1,4.

Proteínas
I Las proteínas son macromoléculas formadas por aminoácidos unidos por medio de enlaces peptídicos. Hay
veinte aminoácidos que forman parte de las proteínas, y pueden ser apolares, polares sin carga, polares con
carga positiva (básicos) y polares con carga negativa (ácidos).
I Las proteínas presentan una estructura tridimensional que puede alcanzar distintos niveles:
r La estructura primaria corresponde a la secuencia lineal de los aminoácidos, que incluye los aminoácidos
que la forman y la ordenación que presentan.

' La estructura secundaria da lugar a un primer plegamiento de la proteína, que se produce por el esta-
blecimiento de puentes de hidrógeno entre los aminoácidos de la secuencia. borresponde a la organiza-
ción de partes de la cadena polipeptídica y hay dos tipos principales, la hélice a y la lámina plegada o
lámina B.

' La estructura terciaria es un nivel superior que corresponde a la conformación definitiva de la cadena poli-
peptídica de una proteína originada como consecuencia de las interacciones entre los grupos R de los ami-
noácidos.
o La estructura cuaternaria está presente en grandes proteínas que están formadas por asociación de dos o
más cadenas polipeptídicas unidas por medio de enlaces débiles y, en algunos casos, enlaces disulfuro.
I Las proteínas globulares y las proteínas fibrosas presentan diferentes tipos de plegamiento en sus estructuras
terciaria y cuaternaria.
I Las propiedades físicas y químicas de las proteínas dependen principalmente de la naturaleza de los grupos
R característicos de sus aminoácidos. Entre las propiedades más importantes destacan la especificidid y la
solubilidad. La desnaturalización de las proteínas es la pérdida de la conformación espacial a consecuencia
de cambios en las condiciones ambientales, como son la temperatura o el pH.
I Las holoproteínas están formadas exclusivamente por aminoácidos, mientras que las heteroproteínas tienen
un grupo proteico y un grupo no proteico o prostético.
I Las proteínas desempeñan funciones muy diversas, como son la de reserva, estructural, regulación, trans- !o
N
porte, defensa, movimiento o enzimática.

molécula que se indica a continuación coresponde a la lisina, un cr-aminoácido proteico

ffiesencial para la especie humana.

a1)
:¡ Señala a cuáles de los elementos indicados
mediante números corresponden el carbono
(D COO (d ()/ cr, el grupo c-amino y el grupo R.
,/ f\
\l
H C cHz cHz-NH3+ b) ¿Qué es un aminoácido esencial?
- -CHz-CHz- -
NHr, .-=@

proteínas representan el18o/o del peso neto de una célula de mamífero. 5i la densidad
ffil"t
de una célula de mamífero típica es aproximadamente 1,1 glmL y el volumen 4 x 10-emL,
¿cuál es la concentración de proteína en mg/mL?

g"norna de una levadura codifica 6 225 proteínas, cuyo peso molecular

ffit52728 daltons. Si estimamos que peso
medio es de
molecular medio de un aminoácido es de 120 dal-
el
tons, ¿cuántos aminoácidos tienen por término medio las proteínas de levadura?
 20 aminoácidos que participan en la construcción de las proteínas tienen una estructu'
Obt
-ra general pero el tamaño, forma, carga, hidrofobicidad y reactividad de
común, varían en
sus cadenas laterales o grupos R.
a) Completa el siguiente cuadro situando cada uno de los 20 aminoácidos en el grupo que corres-
ponda en función del estado en el que se encuentran sus cadenas laterales al pH del citosol:

PlOpiedad,es Aminoácidoo

Básicos
Hidrofflicos
Acidos
o polares
Polares sin carga

Hidrofóbicos o no polares

b) La polaridad de las cadenas laterales de los aminoácidos es una de las fuerzas responsables de
la estructura tridimensional final de una proteína. ¿Por qué crees que esto es así? Basándote en
el cuadro anterior, indica con una cruz si los siguientes aminoácidos se localizarán en la super-
ficie de una proteína plegada o en su interior:
-. ri"li:l: . : .l

Superficie de la Nricleo de la
Aminoácido
pro{eína pl"gada prot€ína plegad!

A. Acido aspártico.
B. Valina.

C. Tirosina.
D. Serina.
N
ot E. Alanina.

=.
c) Entre los 20 aminoácidos hay tres que cumplen funciones especiales en las proteínas, debido a
-. las propiedades únicas de sus cadenas laterales. Completa las siguientes frases relacionando
cada uno de estos tres aminoácidos con su cadena lateral y sus propiedades específicas:
='
=
o
(1) ...es un átomo de H... (a) ...que debido a su rigidez crea un
A. La cadena lateral
=
de la cisteína... retorcimiento en la proteína.
(2) ...contiene un grupo sul-
B. La cadena lateral fidrilo reactivo... (b) ...que puede oxidarse y formar
de la glicina... un puente disulfuro con el grupo
(3) ...es un anillo cíclico, sulfidrilo de otra cisteína.
C. La cadena lateral producido por la formación
de la prolina... de un enlace covalente (c) ...cuyo pequeño tamaño le per-
entre su grupo R y el grupo mite ocupar espacios muy peque-
amino del carbono cx,... ños en las proteínas plegadas.

SOLUCIÓN: A( )( ) ;B( )( );C( )( ).

frAi." cuántos péptidos o proteínas diferentes podrían construirse a partir de los 20 ami-
noácidos en cada uno de los casos señalados:

l{áaem *.rnmo*s rn{stntc¡

a) 2
b) 3
c) 4
dt z+o
 unión de unos aminoácidos con otros para formar una cadena
] -tiene proteica no ramificada,
lugar mediante el enlace peptídico:
a) ¿Qué tipo de reacción química implica este tipo de enlace? ¿Entre qué grupos químicos de los
aminoácidos se produce? ¿Qué tipo de reacción es necesaria para romper el enlace peptídico?

b) Representa el enlace peptídico entre los dos aminoácidos siguientes:

HO
NHz-!-C.
l// \l
+ N-C-COOH
t\ /l
Rf oH H R2

=
c) ¿Qué característica tiene el enlace peptídico que influye decisivamente sobre la estructura de E
las proteínas? ;
'=
ef péptido siguiente:
]r J

i=-.1
@@@@@ 6¡

L-
NH=*- iqL- iqfu- iqfu i4""
i-
ó qt".,óff i óffr1",éffr1",ófrr1,, b
'l ¿" rl +", rl i:"
l€@., Lnlr¿
é +",
"l
Lj;
a) ¿Qué números corresponden al extremo amino terminal, al extremo carboxilo terminal, los car-
bonos c, v las cadenas laterales?

b) ¿Qué números corresponden a los enlaces peptídicos y a cada uno de los aminoácidos que for-
man el péptido?

c) Basándote en tus conocimientos del enlace peptídico, ¿crees que los átomos N C C
N C C N C C N C - -
C que forman la cadena principal de este péptido -
- - - -
están en un mismo olano? - - - -
 ffi punto isoeléctrico (pl) de un am¡noácido es elvalor de pH en el cual las motéculas de ese
aminoácido no tienen carga eléctrica neta.
Si el pH es inferior al punto isoeléctrico, Ias moléculas del
Aminoácido pl aminoácido adquieren carga positiva y si es mayor/ carga
5,97 negativa. ¿Cuál será la causa de este hecho?
Clicina
Alanina 6,02 La tabla recoge los valores de punto isoeléctrico de algu-
nos aminoácidos. Si se dispone una mezcla de todos ellos
Leucina 5,98
a pH 6,0 sobre un gel de electroforesis, ¿hacia qué polo
Serina 5,68 se dirigirá cada aminoácido?
Treonina 6,53
Clutamina 5,65

**elaciona los elementos de las dos columnas que se refieren a los cuatro niveles ierárqui-
"ios de organización estructural de las proteínas:

Niveles de organización ¿Qué son?

A. Estructura primaria. 1 . Número y posiciones relativas de las subunidades de una pro-

teína multimérica.

B. Estructura secundaria. 2. Secuencia de aminoácidos que constituyen la cadena polipep-

tídica.

C. Estructura terciaria. 3. Ordenamiento tridimensional de toda la cadena polipeptídica.

D. Estructura cuaternaria. 4. Organización de partes de una cadena polipeptídica. i

N
--g
#n las proteínas se conocen dos tipos principales de ordenamientos secundarios: la hélice
-'a
y la lámina F, que están unidos por pequeñas asas de la cadena polipeptídica. Observan-
do los esquemas de cada una de ellas responde:
:: ¿Qué tipo de enlaces estabilizan estas estructuras? ¿Entre qué atomos se establecen?
i:l ¿Hacia dónde quedan, en cada caso, las cadenas laterales de los aminoácidos?
i] Las asas que unen las héliceso y las láminas B son compactas, dejan muy poco espacio para
los grupos R y están formadas únicamente por tres o cuatro aminoácidos. ¿Qué aminoácidos
crees que predominarán en estas vueltas? ¿Por qué?
ij) Muchas proteínas de transmembrana presentan una configuración en hélice cr en los segmentos
que contactan con los lípidos. ¿Qué aminoácidos predominarán en esos segmentos? ¿Por qué?

Hélice o Lámina P
llUno de los procedimientos para conocer la secuencia completa de una proteína (aunque
actualmente las posibilidades abiertas por la tecnología del ADN recombinante permiten
una secuenciación más fácil), consiste en fragmentarla selectivamente mediante la acción
de reactivos químicos específicos y enzimas proteolíticos y analizar los fragmentos obteni-
dos. En el siguiente cuadro se indican algunos de los reactivos y enzimas más utilizados:

Reactivos y enzimas Puntos de rotura

Bromuro de cianógeno. C-terminal de Met.

Tripsina. C-terminal de Lys y Arg.

Quimotripsina. C-terminal de Tyr, Phe, Trp, Leu, Met, Asn y Cln.

Termolisina. N-terminal de lle, Leu yVal.

Dado el péptido: HrN-Ala-Phe-Lys-Glu-Arg-Gly-Met-Val-Ser-Asp-COOH

¿Qué productos se obtienen tras la hidrólisis con tripsina?

¿Qué productos se obtienen tras la hidrólisis con quimotripsina?
¿Qué productos se obtienen tras el tratamiento con bromuro de cianógeno?
Si no conocieras la secuencia original, ¿podrías deducirla secuenciando los fragmentos obtenidos
en y y alineando las secuencias coincidentes de los fragmentos que se solapan entre sí?

l2Relaciona los elementos de las tres columnas para indicar qué función desempeñan y qué
tipo de estructura presentan las proteínas que se indican:

A. Colágeno. 1. Transporte. X. Estructura fibrosa.

B. Albúmina de huevo. 2. Estructural. Y. Estructura globular
C. Queratina. 3. Enzimática. g)
D. Miosina. 4. Defensa. ñ¡
E. Inmunoglobu lina. 5. Reserva.
F. Hemoglobina. 6. Movimiento.
G. Fibroína.
H. ADN polimerasa.

SOLUCIÓN: A( )( );B( )( );C( )(

F( )( );c( )( );H( )( )

Define los siguientes términos: a-aminoácido, enlace peptídico, hélice cx, lámina B, confor-
mación, puente disulfuro, dominio, polipéptido, estructura primaria, estructura cuaterna-
ria, estructura secundaria, grupo prostético, estructura terciaria.

f Indica cuáles de las siguientes afirmaciones son verdaderas:

Todos los aminoácidos que se conocen forman parte de las proteínas.
', La estructura primaria de una proteína corresponde a su secuencia de aminoácidos.
. , La estructura secundaria en hélice cr se mantiene por medio de enlaces disulfuro.

r' No es imprescindible que una proteína mantenga su estructura para desarrollar su función.

', Las proteínas conjugadas tienen un grupo no proteico llamado grupo prostético.