REPÚBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELA

MINISTERIO DEL PODER POPULAR PARA LA EDUCACION UNIVERSITARIA CIENCIA

Y TECNOLOGIA

UNIVERSIDAD POLITECNICA TERRITORIAL AGROINDUSTRIAL DEL TACHIRA

Programa Nacional de Formación (PNF) en Agroalimentación San

Cristóbal- Estado Táchira

Aminoáci
dos
Esenciales
Paola Useche
 C. I: 30.092.581
Trayecto 1
Sección “A”

Introducción
Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se combinan
para formar proteínas. Los aminoácidos y las proteínas son los pilares
fundamentales de la vida.

Cuando las proteínas se digieren o se descomponen, los

aminoácidos se acaban. El cuerpo humano utiliza aminoácidos para
producir proteínas con el fin de ayudar al cuerpo a: Descomponer los
alimentos, crecer, reparar tejidos corporales, llevar a cabo muchas
otras funciones corporales, además el cuerpo también puede usar los
aminoácidos como una fuente de energía.

Y en el siguiente trabajo nos enfocaremos principalmente en los

aminoácidos esenciales, los cuales nosotros no los podemos producir,
sino que los tomamos de los diferentes alimentos que consumimos.
 Aminoácidos Esenciales
Los aminoácidos esenciales son compuestos proteicos necesarios
para el correcto funcionamiento del organismo que se deben tomar
necesariamente con la dieta.
Los aminoácidos esenciales son necesarios para nuestro cuerpo para
poder tener la energía suficiente. Los alimentos cuentan con muchos
nutrientes, como los micronutrientes que son los minerales, las
vitaminas y el agua; también los macronutrientes que son los que
aportan la energía como los hidratos de carbono, los lípidos y
vitaminas, están formados por moléculas más pequeñas, las cuales se
unen para forman una mayor, asimismo cuando consumimos los
alimentos, los macronutrientes se dividen en sus componentes más.
pequeños para atravesar la mucosa intestinal para ser metabolizados
y usados por las células, a estos procesos se les llaman digestión y
absorción.

Las proteínas son moléculas grandes y complejas en su forma

espacial, sus componentes básicos son denominados aminoácidos,
existiendo un total de 22, considerándose 10 de ellos esenciales.

Un aminoácido esencial es aquel que el organismo no es capaz de

sintetizar por sí mismo y, por esto, debe tomarlo necesariamente
desde el exterior a través de la dieta. Además, son aminoácidos
necesarios para el correcto desarrollo de algunas funciones en el
organismo. Cuando un alimento posee todos los aminoácidos
esenciales y en una cantidad considerable, se dice que
contiene proteína de alto valor biológico. La proteína considerada de
mejor calidad es la presente en el huevo, la albúmina. Esta proteína no
solo contiene todos los aminoácidos esenciales para el hombre, sino
que, además, se encuentran en una disposición y orden inmejorable
para su absorción en el intestino. También puede suceder que un
alimento contenga todos los aminoácidos esenciales excepto uno, o lo
posea en muy pequeña cantidad. En ese caso, se considera que ése
es el aminoácido limitante en ese alimento para poder considerarlo
como proteínas de alto valor biológico.

Los aminoácidos esenciales son: leucina, isoleucina, valina,

metionina, lisina, fenilalanina, triptófano, treonina, histidina, arginina y
en la siguiente investigación hablaremos principalmente de la lisina,
histidina, fenilalanina, triptófano y arginina.

Estos dos últimos aminoácidos son esenciales dependiendo del resto

de componentes de la alimentación, así que realmente se
consideran semiesenciales. En el caso de la histidina, es un
aminoácido esencial en la infancia que pasa a ser no esencial en la
etapa adulta.
 Histidina
La histidina (His, C6H9N3O2) es un aminoácido considerado como
esencial, su cadena lateral está compuesta por un anillo imidazol
cargado positivamente a niveles de pH fisiológico.

Para los niños la histidina es totalmente esencial, mientas que en los

adultos se puede sintetizar en el organismo, aunque no está del todo
claro si la cantidad que se produce es suficiente para cubrir todas las
necesidades y por ello se le suele considerar esencial.

Sus fuentes dietéticas, son principalmente alimentos proteicos de

origen animal, como la carne, el pescado o los lácteos.

Origen
Fue purificado por primera vez por Albrecht Kossel en 1896, Alemania.
Los productos lácteos, la carne, el pollo y el pescado contienen
histidina. La histidina es un precursor de la histamina, en la que se
transforma mediante una descarboxilación. La histamina es una
sustancia liberada por las células del sistema inmune durante una
reacción alérgica. Participa también en el desarrollo y manutención de
los tejidos sanos, particularmente en la mielina que cubre
las neuronas.
Estructura de la histidina
La histidina es un aminoácido que se puede obtener con la hidrólisis
de proteínas. Una fuente abundante de la histidina es la hemoglobina,
que contiene 8,5%. El cuerpo humano no puede sintetizar este
aminoácido, así que debe ser obtenido con medios dietéticos.

Ioniza fácilmente dentro del alcance fisiológico del pH de la carrocería;

esto hace histidina a un participante frecuente en reacciones enzima-
catalizadas mientras que la forma protonado puede servir como ácido
general, mientras que la forma deprotonado puede servir como base
del general.

Además, el átomo básico del nitrógeno de la histidina puede funcionar

como un donante de los pares del electrón, y por lo tanto participa
fácilmente en reacciones químicas, con la formación de ligazones con
los átomos de los pobres del electrón.

Función de la histidina
Independientemente de son las propiedades bioquímicas, histidina
tienen muchas funciones sistémicas en la carrocería:

 Memoria de los socorros y función cognoscitiva.

  Precursor a la histamina, el mediador local de reacciones
alérgicas. La histamina es vasoactiva - aumenta el diámetro de
los vasos sanguíneos para perfeccionar el flujo de sangre.
 Quita los metales pesados sobrantes y los protege contra la
radiación.
 Ayuda a la digestión por la producción estimulante del jugo
gástrico en el estómago.
 Aumenta la eficacia de medicamentos para el cáncer.

Dosis diaria recomendada

La ingesta típica de histidina oscila entre 4 a 5 gramos diarios en
adultos normales. Sin embargo, las dosis máximas seguras de
histidina todavía no han sido establecidas para los niños pequeños,
mujeres embarazadas y en periodo de lactancia, así como aquellos
con enfermedades renales y hepáticas.

Alimentos que la contienen

Entre los alimentos que contienen más Histidina en porciones de un
kilogramo, tenemos:

 Vinagre balsámico, 4000 mg de Histidina (His)

 Productos derivados de soja, 2.300 mg de His
 Queso roquefort, 2000 mg de His
 Semiconservas de anchoas, 1500 mg de His
 Pescado congelado, 894 mg de His
 Queso blanco, 556,4 mg de His
 Vinagre, 500 mg de His
 Leche cruda, 389,9 mg de His
 Carnes curadas (chorizo, salchicha, salchichón, salami) 350 mg
de His
 Col blanca fermentada, 10 – 200 mg de His
 Leche pasteurizada, 162 mg de His
 Espinacas, 20 – 30 mg de His
 Berenjena, 26 mg de His
 Aguacate, 23 mg de His
 Pescado fresco, 19,75 mg de His

Fenilalanina

La fenilalanina es un aminoácido (abreviado frecuentemente como Phe

o F). Se encuentra en las proteínas como L-fenilalanina (LFA), siendo
uno de los 10 aminoácidos esenciales para el ser humano. La
fenilalanina está presente también en muchos psicoactivos.

Historia
La primera descripción de la fenilalanina se hizo en 1879, cuando
Schulze y Barbieri identificaron un compuesto con la fórmula
empírica, C9H11NO2, en plántulas de lupino amarillo (Lupinus luteus) .
En 1882, Erlenmeyer y Lipp la sintetizaron por primera vez a partir de
la fenilacetaldehıdo, cianuro de hidrógeno y amoníaco.
El codón genético para la fenilalanina fue descubierto por primera vez
por J. Heinrich Matthaei y Marshall W. Nirenberg en 1961. Mostraron
que mediante el uso de mRNA para insertar
múltiples uracilos repetidos en el genoma de la bacteria E. coli, podían
causar que la bacteria produjese un polipéptido que consiste
únicamente en aminoácidos de fenilalanina repetidos. Este
descubrimiento ayudó a establecer la naturaleza de la relación
de codificación que relaciona la información almacenada en el ácido
nucleico genómico con la expresión de la proteína en la célula viva.
Características y estructura
La fenilalanina comparte con todos los aminoácidos el grupo carboxilo
(-COOH), el grupo amino (-NH2), y el átomo de hidrógeno (-H) que
están unidos a un átomo de carbono central conocido como carbono α.
Además, por supuesto, posee una cadena lateral o grupo R
característico.

La fenilalanina es uno de los tres aminoácidos que poseen anillos

aromáticos o bencénicos como sustituyentes en las cadenas laterales.
Estos compuestos no son polares y, por tanto, son altamente
hidrofóbicos.

El aminoácido en cuestión es especialmente hidrofóbico, pues, a

diferencia de la tirosina y el triptófano (los otros dos aminoácidos con
anillos aromáticos) no posee grupos amino o hidroxilo unidos a su
anillo bencénico.

El grupo aromático, benzoico o areno de la fenilalanina tiene la

estructura típica del benceno: el anillo cíclico está estructurado por 6
átomos de carbono que tienen resonancia entre ellos debido a la
presencia de tres dobles enlaces y de tres enlaces simples en su
interior.

A diferencia de la tirosina y el triptófano, que a pH básicos pueden

adquirir carga positiva y negativa, respectivamente, la fenilalanina
conserva su carga neutra, pues el anillo bencénico no se ioniza y las
cargas de los grupos carboxilo y amino se neutralizan entre sí.

Clasificación
Los aminoácidos son clasificados en diferentes grupos según las
características que poseen sus cadenas laterales o grupos R, dado
que estos pueden variar en tamaño, estructura, grupos funcionales e
incluso en carga eléctrica.

Como se ha comentado, la fenilalanina se clasifica dentro del grupo de

los aminoácidos aromáticos, junto con la tirosina y el triptófano. Todos
estos compuestos presentan anillos aromáticos en su estructura, no
obstante, la tirosina y el triptófano poseen grupos ionizables en los
sustituyentes de sus grupos R.

Las características de absorción de luz de las proteínas a una longitud

de onda de 280 nm se debe a la presencia de los aminoácidos
clasificados dentro del grupo de la fenilalanina, ya que estos absorben
fácilmente la luz ultravioleta a través de sus anillos aromáticos.

Empero, se ha demostrado que la fenilalanina absorbe en mucha

menor proporción que la tirosina y el triptófano, por lo que en el
análisis de algunas proteínas su absorbancia es predecible.

Funciones
En los años 90 se pensaba que la fenilalanina solo se encontraba en
algunas especies de plantas. Sin embargo, hoy en día se sabe que
está presente en casi todos los dominios hidrofóbicos de las proteínas,
de hecho, la fenilalanina es el principal componente de las especies
químicas aromáticas de las proteínas.

En las plantas, la fenilalanina es un componente esencial de todas las

proteínas; además, es uno de los precursores de los metabolitos
secundarios como los fenilpropanoides (que forman parte de los
pigmentos) de las moléculas defensivas, de los flavonoides, de
biopolímeros como la lignina y la suberina, entre otros.
La fenilalanina es la estructura básica para formar muchas de las
moléculas que mantienen la homeostasis neuronal, entre las que se
encuentran péptidos como la vasopresina, la melanotropina y la
encefalina. Además, este aminoácido está implicado directamente en
la síntesis de la hormona adrenocorticotrópica (ACTH).

Al igual que gran parte de los aminoácidos proteicos, la fenilalanina

forma parte del grupo de los aminoácidos cetogénicos y glucogénicos,
ya que provee el esqueleto carbonado de intermediarios del ciclo de
Krebs, necesario para el metabolismo energético celular y corporal.

Cuando se encuentra en exceso, la fenilalanina es transformada en

tirosina y posteriormente en fumarato, un intermediario del ciclo de
Krebs.

Alimentos ricos en fenilalanina

Todos los alimentos ricos en proteínas poseen un contenido de
fenilalanina de entre 400 y 700 mg por la porción de alimento ingerida.
Los alimentos como el aceite de bacalao, el atún fresco, las langostas,
las ostras y otros bivalvos, contienen más de 1.000 mg por porción de
alimento ingerida.

Las carnes bovinas y porcinas también poseen altos niveles de

fenilalanina. Sin embargo, no son tan altos como las concentraciones
presentes en los animales marinos. Por ejemplo, el tocino, la carne de
res, el hígado, el pollo y los lácteos tienen entre 700 y 900 mg de
fenilalanina por ración de alimento.

Los frutos secos como el maní y las nueces de distintos tipos son otros
alimentos que poseen una buena cantidad de fenilalanina. Los granos
como la soya, los garbanzos y demás legumbres pueden proporcionar
entre 500 y 700 mg de fenilalanina por porción.

Como fuente alterna se puede metabolizar la fenilalanina a partir del

aspartame en las bebidas gaseosas, la goma de mascar, las gelatinas
y algunos dulces o postres donde este dipéptido es utilizado como
edulcorante.

Beneficios de su ingesta
La fenilalanina se encuentra en todos los alimentos ricos en proteínas
que consumimos. El consumo diario mínimo para adultos de peso y
talla promedio está alrededor de 1000 mg, necesario para la síntesis
de proteínas, de hormonas como la dopamina, de distintos
neurotransmisores, etc.

El consumo de este aminoácido en exceso es recetado para las

personas que presentan trastornos depresivos, dolores articulares y
enfermedades en la piel, ya que su consumo incrementa la síntesis de
proteínas y biomoléculas transmisoras como la epinefrina,
norepinefrina y la dopamina.

Algunos estudios sugieren que la fenilalanina consumida en exceso no

produce mejoras significativas en ninguno de estos trastornos, pero su
conversión en tirosina, que también es empleada para la síntesis de
moléculas de señalización, puede explicar los efectos positivos sobre
señalización celular en el sistema nervioso.

Fármacos formulados contra el estreñimiento presentan núcleos

estructurados por fenilalanina, tirosina y triptófano. Generalmente
estos medicamentos contienen mezclas de estos tres aminoácidos en
sus formas L- y D-.
 Triptófano
El triptófano, también denominado L-Triptófano, es un aminoácido
esencial. Recordemos que los aminoácidos se unen para formar las
proteínas, que son cadenas de aminoácidos. Por su parte, los
aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo necesita para
funcionar correctamente (favorecen el metabolismo y la creación de
nuevas células), pero que el organismo no fabrica por sí mismo.
Es decir, estos aminoácidos se obtienen sí o sí de la dieta (y/o de
complementos alimenticios). En total existen 8 aminoácidos
esenciales, contando el triptófano. Los demás son: la treonina, la
fenilalanina, la lisina, la leucina, la isoleucina, la metionina y la valina.
Origen
El triptófano fue descubierto en 1901 por los investigadores Hopkins y
Cole, a partir de la hidrólisis de caseína. De hecho, estos autores dan
nombre a una reacción química llamada reacción de Hopkins-Cole (o
reacción de Adamkiewiczs) que consiste en una prueba para el
triptófano y para las proteínas que lo contienen.
Posteriormente a ese hallazgo, algunos años después, se
descubrieron algunas de las sustancias sintetizadas a partir del
triptófano, como la serotonina y la melatonina, que veremos a
continuación. Por otro lado, en el año 1963 se introdujo en medicina
este aminoácido como parte de tratamientos para los trastornos del
sueño y la depresión.

¿Cómo se obtiene?
Ya hemos dicho que el triptófano, como aminoácido esencial que es,
no lo puede sintetizar el propio organismo; por ello, para obtenerlo
podemos recurrir a dos opciones: los complementos alimenticios y la
dieta.
Lo ideal es obtener el triptófano a partir de la dieta, ya que es mucho
más natural. Sin embargo, también se emplean complementos.
Dieta
Cuando nos referimos a la dieta, nos estamos refiriendo a la
alimentación que sigue cada persona. Existen una serie de alimentos
ricos en triptófano, tales como:

- Huevos

Los huevos son alimentos ricos en minerales, proteínas y vitaminas

(especialmente vitamina B3, que ayuda a obtener energía de los
alimentos). Además, contienen altos niveles de triptófano.

- Carnes

La carne también es otro alimento que contiene altos niveles de

triptófano, especialmente las carnes blancas, que incluyen el pollo, el
conejo y el pavo. Sin embargo, todas las carnes tienen niveles altos de
proteínas en general (incluyendo el triptófano).

- Lácteos

Los lácteos como la leche, el queso o el yogur, también contienen

niveles altos de triptófano. Así, beber leche (especialmente antes de ir
a dormir) facilita el sueño (al favorecer la síntesis de melatonina)

- Fruta

La fruta es un alimento muy saludable que incluye una gran variedad

de tipos. Concretamente, las piezas de fruta que mayor cantidad de
triptófano contienen son: las cerezas (también gran fuente de
melatonina), la piña, el aguacate y el plátano. El plátano, además,
también contiene vitamina B6, vitamina que favorece la producción de
serotonina y que contribuye a un buen estado del sistema inmunitario.

- Otros alimentos
Más allá de estos cuatro alimentos fundamentales, también podemos
proveernos de la cantidad de triptófano que necesitamos para
funcionar correctamente, a través de otros alimentos, tales como: los
frutos secos, las legumbres, el pescado (especialmente el salmón, el
atún, el mero, el bacalao y las sardinas), el marisco y el chocolate
negro.
Así que, eso que dicen de que el chocolate combate la depresión, en
cierta manera es cierto, ya que sus altos niveles de triptófano
favorecen la producción de serotonina, relacionada con una mejora en
el estado de ánimo y un aumento de energía.

Estructura
El triptófano tiene una fórmula molecular C11H12N2O2 y este
aminoácido esencial posee una cadena lateral aromática.

Como todos los aminoácidos, el triptófano tiene un átomo de carbono

α unido a un grupo amino (NH2), a un átomo de hidrógeno (H), un
grupo carboxilo (COOH) y una cadena lateral (R) formada por una
estructura heterocíclica, el grupo indol.

Su nombre químico es ácido 2-amino-3-indolil propiónico, tiene una

masa molecular de 204,23 g/mol. Su solubilidad a 20 °C es de 1,06 g
en 100 g de agua y tiene una densidad de 1,34 g/cm3.

Funciones
En el ser humano, el triptófano se utiliza para la síntesis proteica y es
indispensable para la formación de serotonina (5-hidroxitriptamina) un
potente vasoconstrictor, estimulante de la contracción del músculo liso
(sobre todo en el intestino delgado) y un neurotransmisor capaz de
generar estimulación psíquica, combatir la depresión y regular la
ansiedad.
El triptófano es un precursor en la síntesis de melatonina y, por ende,
tiene implicaciones en los ciclos de sueño y vigilia.

Dicho aminoácido es utilizado como precursor en una de las tres vías

para la formación del cofactor NAD, un cofactor muy importante que
participa en gran variedad de reacciones enzimáticas relacionadas con
eventos de óxido-reducción.

El triptófano y algunos de sus precursores son utilizados para la

formación de una hormona vegetal denominada auxina (ácido indol-3-
acético). Las auxinas son hormonas vegetales que regulan el
crecimiento, el desarrollo y muchas otras funciones fisiológicas de las
plantas.

Lisina
La lisina (Lys, K) o el ácido ε-diaminocapróico, es uno de los 22
aminoácidos que conforman las proteínas de los organismos vivos y,
para el ser humano, es considerado como esencial, pues no posee
rutas para su biosíntesis.
Fue descubierta por Drechsel en 1889 como producto de la hidrólisis
(descomposición) del caseinógeno. Años más tarde, Fischer, Siegfried
y Hedin determinaron que también era parte de proteínas como la
gelatina, la albúmina de huevo, la conglutina, la fibrina y otras
proteínas.
Estructura
La lisina se clasifica dentro del grupo de los aminoácidos básicos,
cuyas cadenas laterales poseen grupos ionizables con cargas
positivas.

Su cadena lateral o grupo R posee un segundo grupo amino primario

unido al átomo de carbono en la posición ε de su cadena alifática, de
allí su nombre “ε-aminocaproico”.
Tiene un átomo de carbono α, al cual se unen un átomo de hidrógeno,
un grupo amino, un grupo carboxilo y la cadena lateral R,
caracterizada por la fórmula molecular (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+).

Puesto que la cadena lateral tiene tres grupos metileno, y aunque la

molécula de lisina posee un grupo amino con carga positiva a pH
fisiológico, este grupo R tiene un fuerte carácter hidrofóbico, por lo que
a menudo se encuentra “enterrado” en las estructuras proteicas,
dejando fuera solamente al grupo ε-amino.

El grupo amino de la cadena lateral de la lisina es altamente reactivo y,

por lo general, participa en los centros activos de muchas proteínas
con actividad enzimática.

Funciones
La lisina, por ser un aminoácido esencial, cumple múltiples funciones
como micronutriente, especialmente en humanos y en otros animales,
pero también es metabolito en diferentes organismos como las
bacterias, las levaduras, las plantas y las algas.

Las características de su cadena lateral, específicamente las del grupo

ε-amino unido a la cadena hidrocarbonada que es capaz de formar
puentes de hidrógeno, le otorgan propiedades especiales que lo hacen
partícipe de las reacciones catalíticas en diversos tipos de enzimas.

Es importantísima para el crecimiento normal y la remodelación de los

músculos. Además, es una molécula precursora para la carnitina, un
compuesto sintetizado en el hígado, el cerebro y los riñones que se
encarga de transportar los ácidos grasos hacia las mitocondrias para
la producción de energía.
Este aminoácido también es necesario para la síntesis y formación del
colágeno, una importante proteína del sistema de tejidos conectivos en
el cuerpo humano, por lo que contribuye al mantenimiento de la
estructura de la piel y de los huesos.

Tiene funciones experimentalmente reconocidas en:

– La protección de los intestinos frente a estímulos estresantes,

contaminación con patógenos bacterianos y virales, etc.

– Disminuir los síntomas de ansiedad crónica

– Favorecer el crecimiento de infantes que crecen bajo dietas de baja

calidad

Fuentes dietéticas

Los requerimientos nutricionales de lisina son de 1,5 g al día. Las

proteínas animales son buenas fuentes de lisina, tanto las carnes
como los productos lácteos, (leche y queso), los pescados y los
huevos. Las proteínas de los cereales son deficientes en este
aminoácido, que en cambio es muy abundante en las legumbres, y
frutos secos.
La lisina se altera con facilidad cuando las proteínas que la
contienen se calientan en presencia de azúcares reductores
(monosacáridos y algunos oligosacáridos) en una reacción de
glicosilación que se conoce como reacción de Maillard. Esta reacción
es responsable de los colores y olores a tostado en los alimentos (la
corteza del pan, por ejemplo). La lisina que se ha unido al azúcar
queda biológicamente indisponible, aunque según la mayoría de las
técnicas de análisis sigue estando presente. Para saber la cantidad de
lisina disponible deben realizarse análisis específicos. Esta alteración
es especialmente importante en leches destinadas a alimentación
infantil. También puede alterarse por tratamientos en medio alcalino a
temperatura elevada, formando puentes de lisino-alanina, que reducen
la digestibilidad y el valor biológico de las proteínas. Esta alteración
puede producirse en la manipulación de proteínas de uso industrial,
como proteína de soja o caseinatos.

Papel en la nutrición animal

La lisina es un aminoácido esencial, limitante para muchas

especies animales de importancia zootécnica cuando se utilizan dietas
basadas en cereales como el maíz. Como tal, cuando se equilibran
formulaciones de alimentos para ganado se emplea el concepto de
"aminoácido limitante" para incorporar la cantidad correcta en la dieta
en base al contenido de lisina de los distintos alimentos proteicos
disponibles y el posible empleo de lisina sintética. Esto último es
común y muy económico de hacer en la alimentación de los cerdos y
otras especies de interés zootécnico. En el caso de la nutrición del
ganado lechero la lisina es también limitante junto con la metionina,
pero no se puede emplear lisina sintética directamente debido a que la
fermentación microbiana en el rumen la destruye extensamente; sin
embargo existen ya opciones de productos comerciales con una
protección química que impide dicha degradación, aunque el empleo
económico de dicha alternativa es aún disputable. La mejor opción es
la utilización de fuentes proteicas ricas en lisina, como la soja.

Valina
La valina pertenece a los 22 aminoácidos identificados como los componentes
“básicos” de las proteínas; se identifica con el acrónimo “Val” y con la letra “V”. Este
aminoácido no puede ser sintetizado por el cuerpo humano, por tanto, es catalogado
en el grupo de los nueve aminoácidos esenciales para los humanos.

Muchas proteínas globulares poseen un interior rico en residuos de valina y

leucina, ya que ambos se asocian mediante interacciones hidrofóbicas y son
indispensables para el plegamiento de la estructura y la conformación tridimensional
de las proteínas.

La valina fue purificada por primera vez en el año 1856 por V. Grup-Besanez a
partir de un extracto acuoso del páncreas. Sin embargo, el nombre “valina” fue
acuñado por E. Fisher en el año 1906, cuando logró sintetizarlo artificialmente y
observó que su estructura era muy similar a la del ácido valérico, encontrado en las
plantas conocidas comúnmente como “valerianas”.

La valina es uno de los aminoácidos que se encuentran en posiciones

conservadas en ciertas proteínas compartidas por los vertebrados, por ejemplo, en la
posición 80 del citocromo C de los vertebrados se encuentran leucina, valina,
isoleucina y metionina en el mismo orden.

Estructura
La valina comparte la estructura general y los tres grupos químicos típicos de
todos los aminoácidos: el grupo carboxilo (COOH), el grupo amino (NH2) y un átomo
de hidrógeno (-H). En su grupo R o cadena lateral posee tres átomos de carbono que
le otorgan características muy hidrofóbicas.
 Como es cierto para todos los compuestos químicos clasificados como
“aminoácidos”, la valina posee un átomo de carbono central que es quiral y que se
conoce como carbono α, al cual se unen los cuatro grupos químicos mencionados.

El nombre IUPAC de la valina es ácido 2-3-amino-3-butanóico, pero algunos

químicos también la denominan ácido α-amino valeriano y su fórmula química es
C5H11NO2.

Todos los aminoácidos pueden encontrarse en la forma D o L y la valina no es

la excepción. Sin embargo, la forma L-valina es mucho más abundante que la forma
D-valina y, además, es espectroscópicamente más activa que la forma D.

La L-valina es la forma que se emplea para la formación de las proteínas celulares y

por lo tanto es, de las dos, la forma biológicamente activa. Cumple funciones como
nutracéutico, micronutriente para las plantas, metabolito para humanos, algas,
levaduras y bacterias, entre muchas otras funciones.

Funciones
La valina, a pesar de ser uno de los nueve aminoácidos esenciales, no
desempeña un papel significativo adicional a su participación en la síntesis de
proteínas y como metabolito en su propia ruta de degradación.

No obstante, los aminoácidos voluminosos como la valina y la tirosina son los

responsables de la flexibilidad de la fibroína, el principal componente proteico de los
hilos de seda que producen los gusanos de la especie Bombyx mori, comúnmente
conocidos como gusanos de la seda o del árbol de morera.

Tejidos como los ligamentos y vasos sanguíneos arteriales están compuestos

por una proteína fibrosa conocida como elastina. Esta se compone de cadenas
polipeptídicas con secuencias repetidas de los aminoácidos glicina, alanina y valina,
siendo la valina el residuo más importante respecto a la extensión y flexibilidad de la
proteína.

La valina participa en las principales rutas de síntesis de los compuestos

responsables del olor característico de las frutas. Las moléculas de valina son
transformadas en derivados metilados y ramificados de ésteres y alcoholes.

En la industria alimenticia

Existen muchos aditivos químicos que emplean valina en combinación con

glucosa para obtener olores apetecibles en ciertas preparaciones culinarias.

A una temperatura de 100 °C, estos aditivos tienen un olor característico a

centeno y a más de 170 °C huelen a chocolate caliente, por lo que son populares en
la producción de alimentos en la industria panadera y pastelera (repostería).

Dichos aditivos químicos emplean L-valina sintetizada artificialmente, puesto

que su purificación a partir de fuentes biológicas es engorrosa y no suele obtenerse el
grado de pureza requerido.

Alimentos ricos en valina

Las proteínas contenidas en las semillas de sésamo o de ajonjolí son ricas en
valina, con casi 60 mg del aminoácido por cada gramo de proteína. Por esta razón, las
galletas, bizcochos y barras o turrones de sésamo son recomendadas para niños con
dietas deficientes de este aminoácido.

Los granos de soya, en general, son ricos en todos los aminoácidos

esenciales, incluso en valina. Sin embargo, son pobres en metionina y cisteína. La
proteína o el texturizado de soya posee estructuras cuaternarias muy complejas, pero
que son fáciles de disolver y separar en subunidades más pequeñas en presencia de
los jugos gástricos.
 La caseína, que se encuentra típicamente en la leche y sus derivados, es rica
en secuencias repetidas de valina. Al igual que la proteína de la soya, esta proteína es
fácilmente degradada y absorbida en el tracto intestinal de los mamíferos.

Se ha estimado que por cada 100 gramos de proteína de soya se ingieren

cerca de 4,9 gramos de valina; mientras que por cada 100 ml de leche se ingieren
cerca 4,6 ml de valina.

Otros alimentos ricos en dicho aminoácido son la carne de res, de pescado y

diversos tipos de vegetales y verduras.

Beneficios de su ingesta
La valina, como gran parte de los aminoácidos, es un aminoácido glucogénico,
es decir, puede incorporarse en la ruta gluconeogénica, y muchos neurólogos afirman
que su ingesta ayuda a mantener la salud mental, la coordinación muscular y a
disminuir el estrés.

Muchos atletas consumen comprimidos ricos en valina, ya que ayudan a la

regeneración de los tejidos, especialmente los tejidos musculares. Al ser un
aminoácido capaz de incorporarse en la gluconeogénesis ayuda a la producción de
energía, lo que no sólo es importante para la actividad física sino para el
funcionamiento nervioso.

Los alimentos ricos en valina ayudan a mantener el equilibrio de los

compuestos nitrogenados en el cuerpo. Este equilibrio es esencial para la generación
de energía a partir de las proteínas ingeridas, para el crecimiento del cuerpo y la
cicatrización.

Su consumo previene daños en el hígado y la vesícula biliar, así como

contribuye a la optimización de muchas funciones corporales.
 Uno de los suplementos dietéticos más populares entre los atletas para
aumentar el volumen muscular y la recuperación muscular es el BCAA.

Este tipo de comprimidos consiste en tabletas con mezclas de diferentes

aminoácidos entre los que se incluyen, generalmente, aminoácidos de cadena
ramificada como la L-valina, la L-isoleucina y la L-leucina; también son ricos en
vitamina B12 y en otras vitaminas.

Algunos experimentos realizados con cerdos han demostrado que los

requerimientos de valina son mucho más altos y limitantes para las madres durante la
etapa de lactancia, ya que este aminoácido ayuda a la secreción de la leche y
produce mejoras en la tasa de crecimiento de neonatos lactantes.

Importancia de los aminoácidos esenciales en

la dieta
Tal y como ya se ha comentado, el consumo de mínimas cantidades
de aminoácidos esenciales es necesario para el mantenimiento de la
vida. Las recomendaciones establecen que es preferible un pequeño
consumo diario y repartido de estos nutrientes antes que concentrar su
ingesta en días concretos. Los requerimientos hablan de entre 20-150
mg de cada aminoácido por cada kg de peso y día.
 Aminoácidos en el
Procesamiento de
Alimentos
Modificación de las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos
Los aminoácidos con cadenas laterales alifáticas son muy poco reactivos, pero
muchos aminoácidos esenciales están involucrados en estas reacciones, con la
consiguiente pérdida de valor nutricional, y con el agravante que se pueden
formar derivados tóxicos o cancerígenos.

Desamidación
Condiciones

Calentamiento de las proteínas a temperaturas superiores a 100°C.

Reacciones
Desamidación de asparagina y glutamina.

Consecuencias

Los aminoácidos involucrados no son esenciales, de manera que la

desamidación de asparagina o glutamina, para pasar a ácido aspártico o
glutámico, respectivamente, no tiene consecuencias desde el punto de vista
nutricional. Si la desamidación va seguida de la formación de puentes
covalentes, sí se modifica el valor nutricional.

Con respecto a las propiedades funcionales, al modificarse la carga eléctrica

por aparecer un grupo carboxilo, se modifican el pH isoeléctrico y las
propiedades funcionales.

Desulfuración

Condiciones

Los tratamientos térmicos a temperaturas superiores a 115°C conducen a la

formación de sulfuro de hidrógeno, dimetil sulfuro y ácido cisteico, a partir de
residuos de cistina y cisteína. Esto puede ocurrir durante la esterilización de
ciertos alimentos, como la leche.

Reacciones

Consecuencias

Se pierden aminoácidos esenciales. Estas reacciones son características en

carnes, pescados, leche y preparados proteicos, y la producción de
compuestos volátiles contribuyen al aroma de estos alimentos al cocinarse.
Formación de aminas heterocíclicas

La relación entre la dieta y enfermedades como el cáncer es indudable. En este

sentido, es muy importante la formación de aminas heterocíclicas durante el
tratamiento térmico de la carne y el pescado. Algunos de estos compuestos
tienen un altísimo poder mutagénico, medido a través del test de Ames, y son
cancerígenos para roedores y primates, y potencialmente cancerígenos para el
hombre. Estas aminas se pueden formar a partir de ciertos aminoácidos
o residuos de aminoácidos, y también a partir de creatina y creatinina. Estos
dos últimos compuestos están presentes en la carne y, si bien no son de
naturaleza proteica, los incluiremos en esta sección.

Destrucción de residuos de triptofano

Condiciones: tratamientos térmicos enérgicos a temperaturas superiores a

200°C, en presencia de oxígeno, como en la superficie de la carne o el
pescado asado.

Consecuencias: destrucción de aminoácidos esenciales y formación de

derivados cíclicos, algunos con fuerte poder mutagénico. Los compuestos más
abundantes formados en estas condiciones son las β carbolinas, que no
poseen poder mutagénico propio, pero potencian el poder mutagénico de otros
compuestos.

Destrucción del ácido glutámico

Condiciones: tratamientos térmicos severos.
Fórmulas:
Consecuencias: formación de derivados heterocíclicos mutagénicos.
A partir de creatina y creatinina.
La creatina interviene en la contracción muscular. El músculo contiene fosfato
de creatina, compuesto que puede transferir rápidamente su fosfato de alta
energía al ADP para formar ATP y creatina.

Condiciones: tratamientos térmicos enérgicos en alimentos como carne y

pescado, que contienen creatina y creatinina.

Consecuencias: formación de aminas heterocíclicas de alto poder mutagénico.

Otras modificaciones de los aminoácidos
Condiciones

Tratamientos térmicos en medio alcalino o enérgicos en medio neutro.

Reacciones

La arginina puede dar citrulina u ornitina más urea, y la cisteína y la fosfoserina

pueden dar dehidroalanina (2,7). La fosfotreonina también se desfosforila en
medio alcalino dando un residuo de metildehidroalanina (2).

Consecuencias
Destrucción de aminoácidos esenciales. Algunas de estas reacciones van
acompañadas de formación de uniones covalentes proteína-proteína, con
pérdida de digestibilidad.
 Conclusión
En conclusión, los aminoácidos son muy importantes
para nosotros ya que muchos de ellos son esenciales para
nuestro cuerpo, y en el trabajo presentado, vemos que tan
beneficioso es para nuestro cuerpo y algo de su procesado.
Y se espera que haya una mayor comprensión de estos
aminoácidos en el presente trabajo, porque para mí me
resulto útil, ya que conocí mas acerca de lo veré en mi carrera
de procesamiento de alimentos.