UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

CARRERA DE BIOQUIMICA Y FARMACIA

INFORME DE LABORATORIO

Asignatura: Bioquimica I NOTA

Número de práctica: 3
Fecha de realización: 2021-08-02 Fecha de entrega: 05-09-2021
Integrantes / Grupo N°: Enriquez Vaca Cristina Estefania

1. Título: DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS, ELECTROFORESIS DE PROTEÍNAS Y

MÉTODO DE LOWRY

2.Objetivo/s
General

 Verificar las distintas propiedades que presentan las proteínas plasmáticas mediante
métodos de determinación específicos llegando a diferenciarlas en cada caso

Específicos

 Conocer los procesos que se pueden desarrollar para la modificación de las

propiedades funcionales de las proteínas, mediante la desnaturalización de algunas
de ellas.
 Determinar distintos tipos de proteínas plasmáticas, mediante electroforesis en
acetato de celulosa
 Determinar la concentración de Proteínas mediante la metodología de Lowry

3. Fundamento Teórico

3.1. Introducción

Desnaturalización de proteínas

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica.
Son creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la
combinación requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas son
filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son creadas por
los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación requerida
de aminoácidos por la instrucción genética (García & Henao, 2012).

La desnaturalización de las proteínas consiste en la pérdida de la estructura

tridimensional por distintos factores ambientales, como temperatura, pH o ciertos
agentes químicos. La pérdida de la estructura da como resultado la pérdida de la función
biológica asociada a esa proteína, ya sea enzimática, estructural, transportadora, entre
otras. La estructura de la proteína es altamente sensible a los cambios. La
desestabilización de un solo puente de hidrógeno esencial puede desnaturalizar la
proteína (Álvarez, 2021).

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Electroforesis de proteínas

La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos: al volver a las condiciones

normales, puede darse el caso de que la proteína recupere la conformación primitiva, lo
que se denomina renaturalización. Uno de los experimentos más famosos y
concluyentes sobre la renaturalización fue evidenciado en la ribonucleasa A. Cuando los
investigadores añadían agentes desnaturalizantes como urea o β-mercaptoetanol, la
proteína se desnaturalizaba. Si estos agentes eran retirados, la proteína volvía a su
conformación nativa y podía desempeñar su función con una eficiencia de 100 %.

Son ejemplos de desnaturalización, la leche cortada como consecuencia de la

desnaturalización de la caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse
la ovoalbúmina por efecto del calor o la fijación de un peinado del cabello por efecto de
calor sobre las queratinas del pelo (García & Henao, 2012).

Electroforesis de proteínas séricas

La mayoría de biomoléculas presentan grupos básicos y ácidos, lo que determina que el

signo (positivo o negativo) de la carga de cada una dependerá del pH y la composición
de la disolución en la que se encuentre. Así, se han desarrollado y diseñado una serie de
métodos que permiten la separación de moléculas en función de su carga.

La electroforesis consiste en la migración de moléculas cargadas a través de un medio

por la acción de un campo eléctrico. Las técnicas electroforéticas tienen como fuerza
impulsora la generada por el campo eléctrico y como fuerza retardante la que puede

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ejercer el medio contra el movimiento. Esta técnica se fundamenta en una velocidad de

migración diferencial de biomoléculas cuando son sometidas a un campo eléctrico.

La separación de moléculas mediante esta técnica no únicamente se da por su carga,

sino también por su tamaño, de esta manera logrando diferencias moléculas con el
mismo tipo de carga gracias a medios que permiten el cribado molecular.

Método de Lowry

Basado en la formación de un complejo coloreado entre el Cu++ y los nitrógenos de los

enlaces peptídicos (reacción de Biuret). Para resaltar el color formado en esta reacción y
aumentar la sensibilidad, se hace reaccionar posteriormente con el reactivo de Folin que
al ser reducido por los residuos de aminoácidos aromáticos tirosina y triptofano da un
color azulado (Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular, 2021).

Este método consta de dos etapas:

1) Los iones Cu2+, en medio alcalino, se unen a las proteínas formando complejos con
los átomos de nitrógeno de los enlaces peptídicos. Estos complejos Cu2+-proteína
tienen un color azul claro. Además, provocan el desdoblamiento de la estructura
tridimensional de la proteína, exponiéndose los residuos fenólicos de tirosina que van a
participar en la segunda etapa de la reacción. El Cu2+ se mantiene en solución alcalina
en forma de su complejo con tartrato.

2) La reducción, también en medio básico, del reactivo de Folin-Ciocalteau, por los

grupos fenólicos de los residuos de tirosina, presentes en la mayoría de las proteínas,
actuando el cobre como catalizador. El principal constituyente del reactivo de Folin-
Ciocalteau es el ácido fosfomolibdotúngstico, de color amarillo, que al ser reducido por
los grupos fenólicos da lugar a un complejo de color azul intenso.

Al producirse dicha reacción hay un cambio en el color de la muestra que puede ser
cuantificado determinando la absorbancia a 660 nm (Maugueri & Iribarren, 2021).

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4. Parte Experimental
4.1. Equipos, Materiales y reactivos
Reactivos
Materiales y Equipos
 Vinagre.  Dos vasos de precipitados de 100 mL.
 Etanol.  Dos vidrios de reloj pequeños.
 La clara de un huevo.
 Leche.
 El zumo de medio limón.

Reactivos
Materiales y Equipos
NA  Computador
 Internet

4.2. Procedimiento:
4.2.1. Procedimiento desnaturalización de proteínas:
Experiencia 1
Tapar el vaso otra
Añadir 50 ml de etanol Añadir la clara Observar lo que vez y volver a
A un vaso de de huevo y sucede en el vaso
observar al sig. día
precipitación de 100 ml tapar

Experiencia 2

Añadir 50 ml de leche Añadir vinagre Exprimir medio limón Esperar y observar

En dos vasos de a uno de ellos en el otro vaso y
lo que sucede
precipitación de 100 ml agitar

4.2.2 Procedimiento electroforesis de proteínas séricas

Dirigirse al simulador Desactivar

Hacer clic en el Seleccionar como
virtual de la opción
enlace colorante Azul de 1
electroforesis superponer
Coomassie
curvas

Elegir perfil normal Ingresar los datos y Investigar con que perfiles
1 y anotar resultados anotar los resultados. patológicos son compatibles
dichos resultados.

4.2.2 Procedimiento método de Lowry

Conectar el Emplear
Ingresar al link de Dirigirse a la pestaña espectrofotómetro micropipetas
laboratorio virtual denominada Lowry y ajusta la de volumen 1
longitud de onda a variable P200
580 nm y P1000

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Preparar los tubos de Añadir 2 ml del Añadir 200 µℓ del reactivo

1 reactivo C a cada de Folin a cada uno de los 2
ensayos las mezclas
tubo y esperar tubos y espera

Usar la pipeta Pasteur Transferir con la

para transferir el pipeta Pasteur el Repetir el procedimiento y
contenido del tubo contenido del tubo a construir la tabla de
2 la cubeta, mete ésta al
nº 0 a la cubeta de concentración de proteínas
espectrofotómetro y en la mezcla
espectrofotómetro
anotar el valor

5. Resultados

5.1. RESULTADOS DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Tabla 5.1. Observaciones desnaturalización de proteínas

Experimento Observaciones
Clara de huevo + Etanol Al momento de agregar la clara de huevo, se
formó una tela blanca como tiritas y en la
parte superior quedo el etanol y en el fondo
la clara de huevo. Y al día siguiente esta
estaba totalmente blanca
Leche + Vinagre Al momento de colocar el vinagre este se
formó una capa totalmente blanca en la
parte superior y en la parte inferior se hizo
de color transparente
Leche + Limón Con el limón la leche se separó de modo
que en la parte superior se formó un color
transparente y un color blanco en el fondo

5.2. RESULTADOS ELECTROFORESIS DE PROTEÍNAS

Tabla 5.2. Experimentación de electroforesis de proteínas

CORRIDA PATOLOGÍA PROTEÍNAS SÉRICAS

QUE SE ALTERAN
Anemia Ferropénica Hierro
Datos:
g/ℓ proteína total
% albúmina
% globulinas alfa-1
% globulinas alfa-2
% globulinas beta
% globulinas gamma

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Volumen de suero
aplicado: µℓ
Síndrome Nefrótico 1. Proteinuria (> 3.5 g/24
Datos: h)
g/ℓ proteína total 2. Hipoalbuminemia (<
3.5 g/dL)
% albúmina 3. Edema
% globulinas alfa-1 4. Hipercolesterolemia
5. Lipiduria
% globulinas alfa-2
% globulinas beta
% globulinas gamma

Volumen de suero
aplicado: µℓ
Cirrosis Hepatica Proteínas viscerales,
Datos: albúmina, prealbúmina y
g/ℓ proteína total RBP (proteína unida al
retinol)
% albúmina
% globulinas alfa-1
% globulinas alfa-2
% globulinas beta
% globulinas gamma
Volumen de suero
aplicado: µℓ
Paraproteína Gammaglobulina
Datos:
g/ℓ proteína total
% albúmina
% globulinas alfa-1
% globulinas alfa-2
% globulinas beta
% globulinas gamma
Volumen de suero
aplicado: µℓ

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5.3. RESULTADOS MÉTODO DE LOWRY

Tabla 5.3. Absorbancia Método Lowry

Longitud de onda (nm) Absorbancia (A)

580
580
580
580
580

6. Discusión de resultados

De acuerdo con los resultados obtenidos cuando realizamos la mezcla de etanol y la clara
de huevo esta tuvo una reacción notoria, pero para poder ver toda la experiencia dejamos
reposar en un día donde comprobamos la desnaturalización de la albumina, con respecto
a la leche con el vinagre este tubo una separación ya que la leche contiene una proteína
llamada caseína, que, al entrar en contacto con el ácido del vinagre, se desplaza al fondo.
En la parte de arriba, el líquido que podemos ver es el suero de la leche y el vinagre.
(Sanchez, 2014). En el caso de la leche con el limon este contiene ácido cítrico que ha
reaccionado con la caseína, que es una proteína que contiene la leche. La caseína es una
sustancia que, en un medio ácido como es el limón, se precipita al fondo, por ello en la
parte superior quedará un líquido transparente y el resto se quedará en la parte de abajo.
Este proceso de separación de la proteína de la leche (la caseína) se denomina
acidificación. Al mezclar leche con limón, se produce la desnaturalización de la proteína
de la leche. (Santa, 2015). Conrespecto al simulador virtual de electroforesis pudimos
observar la diferencia de patologías donde tenían diferente tira de acetato de celulosa
como del histograma asi como pudimos identificar las proteínas séricas que alteraban.
Para el método de Lowry en mi caso no pude realizar la practica en el simulador ya que
existio errores sistemáticos, ya sea por parte del estudiante ya que solo pude avanzar
hasta la parte de preparación de soluciones en cada tubo de ensayo y no podía seguir
con los siguientes pasos (Ver Anexo 5).

7. Conclusiones

 Verificamos las distintas propiedades que presentan las proteínas plasmáticas

mediante métodos de determinación específicos llegando a diferenciarlas en cada
caso mediante diferentes simuladores virtuales proporcionados por el ayudante de
laboratorio.
 Conocimos los procesos que se pueden desarrollar para la modificación de las
propiedades funcionales de las proteínas, mediante la desnaturalización de algunas
de ellas.
 Determinamos distintos tipos de proteínas plasmáticas, mediante electroforesis en
acetato de celulosa

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8. Cuestionario/Consulta

 ¿Cuáles son los principales factores que provocan desnaturalización de proteínas? Describa
cada uno

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 La polaridad del disolvente: La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden

sustancias menos polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el
grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,
provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos interaccionan con el
interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura terciaria, provocando su
desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es similar a la de los
disolventes orgánicos.
 La fuerza iónica: Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato
amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una
disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína,
ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de hidrógeno o las
interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas se agregan y precipitan.
En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la fuerza iónica es
reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y recuperar
tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica
la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos
pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan cuando se
restaura la fuerza iónica original.
 El pH: Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a
la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos
ácidos y básicos de las cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga
superficial de las proteínas elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la
estructura terciaria y a menudo provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es
mínima en su punto isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza
de repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.
 La temperatura: Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las
moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se
desnaturalizan. Así mismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones
débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la proteína
desnaturalizada. (García & Henao, 2012)

 ¿Qué funciones realiza la enzima pepsina en la digestión?

La Pepsina es una enzima digestiva producida por las paredes del estómago y secretada por el
jugo gástrico, su función es descomponer las proteínas en péptidos más simples. Solo reacciona
en un ambiente acido, por lo que el estómago también produce ácido clorhídrico. En contacto
con el ácido clorhídrico, el pepsinógeno se transforma en pepsina, que es activa. (Maugueri &
Iribarren, 2021)

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 ¿Como puede influenciar los cambios de temperatura en el aseguramiento de calidad de

laboratorios clínicos, farmacéutico o de alimentos?
El control de calidad en el laboratorio de análisis clínicos es un mecanismo diseñado
para detectar y corregir posibles deficiencias analíticas internas, antes de emitir un resultado.
Es, básicamente, una medida de precisión. Tiene por finalidad aumentar la calidad y fiabilidad
de los resultados obtenidos por uno o un conjunto de varios procedimientos que se utilizan en
una misma técnica, y verifica que el resultado se mantiene invariable a lo largo del tiempo o
bajo condiciones operativas diferentes.

Para ello se hace uso de un material de control (controles) sobre el cual se realiza una serie
de determinaciones al comienzo de cada analítica, cada vez que un instrumento recibe
servicio técnico, cada vez que se cambia un lote de reactivos, o si se preparan en el laboratorio
de análisis clinicos, cada vez que se prepara un nuevo lote, tras cada calibración, y cada vez
que un resultado parezca inapropiado (Tietz, 2013)

 Describir los tipos de electroforesis

La electroforesis se utiliza en biología molecular, genética y bioquímica:

 La electroforesis en gel de muestras grandes de ADN y ARN de agarosa.

 La electroforesis de proteínas se lleva a cabo en geles de poliacrilamida-SDS (SDS-
PAGE), isoelectroenfoque, geles nativos o electroforesis bidimensional.
 Electroforesis capilar.
 Electroforesis de ADN.
 Zimografía o zimogramas
 Extracción en gel.
 Electroforesis en gel de campo pulsado

 ¿En qué consiste el método de Biuret?

Se basa en la formación de un complejo coloreado entre el Cu2+ y los grupos NH de los
enlaces peptídicos en medio básico. 1Cu2+ se acompleja con 4 NH. La intensidad de
coloración es directamente proporcional a la cantidad de proteínas (enlaces peptídicos) y la
reacción es bastante específica, de manera que pocas sustancias interfieren. La sensibilidad del
método es muy baja y sólo se recomienda para la cuantificación de proteínas en preparados
muy concentrados (por ejemplo en suero). (Santa, 2015)

 ¿Cuáles son las principales características electroforéticas del mieloma múltiple para su
diagnóstico?
El anticuerpo producido por las células del mieloma es anormal ya que es monoclonal
(exactamente el mismo). Una prueba, llamada electroforesis de proteínas en suero (SPEP),
mide la cantidad de anticuerpos en la sangre y puede detectar un anticuerpo monoclonal.
Entonces, se usa otra prueba, como la inmunofijación o la inmunoelectroforesis, para
determinar el tipo exacto de anticuerpo anormal (IgG IgA o algún otro tipo). El primer paso
para hacer un diagnóstico de mieloma múltiple puede ser encontrar un anticuerpo monoclonal
en la sangre. Esta proteína anormal se conoce por varios nombres diferentes, entre los que se
incluyen inmunoglobulina monoclonal, proteína monoclonal (proteína M), Pico M o
paraproteína.

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Los anticuerpos se componen de cadenas de proteína: dos cadenas largas (pesadas) y dos
cadenas más cortas (ligeras). A veces los fragmentos de la proteína anormal del mieloma se
filtran a través del riñón en la orina. Esta proteína en la orina, conocida como proteína Bence-
Jones, es la parte del anticuerpo llamada cadena ligera. Las pruebas usadas para encontrar un
anticuerpo monoclonal en la orina se llaman electroforesis de proteínas en orina (UPEP) e
inmunofijación en orina. Con más frecuencia, estas pruebas se hacen en orina recolectada por
más de 24 horas, no solo en una muestra de rutina. (Aragón, 2017)

 ¿Qué ventajas y desventajas tiene el método de Lowry en comparación a otros métodos

colorimétricos para la cuantificación de proteínas?

 ¿De qué está compuesto el reactivo de Biuret?

Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio
y potasio (KNaC4O6·4H2O).

 Investigar un método colorimétrico para la determinación de proteínas en orina y líquido

cefalorraquídeo
Proteínas en orina
Una cantidad de proteínas plasmáticas de pequeño peso molecular son filtradas normalmente
en forma libre a través del glomérulo renal y luego son, en parte, reabsorbidas por los túbulos
renales. Hay condiciones fisiológicas o benignas donde se puede observar un aumento en la
excreción urinaria de proteínas como en el ejercicio violento, fiebre, hipotermia, embarazo. La
medición de las proteínas urinarias es importante en la detección de patología renal. La
proteinuria en la enfermedad renal puede resultar de una disfunción glomerular o tubular. En el
primer caso se da por un aumento en el pasaje a través de los capilares del glomérulo y
caracterizada por la pérdida de proteínas plasmáticas de igual o mayor tamaño. En el segundo
caso se da por una disminución en la capacidad de reabsorción de proteínas por los túbulos.
Entre las patologías en las que se produce un aumento en la excreción de proteínas urinarias se
encuentran: síndrome nefrítico, síndrome nefrótico, hipergammaglobulinemia monoclonal,
nefropatía diabética, infecciones del tracto urinario. Proteínas en líquido cefalorraquídeo (LCR)
La determinación de proteínas en LCR es útil para evaluar la permeabilidad de la barrera
hematoencefálica en muchas enfermedades inflamatorias o infecciosas del SNC, como ocurre

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en las meningitis bacterianas, virales o de otros orígenes, encefalitis, poliomielitis, neurosífilis,

esclerosis múltiple, hemorragia cerebral, tumores cerebrales o espinales. Otros desórdenes
ocasionan una producción anormal de proteínas dentro del SNC como las enfermedades
desmielinizantes. La sensibilidad del presente método lo hace apropiado para ser usado en
líquidos biológicos tales como orina y líquido cefalorraquídeo donde la concentración de
proteínas con respecto a la del plasma es demasiado baja como para determinarla por métodos
empleados habitualmente para suero. (Santa, 2015)

 ¿Cuáles son los valores normales de proteínas totales en suero sanguíneo?

El rango normal es de 6.0 a 8.3 gramos por decilitro (g/dL) o 60 a 83 g/L. (Álvarez, 2021)

 ¿Qué funciones tiene la Albúmina en el cuerpo Humano?

La albúmina ayuda a mantener el líquido dentro del torrente sanguíneo sin que se filtre a otros
tejidos. También transporta varias sustancias por el cuerpo, por ejemplo, hormonas, vitaminas y
enzimas. (Álvarez, 2021)

9. Bibliografía Consultada

Álvarez, E. (2021). Artesanos de la vida, al servicio de la educación. Biología Celular y Molecular .

Instituto Claret, 1-3.
García, V., & Henao, J. (2012). Manual de Laboratorio I de Química. Escuela de Química de la
Facultad de Ciencias de la Universidad Industrial, 1-4.
Maugueri, D., & Iribarren, P. (19 de Julio de 2021). http://www.iib.unsam.edu.ar/. Obtenido de
http://www.iib.unsam.edu.ar/archivos/docencia/licenciatura/biotecnologia/2016/QuimicaBiol/1
458322132.pdf
Sociedad Española de Bioquímica y Biología Molecular. (19 de 07 de 2021). sebbm.es. Obtenido de
https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_biomo/Guiones_Biomol.pdf

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10. Anexos

10.1. Anexo 1

Figura 10.1.1. Etanol con la clara de huevo

10.2. Anexo 2

Figura 10.2.1. Leche con vinagre

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10.3. Anexo 3

Figura 10.3.1. Leche con limón

10.4. Anexo 4

Figura 10.4.1. Perfil Normal de simulador virtual de electroforesis

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10.5. Anexo 5

Figura 10.5.1. Simulador virtual método de Lowry

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