AMINOACIDOS

BIOQUIMICA GENERAL
TEMA: BIOQUIMICA – AMINOACIDOS
Estructura
Propiedades Físicas,
Químicas, biológicas
ING. NOEMI RODRIGUEZ HUAMANI

BIOQUIMICA GENERAL
Que es un
aminoácido?
ING. NOEMI RODRIGUEZ HUAMANI

BIOQUIMICA GENERAL
Introducción
El cuerpo humano está compuesto bioquímicamente

por agua.
En una persona sin sobrepeso, el segundo componente

del cuerpo son las proteínas, en pocas palabras, una
proteína es un gigantesco collar de perlas, donde cada
perla es un aminoácido.
Esto significa que los aminoácidos son los componentes

básicos de las proteínas, por tanto, del cuerpo humano.
Se encuentran en todas nuestras células, tejidos,

órganos..., son esenciales para el buen funcionamiento
del organismo por la diversidad de sus funciones.
BIOQUIMICA GENERAL
Que son los aminoácidos?

Son sustancias cristalinas, casi siempre
de sabor dulce; tienen carácter ácido
como propiedad básica; químicamente
son ácidos carbónicos (H2CO3) con, por
lo menos, un grupo amino (-NH2) por
molécula, 20 aminoácidos diferentes
son los componentes esenciales de las
proteínas.
Se puede decir que son la base de

todos los procesos vitales o metabólicos.
Son compuestos orgánicos que se
combinan entre ellos para formar las
proteínas y a diferencia de otros
nutrientes contienen nitrógeno.
BIOQUIMICA GENERAL
Para que sirven los aminoácidos?

Los aminoácidos son muy importantes ya que estimulan la síntesis
de la proteína muscular ayudando al organismo a no sentir fatiga
durante el trabajo, ejercicio y entre otras funciones estimulan el
sistema inmunológico haciendo que las personas sean más
resistentes a las enfermedades.
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Movimiento
Estructural Inmune
Funciones
Transporte Hormonal
Digestiva
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Funciones
ESTRUCTURAL:
son los elementos constituyentes de las proteínas y éstas a su vez
son las estructuras que componen cualquier tejido vivo. Las
fibras musculares, las membranas celulares, los enzimas, los
elementos neuroquímicos del tejido cerebral.
Ejemplos: de tejidos compuestos por proteínas; no en vano, el 70% de nuestro organismo

(excluyendo el agua y el tejido graso), son proteínas. Es de tal relevancia su presencia, que a estos
nutrientes se les conoce como los ‘constructores de la vida’.
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AMINOACIDOS
MOVIMIENTO
Las proteínas como la miosina y
actina, las cuales componen
nuestro nivel muscular, hacen
posible la contracción de los
músculos, facilitando nuestra
correcta movilidad.
INMUNE
Nuestro sistema inmunológico esta
compuesto por células que poseen
proteínas, por tanto, sin estas no
tendríamos defensas que aseguren
la protección del organismo frente a
la presencia de agentes externos
como los virus o bacterias.
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AMINOACIDOS
HORMONAL
Todas las hormonas que
producen nuestras glándulas,
para la realización de los
procesos metabólicos del
organismo, son derivados de
aminoácidos
DIGESTIVA
Las proteínas que constituyen las
enzimas están compuestas de
aminoácidos. Dichas enzimas son las
encargadas de llevar a cabo el
proceso de absorción de nutrientes
a través de la digestión
BIOQUIMICA GENERAL
AMINOACIDOS
TRANSPORTE
La principal proteína (compuesta de

aminoácidos) que esta presenten la
sangre es la albumina, la cual tiene
por función transportar por el
torrente sanguínea todos los
nutrientes medicamentos y otras
sustancias que ingresan a nuestro
organismo
BIOQUIMICA GENERAL
ASPECTOS GENERALES DE LOS AMINOÁCIDOS
Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos

orgánicos con un grupo amino en posición alfa. Según esta
definición, los cuatro sustituyentes del carbono alfa (Cα) en un
aminoácido son:
 el grupo carboxilo
 un grupo amino
 un átomo de hidrógeno
 una cadena lateral R, que es

característica de cada AA
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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos,
incoloros, algunos con sabor dulce, de elevado punto de
fusión, solubles en agua (por el grupo amino y el grupo
carboxilo), y otras propiedades importantes que vamos a
ver más detalladamente.
Estereoisomería o
isomería espacial
Isomería óptica
Comportamiento
anfótero
BIOQUIMICA GENERAL

Estereoisomería o isomería espacial
Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el

carbono α, enlazado a cuatro radicales diferentes: un grupo amino, un
grupo carboxilo, un radical R y un hidrógeno. Como consecuencia, los
aminoácidos presentan isomería.
Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:
- Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo

carboxilo quede arriba, el grupo -NH2 queda situado a la derecha.
- Con configuración L, si el grupo -NH2 se encuentra a la izquierda.
BIOQUIMICA GENERAL

Existen más de 60 aminoácidos en las células, pero solo se utilizan 20 aminoácidos en la configuración L.
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L-alanina D-alanina
Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

BIOQUIMICA GENERAL

BIOQUIMICA GENERAL

BIOQUIMICA GENERAL
Clasificación
Química de los
aminoácidos
NO POLARES POLARES
Básicos Ácidos
Alifáticos Aromáticos No cargados
(positivos) (negativos)
Alanina Fenilalanina Aspargina Arginina Aspartato
Isoleucina
Tirosina Cisteína Histidina Glutamato
Glicina Triptófano Glutamina Lisina

POLARES NO POLARES
ASPARGINA ALANINA
Leucina Serina CISTEINA ISOLEUCINA
NO GLUTAMINA GLICINA
ALIFATICOS
CARGADOS SERINA LEUCINA
PROLINA METIONINA
Metionina Prolina TREONINA VALINA
ARGININA FENILALANINA
BASICOS
HISTIDINA AROMATICOS TIROSINA
(POSITIVOS)
LISINA TRIPTOFANO
valina Treonina ACIDOS ASPARTATO
(NEGATIVOS) GLUTAMATO
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CLASIFICACION QUIMICA DE LOS AMINOACIDOS
POLARES
ASPARGINA
CISTEINA
NO GLUTAMINA
CARGADOS SERINA
PROLINA
TREONINA
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POLARES
ARGININA
BASICOS
HISTIDINA
(POSITIVOS)
LISINA
POLARES
ACIDOS ASPARTATO
(NEGATIVOS) GLUTAMATO
BIOQUIMICA GENERAL
NO POLARES
ALANINA
ISOLEUCINA
GLICINA
ALIFATICOS
LEUCINA
METIONINA
VALINA
BIOQUIMICA GENERAL
NO POLARES
FENILALANINA
AROMATICOS TIROSINA
TRIPTOFANO
BIOQUIMICA GENERAL
Clasificación Biológica de los

aminoácidos
NO ESCENCIALES ESCENCIALES
•Alanina •histidina
•Arginina •isoleucina
•Asparagina
•leucina
•Acido aspártico
•lisina
•Cisteína
•metionina
•Acido glutámico
•Glicina •Fenilalanina
•Prolina •treonina
•Serina •triptófano
•tirosina •valina
•Glutamina
•Serina
•Prolina
•Treonina
BIOQUIMICA GENERAL
Clasificación Biológica de los

aminoácidos
ESCENCIALES
Los aminoácidos esenciales no los puede producir el
cuerpo. En consecuencia, deben provenir de los
alimentos
NO ESCENCIALES
No esencial significa que nuestros cuerpos pueden
producir el aminoácido, aun cuando no lo obtengamos
de los alimentos que consumimos.
Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés

Condicionalmente
esenciales
BIOQUIMICA GENERAL
Usted no necesita ingerir

aminoácidos esenciales y no
esenciales en cada comida, pero
es importante lograr un
equilibrio de ellos durante todo
el día. Una dieta basada en un
solo producto no será
adecuada, pero ya no nos
preocupamos por emparejar
proteínas (como con los frijoles
y el arroz) en una sola comida.
En lugar de esto ponemos
atención en qué tan adecuada
es la dieta en general durante
todo el día.
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Aminoacidos esenciales
fenilalanina Isoleucina
Aumenta la producción de Ayuda en la fomración del

neurotransmisores, permitiendo tejido muscular, favorece la
el equilibrio de problemas recuperación despues del
mentales y psicológicos. Se ejercicio y forma hemoglobina.
encuentran en el pescado, Se encuentran en la carne de
lentejas, algunos lacteos y la cordero, ternera, pollo, pavo,
carne. pescado, huevos y lacteos.
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Leucina lisina
Ayuda en la construcción Ayuda a formar el

y mantenimiento de colageno. Se encuentra en
tejidos musculares, es huevos, leche, yogur, carne
decir previene el de res, pescado, marisco,
deterioro del organismo. pollo y cerdo.
Se encuentra en los
productos lacteos.
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METIONINA TREONINA
Participa en muchas funciones

Ayuda para producir creatina que ivolucran a la glicina
es un antioxidante potente. Se como por ejemplo es
encuentra en la carne, importante para el crecimiento
pescado, huevos y lacteos..En muscular. Se encuentra en las
vegetales: cebolla, soja, frutos aves, el pescado, la carne, el
secos, lecadura de cerveza y requeson, las semillas de
semillas. sésamo y las lentejas.
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Triptófano Valina
Ayuda a producir Ayuda a prevenir la descomposición de

melatonina y la serotina. un músculo, debido a que suministra una
Este se sencuentra en cantidad extra de glucosa. Se encuentra
carnes rojas, aves lácteos en carnes, aves, lácteos, pescado,
y huevos. huevos, requeson, arroz integral, platano,
legumbres, cacahuates, levadura de
cerveza, cereales integrales, entre otros
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HisTidina
Conserva en buen estado la mielina que protege las células nerviosas,

con el fin de garantizar la transmisión de mensajes desde el cerebro a
los órganos del cuerpo. Se encuentra en Carne, pollo, productos
lácteos, pescado y huevos.
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AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES
ÁCIDO ALANINA
ÁCIDO ASPARTICO GLUTÁMICO
Es una aminoácido
Es un comodín para hidrofóbico este
Funciona como
el intercambio de incrementa los
neurotransmisor y
energía en los niveles de
se encuentra en
tejidos. Este se carnosina, este es
sus dos formas
sintetiza en muchos un dipéptido que
(Isómeros).
tejidos. Fundamental neutraliza los
en el crecimiento y protones que se
mantenimiento forman de más
celular combatiendo la
fatiga.
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ASPARAGINA CISTEÍNA GLICINA
Principalmente Promueve la
Es sintetizada por
ayuda a prevenir salud del sistema
el higado e
la oxidación del digestivo actúa
interviene en
colesterol LDL como un
distintas
(colesterol malo), antiácido,
funciones del
reduce el riesgo mantiene la
tejido nervioso y
cardiovascular y próstata sana y
cerebral.
controla los repara tejidos
niveles de dañados
glucosa en la favoreciendo su
sangre. curación.
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GULATAMINA PROLINA SERINA
Ayuda en el Ayuda en el
Mantiene a las
tratamiento de desarrollo y la
células en buen
enfermedades recuperación
estado y reparan
articulares por su muscular. Además
los tejidos.
implicación en la tiene la
síntesis de colágeno. capacidad de
Algunas son la artritis, convertirse en
esguinces, lumbago, glucosa, el cual
lesiones, luxaciones, sirve como fuente
entre otros. de energía.
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Aminoácidos NO esenciales
ARGININA TIROSINA
Eficaz para disminuir la presión

arterial, reducir los síntomas de Ayuda a mejorar el
argina en el pecho y enfermedad funcionamiento mental,
periférica y trata la disfunsión agudez mental, o la memoria.
eréctil debida a una causa física. También se ha usado para
Se encuentra en la carne roja, tratar la depresión o trastorno
carne de aves, granos enteros, de déficit de atención.
frijoles, lácteos y soja.
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AMINOÁCIDOS ESTRUCTURA
Estructura de un aminoácido: el grupo amino y el grupo
carboxilo se unen a un mismo átomo de carbono (carbono ),
al que también se une una cadena lateral (cadena ) y un
átomo de hidrógeno.
Difieren en las cadenas laterales (cadenas R), que son las que
determinan sus propiedades, como la polaridad o el carácter
ácido o básico.
Estructura primaria
 Esta estructura consiste en una
cadena de las unidades
fundamentales de las proteínas,
los aminoácidos.
 La secuencia de aminoácidos
determina la estructura primaria. Este
nivel de la estructura se mantiene
mediante enlaces peptídicos. Por
convención, se escribe desde el
extremo que tiene el grupo amino
terminal hacia el grupo carboxilo final.
BIOQUIMICA GENERAL
Estructura secundaria
El término “estructura secundaria” se refiere a la
estructura que adopta espacialmente una parte del
polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la
secuencia interactúan mediante puentes de
hidrógeno
Dos tipos de estructuras son particularmente
estables y frecuentes en las proteínas: la hélice α y la
lámina β.
Hélice α: la cadena adopta una estructura
helicoidal, que se mantiene mediante puentes de
hidrógeno, con los grupos R orientados hacia el
exterior. Para formar esta estructura, el grupo
carboxilo de cada aminoácido (n) se une mediante
un puente de hidrógeno al grupo amino de otro
aminoácido (n+4). Es una estructura estable porque
da lugar a un máximo número de interacciones.
Conformación β: la cadena queda estirada y la
estructura se dispone espacialmente en zigzag
formando láminas (hojas plegadas β). La disposición
puede ser paralela o antiparalela. Puede darse
entre regiones próximas o distantes del polipéptido.
Los grupos R sobresalen de la lámina en ambos
sentidos, de forma alterna.
BIOQUIMICA GENERAL
Estructura terciaria
Es la estructura plegada y completa de la cadena en 3D. Ocurre
cuando ciertas atracciones están presentes entre hélices alfa y
hojas plegadas
Es específica de cada proteína y determina su función. Las
características físicas y químicas de la molécula dependen de su
estructura terciaria, esta define las interacciones entre los
diferentes dominios que la forman.
Hay dos tipos de proteínas, según su estructura terciaria:
Proteínas fibrosas: estructuras con forma de fibra o lámina.
Insolubles en el agua. Las proteínas que dan forma y protección
a los organismos suelen ser fibrosas.
Las proteínas fibrosas se forman por repetición de estructuras
secundarias simples. Proteínas globulares: estructuras globulares.
Solubles en el agua. Muchas enzimas y proteínas reguladoras
tienen esta forma.
Las proteínas globulares tienen una estructura terciaria más
compleja, formada a partir de varias estructuras secundarias
diferentes. En las proteínas globulares, los residuos apolares se
orientan hacia el interior (hidrófobos), y los polares hacia el
exterior (hidrófilos).
BIOQUIMICA GENERAL
Estructura cuaternaria
Sólo está presente en las

proteínas que constan de
más de una cadena de
aminoácidos. La estructura
cuaternaria se refiere a las
uniones entre las distintas
cadenas polipeptídicas que
forman la proteína, dando
lugar a una estructura
tridimensional.
BIOQUIMICA GENERAL

Isomería óptica
Ambas manos no son iguales(el guante de una

no encaja en la otra), pero son simétricas: la
imagen especular de la mano derecha es la
mano izquierda. Los isómeros ópticos también se
llaman enantiómeros, enantiómeros o isómeros
quirales.
El caso más frecuente de ausencia de plano de

simetría se debe a que algún carbono
tetraédrico está unido a cuatro radicales
distintos. Este carbono recibe el nombre de
carbono asimétrico
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Comportamiento Anfótero
Los aminoácidos disueltos en agua presentan un comportamiento
anfótero, es decir, pueden ionizarse, comportándose como ácido o
como base ( liberando o retirando protones del medio), dependiendo
del pH. Esta característica se debe a la existencia del grupo Carboxilo
y del grupo amino:
- Se comporta como ácido. Los grupos COOH liberan protones,

quedando como -COO-
- Se comporta como base. Los grupos -NH2 captan protones,
quedando como -NH3
- Si el medio es ácido, el aminoácido se comporta como una
base. El grupo-COO capta un protón y pierde su carga negativa
- Si el medio es básico, el aminoácido se comporta como un ácido.
El grupo como -NH3+ libera un protón y pierde su carga positiva
BIOQUIMICA GENERAL
BIOQUIMICA GENERAL
BIOQUIMICA GENERAL
BIOQUIMICA GENERAL
BIOQUIMICA GENERAL
Ejemplo ALANINA
BIOQUIMICA GENERAL
PUNTO ISOELECTRICO
Es el valor del ph donde la carga neta del aminoácido es cero
Es la media de los Pk de dos puntos ionizables

Ejemplo LISINA
BIOQUIMICA GENERAL
PUNTO ISOELECTRICO
Es el valor del ph donde la carga neta del aminoácido es
cero
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Ejemplo LISINA
Calcule la fracción de histidina que tiene una cadena lateral imidazole protonada a pH
7.3. Los valores de pKa para la histidina son: pK1=1.82, pK2 (imidazole): 6.00 y pK3:
9.17
PEPTIDOS
BIOQUIMICA GENERAL
TEMA: PEPTIDOS
Los péptidos son compuesto formados por dos, tres ,

cuatro. etc.
Aminoácidos, llamándose respectivamente dipeptidos,
tripéptidos, tetrapeptidos …etc.
Todos los péptidos esta unidos por el enlace peptídico.

BIOQUIMICA GENERAL
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :FORMACION DEL
ENLACE PEPTIDICO
enlace peptídico : enlace amida
BIOQUIMICA GENERAL
Enlace peptídico
BIOQUIMICA GENERAL
TEMA: PEPTIDOS
enlaces peptídicos
AA1 AA2 AA3 AA4
extremo extremo
amino libre carboxilo libre
“N terminal” “C-terminal”
BIOQUIMICA GENERAL
ENLACES PEPTIDOS
 Lospéptidos se forman por la unión de los aminoácidos mediante

enlaces covalentes de tipo amida llamados enlaces peptídicos
▪ Péptido: hasta 50 aminoácidos

▪ Oligopéptido: péptido pequeño < 20 aminoácidos
▪ Polipéptido: péptido grande entre 20-50 aminoácidos
▪ Proteínas: péptido > 50 aminoácidos

▪ Proteínas oligoméricas: formadas por subunidades idénticas
llamadas protómeros
▪ Proteínas sencillas y conjugadas (grupo prostético)
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NOMBRADO DE LOS POLIPEPTIDOS
 La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos se

denomina poliéptido, que es una cadena sin ramificaciones de residuos
de aminoácidos; así se denominan una vez que están unidos unos con
otros. Al nombrar al polipéptido, los residuos que derivan de los
aminoácidos terminados en -ina, como la glicina, los terminados en –
ano, como triptofano y los terminados en ico, como aspártico, cambian
estos sufijos por –il, con la excepción del carboxilo terminal. Así por
ejemplo la valina y la alanina pueden formar al dipéptido valilalanina, a
través de un enlace peptídico (ver figura), o el tripéptido compuesto
por una valina en posición N-terminal, una glicina y en el C-terminal una
leucina, se denomina valilglicilleucina:
BIOQUIMICA GENERAL
NOMBRADO DE LOS POLIPEPTIDOS
Para nombrar un polipéptido, se deben cambiar los sufijos de los aminoácidos terminados
en -ico (como el aspártico), en -ano (como triptofano) e -ina (como la glicina) por -il
BIOQUIMICA GENERAL
EJEMPLO DE POLIPEPTIDOS
OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del

útero.
GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a

la Insulina. ( 29 aminoácidos)
ANTIBIÓTICOS GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en

reacciones Redox de la célula.
BIOQUIMICA GENERAL
¿CÓMO SE PUEDE ROMPER UN ENLACE PEPTÍDICO?
Los enlaces peptídicos se rompen añadiendo agua, gracias a la hidrólisis que se

produce sin aporte de energía. Sin embargo, pese a que este es un proceso que no
requiere energía es muy lento. A una temperatura de 25ºC cada enlace tarda entre 350 y
600 años en romperse liberando 8-16 kJ/mol de energía libre de Gibbs.
Como los seres vivos no vivimos 300 años de promedio y los aminoácidos se degradan
todos los días, algo debe ayudar. En este caso son las enzimas peptidasas o proteasas
que catalizan la hidrólisis de los enlaces peptídicos sin degradar los aminoácidos.
BIOQUIMICA GENERAL
OTRAS FORMAS DE ROMPER UN ENLACE PEPTÍDICO
Hidrólisis ácida: es la ebullición de la proteína con soluciones ácidas

fuertes como ácido clorhídrico y sulfúrico de forma prolongada. Este
método es muy agresivo, y destruye algunos aminoácidos
completamente como el triptófano y parte de la treonina y la serina.
Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la

hidrólisis anterior. Es el mismo proceso anterior, pero utilizando hidróxido
de sodio (sosa caustica) o hidróxido de Bario.
Hidrólisis por temperatura: en condiciones normales, la alta

temperatura no destruye los enlaces peptídicos. Puede tener otros
efectos alterando otras características de las proteínas como son la
estructura secundaria, terciaria y cuaternaria. A partir de 110º durante
48 horas es posible destruir el enlace peptídico.

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TEMA: BIOQUIMICA – AMINOACIDOS

ING. NOEMI RODRIGUEZ HUAMANI

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El cuerpo humano está compuesto bioquímicamente

En una persona sin sobrepeso, el segundo componente

Esto significa que los aminoácidos son los componentes

Se encuentran en todas nuestras células, tejidos,

Que son los aminoácidos?

Se puede decir que son la base de

Para que sirven los aminoácidos?

Ejemplos: de tejidos compuestos por proteínas; no en vano, el 70% de nuestro organismo

La principal proteína (compuesta de

Desde el punto de vista químico, los aminoácidos (AA) son ácidos

 una cadena lateral R, que es

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, tienen un carbono asimétrico, el

Cada aminoácido puede tener dos estereoisómeros:

- Con configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Estereoisomería o isomería espacial

Las proteínas están formadas por L-aminoácidos

Estereoisomería o isomería espacial

Estereoisomería o isomería espacial

Alanina Fenilalanina Aspargina Arginina Aspartato

Glicina Triptófano Glutamina Lisina

Clasificación Biológica de los

Clasificación Biológica de los

Por lo regular no son esenciales, excepto en momentos de enfermedad y estrés

Usted no necesita ingerir

Aumenta la producción de Ayuda en la fomración del

Ayuda en la construcción Ayuda a formar el

Participa en muchas funciones

Ayuda a producir Ayuda a prevenir la descomposición de

Conserva en buen estado la mielina que protege las células nerviosas,

ASPARAGINA CISTEÍNA GLICINA

Eficaz para disminuir la presión

Sólo está presente en las

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

Ambas manos no son iguales(el guante de una

El caso más frecuente de ausencia de plano de

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

- Se comporta como ácido. Los grupos COOH liberan protones,

Es la media de los Pk de dos puntos ionizables

Los péptidos son compuesto formados por dos, tres ,

Todos los péptidos esta unidos por el enlace peptídico.

 Lospéptidos se forman por la unión de los aminoácidos mediante

▪ Péptido: hasta 50 aminoácidos

▪ Proteínas: péptido > 50 aminoácidos

NOMBRADO DE LOS POLIPEPTIDOS

 La unión de muchos aminoácidos a través de enlaces peptídicos se

OCITOCINA: hormona que estimula la contracción del

GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a

ANTIBIÓTICOS GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en

¿CÓMO SE PUEDE ROMPER UN ENLACE PEPTÍDICO?

Los enlaces peptídicos se rompen añadiendo agua, gracias a la hidrólisis que se

OTRAS FORMAS DE ROMPER UN ENLACE PEPTÍDICO

Hidrólisis ácida: es la ebullición de la proteína con soluciones ácidas

Hidrólisis básica: Respeta los aminoácidos que se destruyen por la

Hidrólisis por temperatura: en condiciones normales, la alta

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