1.

Importancia de las enzimas

R/ Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos. Los
enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una reacción,
aumentan notablemente su velocidad. Las enzimas son proteínas “especialistas” y controlan
todas las reacciones químicas de nuestro cuerpo. Hay enzimas en todo lo que está vivo. Se
dice que son catalizadores, porque cada reacción química necesita una enzima para que se
realice, es decir, todo lo que se transforma lo hace gracias a una enzima. Cada enzima actúa
sobre una sustancia concreta, como una llave y una cerradura.

2. ¿Cuál es la naturaleza química de las enzimas?

R/ Las enzimas, también llamadas catalizadores del sistema biológico, son dispositivos
moleculares muy importantes que determinan el patrón de las transformaciones químicas.
También intervienen en la transformación de una forma de energía en otra. Las
características más relevantes de las enzimas son el poder catalítico y la especificidad,
Las enzimas catalizan reacciones y son necesarias para acelerar y producir reacciones. Sin
ellas, las reacciones no ocurrirían. Son de naturaleza proteica. (Prácticamente todas las
enzimas conocidas son proteínas) se pueden clasificar de la siguiente manera:
– esteroespecificas- en cuanto al sustrato. Diferencian entre los isomeras.
– Saturables- catalizador no biológico ( a mas catalizador, mas reacción y
Esteroespecificas: en cuanto al sustrato. Diferencian entre las isómeras.
Saturables: catalizador no biológico (a mas catalizador, mas reacción y más
velocidad)
Regulables: al pH, temperatura: hace que sea más efectivo o se pare. Las enzimas
no se consumen, siguen intactas, no se degradan.
- tienen una actividad óptima a un cierto nivel del pH o temperatura fisiológicas.
- disminuyen la energía de activación. Una enzima no modifica las constantes de la
reacción.

1. Explique que es un cofactor, una coenzima, holoenzima, apoenzima

R/ Cofactor: es un componente de tipo no proteico que complementa a una enzima Una de

las principales funciones de los cofactores es sufrir las transformaciones químicas
necesarias (oxidación y reducción entre otras) para llevar a cabo la catálisis enzimática.
Coenzima: Una coenzima se define como molécula orgánica de naturaleza no proteica que
tiene como función enlazar a los sitios activos de ciertas enzimas para ayudar al proceso de
catálisis de una reacción.
Holoenzima: es una enzima que está formada por una parte proteica llamada apoenzima
combinada con una molécula no proteica llamada cofactor. Ni la apoenzima ni el cofactor
son activos cuando están por separado; es decir, para poder funcionar tienen que acoplarse.

Apoenzima: es la parte proteica de una enzima, carente de los cofactores o coenzimas

que puedan ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente activa.
4. ¿Cuáles son los criterios de clasificación de las enzimas?
R/ Las enzimas se clasifican en base a la reacción específica que catalizan, de la siguiente
manera:
Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia de
electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas son las enzimas
deshidrogenasa y c oxidasa.
Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico diferente del
hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima glucoquinasa.
Hidrolasas: Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas orgánicas
mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
Liasas: Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos. Por ejemplo, el
acetato descarboxilasa.
Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una molécula en
su variante geométrica tridimensional.
Ligasas: Estas enzimas hacen la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,
mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP o el GTP).
Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.

5. ¿A que se le llama sitio activo?

R/ La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura
terciaria. Esta área se llama el sitio activo. En este ocurren las actividades con otras
moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las
moléculas del sustrato se unen a al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura
tridimensional de éste es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo
solo puede entrar un determinado sustrato (ni siquiera sus isómeros).
6. ¿A que se le llama sustrato?
R/ Es una molécula sobre la que actúa una enzima, Las enzimas catalizan reacciones
químicas que involucran al sustrato o los sustratos. El sustrato se une al sitio activo de la
enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por acción de la enzima es
transformado en producto y es liberado del sitio activo, quedando libre para recibir otro
sustrato.
7. ¿Cuáles son las diferentes conformaciones de las proteínas y que tan determinantes
son en su actividad?
R/ Estructura de las proteínas
La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial
de su cadena polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos
proporcionan una gran complejidad a la estructura de las proteínas. Se definen cuatro
niveles distintos, conocidos como estructura primaria, secundaria, terciaria, y cuaternaria, y,
cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.

Estructura primaria:
Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos
que componen la cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la
proteína se escribe enumerando los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el
extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces
peptídicos, que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que
participan en ellos se sitúan en el mismo plano.

Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación
más estable que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura
secundaria son:
α-hélice: plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O.
Si estos enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde. (Ej: α-queratina de las
plumas)
Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina
plegada en zig-zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero
en este caso son transversales. (Ej: β-queratina de la seda)
Hélice de colágeno: se trata de una hélice más extendida debido a la abundancia de
determinados aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante
enlaces covalentes y enlaces débiles.
Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse
sobre sí mismo originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las
proteínas facilita su solubilidad en agua y esto les permite realizar funciones de transporte,
enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas globulares). Disoluciones salinas, por lo que
presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier
cambio que se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su
actividad biológica, proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión
entre determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de
enlaces entre las cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:

• Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los
aminoácidos cisteína.

• Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas
eléctricas opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y
aminoácidos básicos.

• Puentes de hidrógeno

• Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos
apolares.

8. A que se le llama energía de activación

R/ La Energía de Activación, es la energía mínima necesaria para iniciar una reacción
química, Las sustancias precisan una cierta energía de activación puesto que tienen que
vencer primero las fuerzas de repulsión, vibración, traslación, etc. que existen entre los
átomos de las moléculas que van a reaccionar.
El concepto de Energía de Activación fue introducido por Arrhenius en 1889 quien la
definió con la fórmula: Energía de Activación:

Dónde:
R: cte. de los gases (8,3 J·K-1·mol-1)
T: temperatura absoluta (ºK)
K: cte. cinética (depende de T).
Para que exista una reacción química es necesario que las moléculas de los reactivos
colisionen entre sí. Para que la colisión sea efectiva es necesario que las moléculas choquen
con la orientación adecuada y con la energía suficiente.
Por otra parte, una reacción química es consecuencia de la reorganización de los átomos de
los reactivos para dar lugar a los productos. Este proceso no se lleva a cabo directamente,
sino a través de una asociación transitoria de las moléculas o estado intermedio
denominado complejo activado. A la energía necesaria para que los reactivos formen el
complejo activado se le llama energía de activación, Ea, y representa la barrera de energía
que han de salvar las moléculas para que tenga lugar la reacción.
En los choques moleculares, parte de la energía cinética puede convertirse en energía
potencial. Para que un choque entre las moléculas sea efectivo, es necesario que la energía
cinética de las moléculas sea superior a la energía de activación. (Vasca, 2014)
9. ¿Cómo se puede aumentar la velocidad de reacción?
R/ La velocidad de una reacción química depende de muy diversos factores. Por ejemplo:

 Freír patatas requiere menos tiempo que hervirlas, ya que el proceso discurre a más
temperatura.

 La ropa se lava mejor con un detergente más concentrado

 La combustión de carbón es más rápida si se pulveriza, tal como se hace en las

centrales térmicas.

 Colocando un trocito de miga de pan en un vaso de gaseosa, el desprendimiento de

gas es muy rápido.

 Así pues, además de la naturaleza de los reactivos, hay otros factores que afectan a
la velocidad de un proceso, como son: la temperatura, la concentración de los
reactivos, la superficie de contacto y la presencia de catalizadores.

 El aumento de la temperatura, en general, incrementa la velocidad de las reacciones

químicas.
Influencia de la concentración. La velocidad de una reacción, a escala microscópica, es
proporcional al número de colisiones eficaces que tienen lugar. A más colisiones eficaces,
más velocidad de reacción.
 El aumento de la concentración de los reactivos incrementa la velocidad de
reacción.

Influencia de la superficie de contacto. Al aumentar el área de contacto entre los reactivos,

el número de moléculas expuestas a colisiones con otras es superior. El nivel de división es
máximo en las sustancias disueltas, por lo que las reacciones suelen ser muy rápida.
Catalizadores
 El aumento de la superficie de contacto entre los reactivos (sustancias molidas o
disueltas) incrementa la velocidad de reacción.
La velocidad de algunas reacciones aumenta con la adición de pequeñas cantidades de otras
sustancias que, por lo general, pueden recuperarse al final del proceso. Tales sustancias se
llaman catalizadores. Un catalizador es una sustancia que actúa en pequeñas cantidades,
aumentando la velocidad de una reacción sin consumirse en el proceso.

10. ¿Cómo actúa un catalizador?

R/ El catalizador realiza su función permaneciendo intacto al final de la reacción, aunque
haya podido participar en pasos intermedios, el catalizador no es consumido. La diferencia
entre una reacción sin catalizar y una catalizada es el cambio en la energía de activación sin
que haya cambios de energía en los reactantes ni en los productos. Este proceso se conoce
como catálisis.
En la catálisis encontramos tres tipos diferentes de catalizadores:

• Catalizadores positivos o promotores. Son los que aceleran el proceso de la reacción

química.

• Catalizadores negativos o inhibidores. Reducen la velocidad de la reacción química.

• Venenos catalíticos. Se encargan de desactivar el proceso de catálisis.

El proceso de catálisis es muy utilizado en diferentes ramas industriales y para diferentes

aplicaciones, ya que potencializa la velocidad con la que puede ocurrir una reacción
química, agilizando así ciertos procesos industriales o facilitando algunas de sus
aplicaciones.
11. ¿Cuáles son los intermediarios en una reacción?
R/ Las reacciones multipasos involucran intermediarios de reacción, a partir de los cuales
se puede obtener valiosa información sobre el mecanismo. Un intermediario de reacción es
una especie no neutra que se ubica en un valle energético en un diagrama de energía
potencial; por lo tanto, su estabilidad es menor que la de reactivos o productos, pero mayor
que la de los estados de transición. Los intermediarios son especies que tienen tiempos de
vida media finitos y cortos, son aislables, identificables o detectables por diversos métodos
de análisis.
Un intermediario debe transformarse en productos a una velocidad que debe ser por lo
menos la misma del proceso global. En otras palabras, la transformación de intermediarios
en productos no puede ser más lenta que la reacción total. Los intermediarios más comunes
y de mayor importancia en química orgánica son: carbocationes, que son especies cargadas
positivamente, carbaniones, que son especies cargadas negativamente, radicales libres son
producto de reacciones homolíticas y tienen un electrón desapareado, y carbenos, que son
especies deficitarias en electrones y sin carga neta.

12. ¿Cuáles son los principios que explican la especificidad enzimática?

R/ Como primero, la especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la
apoenzima, la cual presenta una zona que se le denomina centro activo, con una forma
espacial característica en la que se acopia es sustrato. Este acoplamiento se ha comparado
con el que existe entre una llave y su cerradura: solo es posible abrirla si los salientes y
entrantes de una y otra encajan exactamente, por lo que cualquier cambio que se produjo en
la forma impedirá su acoplamiento