“Año del bicentenario del Perú: 200 años de independencia”

UNIVERSIDAD NACIONAL MAYOR DE SAN MARCOS, Decana de América

Facultad de Medicina

Escuela profesional de Tecnología Médica

Tema:

Factores que influyen en la actividad enzimática

Estudiantes:

Adrian Jafet Sanchez Naccha

Diana Carolina Rios Vasquez

Keily Yelitza Roncal Rivera

Stephania Silva Vargas

Joselyn Nicol Romero Obregon

Docente:

Helí Jaime Barrón Pastor

Asignatura:

Bioquímica y nutrición

Lima - Perú

2021
 I. INTRODUCCION

Se pueden definir a las enzimas como catalizadores que tienen la capacidad de

acelerar las reacciones químicas en ambos sentidos, sin necesariamente
consumirse en ella, ni formar parte de los productos. La principal diferencia es
que tienen gran especificidad de reacción o sea por el sustrato sobre el cual
actúan. (1) Dentro de la célula, las enzimas van a tener diversas funciones
como: degradar azúcares, sintetizar grasas y aminoácidos, copiar la
información genética, el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y
degradar subproductos tóxicos para la célula, entre muchas otras funciones
vitales. (2) Teniendo ello en cuenta, en la presente práctica se van a describir
los factores que actúan sobre la actividad enzimática y se describirán los
procesos que se deben realizar para obtener los valores óptimos que se
requieren.

II. OBJETIVOS
● Determinar el pH óptimo de la enzima o enzimas escogidas para el
estudio
● Encontrar la temperatura óptima de la enzima o enzimas en estudio.
● Hallar el tiempo de incubación de la enzima o enzimas en estudio.
● Determinar Km (constante de Michaelis-Menten) y Vmax (velocidad
máxima) de la gráfica del efecto del sustrato versus la actividad
enzimática
● Graficar los resultados obtenidos para cada factor con sus valores
óptimos respectivos

III. DESARROLLO

1. pH óptimo de la enzima
Teniendo en cuenta un pH estándar de 1 a 14, un tiempo de incubación de 10
minutos, cantidad de enzima de 100 μL, temperatura de 30° C y una
concentración de sustrato de 100 mM; el pH óptimo de la enzima es 8.80 (sin
inhibidor).
2. Temperatura óptima de la enzima
Con un rango de 0° C a 100° C, un pH óptimo de 8.80, un tiempo de incubación
de 10 min, cantidad de enzima de 100 μL y una concentración de sustrato de
100 mM; la temperatura óptima de la enzima es de 60° C.

3. Tiempo de incubación de la enzima

Con el tiempo de incubación de 0 a 60 minutos, un pH óptimo de 8.80, una
temperatura óptima de 60° C, cantidad de enzima de 100 μL y una
concentración de sustrato de 100 mM; el tiempo de incubación de la enzima es
de 12 minutos.

4. Concentración del sustrato de la enzima

Con una concentración de sustrato de enzima de 0mM a 250mM, un pH óptimo
de 8.80, una temperatura óptima de 60° C, tiempo de incubación de 12 minutos
y una cantidad de enzima de 100 μL; la concentración de sustrato de esta
enzima es de 250 mM.
5. Vmax de la gráfica del efecto del sustrato
 6. El Km de la concentración del sustrato de la enzima es de X y la Vmax de la
concentración del sustrato de la enzima es de X.

Ecuación de Lineweaver Burk

1
𝑉0
= ( )
𝐾𝑚
𝑉𝑚𝑎𝑥
1
[𝑆]
+
1
𝑉𝑚𝑎𝑥

Si comparamos la ecuación de Lineweaver Burk con la ecuación 𝑦 = 𝑚𝑥 + 𝑏,

observamos que:

1 𝐾𝑚
𝑉𝑚𝑎𝑥
= 0. 1013 𝑉𝑚𝑎𝑥
= 7. 7193

1
𝑉𝑚𝑎𝑥 = 9. 87 𝐾𝑚 = 76. 20 − 𝑘
=− 0. 01315

IV . CONCLUSIÓN

Finalmente, con los factores observados en la práctica tales como pH, temperatura,
tiempo de incubación, concentración del sustrato de la enzima, cantidad de la enzima,
y los procesos desarrollados se han podido obtener los valores óptimos que
intervienen en la actividad enzimática. Asimismo, se han podido representar estos
resultados mediante las gráficas expuestas. Con todo ello, ha sido posible determinar
el Km (constante de Michaelis-Menten) y la Vmax (velocidad máxima) de la
concentración del sustrato de la enzima.

V. REFERENCIAS:

1. Díaz R. Escalante Marassi, Andrea P. :6. Enzimas. [Internet]. [citado el 28 de

octubre de 2021]. Disponible en:
https://med.unne.edu.ar/sitio/multimedia/imagenes/ckfinder/files/files/Carrera-M
edicina/BIOQUIMICA/enzimas.pdf

2. Enzimas: ¿qué son y cómo funcionan? [Internet]. [citado el 28 de octubre de

2021]. Disponible en: https://www.revista.unam.mx/vol.15/num12/art91/