Proteínas

Generalidades
• Son biomoléculas formadas por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno. Algunas pueden contener S, P, Fe, Mg y Cu entre
otros elementos
• Los a.a., son las unidades básicas que forman las proteínas
• La unión cierto número de a.a. da lugar a un péptido:
Oligopéptido: Molécula formada con menos de 10 a.a.
Polipéptido: si es > a 10 a.a.
Proteína: ≥ 20 a.a. (50 a.a)
• Las proteínas son cadenas de a.a. plegadas con estructura
tridimensional que les permite realizar innumerables funciones
• Están codificadas en el material genético de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminoácidos, y sintetizadas
en los ribosomas
• Desempeñan un papel VITAL en los seres vivos, estructurales,
enzimáticas, transportadoras
Tridimensionalmente el carbono α presenta una
configuración tetraédrica el carbono se dispone en el
centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los
vértices

La posición alfa se refiere al primer átomo

(principalmente carbono) unido al grupo funcional. Por
extensión, el segundo átomo está en la posición beta.
Estereoisómeros L y D

Cuando en el vértice superior se dispone el grupo

COOH y se localiza en la cara opuesta al grupo R,
según la disposición del grupo amino -NH2 a la
izquierda o a la derecha del carbono α se habla de
α L aminoácidos o de α D aminoácidos.
En las proteínas sólo se encuentran a.a. de
configuración L
• La síntesis proteica se lleva a cabo por la unión de
a.a. individuales hasta formar grandes cadenas

• La unión de cada a.a. se lleva a cabo por enlaces

peptídicos

• Para llevarse a cabo este tipo de enlace el extremo

amino de uno de los a.a. (el cual pierde un hidrógeno)
se une con el extremo carboxílico del otro a.a. (quien
pierde un grupo hidroxilo) formándose un enlace
covalente entre ellos y formando al mismo tiempo
una molécula de agua (Rx de condensación)
• Estructura de las proteínas

• Todas las proteínas tienen una misma estructura

química central, (una cadena lineal de a.a.) Lo que
hace diferente a una proteína de otra es la secuencia
de aminoácidos de que está formada, a tal secuencia
se conoce como estructura primaria de la proteína.

• La estructura primaria es determinante en la

función que realizará

• Los enlaces que forman la estructura primaria son

covalentes (enlace amida o enlace peptídico)
• 1) Estructura Primaria (básica)

• Está constituida por la secuencia de aminoácidos de la

cadena polipeptídica

• Una característica de esta estructura es su disposición en

zigzag, debido a la capacidad de rotación de los enlaces
que forman el carbono α. Los enlaces peptídicos no
pueden girar y los átomos
de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos
se sitúan en el mismo plano

• Cualquier alteración en el orden de estos aminoácidos

determinará una proteína diferente
• Estructura Secundaria

• Es el plegamiento que forma la cadena polipeptídica debido a la

formación de puentes de hidrógeno entre los átomos que
forman el enlace peptídico

• Los puentes de hidrógeno se forman entre los grupos -CO- y -

NH- del enlace peptídico

• El –CO- actúa como aceptor de H

• El NH como donador de H
• Estructuras frecuentes: Hélice  y Lamina 

• Hélice - se forma cuando la cadena polipeptídica se enrolla de

manera helicoidal, como un espiral, sobre un eje imaginario

• Lámina  forma lamina plegada. La cadena queda estirada y en

forma de zigzag formando láminas
• Estructura Terciaria

• La estructura terciaria se forma cuando hay atracciones entre

Hélice  y Lamina  entre los dominios (región proteica bien
definida)

• La estructura terciaria da lugar a dos tipos de proteínas:

• 1) Proteínas de tipo fibroso: las Hélice  y Lamina  que lo

conforman, mantienen su orden y no tienen grandes Tipos de enlaces que se dan en la estructura
modificaciones, solo ligeros giros longitudinales terciaria:

Covalentes:
• 2) Proteínas de tipo globular su forma es casi esférica. En este Formación de puentes disulfuro
tipo de estructuras forman regiones con estructuras al azar, Formación de un enlace amida
Hélice  y Lamina  y acodamientos
No Covalentes:
Fuerzas electrostáticas
Puentes de hidrógeno
Interacciones hidrofóbicas
Fuerzas de polaridad
• Estructura Cuaternaria

La estructura cuaternaria se forma por el

acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas
iguales o diferentes con estructuras terciarias
(protómeros) que quedan autoensambladas por
enlaces débiles, no covalentes para formar un
complejo proteico