Unidad 1: Estructura de Proteínas.

Clase 2: Niveles estructurales de las proteínas

 Resultado de Aprendizaje

Examina los niveles superiores de organización estructural de las

proteínas, considerando los tipos de aminoácidos involucrados,
las interacciones con su medio ambiente y las funciones de las
distintas proteínas.
RECURSOS COGNITIVOS

PROTEÍNAS
Sesión 2

• Niveles estructurales de las

proteínas

• Factores que afectan la estructura

proteica.

• Relación pH y fuerzas
intermoleculares.
 Contenidos de la clase 1

• Contenido 1 : Niveles estructurales de las proteínas

• Contenido 2 : Tipos de interacciones responsables de mantener el nivel.

• Contenido 3 : condiciones del medio que afectan estas interacciones.

LAS PROTEÍNAS POSEEN DISTINTAS
ESTRUCTURAS TRIDIMENSIONALES,
LAS QUE SE CORRELACIONAN
DIRECTAMENTE CON LA FUNCION
QUE CUMPLEN EN EL ORGANISMO.

LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
ES EL RESULTADO DE LA
MANTENCIÓN DE NIVELES
ESTRUCTURALES DE JERARQUÍA
CRECIENTE, DETERMINADOS POR
LA ESTRUCTURA PRIMARIA.
NIVELES ESTRUCTURALES DE LAS PROTEINAS

Las proteínas al ser sintetizadas poseen una secuencia determinada que originará la estructura tridimensional de la
proteína.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

Es la secuencia lineal de residuos de aminoácidos unidos por enlace

peptídico.

Es mantenida, entonces, por enlaces covalentes ( enlace peptídico).

Depende de la secuencia nucleotídica del gen.

Es una estructura estable, pero que puede perderse por hidrólisis, ya

sea, química o enzimática.
 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria ordena la cadena de aminoácidos de forma lineal desde el extremo

amino hasta el extremo carboxilo y está determinada por la secuencia genética.
ENLACE PEPTIDICO
El enlace peptídico es el enlace que se establece entre el
Carbono carbonílico y el Nitrógeno del grupo amida., se formó
por la reacción entre el grupo carboxilo y el grupo amino.
Presenta una estructura resonante , lo que ocasiona que
adquiera características de doble enlace , generando rigidez y
geometría plana en esta porción de la molécula. Corresponde a
un enlace amida.
Sin embargo, el carbono alfa, presenta movilidad debido a que sus
enlaces son todos simples.
Esta movilidad, permite a la cadena de polipéptidos orientar la cadenas
complementarias de manera de optimizar la estabilidad de la molécula
(Enlace peptídico es TRANS).
IMPEDIMENTO ESTÉRICO
La unión de aminoácidos mediante enlace peptídico da origen a los PEPTIDOS.

• DIPEPTIDO, TRIPEPTIDO, TETRAPEPTIDO y así.

• Una cantidad mayor de aminoácidos se denomina OLIGOPEPTIDO.
y luego se denomina POLIPEPTIDO y PROTEÍNA.
Se denomina PROTEÍNA a estructuras que presentan un peso molecular alto (sobre
10.000 Da). No hay acuerdo en el límite , otros autores dicen 50 aa.
 3 aa
9 aa

Thyrotropin-releasing hormone

No sólo las proteínas son importantes biológicamente. También los péptidos . Hay muchos
péptidos de diferentes tamaños ,que poseen actividad biológica Ejemplos que se
muestran.

Aspartamo: edulcorante,derivado de dipéptido,sintetizado

artificialmente,
La importancia de la estructura primaria es que ésta determina la
estructura 3D de toda proteína…
 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es el segundo nivel de organización estructural de las proteínas

y se refiere a la conformación local. Se origina en las interacciones de puente de
Hidrógeno entre atomos cmponentes del enlace peptídico.
Hay de dos tipos principales de estructura secundaria: ALFA HELICE Y HOJA BETA
PLEGADA (SABANA BETA)
 ALFA HÉLICE
 Se basa en un
ordenamiento helicoidal
de la cadena de
aminoácidos.
 Grupo R de los
aminoácidos están
orientadas hacia el exterior
de la estructura.

Estructura está estabilizada por puentes de hidrogeno generados entre el átomo de

hidrógeno unido al Nitrogeno electronegativo del enlace peptídico y el Oxigeno del
grupo carbonilo del enlace peptídico del aminoácido que está ubicado en la posición
cuarta hacia adelante.
α-hélice y sus puentes de Puentes de Hidrógeno.
No todos los aminoácidos tiene
tendencia a formar alfa hélices.

Generalmente, los aminoácidos

cargados tiene la tendencia a
desestabilizar la alfa hélice, del
mismo modo la Prolina y la Glicina
(razones estructurales).

G: energía libre de Gibbs A mayor DG0 (relativo a la Alanina) menor es la

propensión de ese aminoácido a formar alfa
hélices.
BETA PLEGADA
 Estructura de carácter plano.
 Se estabiliza mediante puentes de hidrogeno de componentes del enlace
peptídico ubicados enfrente .
 Los grupos R de los aminoácidos salen del plano de la estructura de forma
alternada.

Dos formas de estructura beta plegada:

Paralela: las cadenas de aminoácidos que
forman la estructura poseen la misma dirección
Antiparalela: las cadenas de aminoácidos que
forman la estructura poseen direcciones
opuestas
Paralela: las cadenas de aminoácidos que forman la estructura poseen la misma dirección

Antiparalela: las cadenas de aminoácidos que forman la estructura poseen direcciones opuestas
 VUELTA BETA (β TURNS)

Esta estructura es fundamental en proteínas globulares

Genera cambio de dirección en la cadena de aminoácidos en la formación de beta plegada
antiparalela (giro en 180°).
Es producida por Glicina o Prolina, los cuáles generan la formación de puentes de hidrogeno
entre cadenas generando el quiebre de la linealidad de la cadena (enlace de hidrógeno
entre aminoácidos 1 y 4 de la cadena).
En el caso de prolina, el quiebre se genera por la isomerización de trans a cis del aminoácido.
 α-hélice
Según sea la
proteína, tiene
diferentes
proporciones de
cada tipo de
estructura
secundaria.

β-Plegada
Las estructuras secundarias se
pueden «predecir»…

Gráfico de Ramachandran
 ESTRUCTURA TERCIARIA
• Es la organización tridimensional de una cadena polipeptídica.
• Generada por el empaquetamiento de elementos de estructura secundaria.
• Depende de la interacción de los grupos R de la cadena polipeptídica mediante
diferentes tipos de interacciones.

Interacciones hidrofóbicas y de Van

der Waals
CH
CH22 CH
H3C CH3
Puente de O
H H3C CH3 Esqueleto
hidrógeno O CH polipeptídico
HO C
CH2 CH2 S S CH2
Puente
O disúlfuro
CH2 NH3+ -O C CH2

Enlace iónico
 Los aminoácidos contenidos en la secuencia de la proteína comienzan a interaccionar entre
ellos y con el medio, con el objeto de adquirir la conformación energéticamente mas
favorable.
 Las interacciones débiles que ocurren entre aminoácidos y de los aminoácidos con el medio
son claves para determinar la estructura proteica.

Tipos de interacciones entre los

aminoácidos.
•Interacciones Electrostáticas
•Interacciones Hidrofóbicas
•Puentes de Hidrogeno
•Puentes disulfuro ( único enlace covalente
en estructura terciaria)
•Fuerzas de van der Wals (London)
Interacciones Electrostáticas

Lys

Interacción
Electroestática

Asp
Puentes disulfuro

Únicas interacciones COVALENTES que estabilizan las estructuras de nivel

superior en una proteína
Corresponde a un ENLACE COVALENTE entre aminoácidos cisteínas y tiene
como función principal la unión estable entre dos cadenas proteicas
distintas o intracadena.
Este tipo de enlace puede ser revertido mediante agentes reductores.
LAS INTERACCIONES ENTRE LOS AMINOÁCIDOS ORDENADOS EN LA ESTRUCTURA PRIMARIA DA
ORIGEN A LA FORMA DE LA PROTEÍNA

Las interacciones iónicas o

electrostáticas son las más
afectadas por el pH.
 Organización estructura terciaria proteínas globulares

Cadenas laterales Cadenas laterales

polares apolares

cadenas laterales
Centro hidrofóbico polares
contiene hacia el exterior forman
cadenas laterales puentes de hidrógeno con
apolares el agua

Proteína desplegada Proteína plegada en ambiente acuoso

 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Estructura que resulta de la agregación de dos o más subunidades polipeptídicas y está
mantenida por las mismas interacciones responsables de la estructura terciaria.

Cadenas b

Cadenas a

Colágeno Hemoglobina

Al generarse las estructuras terciaria y cuaternaria, los aminoácidos que están lejos en la secuencia pueden
quedar cercanos y formar una región funcional como por ejemplo el sitio activo de una enzima.
Estructura terciaria y cuaternaria
• Terciaria
– Formada por el empaquetamiento de
elementos de estructura secundaria ( una
cadena) en una o más unidades compactas

• Cuaternaria
– La proteína final está constituida de varias
cadenas polipeptídicas
 Estructura terciaria y cuaternaria
Origina dos categorías fundamentales globulares y fibrilares

Globulares ej: Hemoglobina Fibrosas ej: a-queratina

 Otros ejemplos de proteínas globulares

Las proteínas globulares

poseen multitud de formas y
se originan por la
combinación de distintas
estructuras secundarias.
 ¿Cualquier conformación TRIDIMENSIONAL de la
proteína es necesaria para que desarrolle su función?

NO!!!!!! Sólo una…

LA CONFORMACIÓN NATIVA DE LA PROTEÍNA ES LA

QUE TIENE LA FUNCIÓN