Fibroina

1. Función biológica
La Fibroina es un tipo de proteína con carácter fibroso producida por algunos artrópodos,
como el gusano de seda (un insecto) o las arañas (un orden de arácnidos) durante la
segregación del hilo.
El hilo se compone de dos proteínas principales: la sericina y la Fibroina. La Fibroina es el
centro estructural de la seda; y la sericina, el material pegajoso que la rodea en donde se
función es estructural en donde la proteína segregada por las arañas y los gusanos de seda
para construir la telaraña o el capullo de seda.

2. Clasificación de acuerdo con Conformación estructural

Las proteínas fibrosas cumplen una función estructural y proporcionan elasticidad y

resistencia mecánica a las células. Las principales proteínas fibrosas son: colágeno,
queratina, elastina, fibrinógeno, miosina y actina, y fibroína. Sus cadenas se ordenan en
filamentos largos que forman parte de tejidos, estructuras de sostén o protección. Son
insolubles en agua.

La proteína fibroína consta de capas de láminas beta antiparalelas. Su estructura primaria se

compone principalmente de la secuencia de ácido amino recurrente (Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-
Ala). La proporción grande de glicina y alanina hacen posible el embalaje hermético de las
hojas, lo que contribuye a la estructura rígida de seda, que no se puede estirar (resistencia a
la tracción). La combinación de rigidez y resistencia hacen que el material sea aplicable en
varias áreas, incluyendo la biomedicina y la fabricación textil.
La fibroína se dispone en tres estructuras, llamadas seda I, II y III.

 La seda I es la forma natural de la fibroína, tal como es emitida desde las glándulas
de seda de Bombyx mori.

 La seda II es la disposición de las moléculas fibroína de seda hilada.-

 Seda de araña
En las proteinas fibrosas como la fibroína de la seda o la elastina de los tendones, la cadena
polipeptídica adopta el mismo tipo de estructura secundaria en toda su extensión.

3. Clasificación de acuerdo con Función biológica

La Fibroina se clasifica según su función Estructural: Aporta soporte mecánico a células y

tejidos. Forman los tejidos de protección y de sostén, parte del tejido conectivo, la piel, el
cabello, etc., dándoles fuerza y elasticidad. Ejemplos: el colágeno de los cartílagos y
tendones, la elastina de los ligamentos y la queratina del pelo y las uñas.

Amilasa

1. Función biológica

La amilasa, (más propiamente amilasas, dado que existen varias) es

una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la reacción de hidrólisis de los
enlaces 1-4 entre las unidades de glucosa al digerir el glucógeno y el almidón para formar
fragmentos de glucosa (dextrinas, maltosa) y glucosa libre. En los animales se produce
principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las glándulas parótidas) y en
el páncreas. Tiene actividad enzimática a un pH de 6,4-7. Cuando una de estas glándulas se
inflama, como en la pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su
nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9. Prácticamente
todos los seres vivos disponen de amilasas. Ptialina, amilasa salival, tiene alta afinidad por
enlaces alta 1-4 del centro de las cadenas de polisacárido, y muy baja afinidad por los
enlaces de los extremos, es decir, no puede dar glucosa libre

2. Clasificación de acuerdo con Conformación estructural

La amilasa es una enzima o proteína especial que ayuda a digerir los alimentos. La

mayoría de la amilasa se produce en el páncreas y en las glándulas salivales.

La α-amilasa es una enzima multidominio que, en animales y plantas, tiene

un peso molecular aproximado de 50 kDa y diferentes autores concuerdan en que las
enzimas pertenecientes a esta familia de glicohidrolasas son enzimas con más de diez
dominios estructurales.

Las α-amilasas contienen varios dominios proteicos diferentes. El dominio catalítico posee
una estructura secundaria consistente en ocho barriles alfa/beta encadenados que contienen
el sitio activo, interrupido por un dominio de unión al calcio formado por unos 70
aminoácidos que protruye entre la tercer lámina beta y la tercer hélice alfa, y un dominio
carboxiterminal barril beta con un motivo de clave griega Varias alfa-amilasas contienen un
dominio con forma de lámina beta, por lo general en el extremo C-terminal. Este dominio
se encuentra formado por cinco cadenas antiparalelas en configuración de lámina beta.
Además varias alfa-amilasas contienen también un dominio todo-beta, por lo general en el
extremo C-terminal.

3. Clasificación de acuerdo con Función biológica

Las enzimas amilasas se clasifican de acuerdo al sitio donde son capaces de romper los
enlaces glucosídicos como endoamilasas o exoamilasas. Las primeras hidrolizan enlaces en
regiones internas de los carbohidratos, mientras que las segundas solo pueden catalizar la
hidrólisis de residuos en los extremos de los polisacáridos.

Además, la clasificación tradicional se relaciona con la estereoquímica de sus productos de

reacción, por lo que estas proteínas con actividad enzimática también se clasifican como α-
amilasas, β-amilasas o γ-amilasas.

-Las α-amilasas (α-1,4-glucano 4-glucano hidrolasas) son endoamilasas que actúan sobre
enlaces internos de sustratos de conformación lineal y cuyos productos poseen
configuración α y son mezclas de oligosacáridos.

-Las β-amilasas (α-1,4-glucano maltohidrolasas) son exoamilasas vegetales que actúan

sobre enlaces en los extremos no reductores de los polisacáridos como el almidón y cuyos
productos hidrolíticos son residuos de β-maltosa.

-Finalmente, las γ-amilasas son una tercera clase de amilasas también denominadas
glucoamilasas (α-1,4-glucano glucohidrolasas) que, al igual que las β-amilasas, son
exoamilasas capaces de remover unidades simples de glucosa de los extremos no reductores
de los polisacáridos e invertir su configuración.

Esta última clase de enzimas puede hidrolizar tanto enlaces α-1,4 como enlaces α,1-6,
convirtiendo sustratos como el almidón a D-glucosa. En los animales se encuentran
principalmente en el tejido hepático.

Con el análisis bioquímico tanto de las enzimas como de sus sustratos y productos, ciertos
autores han determinado que existen al menos seis clases de enzimas amilasas:

1-Endoamilasas que hidrolizan enlaces glucosídicos α-1,4 y que pueden “saltarse”

(bypass) enlaces α-1,6. Ejemplo de este grupo son las α-amilasas.

2-Exoamilasas capaces de hidrolizar α-1,4 cuyo principales productos son residuos de

maltosa y no pueden “saltarse” los enlaces α-1,6. Ejemplo del grupo son las β-amilasas.

3-Exoamilasas capaces de hidrolizar enlaces α-1,4 y α-1,6 como por ejemplo las
amiloglucosidasas (glucoamilasas) y otras exoamilasas.
 4-Amilasas que solo hidrolizan enlaces glucosídicos α-1,6. En este grupo están enzimas
“desrramificadoras” y otras conocidas como pululanasas.

5-Amilasas como las α-glucosidasas, que preferencialmente hidrolizan enlaces α-1,4 de

oligosacáridos cortos producidos por la acción de otras enzimas sobre sustratos como la
amilosa o la amilopectina.

6-Enzimas que hidrolizan almidón hasta polímeros cíclicos no reductores de residuos D-

glucosídicos conocidos como ciclodextrinas, como algunas amilasas bacterianas.

Lisozima

1. Función biológica

La lisozima es de la clase de enzimas que destruye las paredes celulares de ciertas bacterias
Gram-positivas por ruptura del enlace β (1-4) entre el ácido N-acetilmurámico (NAM) y N-
acetil glucosamina del peptidoglicano (NAG), debilitando así la pared celular. El resultado
es la penetración de agua en la célula que se hincha y acaba por estallar, un fenómeno
denominado lisis

2. Clasificación de acuerdo con Conformación estructural

Las proteínas globulares son transportadoras de otras moléculas y regulan funciones

celulares. Son solubles en agua. La mayoría de las enzimas, hormonas, anticuerpos, entre
otras, son proteínas globulares.

Su estructura primaria está formada por una cadena polipeptídica simple cuyo número de
residuos de aminoácidos varía: 130 en la lisozima humana y 129 en la lisozima de pollo 

En su estructura secundaria visualizada según el modelo de "cintas sólidas" podemos ver:

 Varias hélices alfa 

 Varias zonas en beta-hoja antiparalela 

 Zonas sin estructura secundaria regular 

la lisozima tiene una estructura terciaria compuesta por:

 varias hélices alfa,
 una lámina beta, formada por 3 hebras beta,
 zonas sin estructura secundaria regula

3. Clasificación de acuerdo con Función biológica

La lisozima es una enzima presente en las lágrimas y la saliva en donde actúa como una
barrera frente a las infecciones. También es muy abundante en la clara del huevo, de donde
se extrae para su uso industrial, en particular para el control de las bacterias lácticas en los
vinos
La lisozima se clasifica en seis tipos: lisozima de gallina (tipo-C) entre ellas se encuentran
lisozima de estómago y lisozima de unión a calcio, lisozima de ganso (tipo-G), lisozima de
plantas, lisozima bacteriana, lisozima del fago T4 y lisozima de invertebrados (tipo-I).
Cuatro de estas lisozimas: tipo-C, tipo-I, tipo-G y lisozima T4 tienen la estructura
tridimensional muy parecida
De todas las lisozimas existentes, la lisozima de huevo de gallina ha sido la más estudiada,
por encontrarse en alta concentración (1-3 g/L de clara de huevo), su fácil manejo y la
posibilidad de purificación por cristalización en NaCl al 5% a pH 9,5. La lisozima de huevo
es una proteína que puede representar cerca del 3,4% de las proteínas de la clara de huevo

Acidos nucleicos-Los ácidos nucleicos son grandes polímeros formados por la repetición de
monómeros denominados nucleótidos, unidos mediante enlaces fosfodiéster. Se forman
largas cadenas; algunas moléculas de ácidos nucleicos llegan a alcanzar tamaños
gigantescos, de millones de nucleótidos encadenados.

Los ácidos nucleicos son un tipo importante de macromoléculas presentes en todas las

células y virus. Las funciones de los ácidos nucleicos tienen que ver con el
almacenamiento y la expresión de información genética.

Los ácidos nucleicos están formados por largas cadenas de nucleótidos, enlazados

entre sí por el grupo fosfato. El grado de polimerización puede llegar a ser altísimo, siendo
las moléculas más grandes que se conocen, con moléculas constituídas por centenares
de millones de nucleótidos en una sola estructura covalente.

En las células de los organismos superiores, los ácidos desoxirribonucleicos se localizan

principalmente en los núcleos unidos a proteínas en estructuras denominadas
cromosomas. Los ácidos ribonucleicos están localizados en el núcleo y citoplasma. La
mayoría de los ARN del citoplasma se encuentran en los ribosomas.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos química y estructuralmente distintos:
el ácido desoxirribonucleico (ADN) y el ácido ribonucleico (ARN); ambos se encuentran
en todas las células procariotas, eucariotas y virus.
Los ácidos nucleicos son polímeros de nucleótidos que se dividen en 2 tipos: el ADN,
polímero de desoxirribonucleico y el ARN,
polímero de ribonucleico. ... Se denomina ácido nucleico porque fue
descubierto por primera vez en el núcleo de las células por el biólogo suizo Friedrich
Miescher (1844-1895)