HEMOGLOBINA

Universidad Nacional del

Nordeste
Facultad de Medicina
 INTRODUCCIÓN
• El oxígeno induce alteraciones
aleatorias en las moléculas
biológicas, por lo que es tóxico a
menos que esté unido a
biomoléculas.

• Existen proteínas especializadas en

la captación y el transporte de
oxígeno en los vertebrados: la
mioglobina en las células musculares
y la hemoglobina en los eritrocitos.
 HEMOGLOBINA VS. MIOGLOBINA
MIOGLOBINA
• Hemoproteína
HEMOGLOBINA encontrada
Proteína globular, altas
principalmente en el
concentraciones en los glóbulos tejido muscular .
rojos. • Almacenamiento
Transporta O2 del aparato intracelular para el
respiratorio hacia los tejidos oxígeno.
periféricos. • Mayores concentraciones
Transporta CO2 y protones de los de mioglobina en el
tejidos hasta los pulmones para ser músculo esquelético y
excretados. cardíaco.
Valores normales en sangre: 13 – • Se requieren grandes
18 g/ dl en el hombre y 12 – 16 g/ dl cantidades de O2 para
en la mujer. satisfacer la demanda
Presente en todos los reinos de la energética de las
naturaleza. contracciones.
 HEMOGLOBINA VS. MIOGLOBINA

DIFERENCIAS
SEMEJANZAS
• La mioglobina aparece en el tejido muscular, y la
Ambas son proteínas globulares con un núcleo de
hemoglobina en la sangre.
hierro cuya misión de transportar oxígeno.
• LaSon
función principal
coloreadas, decolor
y su la Hbdepende
es trasportar por lade
del estado sangre el
oxígeno capturado
oxidación del hierro en loscontienen
que pulmones. La la
y de mioglobina
presión “se lo
quita” de
parcial actuando
O2. como aceptor y reserva de oxígeno del
músculo.
También ligan moléculas como CO o NO.
• Forma muy diferente de ligar oxígeno:
– Mioglobina : Adsorción hiperbólica.
– Hemoglobina: Adsorción sigmoide.
 TIPOS DE HEMOGLOBINAS
• Las subunidades de
hemoglobina se designan Hemoglobina Cadenas
con las letras griegas α, β, γ
HbA α2β2
y δ.
• Además, existen HbA2 α2δ2
subunidades especializadas HbF α2γ2
de globina durante el
desarrollo embrionario: ε Hb Gower 1 ζ2ε2
(épsilon) y ζ (zeta).
Hb Gower 2 α2ε2
• Una molécula de
hemoglobina sólo es estable Hb Portland ζ2γ2
cuando difieren los dos
pares de globinas.
 TRANSPORTE DE OXÍGENO

• La hemoglobina transporta
alrededor del 98 al 99% del O2
utilizado por los tejidos del
organismo.

• La unión de la hemoglobina con el

O2 se denomina oxihemoglobina,
y cuando el O2 es eliminado,
aquella recibe el nombre de
desoxihemoglobina o
hemoglobina reducida.
 CURVA DE DISOCIACIÓN DE LA HB
En los capilares Pulmonares En los capilares de otros Tejidos

> Afinidad de la hemoglobina por el O2 < Afinidad de la hemoglobina por el O2

Aumento del pH (alcalosis) Disminución del pH (acidosis)

Disminución de la concentración de H+ Aumento de la concentración de H+

Disminución de la concentración de CO2 Aumento de la concentración de CO2

Disminución de la temperatura Aumento de la temperatura (fiebre)

Disminución de la concentración de 2,3- Aumento de la concentración de 2,3-DPG

DPG

Disminución de compuestos orgánicos Aumento de compuestos orgánicos con

con fósforo fósforo
HB1AC Y FRUCTOSAMINA
• Cuando la concentración de
glucemia se mantiene elevada
durante un periodo largo de
tiempo, se produce la glicosilación
de la hemoglobina, de la albúmina
y de muchas otras proteínas
séricas.
 Estas moléculas permanecen
en el organismo durante la
vida del glóbulo rojo o de la
proteína y dan una idea de la
cantidad de glucosa que ha
estado en la sangre durante
ese periodo de tiempo.
 CONCLUSIONES
• La comparación de la capacidad para unirse
oxígeno entre la mioglobina y la hemoglobina
ilustran las propiedades alostéricas de la
hemoglobina que resultan de su estructura
cuaternaria y diferencia las propiedades de la
hemoglobina para captar el oxígeno de la
mioglobina.
• La determinación de las proteínas glicosiladas
permite cuantificar los valores de la glucemia
media durante semanas e incluso meses,
complementando los análisis que el paciente
lleva a cabo día a día.