarolípidos, policétidos (derivados de
condensación de unidades de cetoacil; lípidos de esterol y lípidos de prenol (derivados de condensación de
subunidades de isopreno).4​A pesar de que el término "lípido" es a veces utilizado como sinónimo de para grasas,
las grasas son un subgrupo de los lípidos llamados triglicéridos. Los lípidos también abarcan moléculas como
ácidos grasos y sus derivados (incluyendo tri-, di-, monogliceridos, y fosfolípidos), así como otros metabolitos
que contienen esterol como colesterol.8​ A pesar de que los humanos y otros mamíferos utilizan varias rutas
biosinteticas tanto para romper y sintetizar lípidos, algunos los lípidos esenciales no pueden ser fabricados
de este modo y tienen que ser obtenidos de la dieta.
JERARQUÍA DE ORGANIZACIÓN
MOLECULAR ó NIVELES DE ORGANIZACIÓN.
En la tabla 3.1. se muestran, además de sus cantidades
relativas, el número aproximado de especies moleculares de
cada uno de los principales tipos de biomoléculas presentes en
la bacteria Escherichia coli. Se puede comprobar que esta
bacteria posee alrededor de 6000 compuestos químicos
diferentes, entre los que se encuentran unas 3000 proteínas y
otros tantos tipos de ácidos nucleicos. Un análisis semejante
para organismos vivos de mayor tamaño y complejidad, como
los animales o las plantas superiores, arrojaría cifras más
espectaculares: se calcula que el organismo humano puede
contener unas 30.000 proteínas diferentes y una cantidad
similar de ácidos nucleicos. Aunque existen proteínas
de Escherichia coli con funciones análogas a las de algunas
proteínas humanas, no hay proteínas que sean idénticas en
una y otra especie. Es más, cada especie de organismos vivos
posee un conjunto de proteínas y ácidos nucleicos que difiere
completamente del de las demás especies. Si tenemos en
cuenta ahora que, según estimaciones, en la biosfera puede
haber entre 1,5 y 2 millones de especies de seres vivos puede
calcularse que deben existir en ella entre 1010 y 1012 proteínas
diferentes y una cantidad equivalente de ácidos nucleicos.
Después de muchos años de intenso trabajo los químicos
orgánicos "sólo" han conseguido identificar y conocer la
estructura de algo más de un millón de compuestos orgánicos,
una fracción trivialmente pequeña del total que se cree existe
en la biosfera. Por otra parte, no sólo las proteínas y los ácidos
nucleicos, sino también algunos polisacáridos como el almidón
y la celulosa son en realidad macromoléculas, con pesos
moleculares muy elevados y estructuras químicas muy
complejas.
https://es.slideshare.net/alonsogerardocarvajalugalde/12-
origen-y-evolucin-de-la-vida
El panorama que acabamos de dibujar es, a primera vista, desolador. Se nos antoja tarea de titanes el que los bioquímicos traten
de aislar, caracterizar y averiguar la estructura de tal inmensidad de compuestos químicos; parece fuera del alcance humano el
llegar a comprender, siquiera en parte, la organización molecular de la materia viva. Sin embargo, a poco que se profundiza en el
estudio de dicha organización, se percibe que bajo esta aparente complejidad subyace una simplicidad casi pasmosa: las células
pueden construir toda la inmensa variedad de macromoléculas que estamos considerando mediante el ensamblaje de un número
discreto de unidades estructurales ligadas entre sí para formar largas cadenas. Estas unidades son biomoléculas de peso
molecular relativamente bajo y estructura relativamente simple que reciben el nombre de sillares estructurales. Así, los
aminoácidos son los sillares estructurales de las proteínas, los nucleótidos son los sillares estructurales de los ácidos nucleicos, los
monosacáridos lo son de los polisacáridos y los ácidos grasos de la mayor parte de los lípidos. Los sillares estructurales de los
diferentes tipos de macromoléculas que se encuentran en las células se cuentan, como mucho, por decenas: hay sólo 20
aminoácidos que forman parte de las proteínas, ocho son los nucleótidos con los que se construyen los ácidos nucleicos, los
polisacáridos más importantes se forman a partir de un sólo monosacárido (la glucosa) repetido miles de veces, alrededor de una
docena de ácidos grasos junto con la glicerina dan lugar a multitud de lípidos diferentes.
En definitiva, la organización molecular de la materia viva parece seguir una estrategia de "construcción modular" en la que el
ensamblaje de unos pocos "módulos prefabricados" (los sillares estructurales) da lugar a una gran variedad de "edificios"
moleculares diferentes. Podemos afirmar que los sillares estructurales son los "ladrillos" de construcción de la "arquitectura"
molecular de las células
La relación entre macromoléculas y sillares estructurales que acabamos de tratar forma parte de una más amplia jerarquía de
organización molecular con varios niveles de complejidad. Todas las biomoléculas derivan en último término
de precursores muy sencillos y de bajo peso molecular obtenidos del entorno (CO2, agua, nitrógeno, etc.). Estos precursores se
transforman, a través de intermediarios metabólicos de tamaño molecular creciente, en biomoléculas sillares
estructurales de peso molecular intermedio. La unión covalente de estos sillares en largas cadenas da lugar, como vimos,
a macromoléculas de peso molecular elevado. Todavía existen niveles de complejidad superiores dentro de esta jerarquía:
distintos tipos de macromoléculas se asocian mediante interacciones débiles (no covalentes) para formar a complejos
supramoleculares, como las membranas o los ribosomas. Estos complejos a su vez pueden asociarse de modo no covalente
constituyendo orgánulos celulares (mitocondrias, cloroplastos, etc.). La integración de los distintos orgánulos da lugar a
la célula, que ya no pertenece al nivel molecular sino al celular.
ENLACES QUÍMICOS E INTERACCIONES DÉBILES EN LAS BIOMOLÉCULAS.
El ensamblaje de los distintos sillares estructurales para dar lugar a los diferentes tipos
de macromoléculas se lleva a cabo mediante enlaces covalentes de gran estabilidad. Aunque como resultado
de reacciones químicas entre diferentes grupos funcionales existe en la naturaleza una gran variedad de este
tipo de enlaces, un reducido número de ellos es el responsable de la construcción de la inmensa mayoría de
las biomoléculas. Así, los monosacáridos se ensamblan mediante enlaces glucosídicos para dar lugar a los
polisacáridos, los aminoácidos mediante enlaces peptídicos para dar lugar a las proteínas, los enlaces
éster predominan entre los componentes de los lípidos y de los ácidos nucleicos. La utilización de sólo unos
pocos tipos de enlace químico para construir sus biomoléculas resulta muy ventajosa para los seres vivos, ya
que ello les permite llevar a cabo un control muy eficaz y económico de las reacciones químicas celulares.
En la formación o rotura de enlaces covalentes entre átomos vecinos se ve implicada una
cantidad importante de energía. Existe un tipo adicional de interacciones interatómicas,
denominadas interacciones débiles, que son mucho menos energéticas y que por lo tanto
pueden romperse o establecerse con extraordinaria facilidad. Muchos de los acontecimientos que
a nivel molecular tienen lugar en las células vivas, entre los que destacan la determinación de la
estructura tridimensional de las macromoléculas o la relación estereoespecífica entre el enzima y
su sustrato, responden a este tipo de interacciones. Las interacciones débiles de importancia
biológica pueden ser de varios tipos: puentes de hidrógeno, interacciones iónicas,
interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der Waals. La base físico-química de estas
interacciones se comprenderá mejor en relación con las propiedades de las disoluciones acuosas,
por lo que su estudio se pospondrá para un capítulo posterior.
 AGUA, PROPIEDADES,FUNCIONES BIOLOGICAS Y BALANCE HIDRICO

El agua (del latín aqua) es una sustancia cuya molécula

está compuesta por dos átomos de hidrógeno y uno
de oxígeno (H2O) unidos por un enlace covalente. El
término agua, generalmente, se refiere a la sustancia en
su estado líquido, aunque esta puede hallarse en su
forma sólida, llamada hielo, y en su forma gaseosa,
denominada vapor. Es una sustancia bastante común en
la Tierra y el sistema solar, donde se encuentra
principalmente en forma de vapor o de hielo. Es
indispensable para el origen y sustento de la vida.
H2O= H.+ :O: ----- H-O-H
HIDRURO DE OXIGENO
OXIDO DE HIDROGENO
ESTRUCTURA DEL AGUA.- H2O ==== H+ + OH-
O8 = 1S2 2S2 2P4 E.FUNDAMENTAL
|| || || | | E. MAYOR E°
2S2 2PX2 2PY1 2PZ1

HIBRIDACION TETRAHEDRICA IRREGULAR < MENOR 109°

O8= 1S2 6SP3 °° E.N O = 3.5 E.N H = 2.4

O
H
°°
H-OH R-OH R-O-R R-CO-R
>104.45° H
100°C 60°C 5°C 15°C

H2O ===== H+ + OH-

ESTUCTURA MOLECULAR
DEL H2O
DISOLUCIONES AMORTIGUADORAS
Mantener el pH constante es vital para el correcto desarrollo
de las reacciones químicas y bioquímicas que tienen lugar
tanto en los seres vivos como, a nivel experimental, en el
laboratorio. Los amortiguadores (también llamados
disoluciones amortiguadoras, sistemas tampón o buffers)
son aquellas disoluciones cuya concentración de protones
apenas varía al añadir ácidos o bases fuertes (Figura
inferior).
Los amortiguadores más sencillos están formados
por mezclas binarias:
•un ácido débil y una sal del mismo ácido con una base
fuerte (por ejemplo, ácido acético y acetato sódico)
•una base débil y la sal de esta base con un ácido
fuerte (por ejemplo, amoníaco y cloruro amónico)
La concentración de protones del agua pura experimenta
una elevación inmediata cuando se añade una mínima
cantidad de un ácido cualquiera. A un litro de agua neutra
(pH 7) basta añadirle 1 ml de HCl 10M para que el pH
descienda 5 unidades. En cambio, si esta misma cantidad de
ácido se añade a 1 litro de disolución amortiguadora
formada por HAc/AcNa 1M, el pH desciende en una
centésima, o sea, quinientas veces menos (Ver la tabla
inferior).
Supongamos un amortiguador constituido por un ácido acético (ácido débil) y acetato sódico (sal de ácido débil y base fuerte).
En este sistema:
1.- El ácido estará parcialmente disociado según la ecuación:

Aplicando la ley de acción de masas:

2.- El acetato sódico, como todas las sales está completamente disociado, y por lo tanto, el ión acetato (Ac-) procedente
de esta sal desplazará el equilibrio de disociación del ácido hacia la izquierda, haciendo que disminuya la [H+].
3.- La presencia conjunta de la sal y el ácido hace decrecer la acidez libre, es decir, que el AcH apenas estará disociado y la
[AcH] será la concentración inicial que hay en el sistema.
4.- Como el AcH apenas está disociado, la [Ac-] en el sistema será la concentración de sal que hay en el sistema.
MECANISMO DE LA ACCIÓN AMORTIGUADORA
Si a este sistema añadimos un ácido fuerte como el HCl, se produce un aumento instantáneo de la [H+], y el
equilibrio se desplaza hacia la izquierda, formándose AcH hasta recuperarse prácticamente la [AcH] inicial.
Además, los iones acetato procedentes de la sal se pueden combinar con los H+ procedentes del HCl para
formar más AcH. La reacción podría representarse así:
En resumen, el sistema amortiguador ha destruido el
ácido fuerte, generando en su lugar una cantidad
equivalente de ácido débil, cuyo equilibrio de
disociación determinará la [H+] final (Figura
inferior).
Si añadimos una base fuerte (NaOH), los iones OH-
consumen rápidamente los H+ del sistema para formar
agua, con lo que el equilibrio de disociación del ácido se
desplaza hacia la derecha para restaurar la concentración
inicial de protones (Figura inferior). En otras palabras, la adición
de una base provoca la transformación de una parte del acético
libre en acetato:

La utilidad de los amortiguadores, tanto en la regulación del equilibrio ácido-base en los seres vivos como al trabajar en el
laboratorio, estriba precisamente en la posibilidad de mantener la [H+] dentro de límites tan estrechos que puede
considerarse como invariable.
 Problemas de correlación clínica del pH
Problema 2: El bicarbonato como tampón biológico
Tutoría para ayudar a responder este problema
El bicarbonato es un tampón fundamental en el organismo y normalmente está presente en los fluidos biológicos como
bicarbonato sódico (siendo el sodio el principal ion positivo en los fluidos extracelulares). ¿Qué características del
bicarbonato sódico contribuyen a su eficacia como tampón biológico?
A El ion bicarbonato (HCO3-) se puede combinar con un protón (H+) para formar ácido carbónico (H2CO3),
absorbiendo así protones de la disolución y elevando el pH sanguíneo.
B. El ácido carbónico, que se puede formar a partir de CO2 y agua, puede disociarse en H+ y HCO3- para
proporcionar H+ y bajar el pH sanguíneo.
C. El ácido carbónico, que se puede formar a partir del bicarbonato, se convierte en CO2 y agua mediante
una reacción enzimática muy rápida.
D. El CO2, por ser volátil, puede ser rápidamente eliminado del organismo en cantidades variables
mediante la respiración.
Tutoría
Tampones biológicos
La capacidad de taponamiento es una propiedad importante para los sistemas biológicos, donde un rápido cambio de pH puede tener consecuencias
desastrosas. Un tampón biológico eficaz debe ayudar a mantener la sangre en el intervalo "seguro" de pH = 7,35 a 7,45 evitando los cambios de pH en
cualquier sentido fuera de este intervalo. Los cambios hacia pH ácido (es decir, por debajo de 7,35) son particularmente indeseables dadas las variaciones en
la producción de ácidos, como láctico, pirúvico, acético, etc., en el metabolismo. La producción de dichos ácidos en el ejercicio extremo puede bajar el pH de
la sangre periférica incluso por debajo de 7,0.
El sistema del tampón bicarbonato es clave en la regulación del pH en la sangre humana y puede responder a los cambios de
pH de varias formas:
1.- El ion bicarbonato es realmente la base conjugada del ácido carbónico:

[Reacción ácido-base no enzimática, prácticamente instantánea]

2.- El ácido carbónico, sin embargo, es rápidamente convertido en CO2 y agua por la anhidrasa carbónica, lo que hace de él
una especie transitoria:

[Reacción enzimática con muy alta velocidad]

3.- En relación a los dos productos de la reacción de la anhidrasa carbónica, el agua es fácilmente absorbida por el sistema,
mientras que el CO2 se puede eliminar mediante la respiración. Además, la tasa de eliminación del CO2 en la respiración está
controlada a través de mecanismos neurológicos.
4.- La [HCO3-] y la [H+] pueden ser controladas (lenta e incompletamente) por mecanismos fisiológicos a nivel renal.
Todas estos aspectos se pueden resumir como sigue:
 Problema 3: respuesta rápida a una acidosis leve

El sistema tampón bicarbonato de la sangre puede responder rápidamente a una acidosis metabólica leve (entre pH 7,15 y
7,35) mediante:
A La eliminación de CO2 por los pulmones.
B La retención de HCO3- en el riñón.
C La excreción de H+ por el riñón.
D La acción tamponante directa del intermediario central H2CO3.
E La retención de CO2 en los pulmones.

TUTORIA El sistema tampón bicarbonato y la acidosis metabólica leve

La respuesta a una acidosis leve es un proceso muy complejo que implica el control neural de la presión
sanguínea y de la tasa de respiración. Sin embargo, el componente más eficaz de esta respuesta, el
único que realmente corrige esta situación, es la expulsión de CO2 por los pulmones. El sistema tampón
bicarbonato es el más adecuado para contrarrestar la acidosis, en parte porque la respiración elimina el
CO2 y, en consecuencia, disminuye los H+.
En los tejidos metabólicamente activos, como el músculo durante el ejercicio intenso, la producción de
CO2 (y ácido en forma de ácido láctico) puede producir una caída transitoria del pH local.
El sistema tampón bicarbonato de la sangre puede responder rápidamente a la acidosis leve (pH entre
7,15 y 7,35) mediante el control de la tasa de eliminación de CO2 por los pulmones. Este ajuste puede
ser muy rápido, como sabe cualquiera que haya subido un empinado tramo de escaleras.
 Problema 4: respuesta rápida adicional a la acidosis
Continuando con la cuestión anterior, una respuesta rápida adicional a la acidosis metabólica actúa a pH 7,14 o inferior, y es:
A. la retención de OH- en el riñón.
B. la retención de HCO3- en el riñón.
C. la excreción de H+ por el riñón.
D. la acción tamponante directa del intermediario central H2CO3.
E. la retención de CO2 en el pulmón.
TUTORIA: Acción tamponante del H2CO3
Una acidosis leve produce, por la ley de acción de masas, un desplazamiento en el equilibrio del bicarbonato hacia la
producción de CO2 que es expelido de los pulmones para elevar el pH sanguíneo. Si la acidosis continuara a pesar de
esto, otro mecanismo que actúa por debajo del pH 7,14 es la acción tamponante del H2CO3.

Incluso aunque el H2CO3 sea un intermediario inestable (mira la reacción superior), puede servir como conducto para la conversión de
HCO3- y del exceso de H+ a CO2 y agua, un proceso que se acelera cuando el pH sanguíneo se acerca a su pKa de 6,14.
Cuanto más cerca esté el pH del pKa de 6,14, con más fuerza serán amortiguados los cambios de pH por la capacidad tamponante del
sistema bicarbonato. Así, el pKa del ácido carbónico puede por sí mismo oponer clara resistencia a bajadas del pH sanguíneo por debajo de
7.
El problema es que, a diferencia de la acidosis leve, el consumo de HCO3- en la acidosis metabólica aguda puede superar la disponibilidad
metabólica corporal de este tampón sanguíneo vital, de manera que, si la situación acidótica se mantiene, la capacidad tamponante de la
sangre se puede agotar. Por eso, en la acidosis metabólica grave (por ejemplo, por ingestión de grandes cantidades de ácido) puede ser
necesaria la infusión de bicarbonato.
 Problema 5: diagnóstico de acidosis y alcalosis
El intervalo normal para el pH sanguíneo es 7,35-7,45. Los pacientes con acidosis o alcalosis tendrán valores de pH fuera
de este intervalo.
A. Verdadero
B. Falso
Tutoría

Compensación
A menudo se encuentran pacientes con desviaciones significativas de los valores normales de bicarbonato en sangre, no
obstante todavía mantienen el pH sanguíneo dentro de un intervalo compatible con la vida. Dichos pacientes han
compensado circunstancias que normalmente producirían acidosis o alcalosis.
La tabla inferior recoge algunos de los cambios observables en estas diferentes situaciones.
Los diversos mecanismos de compensación (alguno de
los cuales se muestran en verde arriba) son el objeto de
las cuatro últimas preguntas en esta serie de
problemas.
Nótese que el pH es casi normal en los casos compensados. La
tabla superior destaca en rojo el indicador "primario" de los
problemas respiratorios, que es pCO2, y el indicador "primario"
para los problemas metabólicos, que es [HCO3-].
Como la respiración es la principal vía de eliminación de CO2,
el hecho de que la pCO2 sea el indicador primario de un
problema respiratorio no debería sorprender. Sin embargo, que
la [HCO3-] sea el indicador "primario" de los problemas
metabólicos quizás requiera de alguna explicación.
Supón que tu paciente ha ingerido un ácido. La [H+] aumentará,
obviamente, desplazando el equilibrio de la reacción a la
izquierda:
Observa que, como el equilibrio va a la izquierda, los niveles de HCO3- también se
ven afectados (se consume, en este caso). Se podría pensar que el pH (ya que se
relaciona directamente con la [H+]) es el defecto "primario", pero el pH se puede
ajustar mediante los mecanismos de compensación y, por tanto, no es por lo
general la medida más fiable. El HCO3-, debido a su variación en respuesta a
alteraciones metabólicas (o exógenas), es realmente quien nos da el indicador más
seguro de un problema "metabólico".
CAPITULO II. AMINOACIDOS Y PROTEÍNAS
CONCEPTO AMINOACIDOS, ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA
1. PROPIEDADES FISICAS
•SABOR, COLOR Y OLOR
3. PROPIEDADES QUIMICAS
•COMPORTAMIENTO ANFOTERICO Acido Y Básico
•ION DIPOLAR
•PUNTO ISOELECTRICO
4. PROPIEDADES ESTEREO ISOMERICAS
5. CLASIFICACION DE AMINOACIDOS
•POR LA ESTRUCTURA QUIMICA DE GRUPO “R”
•POR LA POLARIDAD DE GRUPO “R”
•DESDE EL PUNTO DE VISTA BIOLOGICO
•DESDE EL PUNTOS DE VISTA NUTRICIONAL
6. PEPTIDOS- ENLACE PEPTIDICO- CARACTERISTICAS
•CLASIFICACION DE PEPTIDOS
1. OLIGOPEPTIDOS
PEPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLOGICA
2. POLIPEPTIDOS
3. PROTEÍNAS: 1 DALTON = 1000 G/MOL
Péptidos
•Los péptidos están formados
por la unión de aminoácidos
mediante un enlace peptídico

Polipéptido (20-50 a.a.)

Oligopéptidos (Menos de 10-20
a.a.)
Dipéptidos (2 a.a.)
Tripéptido (3 a.a.)
Tetrapéptidos (4 a.a.)
1. PROTEÍNAS: Amino ácidos – 20 AA – CIS-VAL-GLU-ALA-TRE-HIS-ARG-LEU-LIS-FEN-ILE-
MET-TRI-TIR-SER-ASP-ASN-GLN-PRO-GLI
2. NIVELES DE ESTRUCTURACION PROTEICA
• ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCEARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
3. CLASIFICACION DE LAS PROTEÍNAS
a) COMPOSICION QUIMICA
• PROTEÍNAS SIMPLES
• PROTEÍNAS COMPUESTAS
b) SOLUBILIDAD
c) ESTRUCTURA TRIDIMENCIONAL
- - FIBROSAS
- - GLOBULARES
- - OLIGOMERICAS
4. DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACIO DE LAS PROTEÍNAS
• AGENTES DESNATURALIZANTE
PROTEÍNAS

Largas cadenas de aminoácidos que se

pliegan con una estructura definida
•Son responsables de la mayoría de las
funciones bioquímicas:
Catálisis
Transporte
Estructura
Almacenamiento
Movimiento
Detoxificación
Defensa
Regulación
 Estructura de las proteínas
Surge del plegamiento de la cadena polipeptídica
• Depende de su secuencia y de las características del
disolvente
• Se distinguen cuatro niveles estructurales:
– Estructura primaria
• Secuencia de aminoácidos (enlaces peptídicos)
– Estructura secundaria
• Plegamiento local
– Estructura terciaria
• Plegamiento global
– Estructura cuaternaria
• Organización multimérica de varias cadenas
Tipos de enlaces
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Hoja plegada-β
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERNARIA
SYLABO:
CAPITULO I:GENERALIDADES-H2O-ELECTROLITOS
CAPITULO II: AMINOACIDOS – PEPTIDOS- ENLACE PEPTIDICO
CAPITULO III: PROTEINAS-CLASIFICACION-FINCIONES Y DESNATURALIZACION
I EXAMEN PARCIAL EP1 + TAREAS + ASISTENCIA 0 A 20
I EXAMEN E INFORMES DE LABORATORIO LP1 0 A 20
I SEMINARIO SE1 CONSTA: TEMAS
MONOGRAFIA: INVESTIGACION 0 A 20
• CARARATULA: UNSAAC ESCUDOS UNSAAC – EP SEMINARIO- TEMA/CURSO-NOMBRE
DOCENTE- INTEGRANTES-APELLIDO PATERNO-FECHA
• REVISION BIBLIOGRAFICA (APA)-NUMERACION-PIE DE PAG.
• BIBLIOGRAFIA
EXPOSICION: PRESENCIAL/VIRTUAL
TIEMPO:15´ = 5 PTOS
PRESENTACION: 5 PTOS
EXPOSICION: 5 PTOS
DIAPOSITIVAS: 5 PTOS

PP1 = ((3*EP)+LP+SE)/5
ESTRUCTURA
CUATERNARIA
Las legumbres, los cereales y los frutos secos son algunos de los alimentos que
proporcionan proteínas de origen vegetal. Si comparamos esta clase de alimentos con
los de origen animal, una de las ventajas que ofrecen es que no aportan colesterol y
son alimentos más ricos en fibra. Sin embargo, es necesario ingerir diferentes grupos
de alimentos de origen vegetal durante el día, sin necesidad de combinarlos en la
misma ingesta, para obtener una proteína de alto valor biológico y que en su conjunto,
proporcionen todos los aminoácidos esenciales que el cuerpo necesita. Combinaciones
de alimentos vegetales que nos aportan proteínas completas son: legumbres y cereales
(por ejemplo lentejas con arroz), o legumbres y frutos secos (garbanzos salteados con
verduras y anacardos). Seguir una alimentación ovolacteovegetariana o vegana no
supone un riesgo desde el punto de vista nutricional siempre y cuando esté
correctamente planificada y supervisada.
Alimentos vegetales fuente de proteínas:
- Legumbres y derivados: alubias, garbanzos, guisantes, lentejas, soja, etc., y sus derivados como el tofu,
tempeh o miso.
- Cereales: arroz, trigo, centeno, maíz, quinoa, amaranto, avena y productos derivados como el pan,
seitán, pastas, germen de trigo, polenta y cereales en copos, todos ellos preferiblemente integrales.
- Frutos secos (nueces, almendras, anacardos, etc.), cacahuetes (y su versión en crema) y semillas (chía,
sésamo, lino, etc.).
- Las setas y las algas, también aportan proteína y pueden acompañar muchos guisos, pastas, sopas y
ensaladas.
Función
Las proteínas de origen vegetal tienen una función estructural o plástica. Forma parte de las estructuras
del cuerpo.
Cantidad diaria recomendada
- Primera infancia: lactante: 1,8 g/kg peso/día
- Edad escolar: 1-1,2 g/kg peso/día
- Adolescencia: 0,8-1 g/kg peso/día
- Adulto: 0,8 g proteína/kg peso/día
- Embarazo: RDA + 10 g al día
- Lactancia: 1º semestre: RDA+ 15 g al día; 2º semestre: RDA+12 g al día
- Menopausia: 0,8 g proteína/kg peso/día
- Senior: 0,8 g proteína/kg peso/día
¿SABÍAS QUÉ?
La ventaja de estos alimentos ricos en proteínas vegetales frente a las de origen animal es que no
aportan colesterol y contienen fibra.
El cacahuete es un tipo de legumbre, aunque por su composición nutricional se clasifica con los frutos
secos.
La soja es el único alimento de origen vegetal que aporta todos los aminoácidos esenciales; aunque, si es
la única fuente de proteína, la ración debe ser mayor para llegar a una ingesta adecuada de proteína de
calidad. Aproximadamente 200 g de soja equivaldrían a 100g de carne de ternera.

Las proteínas son moléculas grandes y complejas que desempeñan muchas funciones críticas en el cuerpo.
Realizan la mayor parte del trabajo en las células y son necesarias para la estructura, función y regulación de
los tejidos y órganos del cuerpo.
Las proteínas ​ o prótidos​ son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas
están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen
correspondiente.
Las proteínas (del griego antiguo: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’)1
o prótidos2​ son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.
Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada
por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente
(llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas
tiene una célula, un tejido y un organismo.34
La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es
decir que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una
molécula de ARNm que actúa como molde.5

Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que
se les llama proteínas monoméricas. Por otro lado, las proteínas
oligoméricas presentan más de una cadena, que puede ser una copia adicional de
la misma o una cadena diferente, y a cada cadena polipeptídica se le
llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura cuaternaria.
La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína
oligomérica.

Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o más iones6​ para ser
completamente funcionales, como es el caso de la mayoría de enzimas. Los grupos prostéticos son estos
componentes orgánicos no proteicos que están unidos fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus
funciones. Por otro lado, los iones unidos a las proteínas son cofactores.
Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas desempeñan más de una
función (ver más adelante).
Son polímeros constituidas por 3 unidades estructurales llamados aminoácidos.7​ Las proteínas son necesarias para la
vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero
también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).8
Por este motivo el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de ellas.9​ Representan
alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos.10
Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización, función, composición o elementos
estructurales. A la fecha no existe un sistema único de clasificación.
La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de la expresión genética. Por lo tanto,
son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia
determinada es denominado proteoma
Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos11​, pero cuya biosíntesis no depende del
ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los
polisacáridos en la peptidoglicana (pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos organismos, como
las microcistinas.
Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas, hormonas, proteínas de
almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas, proteínas de transporte como la
hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de
membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación con sus funciones la diversidad es
abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son
polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales.12
CLASES DE AMINOACIDOS POR LA POLARIDAD DEL GRUPO “R”
CARACTERISTICAS DEL ENLACE PEPTIDICO .- FLEXIBILIDAD DEL ENLACE PEPTIDICO
Desnaturalización
Desnaturalización
 DESNATURALIZACION Y RENATURALIZACION DE LAS PROTEINAS

Chaperonina

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior).
Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin
ninguna estructura tridimensional fija.
Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente
disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la
desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las
cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno
facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La
precipitación suele ser consecuencia del fenómeno
llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se
encuentra desnaturalizada (Figura superior).
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan
sólo tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA
que la componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen
en la estructura desnaturalizada.
La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:
1.cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la
viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión
2.una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos
del interior aparecen en la superficie
3.pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su
estructura primaria. Por este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es la estructura primaria
la que contiene la información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso
mediante el cual la proteína desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama renaturalización. Esta propiedad es
de gran utilidad durante los procesos de aislamiento y
purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio en el medio donde se
encuentra disuelta. En algunos casos, la desnaturalización
conduce a la pérdida total de la solubilidad, con lo que la
proteína precipita. La formación de agregados fuertemente
hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se distinguen
agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el
fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
•la polaridad del disolvente
•la fuerza iónica
•el pH
•la temperatura
EFECTO DE LA POLARIDAD DEL DISOLVENTE SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la
acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el interior hidrofóbico de las
proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los
detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

EFECTO DE LA FUERZA IÓNICA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por
ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína,
ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas,
de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el
aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y
recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca la
precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua
destilada, y se renaturalizan cuando se restaura la fuerza iónica original.
EFECTO DEL pH SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa de las
proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los
aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que
estabilizan la estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en
su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que
pudiera dificultar la formación de agregados.

EFECTO DE LA TEMPERATURA SOBRE LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas con lo que se desorganiza la
envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las
interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con
el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.
 Practica N° 3 cuantificación de proteínas
Leguminosas o cereales
1° separación de proteína digestion en medio acido
BIBLIOGRAFÍA
Bioquímica. (2004). Devlin, T. M. 4ª edición. Reverté, Barcelona.
Bioquímica 3ª Edición. (2002) C.K. Mathews, K.E. van Holde, K.G. Ahern. Pearson
Educación S.A.
Bioquímica Médica. (2009) Pacheco Leal D. Limusa.
Molecular Biology of the Cell . (2008) Bruce Alberts. 5ª edición. Garland Science
CAPITULO III. ENZIMAS-CONCEPTO-CARACTERISTICAS-CATALIS-CINETICA-INHIBICON-
REGULACION ENZIMATICA. 27-06-2022
1. Concepto, características y clasificación:
https://www.youtube.com/watch?v=njFhc3arbsk&t=2s&ab_channel=Medicina%26Bioqu%C3%ADmica
2. Catálisis Enzimática. S + E ES P + E
• CENTRO ACTIVO
• ESPECIFICIDAD DE LA ENZIMA
• FACTORES DE LA CATALISI ENZIMATICA
a. Concentración del sustrato
b. Concentración de enzima
c. Temperatura
d. pH
e. Energía de activación (∆G°)
f. Cofactor (Inorgánico, Coenzima = Orgánico)
3. CINETICA ENZIMATICA
• Hipótesis de la velocidad enzimática
• Ecuación de la velocidad enzimática – Ecuación de Michaelis - Menten
• Constantes cinéticas Km, Vmax
• Transformaciones cinéticas- Ecuación Lineaweaverk y Burk
4. INHIBICION ENZIMATICA https://www.youtube.com/watch?v=8k7VDEWNcsE&ab_channel=Bioqu%C3%ADmicaCES
• Inhibición Competitiva
• Inhibición No Competitiva
• Inhibición A o In Competitiva
5. SISTEMAS DE REGULACION ENZIMATICA https://www.youtube.com/watch?v=_g3wm3_dABk&ab_channel=efi-cienciared
• ENZIMAS ALOSTERICAS
• ISOENZIMAS
• ZIMOGENOS
• COMPLEJOS MULTIENZIMATICOS
a. TEMAS DE SEMINARIO APLICACIÓN DE ENZIMAS EN CLINICA
https://www.youtube.com/watch?v=aP1HMT5fzjw&ab_channel=ConsultasBioqu%C3%ADmica

Proteínas, CATALITICA TERCIARIA,CUATERNARIA, GLOBULAR Y OLIGOMERICAS HA EXCEPCION

DE UN PEQUEÑO GRUPO QUE SON RNA Catalíticas (INTERBIENEN EN RX QCAS EN SERES
VIVOS)
AHORRA ENERGIA
DE ACTIVACION
(∆G°)

pH
DEPENDIENTE
ELEVADO TERMO
PODER DEPENDIENTE
CATALITICO ALTA
ESPECIFICIFICIDAD
1. SISTEMAS DE REGULACION ENZIMATICA:
- R. COVALENTE Y R. NO COVALENTE
- ENZIMAS ALOSTERICAS
- ZIMOGENOS
- ISOENZIMA

COMPLEJOS MULTIENZIMATICOS
GLUCOSA + Pi hexoquinasa/Mg++ GLUCOSA-6-P + H2O ∆G°= +18 KJOULES/MOL
ATP + H2O ATPasa/Na+ k+ ADP +Pi ∆G°= - 31KJ/MOL
-------------------------------------------------------------------
GLUCOSA + ATP hexoquinasa GLUCOSA-6-P + ADP ∆G°= -13
KJOULES/MOL