PARTICIPANTES

Fernando Steven Vélez Figueroa – 1006230287

Juan Esteban Muñoz Clavijo - 1006113070

TALLER ENZIMAS

Ejercicios

1. Las enzimas están constituidas por: Apoenzima, Holoenzimas, Grupo

prstetico, Sitio activo, Sitios alostericos, explique cada uno de ellos.

2. Mencione y explique, ¿Cómo se clasifican las enzimas de acuerdo a su

función?

3. Mencione tres razones por las cuales los catalizadores pueden disminuir la
energía de activación.

4. ¿Cuál es la diferencia entre la energía de activación y la energía de reacción?

5. ¿Por qué se afirma que la relación lineal entre la concentración de la enzima y

la velocidad de la reacción química es el fundamento de la cinetica
enzimática?

6. ¿Qué significa que una enzima sea alostérica, de un ejemplo de ello y como
se aplica en el deporte?

7. ¿Cuáles son los factores que afectan la velocidad de una reacción química?,
expliquelos.

8. ¿Qué son los Cofactores y las coenzimas?

9. ¿Cuál es la función de los cofactores y coenzimas en la catalisis enzimática?

10. Realice 2 preguntas de opción múltiple con única respuesta y 3 preguntas de

falso y verdadero respecto al tema de enzimas.
SOLUCIÓN

1. Apoenzimas: La apoenzima es la parte proteica de una holoenzima, es decir,

una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los
cofactores necesarios, ya sean iones metálicos o sustoxis (Fe, Cu, Mg, etc.) u
orgánicos, que a su vez puede ser una coenzima o un grupo prostético,
dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la apoenzima. La apoenzima, es
por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado.

Holoenzima: Una holoenzima es una enzima que está formada por una
apoenzima y un cofactor, que puede ser un ion o una molécula orgánica
compleja unida (grupo prostético) o no (una coenzima). En resumidas
cuentas, es una enzima completa y activada catalíticamente.

Grupo prostético: Un grupo prostético es el componente no aminoacídico

que forma parte de la estructura de las heteroproteínas o proteínas
conjugadas, estando unido covalentemente a la apoproteína. No debe
confundirse con el cofactor que se une a la apoenzima de las enzimas (ya sea
una holoproteína o heteroproteína) por enlace no covalente.

Sitio activo: El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une

el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima
controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el
sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a
esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las
moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis.
 Sitios alostéricos La interacción alostérica consiste en el cambio estructural
de una proteína, es decir, sus receptores cambian. Las enzimas alostéricas
poseen dos sitios activos, en el primero se unirá un sustrato determinado,
mientras en el segundo o también conocido como sitio alostérico se unirá un
efector el cual producirá un cambio en la proteína, llevándonos a una
regulación de la actividad de ésta. Los efectores pueden ser tanto positivos
como negativos, en el caso de los positivos favorecen la entrada de sustrato,
al contrario, un efector negativo modificará la estructura de la proteína de
forma que el sustrato no pueda unirse al sitio activo de ésta.

2. Clasificación: Se toma como fundamento la especificidad de acción, con lo

cual se establecen seis grupos fundamentales teniendo en cuenta la reacción
global que ellas catalizan. Estos grupos o clases principales se dividen en
subclases y sus subclases teniendo en cuenta otras características del tipo de
reacción como son los grupos involucrados, los cofactores necesarios, etc.

Los grupos principales y su definición son:

 Oxidorreductasas: Son aquellas enzimas que catalizan las reacciones

de oxidorreducción, es decir, la transferencia de electrones o sus
equivalentes entre un donante y un aceptor.
 Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico entre un
donante y un aceptor. Se excluyen aquellas que transfieren electrones
o sus equivalentes pues pertenecen a la clase anterior, y aquellas en
que el aceptor del grupo es el agua pues pertenecen a la clase
siguiente.
 Hidrolasas: Catalizan la ruptura de enlaces químicos con la
participación de las moléculas del agua.
 Liasas: Catalizan reacciones en las cuales se produce la adición o
sustracción de grupos químicos a dobles enlaces.
 Isomerasas: Catalizan la Interconversión de dos isómeros.
 Ligasas: Catalizan la unión covalente de dos sustratos utilizando para
ello la energía de hidrolisis de nucleótidos trifosfatos, generalmente el
ATP.
3. Un catalizador no puede provocar una reacción que no se pueda realizar por
sí misma, hay un catalizador para cada reacción, son específicos de cada uno,
haciendo que la energía de activación sea menor.

- La forma de actuar de los catalizadores consiste en cambiar el

mecanismo de la reacción, proporcionando un camino más simple, por
lo que el tiempo de la reacción es menor.
- Toman una parte activa en la reacción, formando compuestos
intermedios que se descomponen más rápidamente regenerando el
catalizador, por lo que este no se consume; de esta forma el catalizador
cambia el mecanismo de reacción y hace que trascurra por un camino
diferente de menor energía de activación.

4. Energía de activación: Una sustancia que acelera una reacción química, y que
no es un reactivo, se llama catalizador. Los catalizadores de las reacciones
bioquímicas que suceden en los organismos vivos se conocen como enzimas.
Con el catalizador, la energía de activación es más baja que sin él

Energía de reacción: En toda reacción química se absorbe o

desprende energía (normalmente como calor o luz). Esto se debe a que al
romperse y formarse enlaces se absorbe y se
desprende energía respectivamente. Según criterios energéticos
las reacciones se clasifican en: Exotérmicas (desprenden energía, se les
asocia signo negativo).

Si se toma como ejemplo una reacción química, la energía de activación será

el requisito indispensable para que esta ocurra: el ejemplo más común es la
reacción entre dos especies químicas que requiere calor para ocurrir. La
energía de reacción, basada en este mismo ejemplo es la energía producida o
liberada cuando la reacción química ya ha ocurrido: el sodio mezclado con
agua es capaz de liberar de forma brusca energía calórica.
En mecánica, otro ejemplo, el encendido de un motor depende de la corriente,
o energía, eléctrica que producirá la chispa con la que se inicia el proceso de
combustión del gas o gasolina (energía de reacción) y la energía calórica
producida que induce el movimiento del motor es la energía de reacción.
5. A medida que la concentración de sustrato se incrementa se observa ,un
aumento de velocidad , cuando las concentraciones de sustrato son muy
 elevadas la velocidad tiende a permanecer así constante ; cuando las
concentraciones del sustrato son elevadas la unión de enzima sustrato es alta
y por eso se logra la velocidad máxima de la reacción , la velocidad de la
reacción en función de la concentración de la enzima tiene un carácter lineal,
o sea, que esa magnitud es directamente proporcional.

6. Son enzimas que reaccionan en función del efector ya que altera su

conformación de forma que se modifica su actividad catalítica.

Regular la actividad de las reacciones metabólicas para adaptarlos a las

necesidades de la célula.

7. El aumento o disminución de la concentración de producto, la temperatura, la

naturaleza de los reactivos, catalizador (en caso de haberlo) y activación
energética.

8. Coenzimas: Compuestos orgánicos de bajo peso molecular que se definen

como moléculas orgánicas que poseen propiedades físico-químicas
específicas y que no forman parte de la cadena polipeptídica de las enzimas y
actúan junto con estas en la catálisis de las reacciones bioquímicas.

Cofactores: Pueden ser iones inorgánicos o compuestos orgánicos

(coenzimas) de bajo peso molecular.

9. FALTA

10. 1. Son factores que afectan una reacción química:

a) La temperatura, la naturaleza de los reactivos, catalizador (en caso de

haberlo)

b) La activación energética, el incremento de temperatura y disminución del

producto y la adición de H2O.

c) El aumento o disminución de la concentración de producto, la

temperatura, la naturaleza de los reactivos, catalizador (en caso de
haberlo) y activación energética.

2. ¿Cuál es la función de la Hidrolasa?

a) Genera agua para luego generar energía.

b) Catalizan la ruptura de enlaces químicos con las moléculas de agua.

c) Modifica sustancias con la aportación de agua para generar ATP.

3. El alosterísmo nos ayuda a regular las reacciones metabólicas para el gasto

de energía en la célula. (V)

4. El aumento de la concentración del producto por unidad de tiempo se

considera una medida para la velocidad de reacción. (V)

5. Una sustancia que acelera la reacción química (catalizador) y no pierde

energía se considera como energía de reacción (Exotérmicas). (F, debido a
que en la energía de reacción hay una pérdida de energía)