1 Año 1401 Bioquímica

UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA
FACULTAD DE MEDICINA
ESCUELA “LUIS RAZETTI”
BIOQUÍMICA
Programa vigente
desde 1991 PRIMER AÑO
DEPARTAMENTO: CÁTEDRA(S):
CIENCIAS FISIOLÓGICAS BIOQUÍMICA
JEFE DEL DEPARTAMENTO: JEFE (S) DE CÁTEDRA:

Dra. Zury A. Domínguez D. DRA. KEYBELL M. DÍAZ G.
CARÁCTER: LUGAR: INSTITUTO DE

TEÓRICO-PRÁCTICO MEDICINA EXPERIMENTAL
“DR. JOSÉ GREGORIO
HERNÁNDEZ”
Bioquímica
Bioquímica
ASPECTOS ADMINISTRATIVOS DE LA ASIGNATURA
Código: 0901001401 Unidades crédito: 8
Requisitos (prelaciones): Ninguno Horario: Clases magistrales: lunes, jueves y

viernes de 12:00 m a 1:00 pm. Seminario o
práctica: martes, miércoles y jueves de 9:00
am a 12:00 m (turno de la mañana) y de 2:00
a 5:00 pm (turno de la tarde).
CARG A HORARIA:
HORAS/SEMANA DE CLAS E 6
DURACIÓN DE LA ASIGN ATURA EN SEMANAS 36
TOTAL HORAS ASIGNATU RA 216
PROFESORES DE LA ASIGNATURA
PROFESORES ESCALAFÓN
VANESSA CRISTINA MIGUEL TITULAR D.E. (Comisión de Servicio

HERNÁNDEZ SADPRO-UCV)
MARÍA FERNANDA CORREA DE ASOCIADO D.E.

ADJOUNIAN
KEYBELL MARIELLA DÍAZ GONZÁLEZ AGREGADO D.E.
SAÚL ANTONIO VILLASMIL BASTIDAS AGREGADO M.T.
MARÍA GABRIELA FLORES GONZÁLEZ INSTRUCTOR M.T.
CARLOS ENRIQUE GARCÍA RANGEL INSTRUCTOR M.T.
ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

Bioquímica
CARMEN DEYANIRA GONZÁLEZ LUNA INSTRUCTOR M.T.
ISIS LANDAETA NEZER DE AZÓCAR INSTRUCTOR M.T.
GLENDA ROSA VÍLCHEZ VILLALOBOS INSTRUCTOR M.T.
JULIO CÉSAR ZAMBRANO ALVIAREZ INSTRUCTOR M.T.
PASANTE POSTGRADO CIENCIAS

ELVIA AZUAJE
FISIOLÓGICAS
PERSONAL TÉCNICO
YELITSSE G. GALICIA SECRETARIA
GLENDA SILVA AUXILIAR DE LABORATORIO
DATOS DE CONTACTO DE LA CÁTEDRA

TELÉFONOS: (0212) 6053652 y 6053599
DIRECCIÓN: INSTITUTO DE MEDICINA EXPERIMENTAL “DR. JOSÉ GREGORIO

HERNÁNDEZ”, PLANTA BAJA, OFICINA 113
CORREO ELECTRÓNICO: catedrabqrazetti@gmail.com
CUENTAS DE REDES SOCIALES: TWITTER: @BQRazetti, @bioquitips;

FACEBOOK: Bioquitips en Facebook. CAMPUS VIRTUAL DE LA UCV: Aula Virtual
de Bioquímica.
FECHA DE ELABORACIÓN DEL PROGRAMA: 1991
FECHA DE LA ÚLTIMA ACTUALIZACIÓN: 2014

Bioquímica
INFORMACIÓN GENERAL
PROGRAMA DE OBJETIVOS
GUÍAS DE SEMINARIOS

Bioquímica
ORGANIZACIÓN GENERAL DEL CURSO
Se dictará 3 clases magistrales (teóricas) por semana y una sesión semanal de

seminario o práctica. Estas actividades serán distribuidas entre los profesores de la Cátedra
según una planificación que se publicará en la cartelera. Las guías para las actividades
prácticas han sido incluidas en este folleto informativo. El programa incluido en este folleto
detalla los objetivos generales y específicos de cada tema. El estudiante deberá hacer uso
de esta información para orientarse en el estudio de la bibliografía recomendada en cada
tema.
SEMINARIOS
Los seminarios de realizarán una vez por semana y tendrán una duración mínima de 2
horas y media. En esas sesiones, los estudiantes se reunirán con su profesor para discutir
los objetivos de cada tema de acuerdo a la programación incluida en este folleto informativo.
Los aspectos a ser discutidos en los seminarios han sido seleccionados en base a su
importancia o mayor nivel de dificultad para los estudiantes. Cada estudiante deberá estudiar
y prepararse para los seminarios en base a las clases magistrales y con apoyo en la
bibliografía recomendada para cada tema. Durante la realización del seminario, el profesor
evaluará la participación de cada estudiante en las discusiones y además realizará
evaluaciones cortas escritas sobre cada tema.
La nota de las actividades de Seminarios y Prácticas estará integrada por

evaluaciones escritas periódicas a realizarse DURANTE ESAS ACTIVIDADES y por la
apreciación del profesor con base en la participación individual de cada estudiante.
ASISTENCIA A CLASES Y EVALUACIONES
La asistencia a todas las actividades de la Cátedra es OBLIGATORIA, pero solo se

controlará la asistencia a las actividades de Seminarios y Prácticas.
Según lo establecido en los reglamentos vigentes, EL ESTUDIANTE QUE INCURRA

EN EL 25% DE INASISTENCIAS, JUSTIFICADAS O NO A LAS ACTIVIDADES DE
SEMINARIO Y/O PRÁCTICAS, PERDERÁ EL CURSO POR INASISTENCIA Y EL
DERECHO A PRESENTAR EXÁMENES FINALES Y DE REPARACIÓN.
Se realizarán cuatro (4) evaluaciones parciales (una por cada Unidad del Programa),
un examen final y/o un de reparación que abarcarán todo el Programa. Las fechas
correspondientes a cada evaluación, así como la ubicación de cada estudiante en los locales
destinados a la presentación de la prueba estarán indicadas con adecuada antelación en la
cartelera de la Cátedra.

Bioquímica
Cada nota parcial estará conformada de la siguiente manera:

a) El 70% del examen parcial
b) El 30% de la nota de Seminarios y Prácticas.
Cada examen parcial constará de cuatro (4) secciones que tienen un valor de cinco (5)
puntos cada una:
a) Selección simple.
b) Selección múltiple.
c) Gráficos o problemas.
d) Desarrollo.
Esta modalidad de examen podrá ser modificada por resolución de la Cátedra.
Posterior a la publicación de las notas de los exámenes parciales, final y de reparación

los estudiantes tienen derecho a revisar su examen de acuerdo a la siguiente normativa:
1. Cada estudiante que desee revisar su prueba deberá solicitarlo por escrito al jurado
correspondiente en un lapso no mayor de dos días hábiles después de publicada su nota
en cartelera.
2. Las solicitudes deberán ser presentadas ante la Secretaría de la Cátedra en
MANUSCRITO por duplicado y contener la siguiente información: nombre completo del
estudiante, jurado (local donde presentó el examen), nota obtenida y explicar la(s)
razón(es) por la (s) cual (es) desea que su examen sea revisado.
3. Las revisiones de pruebas se realizarán en las fechas, horas y locales fijadas por el
jurado.
La NOTA PREVIA está conformada por el promedio aritmético de las cuatro notas parciales
y deberá tener un valor de 10 (diez) o más puntos para que el estudiante tenga el derecho de
presentar el EXAMEN FINAL. La NOTA DEFINITIVA estará integrada por:
a) El 60% de la nota previa

b) El 40% de la nota del Examen Final.
Para tener derecho al examen de reparación, el estudiante que ha obtenido una NOTA
PREVIA inferior a 10 (diez) puntos deberá haber asistido al 75% o más de las actividades
docentes programadas cuya asistencia haya sido controlada.
INFORMACIÓN GENERAL SOBRE EL CURSO DE BIOQUÍMICA
La materia a tratar se desarrollará durante un año y está dividida en cuatro unidades

que abarcan los siguientes temas:
UNIDAD N° 1
TEMA 1: LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES
TEMA 2: LAS PROTEÍNAS Y SUS AMINOÁCIDOS CONSTITUYENTES
TEMA 3: LAS ENZIMAS

Bioquímica
UNIDAD N° 2
TEMA 4: LOS ÁCIDOS NUCLEICOS ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
TEMA 5: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS
TEMA 6: BIONERGÉTICA
UNIDAD N° 3
TEMA 7: METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS
TEMA 8: METABOLISMO DE LÍPIDOS
TEMA 9: METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
UNIDAD N° 4
TEMA 10: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN DEL METABOLISMO
TEMA 11: BIOQUÍMICA DE LA SANGRE
TEMA 12: INMUNOQUÍMICA
UNIDAD N° 1
TEMAS:
 LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES.
 LAS PROTEÍNAS Y SUS AMINOÁCIDOS CONSTITUYENTES.
 LAS ENZIMAS.
TEMA N° 1: LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES
Objetivos generales:
 Describir en forma general la estructura de la célula procariótica, de la eucariótica y de
sus organelos.
 Enumerar las funciones de la célula procariótica, de la eucariótica y de sus organelos.
 Describir los tipos de interacciones físico- químicas del agua con diferentes iones y
moléculas.
 Explicar cómo y por qué las soluciones amortiguadoras impiden cambios bruscos del pH.
 Describir la estructura general de los principales componentes moleculares de la célula.
 Explicar los fenómenos de difusión y ósmosis y su importancia biológica.
Objetivos Específicos:
La Célula.
1. Comparar estructuralmente la célula procariótica con la célula eucariótica. Ejemplos de
ambos tipos de células.
2. Describir en forma general los diferentes organelos subcelulares.
3. Enumerar los principales tipos de moléculas constituyentes de la célula.
4. Enumerar las funciones de los organelos y de sus principales componentes moleculares.
El agua.
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Bioquímica
1. Describir la estructura de la molécula de agua.

2. Mencionar las propiedades físico-químicas del agua que explican su importancia
biológica.
3. Describir el puente de hidrógeno. Ejemplos de puentes de hidrógeno intramoleculares e
intermoleculares.
4. Describir el comportamiento de iones y moléculas polares (cargadas y no cargadas) en
soluciones acuosas. Concepto de constante dieléctrica.
5. Describir el comportamiento de moléculas no polares anfipáticas en soluciones acuosas.
Formación de micelas, monocapas, bicapas y liposomas.
6. Definir diferentes formas de expresión de concentración de soluciones. Molaridad,
normalidad, osmolaridad, relación peso/volumen (%).
7. Explicar el concepto de pH.
8. Definir soluciones amortiguadoras.
9. Explicar cómo y por qué las soluciones amortiguadoras impiden cambios bruscos de pH.
Ecuación de Henderson- Hasselbalch.
10. Explicar la difusión a través de membranas.
11. Explicar la ósmosis y su importancia fisiológica.
12. Enumerar los principales componentes de los medios intra y extracelular en humanos.
Los componentes moleculares de las células.

1. Definir monómero y polímero.
2. Describir los tipos de enlaces covalentes que determinan la formación de polímeros de
importancia biológica: glucosídicos, éster, fosfodiéster y peptídico.
3. Enumerar las características y propiedades físico-químicas generales de los
carbohidratos.
4. Enumerar las funciones de los carbohidratos en las células.
5. Enumerar las características y propiedades físico- químicas generales de los lípidos.
6. Mencionar las funciones de los lípidos en las células.
7. Describir la estructura general de los aminoácidos.
8. Describir en forma general de las proteínas.
9. Describir la estructura general de los nucleótidos y de los ácidos nucleicos.
10. Enumerar las funciones de las proteínas y de los ácidos nucleicos.
BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA PARA EL TEMA N° 1
1. LEHNINGER, A. Bioquímica. (1978) 2da. Ediciones Omega, S.A. Barcelona (España).

Capítulos 1 y 2.
2. WEST, E.S. Todd, WR., Mason, H. y Van Bruggen, J. (1969) Bioquímica Médica 4ª.
Edición. Editorial Interamericana. Capítulos 3 y 4.
3. RAWN, J.D. (1989) Bioquímica. Editorial Interamericana Mc Graw Hill Madrid (España) la
Ed. en español. Capítulos 1 y 2.
4. HERRERA, E. Bioquímica. (1991) 2da Ed. Editorial Interamericana Mc Graw Hill Madrid
(España). Capítulo 2.
5. MURRAY, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., Rodwell, V.W. Bioquímica de Harper. 12 a.
Ed. (1992) Ed. el manual Moderno México (México). Capiítulos 1 y 2.

Bioquímica
SEMINARIO N° 1: LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES
1. Haga un esquema de una célula eucariótica y señale los principales organelos

subcelulares.
2. Enumere las principales funciones que se realiza en los diferentes compartimientos de las
células.
3. Enumere los principales constituyentes moleculares de la célula y mencione su ubicación
subcelular.
4. Describa la estructura de la molécula de agua. Explique por qué puede comportarse como
un dipolo.
5. Describa el puente de hidrógeno y discuta su importancia.
6. Escriba y discuta la ecuación de la disociación del agua.
7. Enuncie el concepto de pH y explique la relación que existe entre el valor de pH y la
concentración de protones.
8. Utilizando como ejemplo al sistema amortiguador del bicarbonado/ácido carbónico,
explique los conceptos de ácido y base conjugados, Ka, pKa y rango de amortiguación.
Ejercicios complementarios
1. Explique por qué el pH tiene una escala con rango entre 0 y 14.
2. Calcule el pH de una solución de 10-5 M de HCI y de otra solución de 10-12 M de HCI.
3. Calcule el pH de una solución de H2SO4 0,1 M y de otra solución de 20% p/v de H2SO4
(PM=100 g/mol)
4. Calcule el pH de una solución amortiguadora formada por H 2CO3 1,25x10-3 M y NaHCO3
2.5x10-2 M. valor de pKa = 6,1.
a) Si a 9 mL de esta solución se agrega 1 mL de HCI 10-5 M, calcule la variación de pH.
b) Calcule el pH de una solución formada por 9 mL de agua pura y 1 mL 10 -5 M de HCI.
Compare los resultados obtenidos en a y en b. ¿Cuáles conclusiones puede extraer de
esa comparación?
PRACTICA N° 1: INTEGRIDAD CELULAR Y TONICIDAD DEL MEDIO EXTRACELULAR
Objetivos:
1. Ilustrar los efectos de soluciones iso, hipo e hipertónicas sobre la integridad celular,
utilizando el glóbulo rojo como modelo experimental.
2. Cuantificar la hemoglobina (Hb) liberada al romperse los glóbulos rojos.
PREPARACIÓN DE SOLUCIONES ISO, HIPO E HIPERTÓNICAS
Procedimiento:
A partir de una solución 1,54 M de NaCI prepare 10 mL de cada una de las siguientes
soluciones:
P.M. del NaCI = 58,44 g/mol

Bioquímica
REALICE LOS CÁLCULOS NECESARIOS ANTES DE LA PRÁCTICA Y COMPLETE LA

TABLA
TABLA N° 1
TUBO NaCI 1.54 M AGUA

No. (mL) (mL)
a) 5 % p/v A
b) 0,9 % p/v B
c) 154 mOsm C
d) 51,3 mEq/1 de Na+ D
e) 15,4 mM E
EFECTOS DE LAS SOLUCIONES PREPARADAS SOBRE LOS ERITROCITOS
En tubos de ensayo rotulados coloque 0,1 mL de sangre y 4 mL de las soluciones

preparadas por Ud., como se indica en la siguiente tabla:
TABLA N° 2
TUBO SANGRE (mL) 4 mL de solución HEMÓLISIS

H1 0,1 5%
H2 0,1 0,9 %
H3 0,1 154 mOsm
H4 0,1 51,3 mEq/1 de Na+
H5 0,1 15,4 Mm.
Mezcle con cuidado.

Centrifugue cada uno de los tubos en una centrífuga clínica durante 5 minutos. Tome 1 mL
de cada sobrenadante para la determinación de hemoglobina. Indique en la tabla si observó
o no hemólisis.
DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE HEMOGLOBINA POR EL MÉTODO

DELA CIANOMETAHEMOGLOBINA.
PRINCIPIO: se emplea una solución de ferricianuro y cianuro potásicos (solución de Drabkin)

el ferricianuro convierte el hierro ferroso de la hemoglobina en férrico para formar
metahemoglobina, la cual se combina con el cianuro potásico para formar
cianometahemoglobina estable.
La composición de la solución de Drabkin es la siguiente:
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Bioquímica
Bicarbonato de sodio al 1%, Cianuro de potasio al 0,005% y Ferricianuro de potasio al 0,02%
ATENCION: LAS SALES Y SOLUCIONES CON CIANURO SON VENENOSAS Y DEBEN

MANIPULARSE CON CUIDADO. EVITE LLEVÁRSELAS A LA BOCA O INHALAR LOS
VAPORES. LOS TUBOS DEBEN MEZCLARSE CON MOVIMIENTOS ROTATORIOS.
La concentración de cianuro en la solución de Drabkin es de 50 mg/L. La dosis más pequeña
que se sabe que haya matado a un ser humano es de 300 mg, por lo tanto solo la ingestión
de 6 litros de esta solución puede ser letal, sin embargo le recomendamos manejarla con
sumo cuidado.
PROCEDIMIENTO:
Prepare los tubos como se indica en la tabla siguiente:
TUBO PATRÓN (mL) SOBRENADANTE DEL TUBO

DE HEMOGLOBINA CORRESPONDIENTE DE LA H2O
TABLA 2
B --- --- 1 mL
SA 1 mL --- ---
SB 0,5 mL --- 0,5 mL
SC 0,25 mL --- 0,75 mL
H1 --- 1 mL ---
H2 --- 1 mL ---
H3 --- 1 mL ---
H4 --- 1 mL ---
H5 --- 1 mL ---
AÑADA A TODOS Y CADA UNO DE LOS TUBOS 4 mL DE LA SOLUCIÓN DE DRABKIN.
Mezcle con cuidado. Deje reposar 10 minutos.
Lea la absorbancia de luz en un fotocolorímetro con filtro verde o en un espectrofotómetro a

540 nm. Infórmese cobre el manejo correcto de los equipos.
Elabore una curva patrón en papel milimetrado con los valores de los tubos SA, SB, SC y
calcule a partir de ella la concentración de hemoglobina de los tubos H1 al H5.
RESPONDA LAS SIGUIENTES PREGUNTAS EN RELACIÓN CON LA PRÁCTICA:

a) ¿Qué es una curva patrón y para qué se utilizó en esta práctica?
b) ¿Se observa diferencia entre los valores de hemoglobina presente en los sobrenadantes
de los tubos H1 al H5? ¿A qué la atribuye? Razone sus respuestas.
c) ¿Qué es una solución isotónica?
d) Cuando en Medicina se habla de una solución isotónica, ¿cuál se toma como referencia?
e) ¿Qué son soluciones hipo e hipertónicas?
f) ¿Podría Ud. discutir y calcular el valor de la osmolaridad del eritrocito y del plasma?
g) ¿Qué es un gradiante de concentración?
h) ¿Qué es difusión a través de membranas'
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Bioquímica
i) ¿Explique ósmosis y presión osmótica?
TEMA N° 2: LAS PROTEÍNAS Y SUS AMINOÁCIDOS CONSTITUYENTES
Objetivos Generales:
 Describir la estructura y propiedades ácido-base de los aminoácidos.
 Describir la estructura de las proteínas.
 Explicar con ejemplos la relación que existe entre la estructura de las proteínas y la
función biológica que desempeñan.
 Explicar los fundamentos de algunos métodos de separación de aminoácidos y proteínas.
Los aminoácidos como elementos constituyentes de las preoteínas

 Describir la fórmula general de un aminoácido.
 Describir las propiedades ácido-base de los grupos amino y carboxilo de los aminoácidos.
 Explicar pK y punto isoeléctrico.
 Mencionar ejemplos de aminoácidos que posean cadenas laterales de los siguientes
tipos:
a) Polar con carga negativa (a pH 7.0).
b) Polar con carga positiva (a pH 7.0)
c) Polar sin carga (a pH 7.0).
d) No polar, alifática.
e) No polar, aromática.
f) No polar, heterocíclica.
Las proteínas:
 Describir la estructura primaria de las proteínas.
 Describir las propiedades del enlace peptídico de las proteínas.
 Describir la estructura secundaria. Estructura -hélice, hoja -plegada y plegamiento al
azar.
 Describir la estructura terciaria. Concepto de conformación nativa y de dominio funcional.
 Describir la estructura cuaternaria. Concepto de protómero y de oligómero.
 Enunciar los tipos de enlace que estabilizan las estructuras secundaria, terciaria y
cuaternaria de las proteínas.
 Explicar la desnaturalización de las proteínas y cómo actúan algunos agentes
desnaturalizantes: calor, urea, solventes orgánicos, ácidos y bases.
 Explicar el proceso de renaturalización.
 Describir la estructura de cada una de las siguientes proteínas:
a) Mioglobina
b) Hemoglobina
c) Colágeno
d) Inmunoglobulina
11

Bioquímica
e) Lisozima
 Explicar la relación que existe entre la estructura de estas proteínas y la función que
desempeñan.
 Describir el comportamiento de algunos métodos utilizados para el estudio de las
proteínas: electroforesis, filtración en geles, intercambio iónico, enfoque isoeléctrico y
precipitación por sales.
1. Herrera E. Bioquímica (1999). Edición Editorial Interamericana McGraw- Hill (Madrid

España). Capítulos 3 y 4.
2. Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A., & Rodwell, V.W. Bioquímica de HerperS 12ª.
Ed. El Manual Moderno. Madrid (España). Capítulos 4 al 6.
3. Lehningher, L. Bioquímica (1978) 2ª. Edición. Ediciones Omega S.A., Barcelona Capítulos
4 al 6.
4. Rawn, J.D. (1989) Bioquímica Ed. Interamericana. Madrid (España). Capítulos 3 al 5.
5. Stryer. L. Bioquímica (1985) 2ª. Edición Editorial Interamericana. Barcelona (España)
Capítulos 1 y 2.
SEMINARIO N° 2: LOS AMINOÁCIDOS. ESTRUCTURA Y PROPIEDADES
1. Escriba la formula general de un aminoácido y señale sus grupos funcionales.

2. Clasifique los aminoácidos según la polaridad de los grupos R. De ejemplos de cada tipo.
3. Utilizando como ejemplo a un aminoácido monoamino-monocarboxílico, discuta los
conceptos de pKa, ión zwitterión, punto isoeléctrico y rango de amortiguación.
4. Describa el comportamiento ácido-básico de un aminoácido con cadena lateral polar con
carga a pH 7.0.
5. Utilizando a un oligopéptido como ejemplo, discuta el comportamiento ácido básico de los
grupos R. Y los grupos carboxilo y amino terminales.
6. Explique cómo los aminoácidos y las proteínas pueden actuar como sustancias
amortiguadoras.
Ejercicios Complementarios:
1. Los aminoácidos pueden comportarse como ácidos o bases (anfóteros). Escriba las
reacciones correspondientes a la histidina a valores de pH inferiores y superiores al punto
isoeléctrico.
2. Conociendo los valores de pI de los aminoácidos lisina e histidina. ¿Cómo podrá
separarlos mediante cromatografía de intercambio iónico en una columna cargada con un
resina intercambiadora de cationes?.
3. Mediante electroforesis sobre papel se ha separado una mezcla de los aminoácidos
serina, ácido aspártico y lisina. Una de estas separaciones es llevada a cabo a pH 1 y la
otra a pH 12.
Los resultados se muestran en la siguiente Figura.
12

Bioquímica
Origen
cátodo ánodo
a) ¿A cuál pH se llevó a cabo cada electroforesis?

b) Represente la especie iónica de los aminoácidos presentes
c) Discuta cual sería la distribución de los aminoácidos si la electroforesis se hubiera
realizado a pH 7.
4. El siguiente gráfico muestra la curva de valoración (titulación) de un aminoácido:
10
E
8 pk1= 21
pH 6 D pK2= 9,82
4 pKR= 3,86
C
B
2 A
NaOH añadido
a) Según los valores de pK dados, clasifique y represente la estructura del aminoácido

valorado.
b) Represente las formas iónicas predominantes en los puntos A, B, C, D y E.
c) ¿Cuáles son los rangos de pH en los cuales el aminoácido presenta carga neta negativa y
capacidad amortiguadora?
d) ¿Cuál es la forma iónica común presente en los puntos A y C?
5. Dado el tetrapéptido glutamil-fenilalanil-lisil-alanina, investigue cuales son los valores de
los pK de los grupos ionizables de cada residuo y determine su pl aproximado.
6. Represente las formas iónicas de los siguientes dipéptidos a valores de pH= 1; 3; 6 y 12.
 Histidil-aspartato
 Aspartil-glicina
 Lisil-alanina
13

Bioquímica
 Lisil-glicina
Indique en cada caso cual es la carga neta
7. Dado el tripéptido y glutamil-cisteinil-glicina (glutatión). Represente su estructura y
determine su punto isoeléctrico, investigue su función biológica.
SEMINARIO N° 3: LAS PROTEÍNAS. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN

1. Describa los niveles de organización de las proteínas.
2. Describa los tipos de estructura secundaria que se presentan en las proteínas. Las
semejanzas y diferencias entre la  hélice, la lámina plegada (paralela y antiparalela) y el
plegamiento al azar.
3. Explique la relación que existe entre la composición de aminoácidos de un péptido y la
particular estructura secundaria que puede adoptar.
4. Mencione los tipos de enlace que estabilizan las estructuras terciaria y cuaternaria.
5. Establezca las relaciones existentes entre la estructura y la función de la mioglobina.
6. ¿Cómo y por qué algunos agentes químicos y físicos desnaturalizan las proteínas?
7. Describa la renaturalización de las proteínas.
8. Explique el fundamento de algunos métodos que permiten separar una mezcla de
proteínas.
1. Se tiene una mezcla de tres proteínas: 1,2 y 3 que se desea estudiar. Al pasar la mezcla
por una columna de Sephadex (filtración en gel) se obtiene dos picos separados de
proteínas. En el pico que eluyó primero (pico A) se encontraba la proteína 1 y en el que
eluyó después se encontraban las proteínas 2 y 3 (pico B). Posteriormente se sometió al
pico B a una cromatografía de intercambio aniónico a pH 6. A este pH la proteína 2 no
interaccionó con la columna, mientras que la proteína 3 quedo retenida en la columna.
En base a esos datos, identifique cada una de las proteínas. JUSTIFIQUE SU
RESPUESTA
PROTEÍNAS PESO MOLECULAR PUNTO ISOELÉCTRICO
________ 55.000 5,5
________ 48.000 8,3
________ 135.000 7,0
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Bioquímica
2. Dada la siguiente secuencia de aminoácidos de un polipéptido:
leu-ala-asn-treo-tir-gli-glu-ala-met-cis-lis-trip-glu-glu-pro-pro
Responda razonadamente las siguientes preguntas:

a) Carga neta a pH= 7,2.
b) ¿Cuál será el comportamiento electroforético del péptido a pH ácido?
c) ¿Qué tipo (s) de estructura secundaria podrá adoptar el péptido a pH= 7,2 y cuales
fuerzas las estabilizan?
d) Si el aminoácido N° 7 (desde el extremo N terminal) es sustituido por arginina. ¿Se
producirán cambios en la estructura del polipéptido?
TEMA N° 3: LAS ENZIMAS
Objetivos Generales :
 Describir la función de las enzimas como catalizadores biológicos.
 Explicar las características de la cinética de las reacciones catalizadas por enzimas.
 Explicar los diferentes tipos de inhibición de la actividad enzimática.
 Explicar los mecanismos que regulan la actividad enzimática.
 Discutir algunas implicaciones médicas relacionadas con alteraciones de la actividad
enzimática.
 Definir las enzimas y su función de catalizadores biológicos.
 Explicar cómo las enzimas catalizan las reacciones químicas del organismo. Equilibrio de
una reacción química, Keq, energía de activación y energía libre.
 Describir las propiedades de las enzimas: alto poder catalítico, especificidad y capacidad
de regulación.
 Mencionar en qué se basa la nomenclatura de las enzimas.
 Describir en qué consiste el sitio activo de una enzima.
 Discutir las diferencias entre la hipótesis de la llave y la cerradura y la del encaje inducido.
 Definir coenzimas y grupos prostéticos.
 Mencionar algunas vitaminas precursoras o que forman parte de las coenzimas y grupos
prostéticos.
 Discutir como la actividad enzimática es afectada por los siguientes factores:
concentración de sustrato, pH, temperatura, cofactores, inhibidores actividades.
 Describir la cinética de las reacciones químicas catalizadas por enzimas.
15

Bioquímica
 Discutir el significado de la teoría de Michaelis-Menten, su ecuación y los parámetros

cinéticos derivados de ella: Km y Vmax.
 Describir la transformación lineal de la ecuación de Michaelis-Menten (Lineweaver- Burk)
y sus aplicaciones.
 Explicar la inhibición enzimática irreversible y reversible.
 Explicar la inhibición enzimática competitiva.
 Explicar la inhibición enzimática no competitiva.
 Comparar la cinética de la inhibición enzimática competitiva con la de la no competitiva.
 Enumerar los mecanismos de regulación de la actividad enzimática.
 Explicar la regulación de la actividad enzimática por modificación covalente reversible e
irreversible.
 Explicar la regulación de la actividad enzimática por modulación alostérica.
 Definir isoenzimas.
 Discutir con ejemplos el papel de las enzimas en el diagnóstico clínico y el uso de
inhibidores enzimáticos con fines terapéuticos.
Principal
1. Herrera, E. Bioquímica (1991) 2ª. Ed. Editorial Interamericana. McGrawHill. Madrid
(España) Capítulos 5-8.
2. Stryer, L. Bioquímica (1985) 2ª. Edición. Editorial Interamericana. Barcelona (España)
Capítulos 6-8.
3. Murray. R.K, Granner, D.K., Mayes, P.A., & Rodwell, V.W. Bioquímica de Harper 12ª. Ed
(1992) Ed. El Manual Moderno. México (México) Capítulos 8-10.
4. Las enzimas. cinética, catálisis y en el diagnóstico clínico. Guía de estudio elaborada por
las Prof. Ramona de Alfonzo y Gisela F. de Toba. Facultad de Medicina. Escuela Luis
Razetti. UCV.
5. Moreno J. Enzimas. Teoría y Problemas. (1985). Ed. Espasande. S.R.L. Caracas,
Venezuela.
Complementaria
1. Rawn. J.D. (1989). Bioquímica la Ed. Interamericana. Madrid (España) Capítulos 3-6.
SEMINARIO N° 4: LAS ENZIMAS.
1. Describa las propiedades de las enzimas: alto poder catalítico, especificidad y capacidad
de regulación.
2. Discuta cómo la actividad de las enzimas es afectada por la concentración de enzima, la
concentración del sustrato, el pH, la temperatura, la presencia de cofactores, inhibidores y
activadores.
16

Bioquímica
3. Explique cómo las enzimas catalizan las reacciones químicas del organismo, definiendo
Keq, energía libre y energía de activación.
4. Discuta el significado de la ecuación de Michaelis-Menten y los parámetros cinéticos Km y
Vmax.
5. Explique los diferentes tipos de inhibición enzimática: irreversible, reversible competitiva y
no competitiva.
6. Compare la cinética de los diferentes tipos de inhibición reversible. Modificaciones de Km
y Vmax.
7. Explique la regulación de la actividad enzimática por modificación covalente reversible,
irreversible y modulación alostérica.
8. Concepto de isoenzimas.
9. Discuta con ejemplos el papel de las enzimas en el diagnóstico clínico y el uso de
sustratos e inhibidores enzimáticos con fines terapéuticos.
1. Del análisis de una gráfica de Lineweaver-Burk, se obtiene los siguientes resultados:
a) El intercepto en el eje de las X es= 0.05 mM-1
b) El intercepto en el eje de las Y es= 0.5 h/mmoles.
Basados en estos datos:
a) Construye la gráfica.
b) Calcule Vmax y Km.
c) Represente los efectos de un inhibidor competitivo.
d) Represente los efectos de un inhibidor no competitivo.
2. Dada la ecuación de Michaelis-Menten:
V= Vmax [S]
Km + [S]
a) Calcule la velocidad (V) cuando el Km es igual a la concentración de sustrato.

b) ¿En cuál condición la velocidad (V) llega a ser igual a la velocidad máxima.
3. Una de las enzimas que participa en la síntesis de ácido fólico es inhibida por estos dos
compuestos:
17

Bioquímica
H2N- -SO2-NH2
O
O
CH2-CH3
Sulfonamida N-etilmaleimida
Siendo el Sustrato de dicha enzima
H2N- -COOH
Ácido p-aminobenzoico
Responda las siguientes preguntas:

a) ¿Cuál tipo de inhibición ejerce cada uno de estos compuestos?
b) Enumere las características del tipo de inhibición que ejerce cada uno de estos
compuestos.
PRACTICA N° 2: ESTUDIO DE ALGUNOS FACTORES QUE AFECTAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
18

Bioquímica
Objetivos:
1. Familiarizar al estudiante con los procedimientos utilizados para determinar la actividad
enzimática.
2. Determinar el Km y la Vmax de una reacción catalizada por una enzima.
3. Establecer las modificaciones de la velocidad de una reacción enzimática en función del
pH y de la concentración de la enzima.
Introducción:
La glucosa 6 fosfato fosfatasa (G6Pasa) (EC 3.1.3.9) es una enzima localizada en la

envoltura nuclear y el retículo endoplasmático hepático y renal. Esta enzima tiene un papel
importante en la regulación de la concentración de la glucosa sanguínea; ella cataliza la
siguiente reacción:
Glucosa 6-P + H2O----> Glucosa + Pi (ortofosfato).
La actividad de esta enzima puede determinarse en homogenatos totales de hígado, en

núcleos o en microsomas (vesículas membranosas producto de la fragmentación del retículo
endoplasmático durante el fraccionamiento subcelular del hígado) siguiendo la desaparición
del sustrato Glucosa 6-P o midiendo la aparición de algunos de sus productos: glucosa o
fosfato inorgánico (Pi). En la presente práctica de ácido ascórbico y heptamolibdato de
amonio, forma un complejo de color azul que absorbe luz a 620 nm.
Reactivos y Materiales:
Fuente de la enzima: el estudiante recibirá una suspensión de microsomas preparados por

homogenización de hígado de rata en sacarosa 0.32 M, MgCI 2 3 mM y posterior purificación
por centrifugación diferencial.
Sustrato: soluciones de glucosa 6-P preparadas en citrato de sodio 0.1 M pH 6.5, a las
siguientes concentraciones: 1.25 mM, 2.5 mM y 12.5 mM. Solución de Glucosa 6-P 12.5 mM
en citrato de sodio 0.1 M, pH 3 y solución de glucosa 6-P 12.5 mM en Tris 0.1 M, pH 9.
19

Bioquímica
Solución para detener la reacción y desarrollar el color (relativo A): 0,42% heptamolibdato de
amonio en H2SO4 0,5 M, dodecil sulfato de sodio al 5% y ácido ascórbico al 10% mazclados
en la proporción 6:2:1 (V:V:V).
Solución patrón de KH2PO4 1 mM: Agua destilada. Tubos de ensayo de 13 x 100 mm,
pipetas de vidrio, gradillas, fotocolorímetros con filtro rojo, o espectrofotómetro.
CADA ESTUDIANTE DEBERÁ USAR BATA DE LABORATORIO Y TRAER HOJAS DE

PAPEL MILIMETRADO PARA PRESENTAR LOS RESULTADOS.
Los valores de actividad enzimática deberán ser expresados en moles de Pi liberados/hora

x mg de proteína. (moles de Pi/h/mg). La concentración de proteína (mg/mL) usada en los
experimentos se informará durante el transcurso de la práctica.
Procedimiento general para determinar la actividad de la glucosa 6-Pasa.

1. Colocar en los tubos de ensayo debidamente identificados el sustrato que le corresponda,
tal como se indica en los experimentos que se detallan en las páginas siguientes.
Mientras tanto, la enzima debe ser mantenida en hielo. En cada experimento se incluye
tubos denominados "blanco" a los cuales se les añade la enzima durante el período de
incubación.
2. Iniciar las reacciones añadiendo la enzima (suspensión de microsomas), EXCEPTO a los
tubos identificados como "blancos". Dejar un lapso de 1 minuto en la adición de enzima
entre un tubo y el siguiente. Agitar suavemente para mezclar el contenido e incubar cada
tubo durante 20 minutos para que transcurra la reacción a temperatura ambiente. Agitar
ocasionalmente los tubos.
3. Al transcurrir los 20 minutos exactos de incubación, detener la reacción añadiendo 4,5 mL
del reactivo para detener la reacción y desarrollar el color (reactivo A). Mezclar bien. ES
MUY IMPORTANTE MANTENER EL INETERVALO DE TIEMPO D 1 MINUTO ENTRE
CADA TUBO, DE TAL MANERA QUE CADA REACCIÓN TRANSCURRA DURANTE 20
MINUTOS.
4. Luego de añadir el reactivo A a los tubos identificados como "blancos", adicionar a cada
uno de los tubos 0,1 mL de la enzima (suspensión de microsomas), para estos tubos el
tiempo de incubación no necesita ser exactamente 20 minutos.
5. Dejar desarrollar el color durante 30 minutos a temperatura ambiente. Leer cada tubo en
el fotocolorímetro usando filtro rojo y en el espectrofotómetro seleccionando la longitud de
onda de 620 nm.
6. Utilizando una curva de calibración con una solución patrón de KH 2PO4 1 mM se
determinará los valores de Pi liberado en cada tubo.
20

Bioquímica
Parte experimental.
EXPERIMENTO N° 1. Efecto del pH sobre la actividad de la enzima.
Prepare una serie de tubos debidamente identificados de la manera indicada en la tabla

siguiente:
TUBOS N°
1, 2 y 3 0,4 mL, glucosa 6-P 12,5 mM pH: 3,0
4, 5 y 6 0,4 mL, glucosa 6-P 12,5 mM pH: 6,5
7, 8 y 9 0,4 mL, gluvosa 6-P 12,5 mM pH: 9,0
1. Indique las reacciones añadiendo a los tubos 2, 3 ,5 ,6, 8 y 9, 0.1 mL de la preparación de

microsomas identificada como M-D. Los tubos 1, 4 y 7 corresponden a los "blancos" y
serán tratados como se describe en el punto 4 del procedimiento general. Deje un lapso
de 1 minuto entre la adición de enzima (MD) entre un tubo y el siguiente. Mezcle el
contenido de cada tubo.
2. Incube 20 minutos exactos a temperatura ambiente.
3. Detenga la reacción como se describe en el punto 3 del procedimiento general.
RECUERDE MANTENER EL INTERVALO DE TIEMPO DE 1 MINUTO ENTRE CADA
TUBO, DE TAL MANERA QUE LA REACCIÓN EN CADA TUBO TRANSCURRA
DURANTE 20 MINUTOS.
4. Continúe tal como se describe en los puntos 5 y 6 del procedimiento general.
Resultados del experimento N° 1

a) Tabule en la sección correspondiente los resultados obtenidos.
b) Grafique los resultados: velocidad en términos de actividad específica (moles de Pi x mg
proteína) contra pH.
c) En base a sus resultados ¿Cuál es el pH óptimo de la enzima? Razone su respuesta.
21

Bioquímica
EXPERIMENTO N° 2: Efecto de la concentración de la enzima sobre la actividad

enzimática.
1. Diluya la suspensión de microsomas identificada como M-C tal como se indica en la

siguiente tabla:
TUBO M-C sacarosa 0,25 M, MgCI2 1 mM, pH 6,5
M-CA 0,2 mL 0,2 mL
M-CB 0,1 mL 0,4 mL
2. Prepare una serie de tubos tal como se indica en la tabla siguiente:
TUBOS N° Glucosa 6-P 12,5 mM, pH 6,5
1y2 0,4 mL
3y4 0,4 mL
5y6 0,4 mL
7 0,4 mL
3. Indique la reacción tal como se indica a continuación:
A los tubos 1 y 2 añada 0,1 mL de M-C
A los tubos 3 y 4 añada 0,1 mL de M-CA
A los tubos 5 y 6 añada 0,1 mL de M-CB
No hay adición al tubo 7 (blanco)
22

Bioquímica
Recuerde dejar un lapso de 1 minuto en la adición de enzima entre un tubo y el siguiente.

Mezcle el contenido de cada tubo.
5. Detenga las reacciones como se describe en el punto N° 3 del procedimiento general.
TUBO, DE TAL MANERA QUE LA REACCIÓN EN CADA TUBO TRANSCURRA
DURANTE 20 MINUTOS.
6. Continúe tal cual como se describe en los puntos 5 y 6 del procedimiento general.
Resultados del experimento N° 2.

b) Grafique los resultados: velocidad (moles de Pi/ hora) contra concentración de proteína.
c) ¿Se obtendría igual resultado utilizando glucosa 6-P 1,25 mM en lugar de 12,5 mM.
d) ¿Qué relación existe entre velocidad y concentración de enzima?
EXPERIMENTO N° 3: Efectos de la concentración del sustrato sobre la actividad

enzimática.
Determinación de los valores de Km y Vmax de la reacción.
Prepare una serie de tubos según la tabla siguiente:
TUBOS N° Glucosa 6-P pH 6,5
1, 2 y 3 0,4 mL de concentración 1,25 mM
10, 11 y 12 0,4 mL de concentración 12, 5 Mm
1. inicie las reacciones añadiendo a los tubos 2, 3, 5, 6, 8, 9, 11 y 12; 0.1 mL de la

preparación de microsomas identificadas como M-D. Los tubos 1,4,7 y 10 corresponden a
los "blanco" y serán tratados como se describe en el punto 4 del procedimiento general.
23

Bioquímica
Deje un lapso de 1 minuto entre la adición de enzima a cada tubo. Mezcle el contenido de
cada tubo.
3. Detenga las reacciones como se describe en el punto 3 del procedimiento general.
TUBO, DE TAL MANERA QUE LA REACCIÓN DE CADA TUBO TRANSCURRA
DURANTE 20 MINUTOS.
4. Continúe tal cual se describe en los puntos 5 y 6 del procedimiento general.

b) Realice los cálculos para determinar la concentración final de sustrato en cada tubo y
grafique los valores de velocidad en términos de actividad específica contra la
concentración de sustrato.
c) Realice las conversiones necesarias y elabore una gráfica de Lineweaver-Burk con los
datos obtenidos.
d) Determine los valores de Km y Vmax a partir de las gráficas.
e) ¿Cuál es la ventaja de utilizar la gráfica de Lineweaver-Burk en lugar de la gráfica de
Michaelis-Menten?
EXPERIMENTO N° 4: Elaboración de la curva de calibración de KH2PO4
Prepare una serie de tubos según la siguiente tabla:
TUBO N° KH2PO4 H2O
1y2 0,1 mL 0,4 mL
3y4 0,2 mL 0,3 mL
5y6 0,3 mL 0,2 mL
7y8 0,4 mL 0,1 mL
9 ---- 0,5 mL
24

Bioquímica
Una vez preparados los tubos añada a cada uno 4,5 mL de reactivo A. Mezcle bien y espere
30 minutos a temperatura ambiente para el desarrollo del color, lea la absorbancia de cada
tubo.

a) Tabule en la sección correspondiente los resultados.
b) Realice los cálculos para determinar la cantidad de Pi en cada tubo y elabore la curva
patrón en papel milimetrado.
c) ¿Por qué se incluyen tubos "blanco" en cada uno de los experimentos realizados?
TEBULACIÓN DE LOS RESULTADOS
Experimento N° 1
TUBO N° LECTURA moles de Pi/hora x mg proteína
25

Bioquímica
Experimento N° 2
TUBO N° LECTURA [Proteína] moles de Pi/hora
Experimento N° 3
TUBO N° LECTURA [S] moles Pi/hora x mg proteína
2
26

Bioquímica
10
11
12
Experimento N° 4
TUBO N° LECTURA moles de Pi
UNIDAD N° 2
TEMAS:
 LOS ÁCIDOS NULEICOS. ESTRUCTURA Y FUNCIÓN.
 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS.
27

Bioquímica
 BIOENERGÉTICA.
TEMA N° 4: ÁCIDOS NUCLEICOS, ESTRUCTURA Y FUNCIÓN
 Describir la estructura y composición química de los ácidos nucleicos y de sus
constituyentes.
 Explicar los procesos mediante los cuales se almacena, expresa y regula la información
genética.
 Describir la tecnología de recombinación del DNA (ingeniería genética).
 Describir algunas implicaciones médicas relacionadas con el tema.
Objetivos específicos:
Estructura y composición química del DNA

1. Describir la estructura y composición química de los nucleósidos y nucleótidos. Tipos de
bases nitrogenadas y de azúcares.
2. Describir la estructura primaria de los ácidos nucleicos. Polinucleótidos, enlace
fosfodiéster y secuencia de bases.
3. Describir la estructura doble helicoidal del DNA. Modelo de Watson y Crick.
4. Explicar el efecto hipercrómico.
5. Definir gen.
6. Describir la estructura de los nucleosomas y de los distintos niveles de empaquetamiento
de la cromatina.
Estructura y composición química del RNA
1. Describir la estructura y la composición química del RNA.
2. Enumerar los tipos de RNA: mensajero, ribosómico, de transferencia, pequeño nuclear,
heterogéneo nuclear y viral.
3. Describir las diferencias entre los distintos tipos de RNA (peso molecular, estructura
secundaria, bases modificadas y funciones).
4. Describir la estructura general de las partículas ribonucleoproteicas: ribosomas,
ribonucleoproteínas pequeño nuclear y virus.
Replicación del DNA
1. Definir el ciclo celular.
2. Describir el flujo de la información genética.
3. Mencionar la ubicación subcelular y la fase del ciclo celular en la cual ocurre la
replicación.
4. Enumerar los factores que requiere la replicación.
5. Explicar las características de la replicación: semiconservativa, bidireccional, total
discontinua, fiel, simétrica, requerimiento de cebador y polaridad.
6. Describir el proceso de la replicación en procariotas.
28

Bioquímica
7. Explicar las actividades de las polimerasas que permitan garantizar la fidelidad de la

replicación.
8. Mencionar diferencias entre la replicación en procariotas y en eucariotas: números de
sitios de origen y enzimas que participan.
9. Definir las mutaciones. Clasificación.
10. Definir agentes mutagénicos. Ejemplos.
Transcripción y maduración del RNA

1. Mencionar la ubicación subcelular y las fases del ciclo celular en las cuales ocurre la
transcripción.
2. Enumerar los factores que requiere la transcripción.
3. Explicar las características de la transcripción: asimétrica, parcial, continua, conservativa,
unidireccional y poloaridad.
4. Describir el proceso de la transcripción.
5. Describir las modificaciones post-transcripcionales que permiten obtener- mRNA: cap, poli
A, eliminación de intrones y empalme de exones.
6. Describir las modificaciones post-transcripcionales que permiten obtener- rRNA:
metilación e hidrólisis de la cadena polinucleotídica.
7. Describir las modificaciones post-transcripcionales que permiten obtener- tRNA: adición
de CCA, modificaciones de bases y ribosa e hidrólisis de la cadena polinucleotídica.
Traducción del mRNA
1. Definir código genético.
2. Explicar las características de universalidad y degeneración parcial del código genético.
3. Mencionar la función de los codones especiales: de iniciación y de terminación.
4. Explicar la activación de los aminoácidos y su importancia.
5. Enumerar los factores que participan en la traducción.
6. Describir cada una de las etapas de la traducción: iniciación, elongación y terminación.
7. Enumerar las modificaciones post-traduccionales.
8. Explicar la importancia de las modificaciones post-traduccionales.
9. Mencionar los destinos de las proteínas recién sintetizadas.
10. Explicar los efectos de las mutaciones en la expresión genética.
Regulación de la expresión genética
1. Describir la inducción y represión enzimáticas en procariotas: modelo del operón.
2. Explicar en términos bioquímicos, la diferenciación celular y su importancia.
3. Describir corte y empalme (splicing) diferencial. Ejemplos.
Ingeniería genética (Tecnologíca de recombinación del DNA)
1. Describir la transformación bacteriana.
2. Describir las funciones de los factores requeridos para clonar DNA: enzimas (Dnasa de
restricción, transcriptasa reversa, DNA polimerasa, ligasa), vehículos de clonamiento
(plásmidos, fagos y cósmidos) y vehículos de expresión.
3. Describir los pasos requeridos para clonar DNA.
29

Bioquímica
4. Definir genoteca.
Implicaciones médicas
1. Explicar la importancia de la ingeniería genética en la producción y en el diagnóstico
clínicos y terapéutica: hormonas, vacunas, factores de crecimiento.
2. Describir la relación que existe entre el cáncer y los oncovirus, los oncogenes,
protooncogenes y los antioncogenes.
3. Describir el mecanismo de acción de las drogas que afectan la:
 Replicación: azotimidina, citosina arabinósido y ácido nalidíxico.
 Transcripción: rifamicina y actinomicina D.
 Traducción: cloranfenicol, tetraciclina, estreptomicina, emetina, entromicina y
puromicina.
Principal:
1. Stryer, L. Bioquímica. 1988. 3 a edición en español. Ed. Reverté Barcelona (España)
Capítulos 04 al 06 y 27 al 32.
2. Herrera E. Bioquímica. (1991). Edición Editorial Interamericana McGraw Hill. Madrid
(España) Capítulo 3 y 4.
3. Murray, R.K., Mayes, P.A., Granner. D.K., y Rodwell, V.M.. Bioquímica de Harper. 1994.
13 a Ed. Editorial Manual Moderno. México (México). Capítulos 37 al 42.
Complementaria:
1. Rawn, J.D. Bioquímica. 1 ED. Interamericana McGraw Hill. Madrid (España) Capítulos
22 al 27.
2. Rengifo, A.M. 1988. Bases moleculares de las enfermedades genéticas y del cáncer.
Editado por la Sección Bases Moleculares de la Patología Médica. Cátedra de
Bioquímica. Escuela de Medicina "Luis Razetti". UCV.
SEMINARIO N° 5: ÁCIDOS NUCLEICOS 1

1. Describa la estructura primaria y secundaria de los ácidos nucleicos.
2. Discuta el modelo de Watson y Crick. Explique por qué este modelo sugiere un
mecanismo para la replicación del DNA.
3. Describa la replicación del DNA.
4. Describa el proceso de transcripción.
5. Describa el proceso de maduración del mRNA, tRNA y rRNA.
30

Bioquímica
Ejercicios complementarios:
1. ¿Cómo se explica que el hombre y el Staphilococus aureus tengan similar composición
molar de bases nitrogenadas del DNA, pero fenotipos muy distintos?
2. La longitud total de las moléculas de DNA de una célula eucariótica puede ser de varios
metros si se alinearan una después de la otra. ¿Cómo se explica que estas moléculas
puedan empacarse dentro del núcleo celular?
3. ¿ Que significa que la replicación sea semiconservativa, simétrica, fiel y que requiera
cebador?
4. ¿Qué relación existe entre la dirección de la síntesis del DNA y los fragmentos de
Okazaki?
5. Se tiene dos tubos de ensayos conteniendo cada uno de ellos todo lo necesario para la
síntesis de DNA. Uno de los tubos contiene los polinucleótidos: poli dTdC y oligo AG.
Esto se puede representar:
3´ dTdCdTdCdTdCdTdC(dTdC)n....5´
AGAG
El otro tubo contiene los polinucleótidos poli dT y oligo dA. Esto se puede representar:
3´ dTdTdTdTdTdT(dT)n.... 5´
dAdAdAdA
a) ¿Cuál o cuáles, DNA polimerasas bacterianas actúan en cada caso para lograr la síntesis
de DNA?
b) Enumere los requerimientos para la síntesis de cada polinucleótido.
6. Si durante la transcripción ocurre un cambio de una base por otra. ¿Es esto una
mutación? ¿Cuándo es una mutación un error en la síntesis del RNA?
7. Discuta la composición sub-unitaria de la RNA polimerasa bacteriana, haciendo énfasis
en la función de cada subunidad.
8. Explique el mecanismo de acción de los antibióticos que inhiben la replicación y la
transcripción.
SEMINARIO N° 6: ÁCIDOS NUCLEICOS II

1. Explique en qué consiste la universalidad y la degeneración parcial del código genético.
2. Describa la activación de los aminoácidos y el papel de las aminoacil tRNA sintetasas en
la síntesis de proteínas.
3. Describa las etapas de la traducción, indicando dónde y cómo actúan la tetraciclina, la
eritromicina, la estreptomicina y el cloranfenicol.
31

Bioquímica
1. Explique la participación del ATP y del GTP en la síntesis de proteínas. ¿Calcule el
número de ATP y GTP requeridos para sintetizar un polipéptido de 50 aminoácidos?
2. La puromicina inhibe la síntesis de proteínas liberando peptidil- puromicina. ¿Explique si
se podrá formar peptidil- puromicina en presencia de:
a) Cloranfenicol.
b) Tetraciclina.
c) Estreptomicina.
3. El siguiente polinucleótido corresponde al segmento de DNA informativo para una
proteína de gran importancia biológica:
AAATCA CTCTT * CAGGAGTAAGATGAACCATTATA......

a) Escriba la secuencia de aminoácidos del polipéptido codificado.
b) ¿Cómo se modifica la conformación del polipéptido si la base señalada con el asterisco
(*) muta a A?
c) ¿Podría ocurrir una mutación puntual sin que se afecte la secuencia de aminoácidos del
polipéptido?
d) ¿Representará alguna ventaja biológica que el código genético sea parcialmente
degenerado?
e) Provocando una mutación puntual ¿Podría obtenerse un polipéptido de diferente
longitud? Razone su respuesta.
4. ¿Cuál es la función de la secuencia señal o líder que tienen algunas proteínas?
5. ¿Qué son los retrovirus y qué relación tienen con el cáncer?
6. ¿Qué son los oncogenes y cómo pueden activarse?
7. De acuerdo a la toxicidad selectiva. ¿Cuáles de los siguientes antibióticos podría
utilizarse en el tratamiento de una infección bacteriana?, cloranfenicol, actinomicina D,
penicilina, nistatina, rifampicina. Razone su respuesta.
TEMA N° 5: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS
1. Describir la estructura y la composición química de las membranas biológicas.
2. Explicar las funciones de las membranas biológicas en los procesos de transporte,
transducción de señales y reconocimiento intercelular.
3. Explicar algunas implicaciones médicas relacionadas con el tema.
1. Enumerar los componentes de las membranas biológicas: lípidos, proteínas y
carbohidratos.
2. Describir la estructura de los lípidos que constituyen las membranas biológicas:
32

Bioquímica
a) Glicerofosfolípidos. Ácidos grasos saturados y no saturados.

b) Esfingolípidos.
c) Glucolípidos (cerebrósidos y gangliósidos).
d) Colesterol.
3. Describir la naturaleza anfipática de los principales lípidos de las membranas y la
organización que adoptan en soluciones acuosas: micelas, monocapas, bicapas y
liposomas.
4. Enumerar las funciones de las membranas.
5. Describir el modelo del mosaico fluido de las membranas biológicas. Interacciones de los
componentes de las membranas. Difusión lateral y transversal de los diferentes
componentes de las membranas.
6. Explicar cómo influye el tipo y la composición de los lípidos que posee una membrana
sobre su fluidez.
7. Explicar cómo las modificaciones en la fluidez de las membranas afectan sus funciones.
8. Explicar la permeabilidad selectiva de las membranas biológicas.
9. Describir el transporte no mediado (difusión simple) y sus características.
10. Explicar el transporte mediado pasivo (difusión facilitada). Características. Papel de las
proteínas de transmembrana (integrales): Poros y canales transmembrana.
11. Explicar el transporte mediado activo (transporte activo). Características, tipos de
ATPasas. Transporte asociados a gradientes electroquímicos.
12. Explicar los sistemas de transporte uniportadores, simportadores y antiportadores y su
importancia. Ejemplos de sustancias transportadas por estos sistemas.
13. Explicar los mecanismos de transporte de macromoléculas a través de membranas
(endocitosis y exocitosis).
14. Explicar las etapas de la transducción de señal. Papel de las moléculas que actúan como
receptores, transductores y efectores de señales específicas.
15. Explicar los tipos de receptores de la superficie celular. Receptores ligados a canales
iónicos, receptores ligados a proteínas G y receptores ligados a enzimas.
16. Explicar el papel de las proteínas G como transductores de señal en las membranas
biológicas. Proteínas G estimuladoras e inhibidoras. Estados activos e inactivos. Papel de
las subunidades.
17. Explicar el papel de la Adenilciclasa, Guanilato Ciclasa y la Fosfolipasa C como efectores
de señales específicas a través de la membrana celular.
18. Explicar el papel del AMPc, GMPc, inositol trisfosfato, diacilglicerol y calcio, como
segundos mensajeros de señale específicas. Acción sobres las proteínas quinasas.
19. Explicar el papel de la membrana plasmática en la comunicación intercelular (uniones
intercelulares).
20. Describir cómo actúan los antibióticos ionóforos. Ejemplos de este tipo de sustancias.
21. Explicar la acción de toxinas bacterianas que alteran la transducción de señal.
33

Bioquímica
Principal:
1. Murray, R.,K., Granner, D., K., Mayes, P. A., & Rodwell, V.W. Bioquímica de Harper 13ª.
Ed. (1994) Ed. El manual moderno. Capítulos 16, 43 y 44.
2. Stryer. L. Bioquímica. (1990) 3ª. Edición. Editorial Reverté. México (México). Capítulos 12,
37 y 38.
3. Herrera, E. Bioquímica. (1991) 2ª. Ed. editorial Interamericana. McGraw Hill. Madrid.
España. Capítulos 38 y 39.
4. Karp, G. (1987). Biología Celular. McGraw Hill. Capítulo 5
Complementaria:
1. Rawn, J.D. (1989). Bioquímica. Editorial Interamericana McGraw Hill. La Ed. En español.
Barcelona. (España) Capítulos 9 y 31.
2. Alberts, B., Bray, D., Lewis, J., Raff, M., Roberts K., y Watson, The molecular biology of
the cell. (1991) 2ª Ed. Garland Publish Inc New York.
3. Montgomery, R., Conway, T. y Spector, A (1992). Bioquímica. Casos y texto. Mosuy Year
Book Wolfe Publishing. Madrid (España). Capítulo 12.
SEMINARIO N° 7: ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DE LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS

1. Construya un esquema bidimensional de una membrana biológica según el modelo del
mosaico fluido. Utilizando ese esquema señale:
a) Los componentes lipídicos de la bicapa.
b) La ubicación topológica de las proteínas (integrales y periféricas).
c) La ubicación de los carbohidratos.
d) Los tipos de movimientos de los componentes de la membrana.
e) Las interacciones que tienen los componentes de las membranas entre sí y con
otros componentes celulares.
2. Describa la estructura y el comportamiento anfipáticos de los fosfolípidos de las
membranas y las interacciones que pueden tener como otros lípidos y con las proteínas.
3. Describa la estructura de los ácidos grasos y explique qué relación existe entre la
composición de ácidos grasos de los fosfolípidos y la fluidez de las membranas.
4. Describa la estructura del colesterol y explique cómo su contenido en una membrana
regula su fluidez.
5. Describa las características de los mecanismos de transporte de sustancias polares y no
polares a través de las membranas.
6. Describa el papel de las proteínas de membranas en los procesos de transporte,
transducción de señales y reconocimiento intercelular.
7. Explique y haga esquemas de la participación de las proteínas que unen GTP en la
transducción de señal en el sistema adenilciclasa y en el sistema de los
fosfatidilinositoles.
34

Bioquímica
1. ¿Cuáles cambios pueden producirse en las propiedades físicas y químicas de las
membranas cuando se suplementa la dieta con grandes cantidades de aceite de
pescado?
2. El citocromo c: es una proteína de la membrana mitocondrial interna de la cual puede
extraerse por medios relativamente suaves, tales como NaCI 1 M. En contraste, la
citocromo oxidasa presente en la misma membrana, no puede extraerse al menos que
se utilice detergente o solventes orgánicos. ¿Cuál de estas proteínas es integral
(intrínseca) de la membrana y cuál es periférica (extrínseca)? Razone su respuesta.
3. Las membranas bacterianas no contienen colesterol. Explique cómo se regula la fluidez
de las membranas de estos microorganismos.
4. Entre las siguientes afirmaciones, señale cuáles son correctas y cuáles falsas. Razone
su respuesta en cada caso.
a) Los ácidos grasos que se encuentran en los fosfolípidos de las membranas son:
sin ramificaciones y de números par de átomos de carbono, siendo los más
frecuentes el 14:0; 16:0; 18:0; y 20:0.
b) Los ionóforos, tales como la valinomicina, permiten el paso de iones a través de la
bicapa lipídica mediante dos mecanismos: abriendo canales o transportando los
iones de un lado a otro (transportadores móviles).
c) Los ésteres de colesterol se insertan en la membrana intercalándose entre las
moléculas de proteínas ubicadas en ambas capas.
5. Las proteínas integrales contienen grupos polares. Explique cómo pueden encontrarse la
mayor parte de la molécula de estas proteínas dentro de la bicapa lipídica.
6. La adriamicina es un fármaco empleado en la quimioterapia anticancerosa y puede
producir peroxidación de las membranas celulares. ¿Cuáles componentes de las
membranas son más susceptibles a peroxidación? ¿Por qué esto afecta la estructura,
integridad y función de las membranas célulares?
7. Si un individuo es mordido por una serpiente en cuyo veneno posea fosfolipasa A2, sufre
hemólisis. Explique cuál es el mecanismo de hemólisis es este caso.
8. ¿Cuáles serían los efectos de los inhibidores de la Na+/K+ ATPasa sobre las
concentraciones intra y extracelulares de los iones Na+ y K+?
9. El siguiente gráfico representa la cinética de transporte de una membrana de 3
sustancias: A, B y C.
35

Bioquímica
30 C
V. de flujo
20
10
2 4 6 8 [sustancias]
Señale las características de cada tipo de transporte y explique a qué se deben las
diferencias entre ellos.
10. El siguiente gráfico representa el transporte de la D-Glucosa a través de la membrana de
las células A y B-
36

Bioquímica
CELULAS A CELULAS B
+
insulina
Control
v. de flujo
v. de flujo
20 20 +
insulina
Control
10 10
2 4 6 2 4 6 8
[Glucosa] [Glucosa]
Indique cuál es el mecanismo de transporte que opera en cada caso y explique el efecto de
la insulina sobre el transporte.
TEMA N° 6: BIOENERGÉTICA
1. Explicar los principios generales de la termodinámica referentes al intercambio de energía
entre las células y su ambiente.
2. Describir los procesos de óxido-reducción que tienen lugar en las mitocondrias y qué
generan ATP.
3. Explicar los efectos y la acción de moléculas que alteran los procesos de oxido-reducción
que tienen lugar en la mitocondria y que generan ATP.
37

Bioquímica
4. Explicar el papel del oxígeno molecular en la respiración celular y en la formación de

radicales libres.
5. Describir algunos procesos de oxidación reducción no vinculados con la síntesis de ATP.
6. Describir la toxicidad del oxígeno y de los radicales libres.
Aspectos generales del metabolismo.

1. Definir: metabolismo, anabolismo, catabolismo e intermediario metabólico.
2. Describir el catabolismo como un proceso convergente y el anabolismo como un proceso
divergente.
3. Mencionar las formas de utilización de la energía en los seres vivos.
4. Enumerar los principios de la termodinámica. Aplicación en Bioenergética.
5. Explicar la aparente paradoja que existe entre el segundo principio de la Termodinámica y
la organización celular.
6. Definir energía libre (G).
7. Explicar cómo el valor de la energía libre (G) puede ser utilizado para predecir la
dirección en que ocurre una determinada reacción química.
8. Definir reacciones exergónicas y endergónicas. Ejemplos.
9. Explicar el acoplamiento y la interdependencia energética entre las reacciones
exergónicas y endergónicas.
Moléculas de elevado contenido energético.
1. Explicar el papel del ATP y otros compuestos trifosfatados como intermediarios entre el
catabolismo y el anabolismo.
2. Definir compuesto y "enlace de alta energía".
3. Describir las características estructurales del ATP que le permiten ser un compuesto de
alta energía.
4. Describir reacciones de transferencia del grupo fosfato. Importancia.
5. Mencionar otros compuestos de alta energía no fosforilados.
Reacciones celulares de óxido reducción (Redox).
1. Describir las características y los componentes de las reacciones de óxido reducción.
2. Definir potencial redox. Importancia de su valor y signo.
3. Describir el funcionamiento de las moléculas que actúan como coenzimas en las
reacciones redox.
4. Mencionar las vitaminas precursoras de las coenzimas de las reacciones redox.
Procesos mitocondriales relacionados con la obtención de energía: Ciclo de Krebs y

cadena respiratoria.
1. Describir la estructura de las mitocondrias y las principales características de sus
membranas.
2. Describir la estructura del acetil CoA y su papel en el metabolismo.
38

Bioquímica
3. Mencionar las reacciones y procesos que generan acetil- CoA.

4. Describir el Ciclo de Krebs y la localización submitocondrial de sus enzimas.
5. Explicar la fosforilación a nivel del sustrato. Obtención de GTP en el Ciclo de Krebs.
6. Describir la ecuación general del ciclo de Krebs.
7. Enumerar las funciones generales del Ciclo de Krebs como vía anabólica, catabólica y
anfibólica.
8. Explicar cómo las relaciones [NADH]/[NAD+] [ATP]/[ADP] y [FADH2]/[FAD] regulan la
actividad del Ciclo de Krebs.
9. Explicar el papel de las enzimas isocitrato deshidrogenasa y citrato sintasa como
reguladoras del Ciclo de Krebs.
10. Describir los componentes de la cadena respiratoria (transportadores de electrones y
transportadores de átomos de hidrógeno).
11. Describir la ubicación topológica y el ordenamiento de los componentes de la cadena
respiratoria de acuerdo a su potencial redox.
12. Explicar el papel del oxígeno molecular en la cadena respiratoria.
Fosforilación oxidativa.
1. Explicar el acoplamiento entre el funcionamiento de la cadena respiratoria y de la
fosforilación oxidativa.
2. Describir la ubicación de los componentes del complejo F1Fo ATP sintetasa en las
mitocondrinas.
3. Explicar el mecanismo de la foforilación oxidativa de acuerdo a la teoría quimiosmótica
de Mitchell.
4. Describir como el ATP sintetizado en las motocondrias es transportado al citosol.
5. Explicar el índice P/O y la carga energética.
6. Explicar el funcionamiento de los sistemas de transferencia de equivalentes reductores
entre la mitocondria y el citosol (sistemas de lanzaderas).
7. Explicar los efectos que reproduce los inhibidores de la cadena respiratoria (antimicina A,
rotenona, barbitúricos, monóxido de carbono, cianuro, azida, etc.).
8. Explicar la acción y los efectos que producen los inhibidores de la fosforilación oxidativa
(oligomicina).
9. Explicar la acción y los efectos que produce los desacoplantes de la fosforilación
oxidativa. Desacoplantes utilizados experimentalmente (2,4 dinitrofenol, dicumarol,
salicilatos) y desacoplantes naturales (bilirrubina, ácidos grasos libres, termogenina,
hormonas tiroideas).
Oxido reducciones no vinculadas con la síntesis de ATP.
1. Describir la ubicación subcelular de algunos procesos redox no vinculados con la síntesis
de ATP. Importancia.
2. Describir el ciclo de la citocromo P450 hidroxilasa como ejemplo de oxidorreducciones no
vinculadas con la síntesis de ATP.
Toxicidad del oxígeno y formación de radicales libres.
1. Describir la formación de los radicales libres (superóxido e hidroxilo).
2. Describir la toxicidad del oxígeno puro y de los radicales libres.
39

Bioquímica
3. Describir la formación de hidroperóxidos derivados de lípidos por acción del radical

hidroxil.
4. Describir la acción de catalasas, superóxido dismutasas y otras enzimas que participan
en la eliminación de los radicales libres.
Principal.
1. Bioquímica de Harper. Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A. & Rodwell, V.W. (1994)
Ed. El Manual Moderno. México. (México) 13ª. Edición Capítulos 12- 14 y 18.
2. Bioquímica. Lehninger, A. (1978) 2ª. Edición. Ediciones Omega, S. A. Barcelona
(España). Capítulos 14 y 15, 17-19.
3. Bioquímica. Herrera E. (1991) 2da. Ed. Editorial Interamericana. Mc Graw Hill. Madrid
España. Capítulos del 8 al 10-12.
4. Bases mileculares del metabolismo energético. Rengifo A.M. (1990) editado por la
Sección de Bases Molculares de la Patalogía Médica. Escuela de Medicina "Luis Razetti".
UCV.
5. Rawn J.D. (1989). Bioquímica. Editorial Interamericana Mc Graw Hill la Ed. en español.
Madrid (España). Capítulos 11, 13 y 14.
6. Newsholme, E.A. Leech, A.R. Bioquímica Médica. Ed. Mc Graw Hill la Ed. En español
(1987). Capítulos 2 y 4.
SEMINARIO N° 8: BIOENERGÉTICA
1. Discuta el 1ro y 2do principio de la termodinámica y mencione las transformaciones de la
energía en los seres vivos.
2. Defina variación de la energía libre (G) y variación de la energía libre en condiciones
estándar (G°).
3. Discuta la relación que existe entre el valor de G° y la constante de equilibrio de una
reacción.
4. Discuta los conceptos de oxidación y reducción ¿por qué estas reacciones deben estar
acopladas?
5. Enumere los componentes de las reacciones de óxido reducción biológicas: los agentes
reductores oxidantes, las enzimas y coenzimas que catalizan esos procesos y la relación
que existe entre el potencial redox y la energía libre de una reacción.
6. Describa las reacciones del ciclo de Krebs que generan:
a) Coenzimas reducidas
b) CO2
c) GTP.
7. Calcule la estequiometría del ciclo de Krebs por mol de acetil CoA oxidado.
8. Describa la organización de la cadena respiratoria mitocondrial. Discuta la relación que
existe entre este ordenamiento y el potencial redox de cada componente. Señale el origen
de los equivalentes reductores que alimentan la cadena respiratoria.
40

Bioquímica
9. Señale las diferencias que existe entre los componentes de la cadena respiratoria que
transportan electrones y los que transportan átomos de hidrógeno.
Ejercicios complementarios.
1. Discuta por qué, si de acuerdo al segundo principio de la Termodinámica la entropía del
Universo aumenta, las células constantemente mantienen un alto nivel de organización.
2. El valor de G° para la siguiente reacción a 37°C es de -7,1 Kcal/mol:
AB
a) ¿Cuál de los siguientes valores es el que corresponde a la Keq para la reacción en
la dirección hacia la formación de B?
1) 100.000
2) 10
3) 0,01
4) 1 x 10- 4
Razone su respuesta
3. La fosforilación de la glucosa 6-P ocurre según la siguiente reacción:
Glucosa + Pi  Glucosa 6-P + H2O
Tiene un G°= +3,2 Kcal/mol

a) Desde el punto de vista energético ¿qué tipo de reacción es ésta?
b) ¿Cómo tiene lugar la fosforilación de la glucosa en las células?
c) Discuta las diferencias en las respuestas dadas en: a y b.
4. Dados los siguientes valores de potencial redox estandar (E°):
Par redox: NAD+/NADH= - 0,32 V
Par redox: O2/H2O= + 0,82 V
Para la reacción: NADH + 1/2 O2 + H+  NAD+ + H2O

a) ¿Cuál es el valor de G° de la reacción?
b) ¿Cuál es el valor de la Keq?
c) ¿Qué relación hay entre ambos valores?
5. La oxidación del malato a oxaloacetato es catalizada por la malato deshidrogenasa de
acuerdo a la siguiente ecuación:
Malato + NAD+  oxaloacetato + NADH + H+
Tiene un G°= + 8,1 Kcal/mol

a) ¿Qué tipo de reacción es ésta: endergónica o exergónica?
b) En base a la respuesta a la pregunta anterior, ¿Cómo puede transcurrir esta
reacción en las células en la dirección indicada?
6. En relación con las siguientes reacciones:
41

Bioquímica
A + NAD+  B + NADH + H+
C + FADH2  D + FAD
Citocromo Fe3+ + e-  Citocromo Fe2+
Diga cuáles reacciones involucran transferencia de electrones y cuáles ocurren con

transferencia de átomos de hidrogeno.
SEMINARIO N° 9: BIOENERGÉTICA II
1. Discuta el proceso de fosforilación oxidativa y el acoplamiento entre el funcionamiento de
la cadena respiratoria y la fosforilación oxidativa.
2. Discuta la hipótesis quimiosmótica de Mitchell.
3. Describa la composición y la ubicación del complejo F1F0 ATP sintetasa y su papel en la
síntesis de ATP.
4. Discuta cual es el índice P/0 para sustratos indicados cuando son procesados a través de
las siguientes reacciones:
succinato fumarato
malato  oxalacetato
piruvato acetil- CoA

5. Discuta la importancia de las lanzaderas en la utilización del poder reductor
extramitocondrial.
6. Explique los efectos que ejercen las siguientes sustancias sobre la síntesis de ATP, el
consumo de oxígeno y la velocidad del ciclo de Krebs:
a) Inhibidores del transporte de electrones
b) Inhibidores de la fosforilación oxidativa
c) Desacoplantes de la fosforilaión oxidativa
d) Inhibidores de la translocasa ATP/ADP
e) Inhibidores del ciclo de Krebs.
7. Discuta los mecanismos de formación y eliminación de los radicales libres y su
importancia fisiológica.
8. Explique la importancia de los sistemas redox que no están acoplados a la síntesis de
ATP.
1. Suponga que las hormonas tiroideas actúan como desacoplante fisiológico de la
fosforilación oxidativa. Discuta los cambios que ocurren en un paciente hipertiroideo en
cuanto a su peso, temperatura corporal y consumo de oxígeno.
2. Las células moleculares en atmósfera de N2 mantienen un desequilibrio en las
concentraciones de Na+ y K+ entre el citoplasma y el medio extracelular. Explique cómo
42

Bioquímica
esas células obtienen la energía necesaria para el funcionamiento de la bomba Na +/K+ en

esas condiciones.
3. Al romper mitocondrias por métodos mecánicos se obtuvo dos fracciones: una soluble y
otra particulada. Los análisis enzimáticos de cada fracción revelaron lo siguiente:
ENZIMA ACTIVIDAD (% del original)
Fracción Particulada Soluble
Isocitrato deshidrogenasa 97 0
- cetoglutarato deshidrogenasa 92 2
Succinato deshidrogenasa 5 88
Mg2+ ATPasa 0 96
Citocromo c oxidasa 0 94
NADH deshidrogenasa 0 90
En base a estos datos discuta:

a) La ubicación de los sistemas enzimáticos involucrados en el transporte de
equivalentes reductores.
b) La ubicación submitocondrial de la maquinaria de síntesis de ATP.
c) La localización de las enzimas del ciclo de Krebs.
4. En una suspensión de mitoplastos, en condiciones anaeróbicas, se registra
continuamente el cambio en la concentración de H+ en función del tiempo (ver Fig. 1). El
resultado de la adición de una pequeña cantidad de O 2 a la suspensión se ilustra con una
línea continua. La adición de un desacoplante modifica el resultado anterior como lo
indica la línea punteada. En base a esta información, interprete los resultados.
5. En la Fig. 2 se representa el consumo de oxígeno de una suspensión mitocondrial en
función del tiempo, y como cambia el consumo de O2 al añadir ADP y posteriormente un
compuesto X. Subsecuentemente se añade 2,4 dinitrofenol. En base a esta información,
interprete los resultados e identifique qué tipo de sustancia es X.
43

Bioquímica
60
- -
02
Fig. 1
40
20
ELECTRODO
DE pH
0 1 2 3 4
MITOPLASTOS
44

Bioquímica
0,4
Fig. 2
0,2
ADP
X
mmol/L
[02]
1 2 3
MINUTOS
UNIDAD N° 3
TEMAS:
 METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS.
 METABOLISMO DE LIPIDOS.
 METABOLISMO DE AMINOACIDOS.
TEMA N° 7: METABOLISMO DE LOS CARBOHIDRATOS
1. Describir la estructura de los carbohidratos de importancia fisiológica.
2. Describir los procesos bioquímicos de la digestión y de la absorción de los carbohidratos.
3. Describir los procesos metabólicos que intervienen en el mantenimiento de la glicemia y
su relación con el ciclo ayuno-alimentación.
45

Bioquímica
4. Explicar el metabolismo intermediario de los carbohidratos y la regulación de las vías

metabólicas en diferentes situaciones fisiológicas.
5. Explicar las bases bioquímicas de algunos defectos del metabolismo de los carbohidratos.
1. Describir la naturaleza química de los carbohidratos y mencionar las características
estructurales de monosacáridos, disacáridos y homopolisacáridos.
2. Reconocer la representación cíclica de las estructuras de los siguientes monosacáridos:
glucosa, galactosa, fructosa, ribosa y desoxirribosa.
3. Describir los diferentes tipos de isómeros:
a) D y L.
b) Dextrógiros (+) y levógiros (-).
c) Anómeros.
d) Epímeros.
4. Describir algunos derivados de azúcares: desoxiazúcares, azúcares aminados, ácidos de
azúcares, alcoholes de azúcares.
5. Describir los tipos de enlaces glicosídicos presentes en los carbohidratos.
6. Representar esquemáticamente la estructura de los disacáridos: sacarosa, lactosa y
maltosa; y de los homopolisacáridos: almidón y glucógeno.
7. Mencionar algunos heteropolisacáridos de importancia biológica.
Digestión y absorción de los carbohidratos

1. Mencionar los carbohidratos más importantes de la dieta y los principales alimentos que
los contienen.
2. Describir la digestión de los polisacáridos hasta monosacáridos.
3. Describir la absorción de los monosacáridos: glucosa, fructosa y galactosa.
Glicemia
1. Explicar glicemia, normoglicemia, hipoglicemia e hiperglicemia.
2. Describir la curva normal de tolerancia a la glucosa.
3. Describir los mecanismos por los cuales las células del organismo captan glucosa.
Efectos de la insulina.
4. Esquematizar las vías del metabolismo de la glucosa.
Glicólisis
46

Bioquímica
1. Describir la glicólisis: localización tisular y subcelular, enzimas, intermediarios, cofactores

y rendimiento energético.
2. Describir en forma general como se metabolizan la fructosa y la galactosa en el
organismo. Interconversión de hexosas.
3. Explicar el papel regulador de la relación NAD+/NADH en la glicólisis y su relación con la
lanzadera del glicerolfosfato.
4. Explicar cómo las enzimas: hexoquinasa, glucoquinasa, fosfofructoquinasa y piruvato
quinasa regulan el flujo a través de la glicólisis.
5. Explicar el papel regulador de la fructosa 2,6 bisfosfato sobre la glicólisis hepática.
6. Explicar la importancia de la glicólisis en la generación de ATP y de intermediarios
comunes a otras vías metabólicas.
7. Explicar cómo se mantiene la glicólisis en condiciones de baja disponibilidad de oxígeno
y en tejidos que carecen de mitocondrias.
8. Describir las reacciones que generan o utilizan el piruvato. Enzimas, cofactores y
ubicación subcelular.
9. Describir la oxidación total de la glucosa hasta CO2 y H2O. Balance energético.
Metabolismo del glucógeno

1. Describir la síntesis del glucógeno (glucogenogénesis). Enzimas, cofactores,
intermediaros, localización tisular y subcelular. Balance energético.
2. Describir la degradación del glucógeno (glucogenogénesis). Enzimas, cofactores,
intermediaros, localización tisular y subcelular. Productos finales.
3. Explicar cómo las hormonas insulina, adrenalina y glucagon regulan la glucogenogénesis
y la glucogenolisis.
Neoglucogénesis
1. Explicar la importancia fisiológica de la neoglucogénesis.
2. Describir en forma esquemática la neoglucogénesis a partir del lactato, piruvato, glicerol e
intermediarios del ciclo de Krebs, enzimas, intermediarios. Localización subcelular y
tisular. Balance energético.
3. Explicar el papel regulador de le enzima piruvato carboxilasa en la neoglucogénesis.
Relación con la oxidación de ácidos grasos.
4. Explicar cómo las hormonas insulina, glucagon y adrenalina regulan la glicólisis y la
neoglucogénesis.
Vía de las pentosas

1. Describir la vía de las pentosas (rama oxidativa). Enzimas, cofactores, intermediarios y
localización tisular y subcelular.
2. Explicar la importancia de la vía de las pentosas en el eritrocito, las gónadas y la glándula
mamaria lactante.
3. Describir la importancia de la fase no oxidativa de las pentosas.
4. Esquematizar las vías del metabolismo de carbohidratos que predominan en la situación
posprandial y en la situación de ayuno. Papel de las hormonas insulina y glucagon.
47

Bioquímica
Implicaciones médicas
1. Explicar las bases bioquímicas de los defectos del metabolismo de carbohidratos en la
diabetes.
2. Explicar las bases bioquímicas de la intolerancia a la lactosa. Bases de su terapia.
3. Explicar las alteraciones bioquímicas que se presentan en algunas anemias hemolíticas
causadas por definiciones de enzimas glicolíticas.
4. Explicar las alteraciones bioquímicas que se presentan en la anemia hemolítica causada
por diferencia de glucosas 6-P deshidrogenasa.
5. Explicar las bases bioquímicas de la galactosemia.
6. Explicar los defectos metabólicos asociados con las glicogenosis.
BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA PARA LOS TEMAS DEL METABOLISMO DE

CARBOHIDRATOS, LÍPIDOS Y AMINOÁCIDOS.
Principal
1. Herrera, E. Bioquímica. 2ª Edición. Editorial Interamericana Mc Graw Hill. Capítulos 15-25
y 29-31.
2. Bioquímica de Harper. Murray, R.K., Granner, D.K., Mayes, P.A. & Rodwell, V. W. (1994)
Ed. El Mnual Moderno 13 Edición. Capítulos 15, 17, 19, 24, 26, 33 y 55.
3. Bioquímica Médica. (1987). Newsholme, E.A. & Leech, A.R. (1986) Ed. Interamericana.
Mc Graw Hill, Madrid. Capítulos 5-8, 10-12, 16-17 y 20.
4. Bioquímica. Libro de texto con aplicaciones clínicas. Devlin, T.M. (1986). Ed. Reverté.
S.A. Barcelona. Capítulos 7-12.
5. Los carbohidratos. Su metabolismo asociado a los estados de salud y enfermedad.
(1991). Guía elaborada por el Profesor Angel Miguel Rengifo. (Editado por la Scción de
Bases Moleculares de la Patología médica. Cátedra de Bioquímica. Fac. medicina UCV.).
6. Los lípidos como moléculas asociadas a los estados de salud y enfermedad. (1990). Prof.
María del Rosario Sánches y Angel M. Rengifo (Editado por la Sección de bases
moleculares de la patología médica. Cátedra de Bioquímica. Fac. Medicina UCV).
Complementaria
1. Biochemistry. A case-oriented approach. Montgomery- Conway-Spector. (1990). The
Mosby Company. St. Louis, MI. USA.
2. Bioquímica. Jungermann K. & Munuer, H. (1983) Ed. Pirámide S.A.
3. Bioquímica Humana. Pasternak UA. (1986) Ed. Expaxs. S.A.
4. Bioquímica. Aplicaciones clínicas. Mc Gilvery, R.W. (1986), Nueva Editorial
Interamericana S.A.
SEMINARIO N° 10: CARBOHIDRATOS I
Revise los objetivos de estructura de carbohidratos y responda las siguientes preguntas:

48

Bioquímica
1. Clasifique a los carbohidratos según:

a) El número de unidades constituyentes.
b) El número de átomos de carbono.
c) El grupo funcional.
2. Investigue la composición química y establezca comparaciones entre los
glicosaminoglicanos siguientes:
a) Ácido hialurónico.
b) Heparina.
c) Sulfato de condroitina.
3. Debajo de cada una de las estructuras representadas a continuación escriba el nombre
que le corresponde:
-2
CH2 OH O3POH2C CH2OPO3-2 CH2OH
0
NH-C-CH3
-2
O3POCH2 CH2OH CH2OH
0
0
49

Bioquímica
0
Á C=0
-2
CH2OPO3
4. Los carbohidratos pueden asociarse a otras moléculas formando glucoconjugados. ¿Cuál

es la estructura y la importancia de los antígenos de los grupos sanguíneo ABO?
5. La acción de las amilasas salival y pancreática:
a) Ocasiona la aparición de maltosa.
b) Se cumple por la rotura de enlaces glucosídicos alfa (14) presentes en la
amilopectina, la amilosa y el glucógeno.
c) Ocurre a nivel de la luz del aparato digestivo.
d) Se cumple por la rotura de los enlaces glucosídicos presentes en la celulosa.
6. Explique por qué los rumiantes son capaces de nutrirse de la celulosa, mientras que el
hombre no.
7. ¿Qué papel desempeña la celulosa ingerida en el proceso digestivo de los humanos?
8. Explique por qué una deficiencia de lactasa (beta-galactosidasa) ocasiona evacuaciones
líquidas abundantes (diarrea) y aumento de la producción de gases a nivel intestinal. ¿Es
éste defecto enzimático la causa de la galactosemia (aumento de la concentración de
galactosa en la sangre)?
9. Los bloqueadores de la cadena respiratoria, los desacopladores y los inhibidores de la
fosforilación oxidativa alteran sensiblemente la absorción de glucosa a nivel intestinal.
Explique cuál podría ser la causa de esta alteración. ¿Por qué los bloqueadores de la
bomba de Na+/K+ alteran la absorción intestinal de glucosa y galactosa y no alteran la
absorción de fructosa?
10. El transportador de glucosa localizado en la membrana luminal del enterocito es capaz de
transportar glucosa contra un gradiente de concentración; sin embargo, dicho
transportador no utiliza al ATP como donador de energía metabólica. ¿Qué proporciona la
energía para este transporte de glucosa? ¿Por qué un déficit en la producción de ATP
altera el funcionamiento de este transportador?
11. La glicólisis:
a) Es la oxidación de la glucosa hasta obtener CO2 y H2O.
b) Ocurre en el citoplasma.
c) No se produce en las células aeróbicas.
d) Requiere el aporte de ATP.
e) Proporciona ATP para necesidades energéticas celulares.
f) Es inhibida por el ATP.
50

Bioquímica
g) A nivel hepático está sometida a regulación hormonal.

12. Explique qué efecto puede traer sobre la velocidad de la glicólisis el aumento de la
concentración de:
a) Fructosa 2,6 difosfato.
b) Citrato.
c) AMP.
13. Una ATPasa (unida a la membrana celular) tiene una actividad anormalmente elevada y
esto ocasiona una alteración en la velocidad de la glicólisis. Explique por qué se altera la
velocidad glicolítica.
14. En una célula, cuando la síntesis de ATP mitocondrial es elevada, la velocidad de la
glicólisis disminuye y cuando la síntesis de ATP mitocondrial disminuye, la velocidad de la
glicólisis aumente. Explique las posibles causas de estas respuestas celulares.
15. Para que la glicólisis prosiga, la enzima gliceraldehído 3-P deshidrogenasa requiere NAD+
(oxidado) que proviene del NADH (reducido). Explique cómo se obtiene el NAD +
(requerido por la enzima mencionada) en condiciones aeróbicas y en condiciones
anaeróbicas.
16. El proceso glucogenogénico:
a) Requiere la activación de la glucosa a UDP-glucosa.
b) Implica la formación de enlaces alfa (14) y alfa (16) entre residuos de glucosa.
c) Aumenta durante el ayuno.
d) A nivel hepático, es estimulado por la insulina y la adrenalina.
e) A nivel muscular, es estimulado por la adrenalina.
f) Es catalizada por la glucógeno-fosforilasa y la enzima ramificante.
17. Cambiando el enunciado de la pregunta anterior por "El proceso glucogenolítico",
responder a todos los literales (desde la a hasta la f) propuestos.
18. En el tejido muscular la síntesis de glucógeno ocurre a partir de glucosa. Describiendo las
reacciones necesarias para incorporar un residuo de glucosa al glucógeno, calcule el
número de "enlaces fosfato de alta energía" utilizados.
19. En la célula hepática se obtiene glucosa libre a partir de glucógeno. Describa las
reacciones de este proceso. ¿Es necesario el aporte de "enlaces fosfato de alta energía"
para estas reacciones?
20. La hormona glucagon, al actuar sobre las células hepáticas ocasiona aumento de la
glucogenólisis y simultáneamente, disminución de la glucogenogénesis. Explique la
acción de dicha hormona. Indique la hormona que produce los mismos efectos sobre las
células musculares.
21. Cuando la hormona glucagon deja de ejercer su efecto sobre el metabolismo del
glucógeno hepático se invierte la situación metabólica; es decir disminuye la
glucogenolisis y aumentar la glucogenogénesis. Explique a qué se debe este fenómeno.
¿Podría haber alguna hormona implicada en este hecho?
SEMINARIO N° 11: CARBOHIDRATOS II
51

Bioquímica
En base a los objetivos N° 27 al 40 del programa responda en forma razonada las siguientes
preguntas:
1. La neoglucogénesis
a) Se inicia en la mitocondria a partir de piruvato.
b) Tiene como precursores a todos los aminoácidos, al glicerol, al lactato y la acetil-
CoA.
c) Requiere el aporte de "enlaces fosfato de alta energía".
d) Tiene un rendimiento energético neto de ATP.
e) A partir de piruvato, ocurre con producción neta de NAD+.
f) Ocurre con producción neta de CO2.
g) A partir de glicerol, no requiere el aporte de ATP.
2. Describir las relaciones netamente neoglucogénicas.
3. La proteína de la clara de huevo AVIDINA se une a la coenzima biotina, impidiendo que
esta sea utilizada por las enzimas que la requieren. ¿Qué consecuencias podría tener,
sobre la síntesis de glucosa, el agregar dicha proteína a un homogeneizado celular? ¿Es
absolutamente necesaria la biotina para la síntesis de glucosa a partir de cualquier
precursor no glucosídico?
4. Compare el balance energético de la transformación de 1 mol de glucosa 6-P en lactato,
con el de la síntesis de 1 mol de glucosa 6-P a partir de lactato.
5. En pacientes con deficiencias de la enzima fructosa-1,6-bisfosfato fosfatasa, se observa
niveles anormalmente elevados de lactato en sangre. Explique a qué podría deberse este
aumento de lactato.
6. Explique los efectos sobre la neoglucogénesis hepática de:
a) Un aumento de la concentración de AMPc.
b) Un aumento en los niveles de fructosa 2,6- bisfosfato.
c) Una disminución de la concentración de acetil-CoA mitocondrial.
d) Un aumento de los niveles plasmáticos de la insulina.
e) Un aumento de los niveles plasmático de glucagon.
7. La rama oxidativa de la vía de las pentosas:
a) Requiere el aporte de equivalentes reductores en forma de NADP +
b) Tiene un rendimiento neo de CO2.
c) Es fuente de NADH que puede ser transferido a la cadena respiratoria para obtener
ATP.
d) Genera pentosas-P y equivalentes reductores que se utiliza en la síntesis de
nucleótidos y ácidos grasos respectivamente.
e) Podría utilizarse para obtener glucosa- 6P a partir de pentosas- 5P.
f) Disminuye su velocidad cuando aumenta la concentración de NADP+.
g) En el eritrocito, aporta el poder reductor para mantener al glutatión en forma
reducida.
8. En una disolución, contentiva de todos los requerimientos enzimáticos para que funcione
la rama oxidativa de la vía de las pentosas, se agrega glucosa marcada con C14 en el
carbono 6. Mencione la molécula, producto final de esta vía oxidativa, en la cual aparece
el carbono radioactivo. Si en vez de agregar glucosa marcada con C 14 en el carbono 6, se
52

Bioquímica
añade glucosa marcada con C14 en el carbono 1. ¿En cuál molécula aparece el marcaje
radiactivo?
9. Explique el destino metabólico de la glucosa 6-P en cada una de las siguientes
condiciones:
a) Cuando las necesidades de NADPH son mayores que las de ribosa-5P
b) Cuando las necesidades de ribosa-5P son mayores que las de NADPH.
10. En los pacientes con deficiencia de glucosa 6-P deshidrogenasa que se exponen a
agentes oxidantes puede presentarse ruptura de la membrana de los eritrocitos, trayendo
como consecuencia un cuadro de anemia hemolítica. Explique la relación entre el déficit
enzimático y la hemólisis.
11. En los pacientes con diabetes mellitus se produce aumento de la concentración de
glucosa en sangre (hiperglicemia) y "paradójicamente" se encuentra muy activa la
neoglucogénesis hépatica. Explique a qué se debe este aumento de la neoglucogénesis
hépatica. ¿La administración de insulina podría disminuir la velocidad de la
neoglucogénesis hépatica?
12. Durante el ejercicio prolongado y por la estimulación de la adrenalina, en el músculo
esquelético gran parte del glucógeno depositado se degrada a lactato, el cual pasa a la
sangre y de allí al hígado donde es transformado en glucosa. ¿Cuál hormona se requiere
para que esta glucosa sea captada por el músculo? ¿Cuál hormona pancreática estimula
la síntesis de glucosa a partir de lactato? ¿Es normal que estén aumentadas
simultáneamente las concentraciones de estas dos hormonas en sangre?
13. Un defecto congénito de la enzima glucosa 6-P fosfatasa hepática acarrea dificultades en
el control de la glicemia al alterarse la capacidad del hígado de aportar glucosa a la
sangre. Dicho defecto también cursa con hepatomegalia (agradamiento del hígado) a
consecuencia de la acumulación masiva del glucógeno. Explique la relación existente
entre el defecto enzimático y las dos situaciones señaladas.
14. Explique por qué el consumo de alcohol en condición de ayuno puede ocasionar una
disminución de la concentración de la glucosa sanguínea (hipoglicemia).
TEMA N° 8: METABOLISMO DE LÍPIDOS.
1. Describir la estructura química y las funciones de los lípidos de importancia biológica.
2. Describir la digestión y la absorción de los lípidos de la dieta.
3. Explicar el metabolismo de las lipoproteínas.
4. Explicar el metabolismo de los ácidos grasos y de los triacilgliceroles.
5. Explicar el metabolismo de los cuerpos cetónicos.
6. Explicar la importancia metabólica del colesterol, prostaglandinas, tromboxanos y
leucotrienos.
7. Explicar las bases bioquímicas de algunos defectos del metabolismo de los lípidos.
53

Bioquímica
Estructura y función de los lípidos

1. Describir la estructura química de los lípidos de importancia biológica: ácidos grasos
saturados y no saturados, triacilgliceroles, glicerofosfolípidos, esfingofosfolípidos,
glucolípidos, colesterol y sus ésteres y vitaminas liposolubles (A, D, E y K).
2. Describir las funciones de los lípidos. Importancia.
3. Clasificar los ácidos grasos según el número de átomos de carbono, número y ubicación
de las insaturaciones y condición nutricional.
Digestión de los lípidos dietarios

1. Enumerar los lípidos de mayor importancia de la dieta y los principales alimentos que los
contienen.
2. Explicar la función de los componentes de la bilis en la digestión de los lípidos. Formación
de micelas primarias.
3. Describir la acción de las enzimas digestivas que actúan sobre los lípidos. Formación de
micelas secundarias.
4. Describir como los productos de la digestión de los lípidos atraviesan la membrana
luminal del enterocito.
5. Describir las diferentes vías de re- esterificación de los ácidos grasos.
6. Describir la síntesis de los quilomicrones en el enterocito.
7. Mencionar las apoproteínas y los componentes lípidicos de los quilomicrones.
8. Describir el paso de los quilomicrones a la circulación general.
9. Explicar la absorción de los ácidos grasos de cadena corta y del glicerol.
Metabolismo de las lipoproteínas plasmáticas

1. Describir la estructura y composición química de las lipoproteínas.
2. Enumerar las funciones de las lipoproteínas.
3. Describir la separación y cuantificación de las lipoproteínas (electroforesis y
ultracentrifugación). Importancia.
4. Explicar el catabolismo de los quilomicrones. Papel de la lipoproteína lipasa y de las
apoliproteínas C II y E.
5. Mencionar el destino de los productos del catabolismo de los quilomicrones (ácidos
grasos, glicerol y remanente de quilomicrones).
6. Describir la síntesis de las lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
7. Explicar el catabolismo de las VLDL. Papel de la lipoproteína lipasa y de la
apolipoproteína CII.
8. Mencionar el destino de los productos del catabolismo de las VLDL (ácidos grasos,
glicerol e IDL).
9. Describir la formación de las lipoproteínas de baja densidad (LDL).
10. Explicar el catabolismo de las LDL.
11. Describir la síntesis de las lipoproteínas de alta densidad (HDL).
12. Explicar el papel de las HDL en el metabolismo de las otras lipoproteínas. Participación
de la lecitin- colesterol- aciltransferasa (LCAT).
54

Bioquímica
13. Describir la degradación de las HDL.
Utilización de los lípidos para obtener energía metabólica. Lipólisis y - oxidación

1. Mencionar la ubicación tisular y celular de la lipólisis.
2. Describir la lipólisis. Importancia.
3. Explicar la regulación hormonal de la lipólisis.
4. Mencionar el destino de los productos de la lipólisis. Transporte de los ácidos grasos y del
glicerol en la sangre.
5. Explicar la activación de los ácidos grasos en el citosol.
6. Describir el transporte de los ácidos grasos activados al interior de las mitocondrias.
Papel de la carnitina.
7. Describir la oxidación de los ácidos grasos ( oxidación).
8. Mencionar el destino de los productos de la  oxidación.
9. Calcular el rendimiento energético de la oxidación total de un ácido graso saturado hasta
CO2 H2O.
Metabolismo de los cuerpos cetónicos

1. Mencionar la ubicación tisular y subcelular y la situación fisiológica que favorece a la
cetogénesis y la cetolisis.
2. Describir la cetogénesis.
3. Describir la cetolisis.
4. Explicar la importancia fisiológica de la utilización de los cuerpos cetónicos.
5. Explicar las consecuencias que trae un aumento de la concentración plasmáticas de los
cuerpos cetónicos (hipercetonemia).
Síntesis de ácidos grasos y de triacilglicéridos (TAG)

1. Mencionar la ubicación tisular y subcelular de la síntesis de ácidos y de TAG en el
hombre.
2. Describir el origen y el procesamiento del acetil-CoA utilizado en la síntesis de ácidos
grasos.
3. Describir la síntesis de ácidos grasos.
4. Describir el origen de los equivalentes reductores requeridos para la síntesis de ácidos
grasos.
5. Explicar la regulación hormonal y alostérica de la síntesis de ácidos grasos.
6. Mencionar la ubicación subcelular y los mecanismos que permiten alargar e insaturar los
ácidos grasos.
7. Describir la esterificación de los ácidos grasos con el glicerol para sintetizar TAG y los
fosfolípidos.
8. Explicar la utilización de los TAG sintetizados a nivel hepático. Importancia.
55

Bioquímica
Consideraciones sobre algunos lípidos importantes

1. Mencionar los diferentes orígenes del colesterol del organismo y el precursor del
colesterol endógeno.
2. Describir el papel de la enzima HMG-CoA reductasa en la regulación de la síntesis del
colesterol.
3. Mencionar los productos derivados del colesterol: hormonas esteroideas, sales biliares,
vitaminas y componentes de membranas.
4. Explicar el transporte y la eliminación del colesterol.
5. Explicar la regulación de la utilización del colesterol por los tejidos.
6. Mencionar los precursores de las prostaglandinas, los tromboxanos y los leucotrienos.
7. Enumerar las funciones más importantes que cumplen las prostaglandinas, los
tromboxanos y los leucotrienos en el hombre.
Implicaciones Médicas
1. Mencionar las causas y los efectos de la mala digestión y de la mala absorción de los
lípidos.
2. Describir los diferentes tipos de dislipoproteinemias.
3. Explicar el mecanismo de la producción de hígado graso.
4. Explicar las alteraciones del metabolismo de los lípidos en la diabetes.
5. Describir la acumulación del colesterol en las paredes arteriales. Aterogénesis.
6. Explicar cómo las dietas hipocalóricas conducen a la hipertrigliceridemia y a la obesidad.
7. Mencionar algunas drogas que inhiben la síntesis de prostaglandinas, tromboxanos y
leucotrienos.
SEMINARIO N° 12: LÍPIDOS I

1. Enumere los diferentes tipos de lípidos que pueden estar presente en la dieta de un
individuo ¿Cuáles alimentos contienen en abundancia lípidos?
2. Enumere las funciones de los lípidos.
3. Un paciente al cual se le extirpó la vesícula biliar puede presentar esteatorrea (aumento
del contenido de lípidos en las heces). ¿Cuál es la explicación bioquímica de este hecho?
4. Suponga que un niño nace con una deficiencia congénita de la síntesis de la proteína
colipasa. ¿Cuál sería el contenido de lípidos en las heces de este niño? Proponga una
dieta para este paciente.
5. La colestiramina es una droga que se une a las sales biliares en el intestino y aumenta su
eliminación fecal. Explique por qué cuando al administrar esta droga a una paciente
disminuye la concentración plasmática de las LDL.
6. Si a nivel intestinal se inhibe la síntesis de proteínas o la actividad de la acil-CoA
transferasa, o la glucosilación de proteínas a nivel del aparato de Golgi. ¿Cuáles
consecuencias trae sobre la concentración de los quilomicrones?
7. Indique en cuáles tejidos y en cuáles rutas metabólicas se pueden incorporar los ácidos
grasos, el glicerol y el colesterol que se encuentra en los quilomicrones.
8. En el plasma sanguíneo se puede discriminar 5 tipos de lipoproteínas. Enumérelas.
¿Cuáles de ellas se sintetizan en el hígado, cuál en el intestino? ¿Cuáles provienen del
56

Bioquímica
catabolismo de otras lipoproteínas? ¿Qué diferencias existe en su composición de lípidos

y proteínas?
9. En el plasma de un individuo se encuentra un exceso de VLDL. Enumere y explique las
causas de esta alteración.
10. ¿Cuáles alteraciones en el metabolismo de las lipoproteínas se encuentran en un
paciente con deficiencia de la actividad de la enzima L-CAT?
11. Un paciente presenta un defecto del funcionamiento del receptor de la apo B-100. ¿Por
qué este paciente podría presentar ateroesclerosis? ¿Cuáles serían las causas y las
consecuencias de la ateroesclerosis? ¿Cuál es la lipoproteína involucrada en esta
situación?
12. ¿Por qué el aumento en la captación de colesterol por una célula, disminuye el número de
receptores para apo B-100 en la membrana plasmática?
SEMINARIO N° 13: LIPIDOS II

1. En el período de ayuno de más de 24 horas se observa un descenso significativo de la
hormona insulina y un aumento de los ácidos grasos y del glicerol en el plasma
sanguíneo. ¿De cuál tejido provienen estos metabolitos? ¿Cuáles rutas metabólicas
predominan en esta condición fisiológica? ¿Cuál es la hormona que se encuentra
aumentada en esta condición y por cuál mecanismo estimula la elevación de estos
metabolitos en sangre? ¿Por qué el consumo excesivo de café tiene un efecto similar? Si
los ácidos grasos libres son poco solubles en agua, ¿Cómo se transporta estas moléculas
en el plasma? ¿A cuáles tejidos pueden ser incorporados?
2. En el ayuno prolongado se puede encontrar un aumento de las VLDL plasmáticas.
¿Cuáles son los precursores para la síntesis en el hígado del triacilglicerol componente
de esta lipoproteína, si no se está aportando glucosa en la dieta?
3. ¿En cuáles tejidos se puede beta-oxidar los ácidos grasos? ¿Cómo entra el ácido graso
desde el plasma al citosol? ¿Por qué un paciente con una deficiencia de la AcilCoA-
carnitina-transferasa tendría dificultad para ser un corredor de maratón?
4. Calcule el rendimiento neto en moles de ATP; cuando se oxida completamente un mol de
palmitato (16:0) hasta CO2 y H2O ¿Cuáles son las enzimas que participan directamente
en este proceso?
5. ¿Por qué la oxidación completa de los ácidos grasos suministra más energía a la célula
que la oxidación completa de una cantidad idéntica (en peso) de glucosa?
6. De los productos de la beta-oxidación, ¿Cuáles son importantes para promover la
neoglucogénesis y por qué razón?
7. En el hígado, los ácidos grasos pueden ser beta-oxidados eficientemente. ¿Cuáles
metabolitos pueden sintetizarse a partir de la acetil-CoA proveniente de este proceso
catabólico? ¿Cuáles etapas comunes comparte la síntesis de estos metabolitos con la del
colesterol? ¿A cuáles tejidos pueden movilizarse estos metabolitos y qué efectos tienen
en la tasa de utilización de la glucosa sanguínea de esos tejidos?
8. La formación de cuerpos cetónicos se incrementa significativamente en el ayuno
prolongado o en una enfermedad como la diabetes descompensada. ¿Qué posible
correlación existe entre el funcionamiento del ciclo de Krebs, la neoglucogénesis y la
síntesis de cuerpos cetónicos, para poder explicar su formación excesiva en estas
condiciones? ¿Qué consecuencias trae la hipercetonemia?
57

Bioquímica
9. ¿Cómo participa el ciclo de Krebs en el catabolismo de los cuerpos cetónicos y en la

biosíntesis de ácidos grasos?
10. La lipogénesis aumenta después de una dieta abundante en carbohidratos. ¿Cuál
hormona se encuentra elevada en sangre? ¿Por cuál mecanismo esta hormona aumenta
la lipogénesis? ¿Cuáles rutas metabólicas de carbohidratos aportan sustratos y
equivalentes reductores para la lipogénesis?
11. Tomando como sitio de inicio el citosol. ¿Cuántos moles de Acetil-CoA y de ATP son
necesarios para sintetizar 1 mol de palmitoil-ACP en este comportamiento? ¿Cuál es el
metabolito que aporta el poder reductor en esta biosíntesis y de cuáles reacciones se
puede obtener? ¿Cómo puede transportarse la acetil-CoA de la matriz mitocondrial al
citosol?
12. ¿Cuál es el efecto cobre la síntesis de ácidos grasos del incremento de cada uno de los
siguientes metabolitos?
a) Palmitoil CoA
b) AMP cíclico
c) Citrato.
13. Un paciente alcohólico crónico, con una deficiencia nutricional de colina y/o de proteínas
puede desarrollar una patología conocido como hígado graso (acumulación excesiva de
triacilgliceroles en el hepatocito) ¿Cuál puede ser la explicación metabólica de esta
enfermedad?
14. Discuta la importancia médica de las prostaglandinas, de los tromboxanos y de los
leucotrienos.
TEMA N° 9: METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS
1. Describir la digestión de las proteínas dietarias y la absorción de us aminoácidos
constituyentes.
2. Explicar la utilización de los aminoácidos como precursores de proteínas y de otros
compuestos nitrogenados de importancia fisiológica.
3. Explicar la importancia fisiológica de algunos productos derivados de aminoácidos.
4. Explicar la utilización de los esqueletos carbonados de los aminoácidos como fuentes de
energía y de principios inmediatos.
5. Explicar el destino de nitrógeno amínico de los aminoácidos (transporte y excreción) en el
hombre.
Digestión de proteínas y absorción de aminoácidos

1. Enumerar las fuentes de proteínas dietarias.
2. Definir aminoácido esencial. Ejemplos.
3. Explicar la importancia del aporte de aminoácidos esenciales en la dieta. Valor biológico
de las proteínas.
58

Bioquímica
4. Describir la activación de algunas enzimas que participan en la digestión de proteínas

(modificación covalente irreversible).
5. Describir la acción de las enzimas (exo y endopeptidasas) que participan en la digestión
de las proteínas de la dieta.
6. Describir la absorción de los distintos tipos de aminoácidos.
7. Definir pool de aminoácidos.
8. Explicar el balance nitrogenado en equilibrio, positivo y negativo. Ejemplos.
Reacciones generales de los aminoácidos
1. Explicar el proceso de transaminación. Enzimas, coenzima, ubicación tisular y subcelular
e importancia.
2. Describir la desaminación oxidativa de los aminoácidos.
3. Describir la reacción catalizada por la glutamato deshidrogenasa. Coenzima, ubicación
tisular y subcelular e importancia.
4. Explicar la regulación alostérica de la glutamato deshidrogenasa.
5. Explicar la relación que existe entre la desaminación oxidativa y los procesos de
transdesaminación.
6. Describir la reacción general de descarboxilación de los aminoácidos. Ejemplos.
Transporte y excreción del nitrógeno amínico
1. Describir los procesos de síntesis y degradación de la glutamina. Enzimas, cofactores,
ubicación tisular y subcelular e importancia.
2. Describir el papel de la alanina en el transporte de algunos aminos desde el músculo al
hígado. Importancia en el ayuno prolongado.
3. Describir el proceso de síntesis de la urea. Sustancias que aportan los grupos de amino,
enzimas, ubicación tisular y subcelular y balance energético.
4. Explicar la regulación del ciclo de la urea y su relación con el siclo de Krebs.
5. Describir la formación y la excreción del amonio.
Metabolismo del esqueleto carbonado de los aminoácidos
1. Explicar la utilización de los aminoácidos como fuente de energía. Ejemplos.
2. Describir la utilización del esqueleto carbonado de algunos aminoácidos en la formación
de glucosa. Aminoácidos glucogénicos.
3. Describir la utilización del esqueleto carbonado de algunos aminoácidos en la formación
de glucosa. Aminoácidos glucogénicos.
4. Mencionar algunos productos de importancia fisiológica derivados de aminoácidos.
Neurotransmisores, bases nitrogenadas, hormonas, porfirinas, melanina, creatina, etc.
Implicaciones Médicas
1. Explicar las consecuencias de un déficit de aminoácidos esenciales en la dieta.
2. Explicar el significado clínico de un aumento en los niveles séricos de las transaminasas.
3. Discutir las hipótesis postuladas para explicar los efectos de una elevación de la
concentración, fenilcetonuria, enfermedad de Parkinson y alcaptonuria.
59

Bioquímica
SEMINARIO N° 14: AMINOÁCIDOS
Para este seminario, el estudiante deberá investigar todos los objetivos específicos
señalados para este tema. Los siguientes ejercicios complementarios sirven para ilustrar y
aplicar algunos conocimientos y deberán ser discutidos o resueltos en seminario a juicio de
cada profesor.
1. La pepsina y la tripsina:
a) Son endopeptidasas.
b) Se sintetizan en el páncreas en forma de zimógenos.
c) Hidrolizan enlaces peptídicos donde el grupo amino es proporcionado por
aminoácidos ácidos.
d) Actúan a nivel de la luz intestinal.
e) Todas las anteriores.
2. Las exopeptidasas:
a) Son producidas por el páncreas.
b) Actúan a nivel intestinal
c) Pueden utilizar hexapéptidos como sustratos.
d) Actúan sobre enlaces peptídicos situados en los extremos de las cadenas
polipeptídicas.
3. La glutamato deshidrogenasa:
a) Requiere GTP como fuente de energía.
b) Cataliza una reacción irreversible.
c) Utiliza a un cetoácido como sustrato o como producto.
d) Utiliza al NADH como agente reductor.
e) Es regulada alostéricamente por el citrato.
4. En una muestra de suero de un paciente, se demuestra un aumento de la actividad de la
transaminasa glutámico-oxaloacética (GOT). Discuta:
a) ¿Qué indica este resultado?
b) ¿En cuál órgano puede estar ubicada la lesión?.
c) Si la transaminasa elevada fuera la glutámico-pirúvico (GTP) ¿Qué conclusiones
podría Ud. sacar?
5. Describa en cuales situaciones fisiológicas y en cuales tejidos tiene lugar:
a) La utilización de NH3 libre para la síntesis de aminoácidos no-esenciales.
b) La utilización de los esqueletos carbonados de algunos aminoácidos para la
síntesis de glucosa o ácidos grasos.
c) Un aumento en la oxidaión de aminoácidos hasta CO2 y H2O.
6. Un paciente con daño hepático presenta un aumento de la concentración de amoníaco
circulante (hiperamonenia). Discuta:
60

Bioquímica
a) ¿Cuál es la causa de esta anormalidad?

b) ¿Cuáles consecuencias tiene un aumento sostenido de la hiperamonemia? Razone
sus respuestas.
7. El amoníaco:
a) Es el principal producto de excreción urinaria del nitrógeno proveniente de los
aminoácidos.
b) Es normalmente producido por el hígado a expensas del catabolismo de la urea.
c) Se encuentra en el suero en altas concentraciones.
d) Se eleva en la insuficiencia hepática.
8. El ciclo de la urea:
a) Se realiza enteramente en las mitocondrias.
b) Requiere el aporte de GTP y ATP.
c) Contiene enzimas que cataliza oxido-reducciones dependientes del NAD+.
d) Genera amoníaco como producto final.
e) Se realizan en todos los tejidos.
9. Discuta la importancia del diagnóstico precoz de la fenilcetonuria.
10. Investigue la base bioquímica de la enfermedad de Parkinson y el efecto metabólico del
albinismo.
11. Explique por qué se produce un balance nitrogenado negativo en la desnutrición proteica.
12. Compare las reacciones de transaminación y de desaminación oxidativa catalizada por la
glutamato deshidrogenasa.
13. Explique el papel de la glutamina y de la alanina en el transporte del grupo amino de los
aminoácidos.
14. Describa la formación de productos de importancia biológica derivados de la
descarboxilación de los aminoácidos.
UNIDAD N° 4
TEMAS:
 INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN DEL METABOLISMO.
 BIOQUIMICA DE LA SANGRE.
 INMUNOQUIMICA.
TEMA N° 10: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN DEL METABOLISMO
1. Explicar los mecanismos que participan en la integración y en la regulación del
metabolismo a nivel de células, órganos y tejidos.
2. Explicar los mecanismos generales de la acción hormonal.
61

Bioquímica
3. Explicar las interacciones metabólicas y los mecanismos de regulación presentes entre

los tejidos en diferentes situaciones fisiológicas: ayuno, post-prandial y ejercicio.
Regulación enzimática
1. Describir las características generales de las enzimas reguladoras. Ejemplos.
2. Enumerar los mecanismos de regulación de la actividad enzimática.
3. Explicar la regulación alostérica. Ejemplos.
4. Explicar la regulación enzimática por retroalimentación.
5. Explicar la regulación enzimática por modificación covalente irreversible. Ejemplos.
6. Explicar la regulación enzimática por modificación covalente irreversible. Concepto de
zimógeno. Ejemplos.
7. Explicar la compartamentalización como mecanismo de regulación enzimática. Concepto
de lanzadera. Ejemplos.
8. Explicar otros mecanismos de regulación enzimática: isoenzimas, complejos
multienzimáticos, etc.
9. Explicar el control de la expresión genética (inducción y represión) en la regulación de la
concentración enzimática. Concepto de operón.
10. Describir los mecanismos de control genético (inducción y represión enzimática) en los
eucariotes. Ejemplos.
Mecanismo de acción hormonal

1. Describir las características generales de la acción hormonal. Concepto de hormonas,
receptor hormonal y tejidos efectos. Ejemplos.
2. Enumerar las diferencias y semejanzas entre las hormonas, los neurotransmisores y los
mediadores locales.
3. Mencionar los tipos de receptores hormonales.
4. Clasificar las hormonas de acuerdo a la ubicación de su receptor hormonas que
interactúan con receptores localizados en la superficie celular y hormonas que
interactúan con receptores intracelulares.
5. Explicar el mecanismo de acción de las hormonas que actúan a través del cAMP.
6. Describir la cascada de reacciones activada por el cAMP.
7. Describir el papel de las proteínas quinasas dependientes del cAMP en la regulación del
metabolismo. Ejemplos.
8. Describir el mecanismo de acción del glucagon.
9. Describir los efectos del glucagon sobre el metabolismo del hepatocito y del adipocito.
10. Explicar el mecanismo de acción de las hormonas que actúan a través del calcio y/o del
IP3.
11. Describir la cascada de reacciones activadas por el DAG el IP3 y/o el calcio. Papel de
las calcio-quinasas, del IP3 y el DAG sobre el metabolismo.
12. Describir el mecanismo de acción de la adrenalina en el músculo esquelético y en el
hígado.
13. Describir los efectos de la adrenalina sobre el metabolismo del músculo esquelético y del
hígado.
62

Bioquímica
14. Mencionar otros mensajeros intracelulares y su relación con la regulación del

metabolismo.
15. Explicar el mecanismo de acción de la insulina.
16. Describir los efectos de la insulina sobre el metabolismo del músculo, del adipocito y del
hepatocito.
17. Explicar el mecanismo general de acción de las hormonas esteroideas. El cortisol como
ejemplo de este tipo de hormonas.
18. Explicar el mecanismo de acción y los efectos metabólicos de las hormonas tiroideas y
el mecanismo de acción.
Integración del metabolismo

1. Describir las interrelaciones entre las distintas rutas metabólicas en una célula.
2. Explicar el papel de las reacciones y de los intermediarios del ciclo de Krebs en la
integración metabólica.
3. Describir, mediante esquemas, las reacciones que permiten la integración del
metabolismo de carbohidratos, de lípidos y/o de aminoácidos.
4. Describir el papel de algunos intermediarios en la integración del metabolismo. Glucosa
6-P, oxalacetato, acetil-CoA, piruvato, etc.
5. Explicar la homeostasis.
6. Explicar la integración y la regulación metabólicas en varias situaciones fisiológicas.
Ayuno (en sus fases: corta, intermedia y prolongada), situación post-prandial y el
ejercicio.
7. Explicar las alteraciones de la integración y de la regulación metabólica en la diabetes.
SEMINARIO N° 15: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN DEL METABOLISMO I

1. Utilizando un ejemplo, explique cómo y por qué la regulación alostérica que sufre una
enzima modifica la velocidad de una vía metabólica.
2. ¿Puede una enzima alostérica ser influenciada por una actividad hormonal? Razone su
respuesta.
3. ¿Un modulador alostérico, podría modificar la Km de una enzima alostérica? Razone su
respuesta.
4. ¿Cómo y por qué la regulación enzimática por modificación covalente reversible impide la
existencia de un ciclo fútil (inútil) del metabolismo del glucógeno en una misma célula?
5. La modificación covalente reversible que sufre una enzima es producto de una reacción
irreversible catalizada por otra enzima. Explique cómo ocurre la reversibilidad de este tipo
de modificación covalente.
6. Explique cómo el glucagon, el IP3 y el calcio participan en procesos que condicionan
modificación covalente reversible de algunas enzimas.
7. ¿Por qué al pasar el contenido intestinal al conducto pancreático se podría desencadenar
la "autodigestión" del páncreas y traer como consecuencia una pancreatitis aguda
hemorrágica?
8. En el músculo esquelético, la glucólisis puede continuar en condiciones de hipoxia relativa
(anaerobiosis); sin embargo en el músculo cardíaco, sometido a estas mismas
63

Bioquímica
condiciones, la glicólisis se detiene. ¿Qué papel cumplen las isoenzimas de la lactato

deshidrogenasa en este comportamiento diferencial de ambos tejidos?
9. Explique la importancia de la compartamentalización en el mantenimiento de
concentraciones diferentes de NAD+, oxalacetato, malato, etc., a ambos lados de la
membrana mitocondrial, cuando se realiza la neoglucogénesis.
10. Explique la teoría del operón.
SEMINARIO N° 16: INTEGRACIÓN Y REGULACIÓN DEL METABOLISMO II

1. Un joven de 24 años acude al hospital con síntomas de fatiga, pérdida de peso reciente,
aumento del apetito y alta frecuencia de micciones. Tiene una historia familiar de diabetes
(abuela materna y una hermana mayor). Al realizar los análisis de laboratorio, se
encuentra lo siguiente:
Valores normales:
Glicemia: 360 mg% 90 - 110 mg%
pH sanguíneo: 7,0 7,35 - 7,45
Glucosa en orina: +++ (-)
Cuerpos cetónicos en orina: +++ (-)
Hb glucada: 14% (5 - 9%)
pCO2: 30 mm Hg 35 - 45 mm Hg
El paciente mejoró al administrarle insulina y una solución salina con bicarbonato de sodio y
cloruro de potasio.
a) ¿A qué se debe la hiperglicemia en este paciente?
b) ¿Cómo se explica la presencia de cuerpos cetónicos y de glucosa en la orina?
c) ¿Cuál es el mecanismo por el cual se produce la acidosis?
d) ¿Qué significado tienen los altos valores de Hb glucada en la sangre del paciente?
e) ¿Cómo y por qué la administración de insulina contribuyó a mejorar este cuadro
metabólico?
f) ¿Cuál es el mecanismo de acción de la insulina?
g) ¿Por qué se adiciona bicarbonato y sales de potasio a la solución fisiológica administrada
al paciente?
h) ¿Cuáles son las complicaciones más severas de la diabetes mellitus?
64

Bioquímica
2. Si a un animal de laboratorio se le administra simultáneamente cortisol y actinomicina D,

no se observa el efecto de la hormona. Explique a que se debe esta observación.
Explique el mecanismo de acción de las hormonas esteroideas.
3. En relación con los intermediarios mencionados a continuación:
 Glucosa
 Piruvato
 Acetil CoA
 Glicerol 3 fosfato
 Citrato
Indique las diferentes vías metabólicas en las que pueden participar, las condiciones
fisiológicas en las que predomina cada una de estas vías y los mecanismos reguladores que
participan en sus síntesis y degradación.
4. Una estudiante de 23 años de edad con una estatura de 1,80 m y peso de 132 kg,
consulta a un dietista para reducir su peso. En la consulta se pone de manifiesto que su
dieta típica consiste de uno 140 g de proteínas, 80 de grasas y 600 de carbohidratos por
día y que la mayor parte de los hidratos de carbono era ingerida como azúcar refinada
(sacarosa).
a) Defina obesidad.
b) Discuta las posibles causas del exceso de peso de esta paciente.
c) ¿Cómo y por qué el exceso de ingesta de sacarosa condiciona un aumento en la
deposición de grasas en el tejido adiposo?
d) En esta paciente se encontró una curva de tolerancia glucosada normal y niveles
de insulinemia muy elevados. ¿Qué conclusiones se puede sacar de estos
resultados?
e) ¿Qué relación metabólica existe entre la ateroesclerosis y las dietas con alto
contenido de sacarosa?
PRÁCTICA N° 3: ACTIVIDAD DE LA GLUCOSA 6P FOSFATASA EN CONDICIONES DE

ALIMENTACIÓN, AYUNO Y DIABETES EXPERIMENTAL.
Introducción
La glucosa 6P fosfatasa (glucosa 6Pasa, EC 3.1.3.9) es una enzima que participa en el

metabolismo de los carbohidratos, catalizando la hidrólisis de la glucosa 6P, para dar como
productos glucosa y fosfato (Pi); esta reacción constituye la etapa final de los procesos de
glucogenolisis y neoglucogénesis y es, por lo tanto, un paso clave en la regulación de la
concentración sanguínea de glucosa.
65

Bioquímica
En comparación con el estado alimentado, la actividad de esta enzima incrementa durante el

ayuno y en la diabetes, relacionándose esto con un aumento en la concentración de la
enzima en esas últimas situaciones.
Objetivos
Definir la actividad de la glucosa 6Pasa en microsomas obtenidos a partir de hígado de ratas

alimentadas, ayunadas o diabéticas.
Reactivos y Materiales
Fuente de la enzima: los estudiantes recibirán 3 suspensiones de microsomas preparados

por homogenización de hígado de ratas alimentadas, ayunadas o diabéticas en sacarosa
0,32 M, MgCI2 3 mM y posteriormente purificados por centrifugación diferencial. Estos
microsomas serán identificados como MC, MA y MD, respectivamente. El medio en el cual se
encuentran resuspendidos los microsomas es sacarosa 0,25 M, Hepes 5 mM pH 6,5 MgCI 2 1
mM.
Sustrato: solución de glucosa 6P 12,5 mM en citrato de sodio 0,1 M pH 6,5.
Solución para detener la reacción y desarrollar el color (reactivo A): 0,42% heptamolibdato de
amonio en H2SO4 0,5 M, dodecilsulfato de sodio al 5% y ácido ascórbico al 10%, mezclados
en solución patrón de KH2PO4 1 mM.
Tubos de ensayo, pipetas de vidrio, gradillas, fotocolorímetros y agua destilada. La actividad

de la enzima se ensayará a una concentración de sustrato de 10 mM, la cual, tal como se
determinó en la práctica N° 2, es saturante para la enzima y por lo tanto los valores de
actividad específica que se obtengan serán comparables con la Vmax de la enzima. Los
valores de actividad enzimática serán expresados en micromoles de Pi liberados/hora x mg
de proteína. La concentración de proteína que se utilizará para cada una de las situaciones
experimentales se informa durante la práctica y se ajustará a un valor común para los tres
casos, con el objeto de que las velocidades sean directamente comparables.
66

Bioquímica
CADA ESTUDIANTE DEBERÁ USAR BATA DE LABORATORIO Y TRAER HOJAS DE

PAPEL MILIMITRADO.
Parte Experimental.
Elaboración de la curva de calibración de KH2PO4
1. Prepare una serie de tubos según la siguiente tabla:

---------------------------------------------------------------------------------
TUBO N° KH2PO4 1 Mm H2O
1y2 0,1 mL 0,4 mL
3y4 0,2 mL 0,3 mL
5y6 0,4 mL 0,1 mL
7 ----- 0,5 mL
---------------------------------------------------------------------------------
2. Añada a cada tubo 4,5 mL del reactivo A. Mezcle bien y espere 30 minutos a temperatura
ambiente para el desarrollo del color.
3. Lea en el fotocolorímetro con filtro rojo a 620 nm en un espectrofotómetro, la absorbancia
de cada tubo.
Resultados:
a) Tabule los resultados en la sección correspondiente.
b) Realice los cálculos para determinar la cantidad de Pi en cada tubo y elabore la curva
patrón en el papel milimetrado.
Determinación de la actividad de la glucosa 6Pasa en microsomas obtenidos a partir

de ratas alimentadas (MC), ratas ayunadas (MA) y ratas diabéticas (MD)
67

Bioquímica
1. Prepare una serie de tubos tal como se indica en la tabla siguiente:
--------------------------------------------------------------------------------------------------
TUBOS N° GLUCOSA 6P 12,5 Mm, pH 6,5
1, 2 y 3 0,4 mL
4, 5 y 6 0,4 mL
7, 8 y 9 0,4 mL
--------------------------------------------------------------------------------------------------
2. Indique la reacción añadiendo la enzima (suspensión de microsomas) tal como se indica

a continuación:
a) A los tubos 1 y 2 añada 0,1 mL de MC
b) A los tubos 4 y 5 añada 0,1 mL de MA
c) A los tubos 7 y 8 añada 0,1 mL de MD
No hay adición a los tubos 3, 6 y 9 (blancos de MC, MA y MD respectivamente)
DEJE UN LAPSO DE 1 MINUTO ENTRE LA ADICIÓN DE ENZIMA ENTRE UN TUBO Y EL

SIGUIENTE. Agite suavemente para mezclar el contenido de cada tubo.
3. Incube cada tubo 20 minutos EXACTOS para que transcurra la reacción a temperatura
ambiente. Agite ocasionalmente los tubos.
4. Al transcurrir los 20 minutos exactos de incubación, detenga la reacción añadiendo 4,5
mL del "reactivo A". Mezcle bien. ES MUY IMPORTANTE MANTENER EL INTERVALO
DE TIEMPO DE 1 MINUTO ENTRE LA ADICIÓN DEL "REACTIVO A" A CADA TUBO,
DE TAL MANERA QUE CADA REACCIÓN TRANSCURRA DURANTE 20 MINUTOS
EXACTOS.
5. Luego de añadir el "reactivo A" a los tubos identificados como blancos, adicione a cada
uno de ellos 0,1 mL de la suspensión de microsomas que le corresponda (C, A o D). Para
estos tubos el tiempo de incubación no necesita ser exactamente 20 minutos.
68

Bioquímica
6. Dejar desarrollar el color durante 30 minutos a temperatura ambiente. Leer cada tubo en
el fotocolorímetro usando filtro rojo o seleccionando la longitud de onda de 620 nm en un
espectrofotómetro.
7. Utilizando la curva de calibración elaborada con la solución patrón de KH2PO4 1 mM,
determinar los valores de Pi liberado en cada tubo.
Resultados:
a) Tabule los resultados obtenidos en la sección correspondiente.
b) Realice los cálculos para determinar la concentración de sustrato utilizada para ensayar la
enzima.
c) Realice los cálculos para determinar la actividad específica de la enzima (micromoles Pi
liberados/horas x mg proteína) en cada una de las muestras estudiadas (MC, MA y MD).
Discusión:
1. Compare las actividades específicas obtenidas en cada situación experimental.
2. ¿Cómo sería la glicemia en los animales alimentados y en los ayunados? ¿Cómo se
correlacionaría la glicemia con la actividad de la glucosa 6Pasa?
3. En la diabetes ¿Cómo se correlaciona la actividad de la glucosa 6Pasa con el valor de
glicemia que se presenta en esa enfermedad?
4. En relación al valor de actividad enzimática obtenido en condición de ayuno ¿Cuál es su
importancia fisiológica?
5. ¿Qué relación existe entre las hormonas insulina y glucagon y los resultados obtenidos de
actividad de glucosa 6Pasa en las tres situaciones estudiadas?
6. ¿Cuáles son las posibles explicaciones a los cambios en la actividad de la glucosa 6Pasa
en las condiciones estudiadas? ¿Cómo se podría distinguir entre ellas?
TABULACIÓN DE LOS RESULTADOS
EXPERIMENTO N° 1.- Curva de calibración de KH2PO4
----------------------------------------------------------------------------------------
TUBO N° LECTURA nmoles Pi
5
69

Bioquímica
----------------------------------------------------------------------------------------
EXPERIMENTO N° 2.- Actividad de la glucosa 6Pasa en microsomas obtenidos a partir

de animales alimentados (MC), ayunados (MA) y diabéticos (MD).
----------------------------------------------------------------------------------------------------------
TUBO N° LECTURA micromoles Pi liberados/hora x mg proteína
----------------------------------------------------------------------------------------------------------
TEMA N° 11: BIOQUÍMICA DE LA SANGRE
1. Explicar la participación de los componentes de la sangre en el mantenimiento del
equilibrio ácido-básico y en el balance hídrico.
2. Explicar el metabolismo del hierro y del grupo hemo.
3. Describir el metabolismo del eritrocito.
4. Describir la síntesis de la hemoglobina y su participación en el transporte de gases.
5. Explicar las bases bioquímicas de algunas patologías relacionadas con el tema.
70

Bioquímica
1. Enumerar los componentes de la sangre y las funciones de cada uno.

2. Explicar el funcionamiento de la obtención del plasma y del suero.
3. Mencionar los sistemas amortiguadores de la sangre.
4. Explicar el papel del sistema amortiguador HCO3/H2CO3 en la regulación del equilibrio
ácido-básico. Importancia de la anhidrasa carbónica.
5. Explicar el papel de la hemoglobina en la regulación del equilibrio ácido-básico.
6. Explicar el papel de los fosfatos y de las proteínas plasmáticas en la regulación del
equilibrio ácido-básico.
7. Explicar el papel de las proteínas plasmáticas en el recambio hídrico a nivel de los
capilares.
8. Explicar brevemente los fundamentos de los métodos de separación de las proteínas
plasmáticas.
9. Explicar la absorción, el transporte y la deposición del hierro en el organismo.
10. Explicar la importancia del hierro dietario en la síntesis del grupo hemo de las
hemoproteínas.
11. Describir en forma general la síntesis y el catabolismo del grupo hemo.
12. Explicar la regulación de la síntesis del grupo hemo.
13. Describir la conjugación y excreción del producto del catabolismo del hemo (bilirrubina).
14. Describir el ensamblaje de la molécula de hemoglobina. Regulación.
15. Explicar el papel de la hemoglobina en el transporte de O2 y CO2.
16. Interpretar las curvas de oxigenación de las hemoglobinas normal, fetal y falciforme
(HbS).
17. Explicar el efecto Bohr.
18. Explicar el papel del 2-3 difosfoglicerato en la afinidad de la hemoglobina por el O2.
19. Explicar la importancia de la glicólisis en el eritrocito.
20. Explicar la importancia de la vía de las pentosas y del glutation reducido en el
mantenimiento de la integridad funcional del eritrocito.
Implicaciones Médicas:
1. Explicar las alteraciones del equilibrio ácido-básico: metabólicas y respiratorias.
2. Explicar el efecto de la hipoproteinemia en algunos tipos de edema.
3. Explicar las bases bioquímicas de las anemias por deficiencias nutricionales (hierro,
vitaminas, etc); por deficiencias enzimáticas y por alteraciones en la síntesis de la
hemoglobina.
4. Explicar las bases bioquímicas de los diferentes tipos de ictericia.

1. Murray, R. K., Gramer, D.K., Mayes, P.A., & Rodwell V.W. Bioquímica de Harper. 13ª Ed.
(1994) Ed. El Manual Moderno. Madrid (España). Capítulos 7, 34, 59 y 60.
2. Herrera E. Bioquímica 2ª Ed. Editorial Interamericana. Mc Graw Hill. Capítulos 4, 45 al 48.
3. Mongomery, R. Conway, T. & Spector A. Bioquímica Casos y Texto. 5ª Ed. (1992). Ed.
Mosby (U. K.) Capítulos 2 y 4.
4. Devlin T.M. Bioquímica 2da, Ed. (1993) Ed. Reverté, S.A. Capítulos 21, 22 y 23.
71

Bioquímica
SEMINARIO N° 17: BIOQUÍMICA DE LA SANGRE

1. Explique el fundamento de la obtención de plasma.
2. Describa el papel de los sistemas amortiguadores sanguíneos en la regulación del
equilibrio ácido-base.
3. Explique con un esquema el papel de las proteínas plasmáticas en la regulación del
recambio hídrico (principio de Starling). Mecanismos de la generación de edemas.
4. Explique el fundamento de la separación electroforética de las proteínas plasmáticas.
Describa el patrón electroforético normal y el de algunas patologías.
5. Explique la absorción, transporte y deposición del hierro en el organismo.
6. Explique la regulación de las síntesis del grupo hemo.
7. Describa el papel de los productos del catabolismo del grupo hemo en la aparición de
ictericia.
8. Describa la estructura de la hemoglobina.
9. Explique en forma general cómo ocurre el transporte de oxígeno desde los pulmones
hasta las mitocondrias de las células. ¿Cuáles son las funciones de la mioglobina y la
hemoglobina? ¿Cuál es el papel del oxígeno en la célula?
10. Describa la curva de oxigenación de la hemoglobina y relaciónela con la función que
realiza esta hemoproteína.
11. Explique el mecanismo molecular de la unión cooperativa del oxígeno a la hemoglobina;
formas tensa y relajada, desplazamiento del hierro del plano del anillo, rotura de enlaces
salinos.
12. Explique el efecto del pH y de la presión parcial de CO 2 sobre la afinidad de la
hemoglobina por el oxígeno.
13. Describa el efecto del 2,3 difosfoglicerato sobre la afinidad de la hemoglobina por el
oxígeno: origen del 2,3 difosfoglicerato, efectos sobre la curva de oxigenación de la
hemoglobina.
14. Explique cómo las células mantienen los niveles de glutatión reducido y el papel de este
compuesto en el mantenimiento de la integridad celular del eritrocito.
15. Explique la importancia de la glicólisis en el eritrocito.
1. Utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbalch calcule la relación HCO2-/H2CO3 a pH
7,4 pH del H2CO3= 6,1.
2. ¿Cuál es la relación que existe entre la afinidad de la hemoglobina por el O2 y la
disolución del CO2 en agua?
3. ¿Cuál sería un procedimiento efectivo para detectar la presencia de HbS en la sangre?
TEMA N° 12: INMUNOQUÍMICA
72

Bioquímica
1. Describir las características generales de las moléculas y de las células participantes en

la respuesta inmune.
2. Explicar la antigenicidad y la inmunogenicidad. Determinante antigénico (epítope),
transportador. Concepto de hapteno.
3. Describir la estructura de las inmunoglobulinas. Cadenas ligeras y pesadas, regiones
variables y constantes. Fragmento Fab. y Fc. Dominios funcionales.
4. Enumerar las características distintivas de los diferentes tipos de inmunoglobulinas.
5. Explicar las funciones de las regiones constantes, variables e hipervariables de las
inmunoglobulinas. Interacción antígeno-anticuerpo, fijación de complemento, unión a
carbohidratos, etc.
6. Enumerar los diferentes segmentos génicos que codifican a las inmunoglobulinas.
7. Explicar la teoría de la selección clonal.
8. Explicar las bases moleculares de la diversidad de los anticuerpos y de los receptores T.
recombinación intracromosómica (génica), mutación somática.
9. Describir el proceso de activación del complemento y sus consecuencias. Vía clásica y
vía alterna.
10. Describir la estructura de los componentes HLA I y HLA II del complejo de
histocompatibilidad. Distribución tisular y funciones de estos componentes.
11. Mencionar las características generales de los linfocitos B, de los linfocitos T y de las
células presentadoras de antígeno: ontogénesis, tipos de receptores de membrana y
antígeno de histocompatibilidad.
12. Explicar la participación de los receptores de las membranas de los linfocitos B y de los
antígeno de histocompatibilidad en la respuesta inmune. Activación de los linfocitos B.
Participación del sistema de histocompatibilidad y de las células presentadoras de
antígeno. Síntesis de antícuerpos y formación de las células de memoria.
13. Describir las características generales de las citoquinas (IL 1, lL 2 e interferones) y sus
funciones.
14. Explicar la participación de los receptores de las membranas de los linfocitos T y de los
antígenos de histocompatibilidad en la respuesta inmune. Activación de los linfocitos T.
participación del sistema de histocompatibilidad. Liberación de citoquinas.
15. Explicar la inmunización activa y la inmunización pasiva. Vacunas.
16. Explicar el fundamento de los métodos de precipitación y aglutinación. Aplicaciones.
17. Explicar el fundamento de los métodos de radioinmunoensayo, inmunofluorescencia y
ELISA. Aplicaciones.
18. Explicar el fundamento de la obtención de hibridomas y de anticuerpos monoclonales.
Aplicaciones.
19. Explicar las bases inmunoquímicas del síndrome de inmunodeficiencia adquirida (SIDA) y
de las enfermedades autoagresivas.
BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA
1. Herrera E. Bioquímica 2ª Ed. Editorial Interamericana. Mc Graw Hill. Capítulos 49.
73

Bioquímica
2. Murray, R. K., Gramer, D.K., Mayes, P.A., & Rodwell V.W. Bioquímica de Harper. 13ª Ed.
(1994) Ed. El Manual Moderno. Madrid (España). Capítulos 59.
3. Bases químicas de la Inmunología. (1994). Guía elaborada por la Prof. María del Rosario
Sánchez. Cátedra de Bioquímica. Escuela de Medicina "Luis RazettI". UCV.
SEMINARIO N° 18: INMUNOQUÍMICA
La siguiente proposición de discusión no pretende abarcar exhaustivamente los contenidos

del tema INMUNOQUÍMICA, solo servir de guía a los estudiantes y a los profesores para la
actividad seminarial. El estudiante debe traer una hoja de papel milimetrado.
1. Clasifique las siguientes clases de moléculas en orden creciente de inmunogenicidad:
a) Ácidos nucleicos
b) Proteínas
c) Homopolisacáridos
d) Heteropolisacáridos
e) Aminoácidos
2. ¿Cuáles factores tomó en cuenta para hacer la clasificación anterior?
3. Represente mediante un esquema la estructura de las IgG e identifique las regiones con
funciones diferentes.
4. ¿Cuántas clases de inmunoglobulinas existen en el humano? ¿En qué se diferencian?
5. ¿Por qué si todas las IgG tienen una estructura básica igual, se pueden unir a antígenos
diferentes?
6. Explique brevemente cómo se almacena y cómo se expresa la información genética
correspondiente a las inmunoglobulinas.
7. Explique la teoría de la selección clonal.
8. Si a varios tubos de ensayo, cada uno de los cuales contiene la misma cantidad de un
anticuerpo específico, se agrega cantidades crecientes de antígeno, se obtienen los
siguientes datos:
TUBOS ANTÍGENO AÑADIDO (mg) PRECIPITADO TOTAL (mg)
1 0.003 0.093
2 0.005 0.145
3 0.011 0.249
4 0.021 0.442
5 0.032 0.571
6 0.043 0.734
74

Bioquímica
7 0.064 0.720
8 0.085 0.601
9 0.171 0.464
10 0.341 0.386
11 0.525 0.314
12 0.683 0.241
a) Construya un gráfico con estos datos en una hoja de papel milimetrado.

b) ¿Cuál forma molecular precipita y por qué?
c) ¿En cuál tubo ocurrió la máxima precipitación? ¿Por qué cantidades mayores y menores
de antígeno provocan menor precipitación?
d) No todas las reacciones antígeno-anticuerpo pueden ser evidenciadas por precipitación.
¿Cuáles características deben tener antígeno y el anticuerpo para que ocurra una
reacción de precipitación?
9. En un ensayo de inmunodifusión en el cual se probó un anticuerpo específico con

diferentes antígenos, se encontró el siguiente resultado:
Línea de precipitación
E B
AC
D C
Ac: Anticuerpo
A, B, C, D, E: Antígenos
a) ¿A qué puede deberse que se obtenga líneas de precipitación con los antígenos A y D?
b) ¿Qué son reacciones cruzadas?
75

Bioquímica
c) ¿Qué es un epítope o determinante antigénico?
10. Describe otras maneras de evidencias de formación de complejos inmune de la

tipificación.
11. ¿Cuál cree Ud. que pueda ser la utilidad clínica de caracterizar específicamente los
antígenos de histocompatibilidad de un paciente?
12. Cuando un paciente contrae tétanos o se expone al contagio de este, se le administra la
antitoxina tetánica o la vacuna (toxoide).
a) ¿Qué diferencia hay entre ambos medicamentos?
b) ¿Qué peligro potencial de orden inmunológico, existe al administrar a un paciente la
antitoxina tetánica?
c) ¿Cuál es la diferencia entre inmunización activa y pasiva?
d) ¿Cuáles son las características de las respuestas inmunológicas primaria y
secundaria?
e) ¿Qué es la memoria inmunológica?
13. Haga un esquema que represente la serie de reacciones de activación del sistema del
complemento. Describa brevemente las funciones de los productos que se forman como
consecuencia de la activación del complemento.
76

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UNIVERSIDAD CENTRAL DE VENEZUELA

JEFE DEL DEPARTAMENTO: JEFE (S) DE CÁTEDRA:

CARÁCTER: LUGAR: INSTITUTO DE

Requisitos (prelaciones): Ninguno Horario: Clases magistrales: lunes, jueves y

DURACIÓN DE LA ASIGN ATURA EN SEMANAS 36

TOTAL HORAS ASIGNATU RA 216

VANESSA CRISTINA MIGUEL TITULAR D.E. (Comisión de Servicio

MARÍA FERNANDA CORREA DE ASOCIADO D.E.

KEYBELL MARIELLA DÍAZ GONZÁLEZ AGREGADO D.E.

SAÚL ANTONIO VILLASMIL BASTIDAS AGREGADO M.T.

MARÍA GABRIELA FLORES GONZÁLEZ INSTRUCTOR M.T.

CARLOS ENRIQUE GARCÍA RANGEL INSTRUCTOR M.T.

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

CARMEN DEYANIRA GONZÁLEZ LUNA INSTRUCTOR M.T.

ISIS LANDAETA NEZER DE AZÓCAR INSTRUCTOR M.T.

GLENDA ROSA VÍLCHEZ VILLALOBOS INSTRUCTOR M.T.

JULIO CÉSAR ZAMBRANO ALVIAREZ INSTRUCTOR M.T.

PASANTE POSTGRADO CIENCIAS

GLENDA SILVA AUXILIAR DE LABORATORIO

DATOS DE CONTACTO DE LA CÁTEDRA

DIRECCIÓN: INSTITUTO DE MEDICINA EXPERIMENTAL “DR. JOSÉ GREGORIO

CORREO ELECTRÓNICO: catedrabqrazetti@gmail.com

CUENTAS DE REDES SOCIALES: TWITTER: @BQRazetti, @bioquitips;

FECHA DE ELABORACIÓN DEL PROGRAMA: 1991

FECHA DE LA ÚLTIMA ACTUALIZACIÓN: 2014

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

ORGANIZACIÓN GENERAL DEL CURSO

Se dictará 3 clases magistrales (teóricas) por semana y una sesión semanal de

La nota de las actividades de Seminarios y Prácticas estará integrada por

ASISTENCIA A CLASES Y EVALUACIONES

La asistencia a todas las actividades de la Cátedra es OBLIGATORIA, pero solo se

Según lo establecido en los reglamentos vigentes, EL ESTUDIANTE QUE INCURRA

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

Cada nota parcial estará conformada de la siguiente manera:

Posterior a la publicación de las notas de los exámenes parciales, final y de reparación

a) El 60% de la nota previa

INFORMACIÓN GENERAL SOBRE EL CURSO DE BIOQUÍMICA

La materia a tratar se desarrollará durante un año y está dividida en cuatro unidades

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

TEMA N° 1: LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

1. Describir la estructura de la molécula de agua.

Los componentes moleculares de las células.

BIBLIOGRAFÍA RECOMENDADA PARA EL TEMA N° 1

1. LEHNINGER, A. Bioquímica. (1978) 2da. Ediciones Omega, S.A. Barcelona (España).

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

SEMINARIO N° 1: LA CÉLULA Y SUS COMPONENTES MOLECULARES

1. Haga un esquema de una célula eucariótica y señale los principales organelos

PREPARACIÓN DE SOLUCIONES ISO, HIPO E HIPERTÓNICAS

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

REALICE LOS CÁLCULOS NECESARIOS ANTES DE LA PRÁCTICA Y COMPLETE LA

TUBO NaCI 1.54 M AGUA

EFECTOS DE LAS SOLUCIONES PREPARADAS SOBRE LOS ERITROCITOS

En tubos de ensayo rotulados coloque 0,1 mL de sangre y 4 mL de las soluciones

TUBO SANGRE (mL) 4 mL de solución HEMÓLISIS

Mezcle con cuidado.

DETERMINACIÓN DE LA CONCENTRACIÓN DE HEMOGLOBINA POR EL MÉTODO

PRINCIPIO: se emplea una solución de ferricianuro y cianuro potásicos (solución de Drabkin)

ESCUELA DE MEDICINA “LUIS RAZETTI”

Bicarbonato de sodio al 1%, Cianuro de potasio al 0,005% y Ferricianuro de potasio al 0,02%

ATENCION: LAS SALES Y SOLUCIONES CON CIANURO SON VENENOSAS Y DEBEN

TUBO PATRÓN (mL) SOBRENADANTE DEL TUBO