Benemérita Universidad Autónoma de Puebla

Facultad de Ingeniería Química

Química de Alimentos
Alumna: Aline Johanna Lira Ochoa

Propiedades Funcionales de las Proteínas

La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o no, que interviene en su
utilización. Este comportamiento depende de las propiedades físicas y químicas que se afectan durante el
procesamiento, almacenamiento, preparación y consumo del alimento.
La relación entre la composición de aminoácidos y las propiedades funcionales y fisicoquímicas se puede
visualizar como una serie de eventos que están interrelacionados. Por ejemplo, a partir de la composición
y de su secuencia de aminoácidos se pueden deducir propiedades fisicoquímicas como hidrofobicidad,
hidrofilicidad, tamaño, forma, carga neta y distribución de la carga, actividad superficial y viscosidad, que
a su vez determinan las propiedades funcionales, como espumado, gelificación, formación de películas o
estructuras vítreas, capacidad para ligar agua o aceite, emulsificación, etcétera. Sin embargo, los modelos
de predicción de propiedades funcionales a partir de la información sobre sus aminoácidos son todavía
limitados.
Empíricamente las propiedades funcionales de las proteínas son una manifestación de dos aspectos
moleculares de las proteínas:
las propiedades hidrodinámicas
propiedades de la proteína relacionadas con su superficie.
Las propiedades funcionales como la viscosidad, gelación y texturización se relacionan con las primeras,
que dependen del tamaño, forma y flexibilidad molecular. Las propiedades funcionales, como la
humectabilidad, dispersabilidad, solubilidad, espumado, emulsificación y unión a sabores se relacionan con
las propiedades de superficie de la proteína.
Las propiedades funcionales se clasifican en:

Propiedades de hidratación. Dependen de las interacciones proteína–agua. Las moléculas de agua se unen
a diferentes grupos en las proteínas, como los grupos cargados mediante interacciones ion-dipolo. Así
mismo, se unen al esqueleto del enlace peptídico, a los grupos amida de Asn y Gln, y al grupo hidroxilo de
los residuos Ser, Thr y Tyr por interacciones dipolo-dipolo. En el caso de unión a los residuos no polares se
induce una interacción dipolo-dipolo, o bien una “hidratación” hidrofóbica.
En la hidratación de las proteínas a partir del estado seco se pueden postular las siguientes etapas
secuenciales:

Proteína Adsorción de la Adsorción Condensación

deshidra molécula por fijación multicapa de de agua líquida
tada en zonas polares (1) Agua (2) (3)

Partículas o masa Hinchamiento Solvatación Disolución

insoluble hinchadas (4) dispersión (5)
La absorción de agua, el hinchamiento, la humectabilidad, la capacidad de retención de agua, la cohesión y
la adhesión están relacionadas con las cuatro primeras etapas, en tanto que la dispersabilidad y la
viscosidad están relacionadas también con la quinta.
El estado final de la proteína soluble o insoluble está relacionado también con propiedades funcionales
importantes como la solubilidad o solubilidad instantánea, en las que las 5 primeras etapas ocurren
rápidamente. La gelificación implica la formación de una masa insoluble bien hidratada e interacciones
específicas proteínas proteínas. Las propiedades de superficie como la emulsificación y la formación de
espuma necesitan entre otras cosas de un elevado grado de hidratación y de dispersión proteica.

Solubilidad
La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio entre las interacciones
proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la hidrofobicidad y naturaleza iónica de
las mismas.
Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de solubilidad de las proteínas
son las hidrofóbicas e iónicas.
•Promueven asociación proteínas-proteínas y disminuyen la
Interacciones hidrofóbicas solubilidad

•Promueven asociación proteínas-agua y aumentan la solubilidad

Interacciones iónicas

El promedio de la hidrofobicidad se define como:

∆𝑔 = ∑ ∆𝑔𝑟𝑒𝑠𝑖𝑑𝑢𝑜 /𝑛
donde ∆𝑔𝑟𝑒𝑠𝑖𝑑𝑢𝑜 es la hidrofobicidad de cada residuo de aminoácido calculada a partir del cambio de
energía libre al transferir de etanol a agua, y n es el número total de residuos en la proteína.
La solubilidad dependerá de la frecuencia de las cargas, definida como: 𝜎 = (𝑛+ + 𝑛− )/𝑛
Cuanto menor sea el número de zonas hidrofóbicas de la superficie mayor será la solubilidad.
Clasificación de las proteínas según su solubilidad
Albúminas solubles en agua (pH 6,6)
Globulinas solubles en soluciones salinas diluidas (pH 7)
Glutelinas solubles en soluciones solubles en soluciones Ácidas (pH 2), Alcalinas (pH 12)
Prolaminas solubles en etanol 70 %

Solubilidad y pH
En los valores de pH por arriba y por debajo del pH isoeléctrico, las proteínas tienen una carga neta positiva o
negativa, respectivamente. En el punto isoeléctrico las proteínas presentan una solubilidad mínima.
El comportamiento ante el pH cambia si la proteína se trata térmicamente, como consecuencia de la
desnaturalización debido al cambio de hidrofobicidad superficial por el desplegamiento, lo que acarrea un
incremento en las interacciones proteína-proteína.

Solubilidad y fuerza iónica

La fuerza iónica de una solución salina se representa por la siguiente ecuación.
 𝜇 = 0.5 ∑ 𝐶𝑖 𝑍1 2
donde Ci es la concentración de un ión, y Z1 es su valencia. En una fuerza iónica baja (, 0.5), los iones neutralizan
la carga en la superficie de la proteína. La solubilidad disminuye para las proteínas que contienen una alta
incidencia de zonas no polares y se incrementa para las proteínas que no.
La solubilidad de las proteínas en soluciones salinas sigue la siguiente relación:
𝑆
log ( ) = 𝛽 − 𝐾𝑆 𝐶𝑆
𝑆0
donde S y S0 son las solubilidades de las proteínas en la solución salina y en agua respectivamente, Ks es la
constante de salting out, Cs es la concentración molar de la sal, y b es una constante. Ks es positiva para las sales
tipo salting-out y negativa para las sales tipo salting-in.

Solubilidad y solventes orgánicos

La adición de solventes orgánicos, como el etanol o acetona, incrementa las fuerzas electroestáticas intra e
intermoleculares, tanto repulsivas como atractivas como se explica arriba en la sección de desnaturalización.
La solubilidad de las proteínas está íntimamente relacionada con el estado estructural, por lo que esta propiedad
se puede utilizar como un indicador del grado de la desnaturalización durante los procesos de extracción,
aislamiento y procesos de purificación, o como un indicador de las aplicaciones
potenciales de las proteínas.

Propiedades interfaciales de las proteínas. Varios alimentos son productos tipo espuma o tipo emulsiones.
Estos sistemas dispersos son inestables a menos que estén presentes sustancias anfifílicas en la interfase.
Las proteínas, al ser moléculas anfifílicas, pueden llevar a cabo la estabilización al migrar espontáneamente
a la interfase aire agua o a la interfase agua-aceite puesto que su energía libre es menor en la interfase que
en la zona acuosa.

Propiedades emulsificantes
Para formular una emulsión se requiere: aceite, agua, un emulsificante y energía, generalmente mecánica. Las
proteínas como surfactantes son las preferidas para formular emulsiones alimenticias (aceite-agua), debido a que
su superficie es activa y favorece la resistencia a la coalescencia.
Capacidad emulsificante. La capacidad emulsificante (EC) es el volumen (mL) de aceite que puede ser
emulsificado por gramo de proteína. Este método involucra la adición del aceite o grasa fundida, a velocidad y
temperatura constantes, sobre una solución acuosa de proteína con agitación continua con un homogeneizador.
Para una emulsión estabilizada con proteínas la inversión de la fase se presenta generalmente cuando la fase apolar
dispersa está entre 0.65-0.85.
Las emulsiones estabilizadas por proteínas se ven afectadas tanto por las propias características moleculares de la
proteína como por factores intrínsecos, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura, la presencia de surfactantes
de bajo peso molecular, de azúcares, el volumen de la fase oleosa, el tipo de proteína, el punto de fusión del aceite
empleado, así como los factores extrínsecos, como el tipo de equipo utilizado para formar la emulsión, velocidad
de incorporación del aceite y el nivel de agitación.
Propiedades espumantes
Las espumas consisten en una fase continua acuosa y una fase dispersa gaseosa (aire). Muchos alimentos
procesados son productos tipo espumas: crema batida, helados de crema, pasteles, merengues, pan, soufflés,
mousses y malvaviscos.
La capacidad espumante
de una proteína se refiere a la cantidad de área interfacial que puede ser creada por la proteína, que se puede
expresar en diversas formas, como sobrerrendimiento o poder de espumado.
𝑣𝑜𝑙𝑢𝑚𝑒𝑛 𝑑𝑒 𝑒𝑠𝑝𝑢𝑚𝑎 − 𝑣𝑜𝑙𝑢𝑚𝑒𝑛 𝑑𝑒 𝑙𝑖𝑞𝑢𝑖𝑑𝑜 𝑖𝑛𝑖𝑐𝑖𝑎𝑙
𝑠𝑜𝑏𝑟𝑒𝑟𝑟𝑒𝑛𝑑𝑖𝑚𝑖𝑒𝑛𝑡𝑜 = ∗ 100
𝑣𝑜𝑙𝑢𝑚𝑒𝑛 𝑑𝑒 𝑙𝑖𝑞𝑢𝑖𝑑𝑜 𝑖𝑛𝑖𝑐𝑖𝑎𝑙
El poder espumante, FP, se expresa como:
𝑉𝑜𝑙𝑢𝑚𝑒𝑛 𝑑𝑒𝑙 𝑔𝑎𝑠 𝑖𝑛𝑐𝑜𝑟𝑝𝑜𝑟𝑎𝑑𝑜
𝐹𝑃 = ∗ 100
𝑣𝑜𝑙𝑢𝑚𝑒𝑛 𝑑𝑒 𝑙𝑖𝑞𝑢𝑖𝑑𝑜
El poder espumante generalmente aumenta con la concentración de proteína hasta un valor máximo.
pH. Diversos estudios han mostrado que las proteínas que estabilizan espumas son más estables en el pH
isoeléctrico de la proteína que, en cualquier otro pH, si no hay insolubilización.
Sales. El efecto de las sales sobre las propiedades espumantes de las proteínas depende del tipo de sal y las
características de solubilidad de la proteína en esa solución salina.
Azúcares. La adición de sacarosa, lactosa y soluciones azucaradas pueden perjudicar la capacidad espumante,
pero mejorar la estabilidad de la espuma, pues incrementan la viscosidad de la fase “bulk” y se reduce la velocidad
de drenado del fluido de la lamela.
Lípidos. Los lípidos, especialmente los fosfolípidos, cuando se presentan en una concentración mayor al 0.5%
afectan desfavorablemente las propiedades espumantes de las proteínas, debido a que su
superficie es más activa que la de las proteínas, se adsorben en la interfase aire-agua compitiendo con
las proteínas e inhiben su adsorción durante la formación de la espuma.

Unión de sabores. Las proteínas son inodoras pero pueden unir compuestos de sabor, y por lo tanto, afectar las
propiedades sensoriales de los alimentos. Los aldehídos, cetonas y alcoholes generados por la oxidación de los
ácidos grasos insaturados son los principales responsables de sabores indeseables al unirse a las proteínas.
La afinidad por los compuestos del sabor varía de acuerdo con el tipo de proteína y a los cambios que sufra durante
el procesamiento del alimento.
Los sabores volátiles interactúan con las proteínas hidratadas principalmente vía interacciones hidrofóbicas y por
lo tanto, cualquier factor que las afecte, o que afecte la hidrofobicidad de la superficie, a su vez influirá en la unión
del sabor.

Viscosidad
La viscosidad se calcula mediante la relación entre la deformación por cizallamiento y la velocidad de
cizallamiento. El comportamiento reológico de un producto y su viscosidad son importantes para su percepción
por parte del consumidor (grosor, sensación en boca). Este parámetro también es importante para las unidades
de proceso (bombeo, mezcla, secado por aspersión).
La viscosidad, que se define como la resistencia de una solución a fluir bajo una fuerza aplicada o un esfuerzo
de cizalla. La fuerza por unidad de área, F/A, es directamente proporcional al gradiente de velocidad entre las
capas del líquido, dv/dr, expresada como:
𝐹 𝑑𝑣
=𝜂
𝐴 𝑑𝑟
La constante de proporcionalidad h se conoce como el coeficiente de viscosidad. Los fluidos que obedecen esta
expresión son llamados fluidos Newtonianos. La conducta del flujo de las soluciones se afecta principalmente
por el tipo de soluto. El alto peso molecular de los polímeros solubles incrementa notablemente la viscosidad
aun en bajas concentraciones, aunque depende de sus propiedades moleculares como el tamaño, forma,
flexibilidad e hidratación.
Gelación
Un gel es una fase intermedia entre un sólido y un líquido. Técnicamente, se define como “un sistema
substancialmente diluido el cual no muestra flujo en estado estacionario”.
La gelación de proteínas se refiere a la transformación de una proteína en el estado “sol” a un estado “gel”, que
se facilita por calor, enzimas, o cationes divalentes bajo condiciones apropiadas y que inducen la formación de
una estructura de red, cuyos mecanismos de formación pueden diferir considerablemente.
La mayoría de los geles de proteínas se preparan calentando la solución de proteína, lo que induce una
desnaturalización que puede ser considerada un estado “progel”, que es un líquido viscoso en el que ocurren
algunos eventos de polimerización de la proteína.
Las proteínas forman dos tipos de geles principalmente: geles opacos o coágulos, y geles translúcidos. El tipo de
gel que se forme está dictado por las propiedades moleculares de la proteína y sus condiciones de solución. Las
proteínas con grandes cantidades de aminoácidos no polares se agregan al desnaturalizarse, formando agregados
insolubles que se asocian al azar formando geles tipo coágulo, irreversibles. Estas proteínas van formando el gel
aun cuando se está calentando la solución, porque la velocidad de agregación y formación de red es mayor que la
de desnaturalización. La red que se obtiene es desordenada y dispersa la luz, lo que da una apariencia opaca.
La estabilidad de un gel ante fuerzas mecánicas y térmicas depende del número y tipo de entrecruzamientos
formados por cadena monomérica. Termodinámicamente, un gel será estable sólo cuando la suma de las energías
de interacción de un monómero en un gel sea mayor que su energía cinética térmica.
(Smith, 2000)
El efecto de la sal sobre la capacidad de retención de agua de un homogeneizado de músculo de pavo
La unión al agua aumenta más rápidamente a medida que aumenta la
concentración de sal de aproximadamente 0,3 (1,8%) a 0,6 M (3,4%) de
NaCl tanto en la carne de pechuga como de muslo. La suma de la sal
reduce las interacciones electrostáticas entre moléculas de proteínas para
aumentar la extractabilidad, solubilidad y unión al agua de las proteínas.
Cortar o voltear la carne en presencia de sal altera el tejido muscular
permitiendo que las fibras musculares absorban agua y se hinchen, lo que
conduce a un aumento de la viscosidad de la masa. Además, los
filamentos gruesos y delgados organizados de la sarcómera se rompen
debido a la solubilización y extracción de las proteínas miofibrilares. Las
miofibrillas individuales se liberan de las fibras musculares y se
fragmentan en trozos más cortos. Las proteínas extraídas, especialmente
la miosina, también se unen al agua y aumentan la viscosidad de una masa
de carne de ave, lo que ayuda a estabilizar la grasa dispersa. Por estas razones, se agrega aproximadamente 1,5 a
2,0% de sal a la mayoría de las formulaciones de productos avícolas. Aunque concentraciones más altas de sal
pueden mejorar la unión al agua, el sabor salado es indeseable.
El pH de la masa de carne de ave también tiene una gran influencia en la capacidad de extracción, solubilidad y
capacidad de unión al agua de las proteínas musculares. La unión de agua es más baja en el punto isoeléctrico de
miosina y actina (cerca de pH 5.0). las proteínas no tienen carga neta en el punto isoeléctrico y tienden a asociarse
para formar agregados. La capacidad de retención de agua del homogeneizado muscular aumenta a medida que
se ajusta el pH de este punto isoeléctrico. A medida que aumenta el pH, las proteínas se cargan más negativamente.
Una carga negativa neta más alta conduce a un aumento de la fuerza repulsiva entre las proteínas dentro del
miofilamento, lo que posteriormente permite que la miofibrilla se hinche y retenga agua. (Smith, 2000)
Composición, estructura y propiedades funcionales de los concentrados y aislados de proteínas producidos a partir
de nueces
Hidrofobicidad superficial
El valor elevado de hidrofobicidad superficial (H) es indicativo de alta solubilidad, agregación insignificante y
perspectiva de exposición de componentes hidrófobos que de otro modo estarían enterrados dentro de la estructura
globular de la proteína debido a la desnaturalización. La hidrofobicidad superficial (H0) del concentrado de
proteína, aislado y harina desgrasada de nuez se presentó en la Tabla 3. Los resultados mostraron que H0 de WPC
(315,39) en el presente estudio fue significativamente más alto (p <0,05) que los de DFWF y WPI, mientras que
WPI tuvo un H0 (276,51) más alto en comparación con DFWF (223,83). Se produjeron cambios significativos en
el aislado y concentrado de proteína H0 de nuez debido a los procedimientos de aislamiento. Mientras tanto, la
técnica de precipitación isoeléctrica puede aumentar la hidrofobicidad superficial de WPC mejor que la de WPI
producido por la técnica de extracción alcalina-precipitación isoeléctrica. El H0 de DFWF, WPC y WPI fue mayor
que el del aislado de proteína de soja (SPI) (206,76). Generalmente, un alto contenido de H0 se considera un factor
que contribuye a una mayor capacidad de formación de espuma de proteínas cuando esta propiedad es necesaria
para una aplicación específica de un producto alimenticio. (Hua, 2012)
Propiedades emulsionantes
Los resultados de las propiedades emulsionantes de todas las muestras
se presentan en la Tabla 3. A pH 7, la actividad emulsionante (EA) de
DFWF, WPC y WPI fue significativamente diferente (p <0.05), con
valores de 53.28%, 52.98%, 50.01%, respectivamente. Sin embargo, la
estabilidad de la emulsión (ES) de WPI fue la más alta (30,30%) y la
de WPC fue mayor (27,45%) que la de DFWF (25,26%), siendo
significativamente diferente (p <0,05). la capacidad emulsionante de
las proteínas tiende a disminuir a medida que aumenta la concentración
de proteína y esto también fue consistente con los resultados reportados sobre el concentrado de proteína de frijol
alado 261, el aislado de proteína de girasol 12 y el concentrado y aislado de proteína de anacardo.

Los efectos del pH sobre la actividad emulsionante (EA) de DFWF, WPC y WPI se muestran en la Figura 6A. Se
observó una mayor actividad emulsionante a ambos lados del punto isoeléctrico entre DFWF, WPC y WPI. A pH
2, valores de 55,45%. 52,78% y 48,61%, para DFWF. Se encontraron WPC y WPI, respectivamente. Los
resultados indicaron que la capacidad de la emulsión dependía del pH y se encontró que el pH alcalino mejoraba
la capacidad de la emulsión más que el pH ácido. El pH tuvo efectos pronunciados sobre la actividad emulsionante
porque la actividad emulsionante de las proteínas solubles depende del equilibrio hidrófilo-lipófilo, que a su vez
se ve afectado por el pH. En la interfase aceite-agua, la proteína orientó los residuos lipófilos a la fase oleosa y el
residuo hidrófilo a la fase acuosa, reduciendo así la tensión superficial en la interfase. A un pH de 4,5, la
solubilidad de las proteínas era baja, la adsorción de proteínas en la interfaz aceite-agua estaría controlada por
difusión. Sin embargo, a un rango de pH de 5,0-12,0 con una mayor solubilidad de las proteínas, la barrera de
energía de activación no permitió que la migración de proteínas tuviera lugar de una manera dependiente de la
difusión. El aumento de la solubilidad de las proteínas facilitó una interacción mejorada entre la fase oleosa y la
fase acuosa. La actividad emulsionante de DFWF fue más alta que WPC y WPI en el rango de pHI probado
significativamente (p <0.05), probablemente debido a la diferencia en la concentración de proteína. A baja
concentración de proteínas, la adsorción de proteínas en la interfaz aceite-agua se controla por difusión. ya que se
esparcirá por la superficie antes de que pueda ser adsorbido. Con alta concentración de proteínas. la barrera de
energía de activación no permite que la migración de proteínas tenga lugar de una manera dependiente de la
difusión. Por lo tanto, la actividad emulsionante disminuyó al aumentar la concentración de proteína. (Hua, 2012)

Bibliografía
BADUI DERGAL, S. (2006). Química de los alimentos. México: PEARSON EDUCACIÓN.
Fennema, O. (2000). Química de los alimentos. Editorial Acribia. Obtenido de SILO:
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Hua, X. M. (19 de January de 2012). International Journal of Molecular Sciences. Obtenido de
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Smith, D. M. (2000). Functional properties of muscle proteins in processed pultry products . En C. A.
Casey M. Owens, Poultry Meat Processing (pág. 454). CRC Press.