Unidad 2. Biocompuestos en los seres vivos.

PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS Y SUS FUNCIONES
BIOLÓGICAS

● Abundancia en las células. 50% o más de su

peso seco.
● Se encuentran en todas las partes de la
célula.
● Especializadas en una función biológica
diferente.
Aminoácidos unidad estructural de las
proteínas
AMINOÁCIDOS COMO IONES
BIPOLARES
● Los a.a. en disolución a pH neutro, son predominante mente
iones bipolares (Zwitteriones) en vez de moléculas no iónicas.

● En la forma bipolar de un aminoácido, el grupo amino está

protonizado (-NH+3) y el grupo carbonilo está disociado (-COO-)
Clasificación aminoácidos
Clasificación aminoácidos
Clasificación aminoácidos
Clasificación aminoácidos
Clasificación aminoácidos
Aminoácidos esenciales
● fenilalanina
● isoleucina
● leucina
● lisina
● metionina
● treonina
● triptófano
● valina
y solo los niños:
● arginina
● histidina
 Enlace peptídico

Electron sharing here

gives the peptide bond the
Amino characteristics of a double
Carboxyl
group bond
group
Peptide bond
formation
Peptide
bond

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• El grupo α-carboxilo de un aminoácido se une al grupo α-amínico de

otro aminoácido por medio de un enlace peptídico (enlace amínico).

• El extremo amínico se toma como el comienzo de la cadena

polipeptídica, por convención.
 (a) Chain of amino acid residues
Amino acids joined by peptide bond
N-terminus C-terminus
Peptide-
bonded
backbone

Amino Carboxyl
group group
Side chains
(b) Residue numbering system
N-terminus C-terminus
H3N+ COO–
1 2 3 4 5 6 7 8

One of the nine

amino acid
residues in this
chain Carboxyl
group
Amino Peptide
group bond

Chains flex because groups on

either side of each peptide bond
can rotate about their single bonds
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El enlace peptídico
● Una cadena de menos de 50 aminoácidos es
un oligopeptido (“few-peptides”) o un
peptide.
● Más de 50 aminoácidos es un polipeptido
(“many-peptides”).
● Proteínas es la forma completa y funcional
de la molécula.
● Algunas veces se generaliza.
Estructura de
las proteínas

● Estructura primaria
Es simplemente la
secuencia de
aminoácidos
 (a) Normal sequence of residues

5 6 7

Normal
red blood
cells

(b) Single change in sequence of

residues

5 6 7

Sickled
red blood
cell

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Estructura secundaria
Conformación a través de puentes de hidrógeno
entre diferentes aa.

Hoja plegada β
La hélice α Filamentos polipeptídicos
4 residuos más adelante
 (a) Hydrogen bonds can form between nearby amino
and carbonyl groups on the same polypeptide chain.

(b) Secondary structures of proteins result.

An Idealized
An Idealized Alpha Beta-Pleated
Helix Sheet

α-helix β-pleated sheet

(c) Ribbon diagrams of secondary structure

Arrowheads
point toward
the carboxyl end
of the primary
structure

α-helix β-pleated sheet

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 La hélice de colágeno
● La unidad estructural tropocolágeno, que consta
de 3 fibras, cada una de las cuales tiene unos 1000
residuos de longitud.
● El tropocolágeno es una fibrilla helicoidal de triple
hebra, de 3000Å de longitud.
Estructura terciaria

Relaciones de aminoácidos que están muy

distanciados en la secuencia lineal.
 (a) Interactions that determine the tertiary structure of proteins

Hydrogen bond
between side chain and
carbonyl group on Ionic bond
backbone

Hydrophobic Disulfide bond

Hydrogen bond interactions
between two side chains +
van der Waals
interactions

(b) Tertiary structures are diverse.

A tertiary
structure
composed
mostly of
β-pleated
sheets
A tertiary
A tertiary
structure
structure
rich in
composed
disulfide
mostly of
bonds
α-helices

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 Estructura cuaternaria
● Más de una cadena polipeptídica.
● Cada cadena polipeptídica de este tipo de proteínas es lo que se
llama subunidad.
 CLASIFICACIÓN PROTEINAS
● SEGÚN COMPOSICIÓN
● PROTEÍNAS SIMPLES: Por hidrólisis producen solamente
aminoácidos.
● PROTEÍNAS CONJUGADAS: Producen no solo a.a. sino
también otros componentes orgánicos o inorgánicos.

● 1. Nucleoproteínas ácidos nucleicos

● 2. Lipoproteínas lípidos
● 3. Fosfoproteínas fosfolípidos o fosfatos
● 4. Metaloproteínas metales
● 5. Glucoproteínas azúcares o glúcidos
● MORFOLOGIA Y SOLUBILIDAD

● Proteínas fibrosas: Insolubles en agua, alargadas,

varias cadenas polipeptídicas que constituyen fibras
resistentes, son elásticas. Funcionan como proteínas
estructurales o de soporte.
● Elastina
● Colágeno,
● Queratina etc.

● Proteínas Globulares: Solubles en agua, por su

superficie polar. Solubles en soluciones salinas,
ácidos o bases diluidas o alcohol. Casi esféricas.

● Enzimas
● proteínas del plasma
● membranas celulares.
Plegamiento normal es fundamental para el
funcionamiento

● Plegamiento es espontáneo
● Molécula plegada es más estable.
● Proteínas desnaturalizadas (desplegadas)
● Alteración en la estructura interna y disposición
de las cadenas peptídicas.

● Proteínas llamadas chaperonas

moleculares ayuda al correcto plegamiento.
 Ribonuclease protein, folded Ribonuclease protein, denatured (unfolded)

HS
Denaturant added

S
S Denaturant removed HS

S S HS
HS

Disulfide S
S
bonds

HS
HS

HS
HS
S S Hydrogen
bonds
Broken disulfide and
hydrogen bonds

Christian Anfinson 1950

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Consecuencias

● Disminución en la simetría.

● Aumento en la susceptibilidad a la hidrólisis por

medio de enzimas proteolíticas.

● Disminución o pérdida total de la actividad biológica

original.

● Disminución de la solubilidad.

● El mayor impedimento para una renaturalización

satisfactoria consiste en la formación adecuada de
los enlaces disulfuro nuevamente
Causas

● Calor

● La luz ultravioleta.

● Ácidos y bases.

● Solventes orgánicos.

● Sales de iones metálicos pesados.

● Función biológica

● Catálisis enzimática. Enzimas

● Transporte. Hemoglobina
● Movimiento coordinado. Actina y la miosina
● Soporte mecánico. El colágeno y la elastina
● Protección inmune. Inmunoglobulinas
● Generación y transmisión de los impulsos
nerviosos. Rodopsina receptor en los bastoncitos
de la retina.
● Hormonales. Insulina.
● ¿Qué son los priones?
● ¿Qué estructura protéica predomina en ellos?
● ¿Qué enfermedades provocan en los animales
y humanos?
ENZIMAS
Enzimas
● Proteínas especificas que catalizan las reacciones
químicas en los sistemas biológicos.

● Las enzimas aceleran las reacciones multiplicando su

velocidad por un millón de veces aún más.
CO2 + H2O →H2CO3
200 molecules of carbonic
acid form in an hour in a
cell.

600,000 molecules of carbonic

acid form every second!
10 million times.
● Las enzimas son altamente Específicas en la
reacción que catalizan
● Especificidad de la Tripsina: Rompe los enlaces peptídicos
sólo por el lado carboxílico de los residuos Lisina y de
Arginina.
Modelo de acción enzimática
● En una reacción catalizada por enzima (E), los
reactivos se denomina sustratos (S) , es decir la
sustancia sobre la que actúa la enzima. El sustrato
es modificado químicamente y se convierte en uno
o más productos (P). Como esta reacción es
reversible se expresa de la siguiente manera:

E+S ES E+P
Clasificación de las enzimas

● Oxido-reductasas: catalizan reacciones de oxido-reducción,

implican la ganancia (reducción) o pérdida de electrones
(oxidación). Las más importantes son las deshidrogenasas y las
oxidasas

● Transferasas: transfieren grupos funcionales de una molécula a

otra. Ej.: quinasas; transfieren fosfatos del ATP a otra molécula.
● Hidrolasas: rompen varios tipos de enlaces
introduciendo radicales -H y -OH.

● Liasas: adicionan grupos funcionales a los

dobles enlaces.
● Isomerasas: convierten los sustratos
isómeros unos en otros.

● Ligasas o Sintasas: forman diversos tipos

de enlaces aprovechando la energía de la
ruptura del ATP. Ej: polimerasas
 TEORIAS QUE EXPLICAN LA
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
Modelo de la llave y Modelo de la adaptación inducida
cerradura. Daniel E. Koshland (1958)

El centro activo tiene una forma

Metáfora de Emil Fisher (1890) complementaria a la del sustrato
solamente después de que el sustrato
queda ligado.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD DE
ALGUNAS ENZIMAS

● 1. Propiedades de la enzima
● cambios en el pH
● cambios en la temperatura
● presencia de cofactores
● iones inorgánicos que se unen temporariamente
a las enzimas Hierro Fe 2+ o Fe 3+ Cobre, Cu + o
Cu 2+
● coenzimas: vitaminas, Biotina, NAD (transporta
electrones)
 Presencia de inhibidores
● Irreversible

Diisopropyl fluorophosphate
Reversible
Inhibición por producto final:

La enzima que cataliza la primera etapa

en tal vía biosintética es inhibida por el
producto final.

A B C D Z
Producto final