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PROTEINAS

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Péptidos
• Dipéptidos.

• Oligopéptidos.

• Polipéptidos.

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Propiedades químicas de oligopéptidos

• Reacción de Biuret: permite detectar los oligopéptidos de tres
y más aminoácidos.
• La prueba consiste en la formación de un complejo entre al
menos dos enlaces peptídicos consecutivos con un ión
cúprico Cu(II) en medio alcalino.
• El complejo es de color violeta y la intensidad depende del
número de enlaces presentes.

• El Cobre(II) se añade en forma de Sulfato de Cobre. Dado que

las soluciones de Sulfato de Cobre tiene color azul, la cantidad
de reactivo añadida debe ser controlada para evitar positivos
falsos.

• El nombre se proviene del compuesto Biurea (NH2-CO-NH-

CO-NH2) el cual da positiva la prueba.

• Mediante esta reacción es posible seguir el proceso de hidrólisis

proteica, la reacción será negativa cuando la hidrólisis sea
completa.

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Péptidos, polipéptidos o proteínas

• Cerca del 50 % de la masa seca de un tejido orgánico está
constituido por proteínas.

• Se encuentran en casi todas las partes de la célula.

• Tienen funciones estructurales y metabólicas.

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• Macromoléculas (biomoléculas).

• Polímeros de aminoácidos.

• 22 aminoácidos proteicos.

• No todos los aminoácidos están presentes en una proteína.

• Diferencias porcentuales de aminoácidos en una proteína.

Clasificación de las proteínas

• Según su composición (simples y conjugadas).

• Según su conformación (fibrosas y globulares).

• Según su función (enzimas, de transporte, del movimiento

coordinado, estructurales o de soporte, anticuerpos,
proteorreceptores, hormonas y proteínas receptoras).

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Clasificación según su composición

• Proteínas simples: Por hidrólisis se obtienen solamente

aminoácidos.

• Proteínas conjugadas: Al hidrolizarse se obtienen también

componentes orgánicos o inorgánicos (grupo prostético). Se
clasifican de acuerdo al grupo prostético.

NOMBRE COMPONENTE
NO PROTEICO
Nucleoproteínas Acidos nucleicos
Lipoproteínas Lípidos
Fosfoproteínas Grupos fosfato
Metaloproteínas Metales
Glucoproteínas Carbohidratos

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Clasificación según su conformación

• Conformación: Orientación tridimensional que adquieren los

grupos característicos de una molécula en el espacio.

• Proteínas fibrosas.

• Proteínas globulares.

Proteínas fibrosas
• Se constituyen por cadenas polipeptídicas alineadas en forma
paralela.
• Esta alineación produce dos macroestructuras diferentes:
* Fibras que se trenzan sobre sí mismas en grupos de varios
haces (colágeno, a- queratina).
* Fibras que forman láminas (b-queratinas).
• Poseen alta resistencia al corte.
• Insolubles en agua.
• Solubles en soluciones salinas diluidas.
• Más resistentes a factores de desnaturalización.

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• Micrografía de un tejido de colágeno

Proteínas globulares

• Cadenas enrolladas sobre sí mismas.

• Macroestructura de tipo esférico.

• Solubles en agua.

• Por lo general tienen funciones de transporte, enzimas y otras.

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• Representación de una proteína globular.

Clasificación según su función

• Enzimas: Catalizadores biológicos de reacciones bioquímicas.
Globulares; la mayoría conjugadas.

• De transporte: Hemoglobina, citocromos. Globulares.

• Del movimiento coordinado: Músculo. Fibrosas.

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• Hemoglobina (Hb).

• Estructurales o de soporte: Colágeno, a-queratinas. Fibrosas.

• Anticuerpos (Ab): Altamente específicas para identificar lo no

propio. Globulares.

• Proteorreceptores: Recepción de estímulos (rodopsina).

• Hormonas y proteínas represoras: Regulan procesos

metabólicos.

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Niveles de organización
• Estructura primaria.

• Estructura secundaria.

• Estructura terciaria.

• Estructura cuaternaria.

Estructura primaria
• Corresponde a la secuencia de los aminoácidos.

• Determina los demás niveles de organización.

• Importancia: Anemia falciforme (Val por Glu en residuo 6 de

cadena b).

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Estructura secundaria
• Configuración espacial que deriva de la proximidad de los
AA de la cadena peptídica.

• Hélice a (a-hélice).

• Lámina b (b-plegada).

Hélice a
• La cadena peptídica se enrolla a lo
largo de un cilindro imaginario.

• Se estabiliza por puentes de hidrógeno

entre amino de unos AA y carboxilo de
otros situados 4 residuos más adelante.

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Lámina b
• La molécula adopta una
conformación de una hoja de
papel plegada.

• Estabilizada por puentes de

hidrógeno entre grupos amino y
carboxilo de los tramos
apareados de la cadena
polipeptídica.

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Estructura terciaria
• Determinada por hélice a y lámina b de la cadena
polipeptídica.

• Da lugar a la configuración tridimensional de la proteína.

• Se estabiliza mediante puentes de hidrógeno y atracciones

electrostáticas de los grupos que no participan en la
estabilización de las estructuras secundarias.

Elementos de la
estructura terciaria.

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Estructura cuaternaria
• Deben su nombre a carácter oligomérico (subunidades).

• Ejemplo típico: hemoglobina (Hb).

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Preguntas, comentarios…

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