HEMOGLOBINA CAPITULO: 10

DESTRUCCION DE LOS
ERITROCITOS.
Capitulo: 8
HEMOGLOBINA
➢Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
rojo característico.
➢Es una Hemoproteina tetramerica ( proteína conjugada), encargada del transporte de
Oxigeno en la sangre.
 HEMOGLOBINA
• Es un pigmento
• Proteína conjugada: Tetramérica
CADA UNIDAD

a1-a2-a2-a3-a4-a5-a6-a7-a8 Globina Una molécula:

2α
HEM Grupo prostético 4 globinas
2β
4 Hem

α1 O2 O2 β1 La hemoglobina es una molécula

casi esférica:
Peso molecular: 64,500 D
2 formas: R: Oxigenada o relajada
β2 O2 O2 α2
T : Desoxigenada o tensa
Histidina proximal
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

GRUPO 4 CADENAS GLOBINA

PROTEICO POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β) (Proteína)

FORMADO POR CADA UNA SE UNE A UN HIERRO

GRUPO 4 PORFIRINAS + HIERRO GRUPO

PROSTATICO FERROSO (Fe2+) HEM

GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA

➢El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.
Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.

➢La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica, caracterizada por

una disminución en el numero de Eritrocitos con un contenido muy bajo de
Hb.
Síntesis de la Hemoglobina, es regulada por:

• Hormonas.
• Tensión de O2 en los riñones.
• Enzimas en la síntesis del hemo.
TIPOS DE HEMOGLOBINA:

HbA1→2α2β (95-97%)
HbA o del Adulto
HbA2→ 2α2δ (3-5%)

➢HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o

hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.

➢HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del

nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
HbF o Fetal → 2α2χ
➢Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
➢En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.

HbE o Embrionaria → 2α2ε

➢Hemoglobina característica del embrión está

constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.
 CLASES DE HEMOGLOBINAS

HEMOGLOBINAS NORMALES:
• HEMOGLOBINA GOWER I : 22 zeta, epsilon
• HEMOGLOBINA GOWER II : 22. alfa, epsilon
• HEMOGLOBINA PORTLAND : 22 zeta, gamma

• HEMOGLOBINA FETAL : 2 2
• HEMOGLOBINA A : 2 2
• HEMOGLOBINA A2 : 2 2 alfa, delta
• HEMOGLOBINA AIC por modificación post-sintética
(  - NH2 - glucosa )
OTROS TIPOS:
OXIHEMOGLOBINA:
➢Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.
➢Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R). Mas afinidad por el O2.
Hb+O2 = HbO2

DESOXIHEMOGLOBINA:
Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T). Menos afinidad por el O2.

HbO2 = Hb+O2
CARBAMINOHEMOGLOBINA:
➢ Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso
entre los glóbulos rojos y los tejidos.

Hb+CO2 = HbCO2

CARBOXIHEMOGLOBINA:
Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
Es letal en grandes concentraciones (40%).
El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por la Hb desplazándolo
fácilmente y produciendo hipoxia tisular.

Hb + CO = HbCO
METAHEMOGLOBINA:
➢Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+) → Oxidado.
➢Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).
➢Producida por una enfermedad congénita → Deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
➢También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro
(son Metahemoglobinizantes)
➢Se presenta Cianosis
➢Se producen altos niveles de radicales libres

HIDROXIHEMOGLOBINA
➢Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
H+ proveniente de la disociación del H2CO3
en HCO2+ H
➢Funciona como amortiguador.

HHb+O2 = HbO2 + H
MIOGLOBINA
➢Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
Proteina Mioglobina.
➢La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
➢Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar
como reserva de oxigeno.
➢Bajo condiciones de
deprivacion de oxigeno
(p. ej. Ejercicio intenso)
se libera para su
utilización por las
mitocondrias para la
síntesis de ATP,
dependiente de Oxigeno.
➢A una PO2 baja, la
Hemoglobina a perdido
buena parte de su
oxigeno y la Mioglobina
lo conserva todavía.
Afinidad de la Hb. Por el O2 depende de la
presión parcial de O2 (PO2).

• La relación se describe con la curva de disociación de

O2 de la Hb.
• Que enfrenta el contenido de O2 en la Hb. ( % de
saturación de O2) con la PO2 en una curva sigmoidal.
CURVA DE
DISOCIACION DE LA
HEMOGLOBINA

➢La PO2 y la cantidad de O2

unido a la hemoglobina
puede graficarse como una
curva de saturación de O2.
➢En el lecho capilar
pulmonar la PO2 es de 100
mmHg. (presión máxima)
➢Tejidos: 20 mmHg.
➢Musculo en trabajo: 5
mmHg.
Afinidad de Hb--- por O2

• Se define en términos de cantidad de O2 necesaria

para saturar el 50% de la Hb.

27mmHg---50% de saturación de O2---- normal

27mm Hg---- a la Izq.

27 mmHg----- a la Derecha.
Capitulo:10 Metabolismo de la hemoglobina, pág.. 139-140( 4ta. Edición ).
 Transporte de Oxígeno
• Debe aceptar O2 a
100 mmHg y cederlo
a los tejidos a una
presión entre 20 y 40
mmHg.
• La eficiencia de las
moléculas de oxígeno
se logra mediante la
unión cooperativa
entre el O2 y la hb.
Curva de unión del oxígeno con la
hemoglobina

• Hemoglobina – O2:
curva sigmoidea

• P50: Presión parcial de

oxígeno que satura a la
hemoglobina en un 50%
 Factores que afectan la afinidad de la Hb
por el oxígeno
1. Temperatura:
< 37ºc unión más firme
>37ºc unión más débil

2. pH:
A menor pH mayor demanda
de oxígeno.
Efecto Bohr: Respuesta de la
Hb al cambio de pH.
Efecto BOHR

• Los cambios de Ph PO2 Dentro de los rangos

sanguíneo producen normales es:
80- 100 mmHg---- Arterial.
desviaciones de la 30-50mmHg----venosa
curva a la Izquierda y
Derecha. Esto se
conoce como efecto
BOHR
2,3 Bisfosfoglicerato (BPG)

Forma puentes salinos entre

cadenas beta.
2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)

➢Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos

➢Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la
glucolisis Aerobia y su concentración intracelular es de alrededor
de 5 mmol/l, casi equimolar a la hemoglobina.
➢Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno
(disminuye 26 veces) y de este modo ayuda a su liberación
(Efecto Bohr).

➢Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la

Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
➢En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
SINTESIS DE DPG
ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS
➢Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición
prolongada a las grandes alturas, incluyen:

1. Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos

2. Aumento de la concentración de Hemoglobina
3. Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)

➢La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la

hemoglobina por el oxigeno y asi incrementa la capacidad de la
hemoglobina para la liberación del oxigeno en los tejidos.
Incremento de niveles de BPG

• Hipoxia tisular
• Anemia
• Disfunción pulmonar
• Cigarrillo
• Regiones de gran altitud
IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL
METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

➢Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de

mitocondrias.
➢La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de
la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual
se une fácilmente al Oxigeno.
Valores de hemoglobina
• Hombres: 14-18 gramos/decilitro
• Mujeres: 12-16 gramos/decilitro
• Recién nacido: 14-20 gramos/decilitro

Factores que modifican

los niveles:
Edad, sexo, altitud
geográfica.
TRASTORNOS DE LA Hb

• Policitemias: Aumento exagerado

de la producción de eritrocitos mayor viscocidad
de la sangre y menor oxigenación.

• Anemias: Hb menor de 12 g/dl

CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
➢Periodo de vida de los eritrocitos → 120 días
➢Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
➢Sufren Degradación por los Macrófagos.

Disociación del grupo Hem y la Globina

Globina Hem
Se degrada a aminoácidos para la
síntesis de nuevas proteínas o se
almacenan. La Porfirina se
El Hierro se almacena o se degrada:
reutiliza para la formación de
nueva Hb
BILIRRUBINA
 HEMOCATERESIS O HEMOLISIS FISIOL.
• Los eritrocitos son células muy especializadas, no tienen núcleo ni organelas, no
pueden sintetizar nuevas proteinas:
• Dependen de la glicólisis anaeróbica
• Deben mantener cantidades adecuadas de ATP, NADH, NADPH y la
composición iónica propia .
• Viven 120 días y luego son destruidos en los macrófagos de los órganos
hemocateréticos: BAZO , en menor grado en HIGADO y M. O.
• En qué consiste el envejecimiento?
• Disminución de la actividad enzimática Disminución del potencial
metab.
• Alteración en el balance de Ca++ por depleción de ATP. Por la via metabolica
• El Ca++ aumentado provoca: pérdida de K+, deshidratación, aumento de la
densidad celular, aumento de la viscosidad y disminución de la elasticidad.
• Disminución de las cargas negativas que rodean a la cél.por pérdida de ácido
siálico
• Injuria de oxidantes (radicales libres provenientes del oxígeno)
• Adición de anticuerpos sobre la membrana celular
Degradación del eritrocito
• El 90% de los eritrocitos viejos, su destrucción es
extravascular, en las células histiocyticas del bazo, en menor
grado en hígado y medula osea.
• Aquí en bazo el hierro es transportado por la transferrina a los
hepatocitos y aquí son almacenados.
• El otro10% es catabolizado intravascularmente, dentro de la
luz de los vasos sanguineos, la membrana del eritrocito se lisa,
su contenido entra en sangre circulante periferica, la hb se
degrada disociando en dimeros alfa, beta, estos son
rápidamente unidos a una glicoproteína del plasma la
Haptoglobina, estos son llevados al hígado y aquí son
destruidos de manera similar que la destrucción extravascular
de la Hb.
Degradación extravascular de la Hemoglobina

• La mayor parte de la degradación de la hemoglobina,

ocurre en los macrófagos de el bazo cuando estos
fagocitan los eritrocitos.
• La globina y las porciones de hierro son conservadas y
reutilizadas.
• El Heme es reducido a bilirrubina, eventualmente
degradado a urobilinogeno, y excretado en las heces.
• Entonces, indicadores indirectos de la destrucción de
los eritrocitos incluye los niveles en sangre de la
bilirrubina y la concentración de urobilinogeno en la
orina.

McKenzie. Shirlyn B, Clinical Laboratory Hematology,ed.2004,New Jersey.

CATABOLISMO DE LA
HEMOGLOBINA HEMOGLOBINA
GLOBINA
HEM

HIERRO PROTOPORFIRINA AMINOACIDOS

TRANSFERRINA CO BILIRRUBINA LIBRE

AIRE ESPIRADO

ERITROBLASTO
GLUCORONIDOS DE
BILIRRUBINA

UROBILINOGENO ESTERCOBILINOGENO

ORINA HECES
Se lisa el G.R (En la luz de los vas
Sanguíneos)
Reciclaje de los glóbulos rojos

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