Universidad Autónoma de

Yucatán
Campus Ciencias de la Salud
Facultad de Química
Licenciatura Institucional en Química Aplicada

Química de Macromoléculas
Lunes salón 7 --- Viernes salón 8

Seminario 1 - ENZIMAS

Cuarto Semestre

01 Mayo, 2022
 EQUIPO

Aguilar Argaez Dzul Gil Montalvo Pech

Kimberly Aislinn Jorge Martín Reyna Abril

Ponce Anrubio Tut Varguez

Annette Mishell Gabriel Armando

Enzimas
Seminario 1
 Qué es una enzima?
Una enzima es un catalizador biológico. Por lo general es una
proteína, pero podría ser ARN. El objetivo de un catalizador es
aumentar la velocidad con que ocurre una reacción. Hay muchas,
muchas enzimas que son codificadas por el genoma para producir
proteínas o ARN que aceleran las reacciones químicas y hacen
varios miles de funciones diferentes dentro de una célula. La enzima
no se destruye durante la reacción y se utiliza una y otra vez. Una
célula contiene miles de diferentes tipos de moléculas de enzimas
específicos para cada reacción química particular.
 Especificidad
La gran mayoría de enzimas tiene la capacidad de catalizar
reacciones más o menos específicas ; es decir, su
intervalo de acción se limita a un determinado tipo de
compuesto que debe reunir ciertas características para
que pueda ser utilizado como sustrato. su especificidad,
propiedad que la hace muy diferentes a muchos
catalizadores no biológicos se dividen en cuatro grupos:
especificidad estereoquímica, baja especificidad,
especificidad de grupo y especificidad absoluta
 Tipos de especificidad
Especificidad estereoquímica: se refiere a la que normalmente utilizan D
o L isómeros como sustrato
Baja especificidad: se representa cuando las enzimas atacan un
determinado tipo de enlace químico sin importar la naturaleza del
sustrato
Especificidad de grupo: se presenta cuando las enzimas actúan sobre un
sustrato que contiene un determinado enlace y un grupo químico
específico al lado de este
Especificidad absoluta: consiste en que la enzima utiliza como sustrato
una sola sustancia muy específica
 Estructura
Las enzimas tienen una estructura tridimensional sin la que no pueden
desarrollar su actividad. La mayoría de las enzimas se componen
de proteínas globulares de tamaño muy variable: desde monómeros de 62
aminoácidos, hasta enormes cadenas de alrededor de 2500. Sin embargo,
unos pocos son los involucrados directamente en la catálisis de la
reacción, conocidos como centro activo. En esa estructura poseen el centro
activo al que se unen los sustratos y en el que se produce la reacción
catalítica. Cuando el sustrato accede al centro activo, se produce un
cambio en la estructura del conjunto enzima-sustrato pero una vez
finalizada la catalización (transformación química motivada por sustancias
que no se alteran en el curso de la reacción) la enzima es recuperada sin
ningún cambio.
Las enzimas son altamente
específicas, es decir, no reaccionan
con cualquier cosa ni intervienen en
cualquier reacción. Tienen un
cometido bioquímico muy puntual
y preciso, que llevan a cabo con un
porcentaje bajísimo de errores.
En su estructura globular, se entrelazan y se pliegan
mediante una o más cadenas polipeptídicas, que así
aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar
el sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato, y
donde se realiza la reacción. Una enzima y un sustrato no
llegan a interaccionar si sus formas no encajan con
exactitud.
 Dato ASAS: Todo lo que termina en –asa

Curioso es una enzima. Por ejemplo: la

lactasa que desdobla la lactosa (el
glúcido de la leche) en sus dos
azúcares simples: glucosa y
galactosa, la lipasa transforma los
lípidos (el triacilglicerol en glicerol),
etc. También son enzimas la ptialina
de la saliva o la pepsina del
estómago, aunque no terminan en –
asa.
Algunos fragmentos
de ARN también tienen
capacidad de catalizar
reacciones relacionadas
con la replicación y
maduración de los ácidos
nucleicos, dichos
fragmentos se
denominan ribozimas.  La
s ribozimas son menos
versátiles que las enzimas
proteicas.
 Clasificación
Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de óxido-reducción, o
sea, transferencia de electrones o de átomos
 de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo
de ellas son las enzimas deshidrogenasa
y c oxidasa.
 Transferasas

Formación de dos productos a

partir de un sustrato mediante
Transferencia de un grupo
hidrólisis
funcional a partir de una
sustancia a otra. El grupo puede
ser grupo metílico, acilo, amino
o fosfato

Hidrolasas
 Liasas
Enzimas reductasas que catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-S,
C-N y otros enlaces no peptídicos por otros medios distintos a la
hidrólisis o la oxidación, reacciones que son realizadas por
enzimas específicas llamadas hidrolasas y deshidrogenasas
respectivamente.
 Isomerasas Ligasas
Catalizan la interconversión de Estas enzimas hacen la catálisis de
isómeros, es decir, convierten una reacciones específicas de unión de
molécula en su variante geométrica sustratos, mediante la hidrólisis
tridimensional. Cambios dentro de simultánea de nucleótidos
una sola molécula, cambios de trifosfato (tales como el ATP o
intramoleculares, es decir el GTP).Uunión de dos moléculas
isomerización. por síntesis de nuevos enlaces C-
O, C-S, C-N o C-C con la rotura
simultánea de ATP.
 Nomenclatura
La clasificación de las enzimas se hace sobre la base de la reacción
catalizada. Ésta, junto con los substratos, forma el nombre completo de la
enzima. Además de este nombre sistemático, en muchas enzimas se
recomienda también un nombre más corto, menos descriptivo pero más
consagrado por el uso. Además del nombre sistemático y del nombre usual,
cada enzima es reconocida por un número sistemático formado por cuatro
elementos numéricos separados por punto y precedido de las siglas E.C.
Por ejemplo: (4)

Acetil-CoA:colina O-acetiltransferasa (Nombre sistemático)

Colina acetiltransferasa (Nombre recomendado)
[E.C. 2.3.1.6] (Número)
 Nomenclatura
Sistematica
El nombre sistemático consta actualmente de 3 partes:
1. El sustrato preferente.
2. 2. El tipo de reacción realizado.
3. 3. Terminación "asa”.
Ejemplo: La glucosa fosfato isomerasa que cataliza la isomerización de la glucosa-
6-fosfato en fructosa-6-fosfato. Muchas enzimas catalizan reacciones reversibles.
No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para
nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse
fructosa fosfato isomerasa. Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del
sustrato, el segundo componente del nombre se omite, por ejemplo, la lactosa
hidrolasa se llama simplemente lactasa. Además de los nombre sistemáticos, aún
persisten otros consagrados por el uso; así, la glucosa:ATP fosforiltransferasa se
llama habitualmente glucoquinasa.
 Nomenclatura Comisión
Enzimatica
En la actualidad, existe una comisión internacional (La Enzyme
Commision) que se ocupa de sistematizar y establecer los
nombres que reciben las diferentes enzimas. La comisión ha
establecido dos sistemas de nomenclatura con el mismo rango de
oficialidad: establece un nombre sistemático, que describe la
actividad de la enzima concreta de la forma más precisa posible,
pero que resulta demasiado complejo para su uso habitual, y un
nombre trivial o común, mucho más breve y sencillo, que es el
que se utiliza normalmente en todas las publicaciones científicas.
En todo caso, el uso de los nombres sistemáticos o de los códigos numéricos
resulta engorroso, razón por la cual la propia Comisión recomienda que cada
enzima posea, además, un nombre trivial suficientemente sencillo y preciso
como para identificar cada enzima siendo, además, fácil de utilizar. En cuanto
a la forma de generar estos nombres comunes, la Enzyme Commision
recomienda lo siguiente:
En general, las enzimas se nombran y catalizan según la reacción química que
catalizan, terminando su nombre en -asa.
La reacción concreta catalizada por la enzima se identifica mediante el uso del
nombre del sustrato. Cuando este se presenta en forma de anión, su nombre se
termina en -ato dentro del nombre de la enzima. De ese modo se habla, por
ejemplo, de la lactato deshidrogenasa.
En primer término, se
hicieron 6 grupos que
incluyen a todas las
enzimas el primer
dígito de la
nomenclatura indica a
qué grupo pertenecen
 El segundo dígito de la nomenclatura corresponde a la subclase
de enzima, que por ejemplo en el caso de las hidrolasas se
refiere al tipo de enlace que hidroliza; el 3.1 es de enlaces
estrés; el 3.2 de glucosidos; el 3.4 de peptídicos, etc
el tercer dígito es una subdivisión y ofrece más información con
respecto al sustrato que utiliza la enzima por ejemplo, si
tenemos una hidrolasa de iones estrés (3.1 )el tercer número
indicará si es un enlace ester carboxilo (3.1.1) tioester (3.1.2)
Finalmente el cuarto dígito indica específicamente la acción de la
encima en cuestión
 Usos y aplicaciones
El uso de las enzimas abarca grandes campos en la industria, puesto que los productos
pueden ser hechos en menos tiempo, debido a la disminución en la energía de activación
de la reacción. Las reacciones pueden llevarse a cabo a bajas temperaturas o presiones, o
usando materiales económicos como substrato para bacterias y hongos. Según el sustrato
se usa una enzima específica. Lo cual le otorga diversas aplicaciones industriales
(alimentos, detergentes, textiles) en procesos de biorremediación de suelos y aguas
contaminadas, debido a su alta selectividad de sustratos y productos, además, disminuyen
considerablemente el tiempo de un proceso para la obtención de un producto en
específico. Lo que se intenta a nivel mundial es buscar nuevas alternativas que ayuden a
que estas enzimas sean de más fácil acceso, ya que hay un aumento considerable de su uso
en las industrias debido a que las enzimas presentan una amplia variedad de aplicaciones
en todos los campos científicos. De igual manera Las industrias a través del mundo e
investigadores han realizado algunos avances y proyectos sobre enzimas orientados a
mitigar los problemas ambientales, como desechos orgánicos e inorgánicos que van a
cuerpos de agua y a la superficie terrestre. También están invirtiendo en la conservación
● De las miles de enzimas conocidas, sólo algunas se producen a escala
industrial para emplearse en la manufactura tanto de alimentos como de
materias primas para su elaboración.
● el empleo de enzimas tiene muchas ventajas ya que son de origen natural y
por lo tanto no deben ser tóxicas, son muy específicas en su manera de
actuar por lo que no propician reacciones secundarias indeseables, funcionan
en condiciones moderadas de temperatura y de ph y no requieren de
condiciones de procesamiento drásticas que puedan alterar la naturaleza del
alimento y de equipo muy costoso, actúan a bajas concentraciones, su
velocidad puede ser controlada al ajustar el ph, la temperatura y la
concentración enzimas y son fácilmente inactivas una vez alcanzado el
grado de transformación deseado
● sin embargo la principal limitante es que algunas de ellas son muy caras y
no se consiguen fácilmente
• Carbohidrasas: las carbohidrasas son las más abundantes y las más empleadas ya
que se obtienen principalmente de fuentes microbianas que pueden ser hongos,
levaduras y bacterias
• Amilasas: el uso más importante de estas amilasas es en la industria de la
panificación ya qué hidrolizan el almidón y producen los azúcares que a su vez
facilitan las reacciones de oscurecimiento no enzimático que dan color en el
horneado; también favorecen la generación del anhídrido carbónico pues son
sustratos fáciles para las levaduras, lo cual provoca el esponjamiento y mejora la
textura del pan
• Amiloglucosidasa: Estas enzimas durante su acción prolongada puede causar la
rotura total del almidón por lo que se emplea en la fabricación de jarabes de glucosa
• Dextranasa: son polímeros de glucosa sintetizados a partir de la sacarosa; La adición
de la dextranasa se hace para hidrolizar los carbohidratos y facilitar la manipulación
de los líquidos en la elaboración de la sacarosa
• Lactasa: esta enzima desdobla la lactosa en sus correspondientes monosacáridos y se
puede emplear en diversos productos lácteos sobre todo en los que se elaboran para las
poblaciones que no toleran este disacárido
• Glucanasa: Se emplea principalmente para mejorar la extracción del mosto de cervecería
• Celulasa: esta enzima es en realidad un sistema complejo de enzimas que hidrolizan las
uniones B(1.4) De las glucanas; como la celulosa,se han usado en forma limitada para
obtener la extracción de aceites esenciales así como para ablandar los tejidos celulósicos
de verduras y frutas para ayudar la rehidratación de diversos productos
• Hemicelulasa; Es encima ayuda a descascarar los granos de café y en la producción del
mosto para la cervecería
• Pectinasa: se usan en la extracción, clarificación y filtración de diversos jugos de frutas y
de vinos así como en la elaboración de purés y concentrados frutícolas
• La lisozima que en algunos países señala a los productos que imitan la leche materna ya
que ésta contiene una alta concentración de la enzima
 Mecanismos de reacción
enzimática
MODELO LLAVE-CERRADURA
En este caso, la estructura de la enzima y el sustrato al que se une
son complementarios, es decir, encajan perfectamente de la forma
en que lo hacen una llave y una cerradura. El centro activo (la zona
donde se produce la unión) tiene una conformación geométrica y
rígida que no se modifica, de esta forma, solo aquellos sustratos
con geometría complementaria podrán unirse de forma específica.5
 MODELO AJUSTE INDUCIDO
Estudios posteriores a este modelo sugirieron que este centro
activo era mucho más flexible y propusieron otro mecanismo. En
este modelo de ajuste inducido, el centro activo de la enzima
adapta su forma en presencia del sustrato. Es decir, la unión del
sustrato al centro activo de la enzima desencadena un cambio
conformacional en la misma que da lugar a la formación del
producto.5
Uso de las enzimas como índices de control de calidad

El control de calidad de ciertos alimentos se puede llevar a cabo

rutinariamente de manera indirecta a través del análisis de la
actividad de ciertas enzimas; la presencia o la ausencia de algunas
enzimas en particular se relaciona con una determinada condición
microbiológica o química de un producto.
 
Por ejemplo, la fosfata alcalina que se usa para verificar la
efectividad de la pasteurización de la leche; la finalidad de este
tratamiento térmico a una temperatura de 75°C durante 15
segundos es destruir el bacilo de la tuberculosis.
 REACTIVACIÓN DE LAS ENZIMAS

La pérdida de la actividad de las enzimas implica un proceso de

desnaturalización que, en ciertas condiciones, puede ser reversible y
provocar, por lo consiguiente, la regeneración de su poder católico.

La reactivación se puede llevar a cabo dependiendo de la complejidad de

las estructuras secundaria y terciaria de la enzima y de la exposición al
agente desnaturalizante. La posibilidad de la regeneración enzimática se
reducirá en la medida en que la conformación de la proteína sea mas
compleja y mientras más intenso sea el efecto de la desnaturalización
 Enzimas inmovilizadas

En sistemas continuos de producción tanto las células como las enzimas

se inmovilizan en un soporte de manera que el sustrato se vaya
transformando continuamente sin que se pierda la enzima como ocurre
en los métodos de lote o batch

Entre los métodos mas comunes de inmovilización podemos mencionar

la adsorción en soportes polimétricos como los de polivinilo y de
policramida
En nivel comercial son pocas enzimas que se emplean de esta manera;
entre ellas destacan la glucosa isomerasa y la aminoacilasa.
 BIBLIGRAFIA
Curso de Introducci�n al Conocim. (s/f). Uba.ar.
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