PROTEINAS

Las
proteínas son macro
moléculas formadas
por unidades
estructurales
llamadas
aminoácidos.
Siempre contienen
en su estructura
carbono, oxígeno,
nitrógeno, hidrógeno
y muchas veces
también azufre.
Para formar las
proteínas, los
aminoácidos se unen
entre sí por enlaces
peptídicos, es decir,
la unión del extremo
con el grupo
funcional amino (-
NH2) de un
TIPOS DE ESTRUCTURAS
aminoácido, con el DE LAS PROTEÍNAS
extremo
Existen quede
4 tipos contiene
estructuras en las proteínas:
el grupo funcional
carboxilo (-COOH)
de otro aminoácido
ESTRUCTURA PRIMARIA. –
En la estructura primaria sirve para identificar los diferentes aminoácidos y también las
partes N-terminal de las proteínas que pertenecen al aminoácido que su molécula de
NH2 no ha reaccionado y también C- terminal que representa al aminoácido que su
molécula de carboxilo que todavía no ha reaccionado.

Nota

La secuencia de aminoácidos de una

proteína y la ordenación de los mismos,
determinarán la función de dicha proteína
 N-terminal, que corresponderá Extremo C-terminal, que
al aminoácido con el - NH2 libre, corresponderá al aminoácido
con el – COOH libre, situado a
situado a la izquierda
Enlace péptido entre diferentes la derecha
aminoácidos que forman una
proteína

Pasando a la estructura secundaria donde esta se puede observar más estéticas

a alas moléculas.
SEGUNDA ESTRUCTURA. –
En esta estructura se puede observar a las proteínas más en el espacio donde ese
puede observar los puentes de hidrogeno.
En estas estructuras se puede diferenciar a las proteínas por que pueden adoptar dos
diferentes formas de estructura:
CONFORMACIÓN  HÉLICE

Esta estructura como su nombre indica tiene una forma de Hélice por lo cual es fácil de
distinguir de la segunda estructura también se puede observar los puentes de
hidrogeno que se forman en las curvaturas de la hélice Si estos enlaces se rompen, la
estructura 2ª se pierde. Su nombre alude a la α-queratina (proteína de la epidermis)
 CONFORMACIÓN  LAMINAR O DE HOJA PLEGADA

Se observa como el
puente es conformado
por una molécula de
oxigeno de un
polipéptido y de un
hidrogeno de un
diferente polipéptido

Puente de hidrogeno

Como su nombre lo indica esta estructura obtiene ese nombre ya que adopta una
forma de hoja plegada o laminar donde igual se puede observar los puentes de
hidrogeno estos se originan dentro del mismo polipéptido.
La proteína característica es la β queratina, presente en uñas, pelo, plumas.

HÉLICE DE COLÁGENO
Puede considerarse como otra variedad de
Puente de
estructura 2ª. Cada una de las tres cadenas de la
superhélice de colágeno, esta es posee hélices Hidrogeno
más extendidas que la estructura de la hélice 
La estructura se estabiliza con puentes de
hidrógeno intercatenarios. Se encuentra en
tendones, ligamentos, cartílago, hueso.
ESTRUCTURA TERCIARIA. –
La estructura terciaria de las proteínas se forma
sobre la disposición de la estructura secundaria
de un polipéptido al plegarse sobre sí misma
originando una conformación globular, la cual se
mantiene estable debido a la existencia de
enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.
Y en esta estructura se puede definir la polaridad de la
proteína se debe entender que:

Existen dos estructuras tridimensionales:

Conformación globular. - Estas adoptan una forma esférica son solubles en agua y
en disoluciones salinas, realizan la función de transporte.
Conformación filamentosa o fibrosa. – Esta conformación adopta una forma como
de tiras alargadas, estas son insolubles en agua y disoluciones salinas, tienen una
función de protección.

Existen varias fuerzas que estabilizan esta estructura las cuales son:

El puente de hidrogeno El puente de

que pudimos observar en disulfuro entre dos
la estructura secundaria sulfuros del
la cual se produce entre aminoácido
el oxígeno y el hidrogeno cysteina

Enlaces Enlaces
electrostáticos entre hidrofóbicos y
grupos –COO y –NH3 fuerzas de Van del
de aa ácidos y básicos Waals entre aa
(polares con carga apolares
opuesta)
ESTRUCTURA CUATERNARIA. - Cuando una
proteína consta de más de una cadena
polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que
tiene estructura cuaternaria. La estructura
cuaternaria debe considerar: el número y la
naturaleza de las distintas subunidades o
monómeros que integran el oligómero.
Esta estructura se estabiliza de la misma forma
que se estabiliza la estructura terciaria.
Son pocas las proteínas con estructuras
cuaternarias. Estructura de una proteína con estructura cuaternaria
(Hemoglobina)

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

HOLOPROTEÍNAS O PROTEÍNAS SIMPLES.
Estas están formadas únicamente por aminoácidos
Proteínas globulares o esferoproteínas. Tienen forma esférica y son solubles en
disoluciones acuosas. Comprenden los siguientes tipos: 
Albúminas. Tienen funciones de reserva y transportadoras. Ej.: ovoalbúminas,
lactoalbúminas y seroalbúminas. 
Globulinas. Son la proteinas mas grandes: la parte proteica de la hemoglobina, y las
inmunoglobulinas. 
Protaminas e Histonas. Asociadas al ADN en eucariotas, forma parte de la cromatina.
Las protaminas se encuentran en el núcleo de los espermatozoides.

HETEROPROTEÍNAS O PROTEÍNAS CONJUGADAS

Están formadas por cadenas peptídicas (grupo proteico) y por sustancias no proteicas
(grupo prostético). Según el grupo prostético, se distinguen:
Colágeno. Se encuentra en el tejido conjuntivo piel cartílago, huesos, tendones
cartílagos, y cornea
Queratinas. Se encuentra en los cuernos, uñas, pelo y lana.
Miosina y Actina. Responsable de contracción muscular.
Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea.
Elastina. Es una proteína elástica
PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS
Las propiedades físicas y químicas de una proteína dependen, sobre todo, de los
radicales libres de sus aminoácidos que quedan expuestos en su superficie, teniendo
así la capacidad de reaccionar con otras moléculas.
SOLUBILIDAD
Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que, al
disolverse, por lo que dan a lugar a disoluciones coloidales.
La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al ionizarse,
establecen puentes de hidrogeno.
La solubilidad depende del pH o de la concentración de sales en el medio acuoso,
puede variar el estado iónico de los radicales –R y la distribución de las moléculas de
agua, precipitando las proteínas al verse reducida su solubilidad.
ESPECIFICIDAD
La especificidad de la unión del sitio activo de las proteínas con otras moléculas, se
basa en el plegamiento particular de cada proteína, que depende de la secuencia de
aa. Así pues, cualquier cambio en dicha secuencia, puede modificar las estructuras 2ª,
3ª, 4ª y por tanto la pérdida de su función biológica.
A pesar de la inmensa variedad de proteínas que existen, los dominios estructurales
que antes hemos mencionado, se repiten en diversas proteínas, aunque éstas tengan
diferentes funciones o pertenezcan a especies diferentes. Por eso se dice que tienen
una gran eficacia biológica. Ejemplos: antígeno-anticuerpo, hemoglobina-oxígeno,
enzima-sustrato, receptor de membrana-mensajero.
DESNATURALIZACIÓN
Esta consiste en la perdida de la estructura terciaria de una proteína, ya que se rompen
los puentes de la estructura.
Cuando una proteína soluble se desnaturaliza se vuelve insoluble en el agua y se
precipita.
Una proteína puede volver a sus condiciones normales, si se hace el proceso de
renaturalzacion.

Consecuencias:
 Perdida de actividad enzimática
 Destrucción de toxinas
 Aumenta la digestividad
 Perdida de solubilidad
 Cambios en la textura

Agentes desnaturalizantes
Físicos.
Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan desnaturalizaciones cuando se
calientan entre 50 y 60 °C otras se desnaturalización también cuando se enfrían por
debajo de los 10 a 15 °C
Químicos.
Son agentes que rompen interacciones o enlaces en las estructuras nativas de la
proteína:
 Detergentes
 Urea y guanidina en altas concentraciones
 Altas concentraciones de sal y extremos de pH
 Reactivos de grupos –SH, Dodecisulfato sódico (SDS)
CAPACIDAD AMORTIGUADORA
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento
anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden
comportarse como un ácido o una base y, por tanto, liberar o captar H + del medio

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS

Función estructural:
Principales componentes estructurales de las células (crecimiento y reparación de
células)
 Glucoproteínas. - Forman parte de membranas celulares y actúan como
receptores o facilitan transporte de sustancias.
 Histonas. - Forman parte de cromosomas que regulan la expresión de genes}
 Colágeno. - Del tejido fibroso (tendones, cartílagos, pelos)
 Elastina. - Del tejido conjuntivo elástico
 Queratina. - De la epidermis
 Fibroina. - Segregada por arañas y gusanos de seda para fabricar telas de
araña y capullos de seda
Función enzimática:
Algunas proteínas pueden ser enzimas, teniendo una acción biocatalizadora e
interviniendo en el metabolismo celular. Tienen gran especificidad. Ej. Tripsina (rompe
proteínas)
 Son las más numerosas
 Ácido graso sintetasa – catálisis síntesis de ácidos grasos
Función hormonal:
 Insulina y glucagón. - regulan niveles de glucosa en la sangre
 Hormona del crecimiento
 Andrenocorticotropica. - regula síntesis del corticosteroides
 Calcitonina. – regula metabolismo del calcio

Función defensiva o inmunológica

  Inmunoglobulinas. – actúan como anticuerpos frente a posibles antígenos.
 Trombina fibrinógeno. - contribuyen a la contribución de coágulos sanguíneos
para evitar hemorragias.
 Mucinas. - efecto germicida y protegen a la mucosa
Función de transporte.:
 Hemoglobina. - transporta oxígeno en la sangre de vertebrados.
 Hemocianina. - transporta oxígeno en la sangre de los invertebrados
 Mioglobina. - Transporta oxígeno en los músculos
 Lipoproteínas. - Transportan lípidos en la sangre
 Citocromos. - transportan electrones
Función contráctil.
 Actina y miosina. - Responsables de las constracciones musculares.
 Dineina.- Relacionada con movimientos de cilios y flagelos
 Tubulina.- En microtubulos, filamento responsable de movimiento de cilios y
flagelos
Función de reserva.
 Ovoalbúmina. - clara del huevo
 Gliadina.- del grano el trigo
 Hordeina.- de la cebada
 Lacto albumina. - de la leche
Función reguladora
 Regulan la expresión de ciertos genes
 Regulan la división celular
Función Homeostática
 Mantener el equilibrio osmótico
 Actúan como otro sistema amortiguador para mantener contante el pH