AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y

PROTEÍNAS
JUAN CARLOS ZAMBRANO
Aminoácidos
Los aminoácido son ácidos carboxílicos que poseen un grupo amino
(-NH2), un grupo carboxilo (-COOH) y una cadena lateral R.

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-

aminoácidos. Esto significa que tanto el grupo carboxilo como al
grupo amino están unidos al mismo carbono; además a este carbono
alfa se unen un hidrógeno y una cadena lateral R de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno
de aminoácidos.
Estructura de Fischer de los aminoácidos
Las aminoácidos son clasificados como L o D según las proyecciones
de Fischer. Los aminoácidos D tienen en su estructura el grupo NH2
(de mayor prioridad) ubicado a la derecha y en los aminoácidos L a
la izquierda.
 Estructura de Fischer de los aminoácidos

Los aminoácidos que se obtienen a partir de la hidrólisis de las

proteínas son L--aminoácidos. En total han sido identificados 20
aminoácidos proteínicos.

L--aminoácido D--aminoácido

Proteínas

http://depa.fquim.unam.mx/proteinas/estructura/EPamm1.html
Configuración R y S de los aminoácidos

Los aminoácidos tiene un centro estereogénico en el carbono 

(carbono quiral) y por lo tanto son ópticamente activos. Cada
aminoácido tiene su enantiómero, excepto la glicina.

Ácido (R) -2-aminopropanoico Ácido (S) -2-aminopropanoico

(R)-Alanina (S)-Alanina
Configuración R y S de los aminoácidos
Clasificación de los aminoácidos
1. Aminoácidos no polares con cadenas laterales (R) alifáticas.

http://philschatz.com/biology-book/contents/m44522.html
2. Aminoácidos con cadenas laterales (R) aromáticas

http://philschatz.com/biology-book/contents/m44522.html
3. Aminoácidos polares con cadenas laterales (R) sin carga

http://philschatz.com/biology-book/contents/m44522.html
4. Aminoácidos polares con cadenas laterales (R) cargadas
positivamente

http://philschatz.com/biology-book/contents/m44522.html
5. Aminoácidos polares con cadenas laterales (R) cargadas
negativamente

http://philschatz.com/biology-book/contents/m44522.html
 Nomenclatura de los aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura, el sistema
clásico de tres letras y el sistema actual de una sola letra como se
muestra en la siguiente tabla.

http://laurafitness.es/las-proteinas-1/
 Aminoácidos esenciales y no esenciales
Existen más de 100 aminoácidos que no forman parte de las
proteínas y 20 aminoácidos proteicos o que se obtienen de la
hidrólisis de proteínas. De los aminoácidos proteicos 8 son
esenciales para la especie humana y deben ser incorporados en la
dieta, los 12 restantes son sintetizados por las células de nuestros
tejidos..
• AMINOACIDOS ESENCIALES EN ADULTOS: 8
– Fenilalanina
– Isoleucina
– Leucina
– Lisina
– Metionina
– Treonina
– Triptófano
– Valina

• EN NIÑOS los anteriores y:

– Arginina
– Histidina
Importancia biológica de los aminoácidos
La química del cerebro y del sistema nervioso central se ve afectada
por la presencia de los neurotransmisores, algunos de ellos
formados a partir de tirosina como la dopamina, noradrenalina y
adrenalina. O O

HO
OH OH

NH2 NH2
HO HO

Tirosina 3,4-dihidroxifenilalanina

HO

HO NH2

Dopamina

HO HO

HO NH2 HO N
H
OH OH
norepinefrina Epinefrina
(Noradrenalina (Adrenalina)
Propiedades ácido-base de los aminoácidos

Los aminoácidos contienen en su estructura el grupo amino (básico)

capaz de aceptar protones y un grupo carboxílico (ácido) capaz de
donar protones. Esta característica de los aminoácidos les permite
actuar como amortiguadores de pH.

http://www.fullquimica.com/2013/01/los-aminoacidos.html
Propiedades ácido-base de los aminoácidos
Los aminoácidos son anfotéricos, es decir que pueden reaccionar
con ácidos y con bases. Por lo tanto pueden donar o aceptar
protones. La pérdida o ganancia de protones depende del pH al que
esté sometido el aminoácido como se muestra a continuación.

http://www.genomasur.com/BCH/BCH_libro/capitulo_02.htm
 Forma zwitterion de un aminoácido

Si el grupo amino del aminoácido está protonado se presenta como

ión amonio y si el grupo carboxílico ha perdido un protón se
presenta como carboxilato. En este caso el aminoácido tiene la
forma de un zwitterion (ión híbrido).

http://www.manualmoderno.com/apoyos_electronicos/9786074482911/galeria_entrada.php?cap=8&imagen_inicial=25
Punto isoeléctrico de los aminoácidos
Los aminoácidos tienden a donar sus protones del grupo carboxilo y
del grupo amino. En una primer reacción el grupo carboxilo disocia
su protón a pH ácido y el grupo amino disocia su protón a pH
alcalino para formar una especie carente de protones. A pH neutro,
los aminoácidos normalmente se encuentra en su punto isoeléctrico
(pI), carga neta 0.

Carga neta : 0
Carga neta : +1 Carga neta : -1

Punto isoeléctrico (pI)

Constante de acidez y pKa.
El pKa es un valor que indica la tendencia que posee un grupo
protonado para disociar un protón en medio acuoso. Un ácido será
más fuerte cuanto menor sea su pKa.

Un aminoácido puede disociar un protón del grupo carboxílico

(COOH) y otro del grupo amino (NH3+), por lo tanto presentará dos
constantes de acidez (Ka1 y Ka2).
Curva de titulación de un aminoácido
Cuando un aminoácido está en medio ácido (pH cercano a 1), está
protonado, pero a medida que el pH va aumentado por adición de
base fuerte (NaOH), va perdiendo protones de su molécula hasta
quedar desprotonado (pH alcalino) como se ve en la siguiente gráfica

Mayor capacidad
amortiguadora a
pH básico.

Sin capacidad de
amortiguación de
pH

Mayor capacidad
amortiguadora a
pH ácido
Ecuación de Henderson - Hasselbach
A partir de la ecuación de Henderson – Hasselbach se deduce que el
valor de pKa es igual al pH cuando la concentración de ácido (HA)
es igual a la concentración de base conjugada (A-). Cuando el pH =
pKa, el sistema buffer (HA + A-), posee la mayor capacidad
amortiguadora.

HA + H2O  A- + H3O+
HA  A- + H+
Capacidad amortiguadora de los aminoácidos
La capacidad de captar y ceder protones que tienen los aminoácidos,
los convierte en buenos amortiguadores de pH, actuando como
ácidos si están protonados o como bases conjugadas, si no lo están.

En el punto de pKa1 para el grupo carboxilo, existe el 50 % de

radicales carboxilo protonados (COOH) y el otro 50 % desprotonado
(COO-). En este nivel el aminoácido tiene la máxima capacidad
amortiguadora de pH alrededor de 2.

En el punto de pKa2 del grupo amino existe el 50 % de radicales

amino protonados (NH3+) y el otro 50 % desprotonados (NH2). En
esta forma la capacidad amortiguadora igualmente es máxima pero a
pH alrededor de 9.
Como funciona un solución amortiguadora de pH

Cuando se adiciona base fuerte (NaOH, KOH), el ácido libera

H+ para formar agua y evitar cambios bruscos de pH, mientras
que si se adiciona acido fuerte, la base conjugada atrapa el H+
para formar el ácido y de esta forma se evita cambios bruscos
de pH, manteniendo constante o con cambios pequeños la
concentración de [H3O+]
Curva de titulación para la alanina
La alanina posee dos grupos ionizables, el grupo COOH y el grupo
HN3+. Por lo tanto posee dos pKa. En el pka1 el protón se disocia con
mayor facilidad que en el pk2. En el Punto isoeléctrico el aminoácido
solo existe en la forma de zwitterion. La alanina tiene buena
capacidad buffer a pH 2.34 y pH 9.69. Sin embargo a pH alrededor
de 6, su capacidad buffer es muy baja.
Curva de titulación para la glicina
La glicina posee dos grupos ionizables, el grupo COOH y el grupo
HN3+. Por lo tanto posee dos pKa. En el pka1 el protón se disocia con
mayor facilidad en medio ácido, mientras que en el pk2 el protón se
disocia en medio básico.
Curva de titulación para el ácido glutámico
El ácido glutámico es un aminoácido que posee tres grupos
ionizables, dos grupos COOH y un grupo NH3+ por lo tanto posee tres
pka.
Curva de titulación para la lisina
La lisina en un aminoácido que posee tres grupos ionizables, un
grupo COOH y dos grupos NH3+ por lo tanto posee tres pka.
Tabla de pKas de los aminoácidos
Péptidos
Los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos (enlaces
amida), para formar péptidos y proteínas. Según su tamaño
molecular, pueden ser oligopéptidos constituidos hasta por 10
aminoácidos y polipéptidos constituidos entre 10 y 50 aminoácidos.

Cuando el número de aminoácidos supera los 50 y el polipéptido

tiene una estructura tridimensional específica, entonces se habla
propiamente de proteínas.
Enlace peptídico
Los enlace peptídico o enlaces amida se dan entre el carbono
carbonílico del grupo carboxilo de un aminoácido y el nitrógeno
amínico del grupo amino de otro aminoácido.
Enlace peptídico
En un enlace peptídico, los átomos del grupo carboxilo y del grupo
amino se sitúan en un mismo plano, con distancias y ángulos fijos.

= phi
= psi
 Estructura de un hexapéptido.

La siguiente estructura está compuesta por seis aminoácidos

diferentes y presenta 5 enlaces peptídicos. La cadena polipeptídica
tiene un extremo N-terminal (NH3+) y un grupo C-terminal (COOH).

Nombres largos Alanil-Glicil-Tirosil-Glutamil-Valil-Serina

Ala-Gly-Tyr-Glu-Val-Ser
Nombre corto AGYEVS
 La oxitocina: un nonapéptido.
La oxitocina es un nonapéptido producido por el hipotálamo y es
una hormona relacionada con el nacimiento, la lactancia y el
orgasmo. La oxitocina tiene una estructura similar a la vasopresina
(hormona antidiurética).

http://www.endotext.org/media-tags/neuroendo2/
Hidrólisis de proteínas
Las proteínas son hidrolizadas por enzimas denominadas proteasas.
En el mecanismo de reacción una molécula de agua ataca al grupo
carboxilo de las proteínas para luego ocasionar el rompimiento del
enlace peptídico, separando la cadena en dos fragmentos o más.
Hidrólisis de proteínas
La mayoría de las enzimas digestivas son proteasas (peptidasas), las
cuales digieren las proteínas de los alimentos hasta formar
tripéptidos, dipéptidos o aminoácidos libres. Estas proteínas son
específicas, es decir que reconocen ciertos aminoácidos donde
realizan la reacción de hidrólisis.
Proteínas
Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas) de
elevado peso molecular que se encuentran en todas las células vivas.
Las proteínas están formadas por la unión de muchas moléculas
relativamente sencillas denominadas aminoácidos.

Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las

células, constituyen alrededor del 50% de su peso seco. Una bacteria
puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes y una célula
eucariota puede contener alrededor de 10.000 clases de proteínas
diferentes.
Clasificación de las proteínas

Las proteínas presentan diferentes formas y pueden formar uniones

con otras proteínas o con moléculas no proteicas. Debido a su
complejidad, han sido clasificadas de la siguiente manera:
Clasificación de las proteínas por su función

http://www.asturnatura.com/articulos/proteinas/proteina-conjungada-heteroproteina.php
 Proteínas fibrosas
Las proteínas fibrosas proporcionan soporte mecánico, normalmente
son insolubles en agua y están formadas por unidades repetidas
simples que se ensamblan para formar fibras como por ejemplo las
fibras musculares, la queratina. Presentan una conformación
alargada y filamentosa, con estructuras secundarias bien definidas.

http://hair-chemistry.weebly.com/hair-structure.html Fibras musculares

Proteínas globulares
Las proteínas globulares tienen una conformación casi esférica,
sus funciones son dinámicas y casi siempre se derivan de la
capacidad de unión y acción que tienen sobre otras sustancias.
Este tipo de proteínas son normalmente solubles en agua.
Proteínas simples y proteínas conjugadas

Las proteínas conjugadas normalmente están enlazadas

covalentemente con otros grupos no proteicos como azúcares,
ácidos nucleicos, lípidos (glicoproteínas, nucleoproteínas,
lipoproteínas). Las proteínas simples están constituidas
únicamente por cadenas de aminoácidos.

Glicoproteína
Estructura de las proteínas

Las proteínas son biopolímeros compuestos de muchos aminoácidos

enlazados unos con otros a través de enlaces peptídicos (enlaces
amida). De acuerdo con su estructura han sido clasificadas como
primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.
Estructura primaria
La secuencia lineal de aminoácidos de una proteína corresponde a
su estructura primaria. La función de una proteína depende de su
secuencia de aminoácidos y de la forma que ésta adopte. El cambio
de un solo aminoácido de la secuencia de la proteína puede tener
efectos muy importantes y en algunos casos pueden provocar
enfermedades letales.
Estructura secundaria

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas y por su capacidad de giro de sus enlaces,
adquieren una disposición espacial estable denominada estructura
secundaria.

Las estructuras secundarias más importantes son la hélice  y la

conformación β o lámina plegada β.
Estructura secundaria de las proteínas

https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
Estructura secundaria de las proteínas
La estructura secundaria se da por plegamiento de la estructura
primaria mediante puentes de hidrógeno, dando como resultado
estructuras de hélice  y hoja plegada .
Estructura secundaria de las proteínas

http://www.abcte.org/files/previews/biology/s3_p2.html
Estructuras no definidas
Existen sectores de las proteínas cuya estructura no está bien
definida, los cuales son denominadas enroscamientos aleatorios o
colas aleatorias.
 Giros 

Las secuencias de la cadena polipeptídica a menudo están

conectadas entre sí por medio de los llamados giros . Son
secuencias cortas, con una conformación característica que impone
un brusco giro de 180o a la cadena principal de un polipéptido.

http://es.slideshare.net/raileotiscoteran/tema-3-proteinas-composicion-y-estructura
Estructura terciaria de las proteínas
La estructura terciaria de las proteínas se da por plegamientos de
estructuras secundarias mediante puentes de hidrógeno, puentes
disulfuro, interacciones hidrofóbicas e interacciones iónicas, dando
como resultado diferentes estructuras específicas para cada
proteína.

https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
Puentes disulfuro

El puente o enlace disulfuro es un enlace covalente entre

aminoácidos (cisteína-cisteína). El grupo tiol de la cisteína se oxida
fácilmente para formar el enlace disulfuro.
Los puentes disulfuro modifican la estructura de las
proteínas
La forma del cabello liso o rizado, depende de la manera en que se
establezcan los puentes disulfuro entre las moléculas de queratina.
En los cabellos lisos, los puentes disulfuro entre las alfa-hélices de la
queratina se establecen al mismo nivel, mientras que en los cabellos
rizados los puentes disulfuro se establecen en uniones entre
regiones que se sitúan en diferente nivel.
Insulina humana
La insulina es una proteína producida en el páncreas y su función
principal es la regulación de la glucosa en la sangre. Las personas
que no producen insulina padecen diabetes tipo I como consecuencia
de una mutación en el gen de insulina.
Insulina: estructura terciaria
Mecanismo de acción de la insulina
La insulina se une a un receptor de membrana específico, para iniciar
una cascada de señalización que induce el reclutamiento de canales
de glucosa hacia la membrana celular para permitir la entrada de
glucosa desde la sangre hacia las células de los tejidos adiposo, del
músculo y del hígado.
 Hemoglobina: estructura terciaria
La hemoglobina es una proteína que transporta O2 a los tejidos y
CO2 a los pulmones. Este complejo proteico esta compuesta por 4
subunidades o proteínas:2 subunidades  y 2 subunidades . En la
siguiente imagen se indica una subunidad  de la hemoglobina.

https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
Estructura cuaternaria
Algunas proteínas están formadas por ensamblaje de dos o más
cadenas. La forma en que estas subunidades se encuentran organizadas
se denomina estructura cuaternaria.

Secundaria

Primaria

Cuaternaria
Terciaria

https://www.boundless.com/biology/textbooks/boundless-biology-textbook/biological-macromolecules-3/proteins-56/protein-structure-304-11437/
Hemoglobina: estructura cuaternaria
La hemoglobina está compuesta por 4 proteínas o subunidades, cada
una de las cuales posee un grupo hemo, el cual forma un complejo de
color rojo cuando se une con un átomo de hierro.
Si el O2 se une al hierro, la estructura de este se estabilizada por el grupo
hemo y aminoácidos de las subunidades de hemoglobina.
Estructura cuaternaria de la oxihemoglobina
Estructura cuaternaria de la deoxihemoglobina
Desnaturalización de proteínas

Cuando las proteínas son desnaturalizadas pierden su

estructura nativa (estructuras secundarias, terciarias y
cuaternarias). Las proteínas desnaturalizadas son insolubles y
precipitan fácilmente.
Desnaturalización de
proteínas con urea y
mercaptoetanol

La desnaturalización de las proteínas se

produce principalmente por aumento de
la temperatura (>50 ºC), variaciones en el
pH y salinidad. También pueden
desnaturalizarse con agentes químicos
como la úrea y el mercaptoetanol