El glucógeno es un polisacárido de reserva energética de los animales, formado por cadenas ramificadas

de glucosa; es soluble en agua, en la que forma dispersiones coloidales. Abunda en el hígado y en el

músculo.

Estructura molecular del glucógeno Su estructura puede parecerse a la de amilopectina del almidón,
aunque mucho más ramificada que ésta. Está formada por varias cadenas que contienen de 12 a 18
unidades de α-glucosas formadas por enlaces glucosídicos 1,4; uno de los extremos de esta cadena se une
a la siguiente cadena mediante un enlace α-1,6-glucosídico, tal y como sucede en la amilopectina.
Una sola molécula de glucógeno puede contener más de 120.000 moléculas de glucosa.
La importancia de que el glucógeno sea una molécula tan ramificada es debido a que:
1. La ramificación aumenta su solubilidad.
2. La ramificación permite la abundancia de residuos de glucosa no reductores que van a ser los
lugares de unión de las enzimas glucógeno fosforilasa y glucógeno sintetasa, es decir, las
ramificaciones facilitan tanto la velocidad de síntesis como la de degradación del glucógeno.
El glucógeno es el polisacárido de reserva energética en los animales que se almacena en el hígado (10%
de la masa hepática) y en los músculos (1% de la masa muscular) de los vertebrados. Además, pueden
encontrarse pequeñas cantidades de glucógeno en ciertas células gliales del cerebro.
Gracias a la capacidad de almacenamiento de glucógeno, se reducen al máximo los cambios de presión
osmótica que la glucosa libre podría ocasionar tanto en el interior de la célula como en el medio
extracelular.
Cuando el organismo o la célula requieren de un aporte energético de emergencia, como en los casos de
tensión o alerta, el glucógeno se degrada nuevamente a glucosa, que queda disponible para el metabolismo
energético.
En el hígado la conversión de glucosa almacenada en forma de glucógeno a glucosa libre en sangre, está
regulada por la hormona glucagón y adrenalina. El glucógeno hepático es la principal fuente de glucosa
sanguínea, sobre todo entre comidas. El glucógeno contenido en los músculos es para abastecer de
energía el proceso de contracción muscular.
El glucógeno se almacena dentro de vacuolas en el citoplasma de las células que lo utilizan para la
glucólisis. Estas vacuolas contienen las enzimas necesarias para la hidrólisis de glucógeno a glucosa.
 Estructura del glucógeno
Metabolismo del glucógeno
Glucogénesis
La síntesis de glucógeno a partir de glucosa se llama glucogénesis y se produce gracias al enzima
glucógeno sintetasa. La adición de una molécula de glucosa al glucógeno consume dos enlaces de alta
energía: una procedente del ATP y otra que procede del UTP.
La síntesis del glucógeno tiene lugar en varios pasos:
 En primer lugar, la glucosa es transformada en glucosa-6-fosfato, gastando una molécula de ATP.
glucosa + ATP → glucosa-6-P + ADP
 A continuación se transforma la glucosa-6-fosfato en glucosa-1-fosfato
glucosa-6-P ←→ glucosa-1-P
 Se transforma la glucosa-1-fosfato en UDP-glucosa, con el gasto de un UTP.
glucosa-1-P + UTP → UDP-glucosa + PPi
 La glucógeno sintetasa va uniendo UDP-glucosa para formar el glucógeno.
(glucosa)n + UDP-glucosa → (glucosa)n+1 + UDP
 Por una reacción de ruptura de las triosas pasa fructosa 1-6 di-fosfato a fosfato de
hidroxicetona (o a gliceraldehído-3 fosfato).
Glucogenolisis
Debido a la estructura tan ramificada del glucógeno, permite la obtención de moléculas de glucosa en el
momento que se necesita. La enzima glucógeno fosforilasa va quitando glucosas de una rama del glucógeno
hasta dejar 4 moléculas de glucosa en la rama, la glucantransferasa toma tres de estas glucosas y las
transfiere a la rama principal y por último, la enzima desramificante quita la molécula de glucosa sobrante
en la reacción.
Enzimas de la glucogenolisis
En la glucogenolisis participan dos enzimas:
  La glucógeno fosforilasa, que cataliza la fósforolisis o escisión fosforolítica de los enlaces alfa 1-
4 glicosídicos, que consiste en la separación secuencial de restos de glucosa desde el extremo no
reductor, según la reacción:
(glucosa) n + Pi3 ←→ (glucosa) n-1 + glucosa-1-P
Esta reacción es muy ventajosa para la célula, en comparación con una de hidrólisis.
 Enzima desramificante del glucógeno. La glucógeno fosforilasa no puede escidir los enlaces O-
glicosídicos en alfa(1-6). La enzima desramificante del glucógeno posee dos actividades: alfa(1-4)
glucosil transferásica que transfiere cada unidad de trisacárido al extremo no reductor, y
elimina las ramificaciones por los enlaces alfa 1-6 glicosídicos:
glucosa-6-P + H2O2 → glucosa + Pi
Regulación de la glucogénesis y la glucogenolisis
La regulación del metabolismo del glucógeno se ejecuta a través de las dos enzimas; la glucógeno
sintetasa que participa en su síntesis, y la glucógeno fosforilasa en la degradación.
 La glucógeno sintetasa tiene dos formas: glucógeno sintetasa I (independiente de la presencia de
glucosa 6 fosfato para su acción), que no está fosforilada y es activa, y la glucógeno sintetasa D
(dependiente de la presencia de glucosa 6 fosfato para su acción), que está fosforilada y es
menos activa.
 La otra enzima, la glucógeno fosforilasa, también tiene dos formas: glucógeno fosforilasa b,
menos activa, que no está fosforilada y la glucógeno fosforilasa a, activa, que está fosforilada.
Tanto la glucógeno sintetasa como la glucógeno fosforilasa se regulan por un mecanismo de modificación
covalente.
Las hormonas adrenalina y glucagón activan las proteínas quinasas que fosforilan ambas enzimas,
provocando activación de la glucógeno fosforilasa, estimulando la degradación del glucógeno; mientras que
la glucógeno sintetasa disminuye su actividad, lo que inhibe la síntesis de glucógeno.
La hormona insulina provoca la desfosforilación de las enzimas, en consecuencia la glucógeno fosforilasa
se hace menos activa, y la glucógeno sintetasa se activa, lo que favorece la síntesis de glucógeno.
Es decir, que hormonas como la adrenalina y el glucagón favorecen la degradación del glucógeno, mientras
que la insulina estimula su síntesis.
En la desnaturalización de las proteínas se rompen los enlaces petpidicos???
Las proteínas (del griego proteion, primero) son macromoléculas de masa molecular elevada,
formadas por aminoácidos unidos mediante enlaces peptídicos. Pueden estar formadas por una
o varias cadenas. Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono,
hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Suelen además contener azufre y algunas proteínas contienen
además fósforo, hierro, magnesio o cobre, entre otros elementos.
La unión de un número pequeño de aminoácidos da lugar a un péptido:
1- oligopéptido: número de aminoácidos <10
2- polipéptido: número de aminoácidos > 10
3- proteína: número de aminoácidos > 50
Son las más abundantes de las biomoléculas, pues constituyen más del 50 por ciento del peso
seco de las células.

Desnaturalización de una proteína.

En bioquímica, la desnaturalización es un cambio estructural de las proteínas, donde pierden su
estructura nativa, y de esta forma su óptimo funcionamiento y a veces también cambian sus
propiedades físicas.
Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación
química) y así su característico plegamiento de su estructura.

Las proteínas son filamentos largos de aminoácidos unidos en una secuencia específica. Son
creadas por los ribosomas que "leen" codones de los genes y ensamblan la combinación
requerida de aminoácidos por la instrucción genética. Las proteínas recién creadas
experimentan una modificación en la que se agregan átomos o moléculas adicionales, como el
cobre, zinc y hierro. Una vez que finaliza este proceso, la proteína comienza a plegarse sin
alterar su secuencia (espontáneamente, y a veces con asistencia de enzimas) de forma tal que
los elementos hidrofóbicos de la proteína son encerrados dentro de su estructura y los
elementos hidrofílicos son llevados al exterior. La forma final de la proteína determina cómo
interaccionará con el entorno.
Si la forma de la proteína es alterada por algún factor externo (por ejemplo, aplicándole calor,
ácidos o álcalis), no es capaz de cumplir su función celular. Éste es el proceso llamado
desnaturalización.

Cómo la desnaturalización afecta a los distintos niveles:

En la desnaturalización de la estructura cuaternaria, las subunidades de proteínas se separan o
su posición espacial se corrompe.
La desnaturalización de la estructura terciaria implica la interrupción de:
Enlaces covalentes entre las cadenas laterales de los aminoácidos (como los puentes disulfuros
entre las cisteínas).
Enlaces no covalentes dipolo-dipolo entre cadenas laterales polares de aminoácidos.
Enlaces dipolo inducidos por fuerzas de Van Der Waals entre cadenas laterales no polares de
aminoácidos.
En la desnaturalización de la estructura secundaria las proteínas pierden todos los patrones de
repetición regulares como las alfa-hélices y adoptan formas aleatorias.
La estructura primaria, la secuencia de aminoácidos ligados por enlaces peptídicos, no es
interrumpida por las desnaturalización.

Pérdida de su función
La mayoría de las proteínas biológicas pierden su función biológica cuando están
desnaturalizadas, por ejemplo, las enzimas pierden su actividad catalítica, porque los sustratos
no pueden unirse más al sitio activo, y porque los residuos del aminoácido implicados en la
estabilización de los sustratos no están posicionados para hacerlo.

Reversibilidad e irreversibilidad
En muchas proteínas (distinto a lo que pasa con la proteína de la clara de huevo), la
desnaturalización es reversible (las proteínas pueden recuperar su estado nativo cuando se
quita la influencia que las desnaturaliza). Esto fue importante históricamente, porque condujo
a la noción que toda la información necesaria por la proteína para asumir su forma nativa, se
encuentra codificada en la estructura primaria de la proteína, y por lo tanto en el ADN que la
codifica.

Algunos ejemplos comunes

Cuando se cocina el alimento, algunas de sus proteínas se desnaturalizan. Esta es la razón por la
cual los huevos hervidos llegan a ser duros y la carne cocinada llega a ser firme.
Un ejemplo clásico de desnaturalización de proteínas se da en la clara de los huevos, que son en
gran parte albúminas en agua. En los huevos frescos, la clara es transparente y líquida; pero al
cocinarse se torna opaca y blanca, formando una masa sólida intercomunicada. Esa misma
desnaturalización puede producirse a través de una desnaturalización química, por ejemplo
volcándola en un recipiente con acetona. Otro ejemplo es la nata (nombre que proviene de la
desnaturalización), que se produce por calentamiento de la lactoalbúmina de la leche (y que no
tiene nada que ver con la crema).

Factores desnaturalizantes
Presencia de agentes desnaturalizantes.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes

desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes
orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es
reversible, es posible precipitar proteínas de manera selectiva mediante cambios en:
1) la polaridad del disolvente 2) la fuerza iónica 3) el pH 4) la temperatura Efecto de la
polaridad del disolvente sobre la estructura de las proteínas La polaridad del disolvente
disminuye cuando se le añaden sustancias menos polares que el agua como el etanol o la
acetona. Con ello disminuye el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la
molécula proteica, provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos
interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la estructura
terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción de los detergentes es
similar a la de los disolventes orgánicos. Estructura de las proteínas Un aumento de la fuerza
iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea o hidrocloruro de guanidinio, por
ejemplo) también provoca una disminución en el grado de hidratación de los grupos iónicos
superficiales de la proteína, ya que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los
puentes de hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas proteicas
se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada por el aumento de la
fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se puede eliminar el exceso de soluto y
recuperar tanto la estructura como la función original. A veces es una disminución en la fuerza
iónica la que provoca la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos
pueden desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se desnaturalizan cuando se
restaura la fuerza iónica original. Efecto del pH sobre la estructura de las proteínas Los iones
H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de afectar a la envoltura acuosa
de las proteínas también afectan a la carga eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las
cadenas laterales de los aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas
elimina las interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo
provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto isoeléctrico, ya
que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de repulsión electrostática que
pudiera dificultar la formación de agregados. Efecto de la temperatura sobre la estructura de
las proteínas Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas
con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan. Asímismo,
un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y desorganiza la estructura
de la proteína, de forma que el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se
produce la agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.