PROF: SANTIAGO LANTERNA

6º M4
QUIMICA
 La palabra proteína viene del griego protos que significa "lo
más antiguo, lo primero”.
 Las proteínas son biopolímeros (macromoléculas orgánicas)
de elevado peso molecular; compuestos químicos muy
complejos que se encuentran en todas las células vivas.
 Están constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno
(H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener
también azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción,
hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (Y).
 Las proteínas son las moléculas orgánicas más abundantes en las
células; constituyen alrededor del 50% de su peso seco o más en
algunos casos.
 Una bacteria puede tener cerca de 1000 proteínas diferentes, pero
en una célula humana puede haber 10.000 clases de proteínas
distintas.
 Químicamente, las proteínas están formadas por la unión de
muchas moléculas relativamente sencillas y no hidrolizables,
denominadas Aminoácidos (Aa).
 Los aminoácidos se unen entre sí originando péptidos. Según su
tamaño molecular, pueden ser oligopéptidos, formados por no más
de 10 Aa y polipéptidos, constituidos por más de 10 Aa.
 Cuando el número de Aa supera los 50 y el polipéptido tiene una
estructura tridimensional específica, entonces se habla propiamente
de proteínas.
 Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromo proteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
El punto isoeléctrico es el valor de pH al
que el aminoácido presenta una carga
neta igual al cero
Unión de los aminoácidos.

 Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan enlaces

peptídicos y a las cadenas formadas, péptidos.
 Si el número de aminoácidos que forma un péptido es dos, se
denomina dipéptido, si es tres, tripéptido. etc.
 Si es inferior a 50 (10 según que textos) se habla de oligopéptido, y
si es superior a 50 se denomina polipéptido.
 Sólo cuando un polipéptido se halla constituido por más de
cincuenta moléculas de aminoácidos o si el valor de su peso
molecular excede de 5 000 se habla de proteína.
Unión Peptídica entre Aminoácidos

Unión Peptídica
H H
O
H O H O

=
N C CC N N C C

H OH H OH
H
R R

+ H2O CONDENSACIÓN
4. El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace
doble, es decir, presenta una cierta rigidez que inmoviliza en un plano
los átomos que lo forman.

5. Además es un enlace más corto que otros enlaces C-N. Esto le impide
girar libremente, los únicos enlaces que pueden girar son los Cα-C y los
Cα-N que no corresponden al enlace peptídico.
 Péptidos y oligopéptidos de interés biológico

Existen algunos péptidos cortos con función

biológica.

Entre ellos podemos citar:

• El tripéptido glutatión (que actúa como

transportador de hidrógeno en algunas
reacciones metabólicas).

• Los nanopéptidos oxitocina y vasopresina (con

actividad hormonal), la insulina y el glucagón
que regulan la concentración de glucosa en
sangre.

• Los decapéptidos tirocidina, gramicidina y

valinomicina (antibióticos).
Estructura de una
Proteína?
La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles
estructurales ( o cuatro niveles de organización) denominados:

1. ESTRUCTURA PRIMARIA
2. ESTRUCTURA SECUNDARIA
3. ESTRUCTURA TERCIARIA
4. ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en

el espacio.
 Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína.

Nos indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La secuencia de una proteína se escribe enumerando los aminoácidos

desde el extremo N-terminal hasta el C-terminal.
Estructura primaria

La función de una proteína depende de su secuencia de aminoácidos y

de la forma que ésta adopte. El cambio de un solo aa de la secuencia de
la proteína puede tener efectos muy importantes, como el cambio de un
solo aa en la hemoglobina humana que provoca la anemia falciforme.
Estructura primaria

Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

Estructura primaria

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Estructura secundaria

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de

aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la

síntesis de las proteínas, y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Son conocidos dos tipos de estructura secundaria: la α-hélice, y la

conformación β o lámina plegada β. La estructura secundaria de la
cadena polipeptídica depende de los aminoácidos que la forman.
 Estructura secundaria

Las interacciones no covalentes entre los restos laterales de los

aminoácidos dan origen a la estructura secundaria.

Esta conformación viene dada por puentes de hidrógeno intercatenarios.

La estructura secundaria puede ser:

Conformación ɑ (Hélice)
Conformación β (Hoja plegada)

Si bien las conformaciones anteriores son las más usuales, existen otras
menos frecuentes.

”.

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 α-hélice

 La estructura secundaria en α-hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma

la estructura primaria. Forma de bastón-

 Esto se debe a la formación espontánea de enlaces de hidrógeno entre el —CO— de un

aminoácido y el —NH— del cuarto aminoácido que le sigue.

 En la α-hélice, los oxígenos de todos los grupos —CO— quedan orientados en el mismo
sentido, y los hidrógenos de todos los grupos —NH— quedan orientados justo en el sentido
contrario.

 La α-hélice presenta 3,6 aminoácidos por vuelta y la rotación es

hacia la derecha.

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Hélice de colágeno

• El colágeno posee una disposición

en hélice de prolina e
hidroxiprolina.
Hélice de colágeno

• Su estabilidad viene dada por la asociación de tres

hélices empaquetadas, para formar la triple hélice o
superhélice que es la responsable de la gran fuerza de
tensión del colágeno.

• Las tres hélices se unen mediante enlaces covalentes y

enlaces débiles de tipo puente de hidrógeno. Las
maromas y cables se construyen de forma semejante a
esta triple hélice.

• Hay algunas alteraciones

del colágeno que provocan
síndromes como el de el
hombre de goma o el
síndrome de Marfán.
Conformación-β

• Son estructuras flexibles que no se pueden estirar.

• Los restos laterales se ubican hacia arriba y hacia abajo del plano de las
hojas.
 Conformación-β

• Los aminoácidos forman una cadena en forma de zigzag.

• No existen enlaces de hidrógeno entre los aminoácidos próximos de la

cadena polipeptídica. Si existen enlaces de hidrógeno intercatenarios, en
los que participan todos los enlaces peptídicos, dando una gran
estabilidad a la estructura.

• Las dos cadenas se pueden unir de dos formas distintas; paralela y

antiparalela. Esta última es un poco mas compacta y aparece con mayor
frecuencia en las proteínas.
Conformación-β

ANTIPARALELA

PARALELA
 Estructura terciaria

 La conformación terciaria de una

proteína es la conformación
tridimensional del polipéptido
plegado.

 Las interacciones que intervienen

en el plegamiento de la estructura
secundaria son:
 Interacciones hidrofóbicas
entre restos laterales no
polares.
 Atracciones electrostáticas.
 Puentes de Hidrógeno..
 Puentes Disulfuro.

 Las funciones de las proteínas

dependen del plegamiento
particular que adopten.
Estructura terciaria

Lámina β

Hélice α
Enlaces covalentes en estructura terciaria: disulfuro

S
 Enlaces covalentes en estructura terciaria: amida

H H N
H N
C O
D,E N
K
C
O C
O N H
N H
O C
R
R
C O
H N
H N
C O
R
 Interacciones que
intervienen en el
plegamiento de la
estructura terciaria
 Estructura cuaternaria

1. La estructura cuaternaria es la unión mediante

enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas
polipeptídicas con estructura terciana, idénticas o
no, para formar un complejo proteico.
2. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe
el nombre de protómero (subunidad o monómero)
3. Según el número de protómeros que se asocian.
las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
• Dímeros, como la hexoquinasa.
• tetrámero como la hemoglobina.
• Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
• Polímeros.
 Estructura cuaternaria

 Las interacciones que estabilizan esta

estructura son en general uniones
débiles:

 Interacciones hidrofóbicas.
 Puentes de hidrógeno.
 Interacciones salinas.
 Fuerza de Van der Waals.
.
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS

Se clasifican en:
• Holoproteínas: Formadas solamente por aminoácidos.

• Heteroproteínas: Formadas por una fracción proteínica y por

un grupo no proteínico, que se denomina "grupo prostético.
Se clasifican según la naturaleza del grupo prostético.

Proteínas filamentosas
Holoproteínas
Proteínas globulares

Cromoproteínas

PROTEÍNAS Glucoproteínas

Heteroproteínas Lipoproteínas

Nucleoproteínas

Fosfoproteínas
HOLOPROTEÍNAS

Más complejas que las fibrosas.

Globulares: Forman estructuras compactas,
casi esféricas, solubles en agua o
disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular

1. Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

2. Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
3. Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
4. Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
5. Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas .
 HOLOPROTEÍNAS

Más simples que las globulares.

Fibrosas: Forman estructuras alargadas,
ordenadas en una sola dimensión,
formando haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras

1. Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos

2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
 Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria

Combinación Hélice Globular Subunidades iguales

ilimitada de
aminoácidos. Hoja Plegada Fibrosa Subunidades distintas

Puente de Hidrógeno,
Unión Puente de Interacciones hidrofóbicas, Fuerzas diversas no
Peptídica Hidrógeno salinas, electrostáticas. covalentes.

Secuencia Conformación Asociación

 Desnaturalización

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida
a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de
precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Agentes desnaturalizantes

I. Físicos

1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan

desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15 ºC.

II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones

o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:

1. Detergentes
2. Solventes orgánicos
3. Cambios de pH
 FUNCIONES Y EJEMPLOS DE PROTEÍNAS:

1. Estructural
2. Enzimática
3. Hormonal
4. Defensiva
5. Transporte
6. Reserva
7. Función
homeostática
8. Anticongelante
9. Actividad contráctil
Estructural
Es una de las funciones más características:

1. Algunas glucoproteínas forman parte de las membranas

celulares. Intervienen en el transporte selectivo de iones
(bomba de Na-K)
2. Otras proteínas forman el citoesqueleto de las células, las
fibras del huso, de los cilios y flagelos.
3. Otras, como las histonas forman parte de los cromosomas
eucariotas.
4. El colágeno, que mantiene unidos los tejidos animales y forma
los tendones y la matriz de los huesos y cartílagos.
5. La elastina, en el tejido conjuntivo elástico (ligamentos
paredes de vasos sanguíneos).
6. La queratina, que se sintetiza en la epidermis y forma parte de
pelos, uñas, escamas de reptiles, plumas, etc.
7. La fibroína, que forma la seda y las telas de arañas. Es una
disolución viscosa que solidifica rápidamente al contacto con
el aire.
Enzimática
• Es la función más importante.
• Las enzimas son las proteínas más numerosas y
especializadas y actúan como biocatalizadores de las
reacciones que constituyen el metabolismo celular.
• Se diferencian de los catalizadores no biológicos porque las
enzimas son específicas de la reacción que catalizan y de
los sustratos que intervienen en ellas.

Hormonal
Insulina y glucagón
Hormona del crecimiento segregada por la
hipófisis
Calcitonina

Defensiva

Inmunoglobulina, trombina y fibrinógeno

Transporte

• Además de las proteínas transportadoras de las membranas,

existen otras extracelulares que transportan sustancias a
lugares diferentes del organismo.
• Hemoglobina, la hemocianina y la mioglobina del músculo
estriado.
• Los citocromos transportan electrones en la cadena
respiratoria (mitocondrias) y en la fase luminosa de la
fotosíntesis (cloroplastos).
• La seroalbúmina transporta ácidos grasos, fármacos y
productos tóxicos por la sangre.
• Las lipoproteínas transportan el colesterol y los
triacilglicéridos por la sangre.
Reserva

En general, las proteínas no se utilizan para la obtención de

energía. No obstante, algunas como la ovoalbúmina de la
clara de huevo, la caseína de la leche o la gliadina de la
semilla de trigo, son utilizadas por el embrión en
desarrollo como nutrientes.

Función homeostática

Las proteínas intracelulares y del medio interno intervienen

en el mantenimiento del equilibrio osmótico.
Función contráctil
El movimiento y la locomoción en los organismos unicelulares y
pluricelulares dependen de las proteínas contráctiles:
• la dineína, en cilios y flagelos,
• la actina y miosina, responsables de la contracción muscular.

Anticongelante
Presentes en el citoplasma de ciertos peces antárticos.