SÍNTESIS DE LA

HEMOGLOBINA
 HEMOGLOBI
NA
• Hemoproteína tetramerica,
transporte
encargada de oxigeno en la sangre.
• Presente en los glóbulos rojos, que le da su
color rojo característico.
Globina

97% Hb A1: 2 cadenas alfa α

2 cadenas beta β

2% Hb A2: 2 cadenas alfa α

2 delta δ
1 %Hb F fetal: 2 cadenas
alfa
2 cadenas gama
 HEMOGLOBINA

Grupo proteico Grupo prostético

2 cadenas α 4 porfirinas
2 cadenas β hierro

Hem Globina

GRUPO HEM+GRUPO GLOBINA= HEMOGLOBINA

 GRUPO
• La HEMO
capacidad de unión al oxígeno que presenta la
hemoglobina se debe a la existencia del grupo hemo.
• El átomo de hierro de este grupo puede encontrarse
FORMAS:
en 2 Estado de OXIDACIÓN II (FERROSO)
→→ SE UNE A OXÍGENO →
ferrohemoglobina

Estado de OXIDACIÓN III

(FÉRRICA) →→ NO SE UNE A
OXÍGENO →
ferrihemoglobina o metahemoglobina
GLOBI
NA • Se compone de cuatro monómeros, iguales dos a dos, unidos
por interacciones no covalentes.
• Cada uno de ellos contiene un grupo hemo.
• Permite la unión de una molécula de oxígeno y una cadena
polipeptídica.
• Existen diferentes tipos de hemoglobina, dependiendo del tipo
de cadenas polipeptídicas que la forman.
• HEMOGLOBINA A 1 → constituida por dos cadenas α y dos
cadenas β
• 2% del total de hemoglobina en el adulto.

• HEMOGLOBINA F → constituida por dos cadenas α y dos γ

• Posee mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina A, por lo que
el feto puede tomar con mayor eficacia oxígeno de la sangre materna.
 IMPORTANCIA
BIOMÉDICA
• Existen cantidades pequeñas de otras especies de hemoglobina A,
modificadas por glicosilación con monosacáridos.
• Hemoglobina A1c → UNIDA A GLUCOSA

Su determinación en la sangre de un individuo diabético permite

valorar el control de la enfermedad durante las semanas anteriores
(12 SEMANAS).
Cooperatividad en la unión de
oxígeno
• La hemoglobina es una proteína alostérica de la que cada
molécula puede unir cuatro moléculas de oxígeno (O2).
• ALOSTÉRICA: capacidad de cambiar de conformación al
unirse un efector.
• La unión de la primera de las moléculas de oxígeno facilita
la unión de las siguientes a la misma molécula de
hemoglobina → COOPERATIVIDAD
• La hemoglobina con el oxígeno ligado recibe el nombre de
oxihemoglobina.
Esta unión de oxígeno es totalmente REVERSIBLE; depende de la concentración o
presión parcial de oxígeno existente en el entorno de la molécula de hemoglobina.
 IMPORTANCIA
BIOMÉDICA
• A mayor presión parcial de oxígeno (MEDIDO EN UNA GASOMETRÍA),
mayor será el grado de saturación por oxígeno (p. ej., en los alveolos
pulmonares); cuando la presión parcial de oxígeno disminuye (p. ej.,
en los tejidos que reciben baja irrigación sanguínea), el oxígeno se
libera.
• La liberación de una de las moléculas de oxígeno facilita la liberación
del resto de las moléculas.

¡¡¡TODOS PARA UNO Y UNO PARA TODOS!!!

La unión y liberación cooperativas del oxígeno hacen de la
hemoglobina un transportador de oxígeno bastante eficaz.
Factores que afectan a la liberación de
oxígeno

• El aumento de temperatura implica un

aumento en la liberación de oxígeno.
Temperatura. Esto es importante en cuadros que
cursan con fiebre, en los que al aumentar
el metabolismo celular, el requerimiento
de oxígeno se hace mayor.
Factores que afectan a la liberación de
oxígeno

• El CO es un gas que se une al átomo de hierro de

la hemoglobina con una afinidad 210 veces
Monóxido superior a la del oxígeno, dando lugar a la
carboxihemoglobina.
de carbono. • La presencia de CO en concentraciones mínimas
(0.1%) puede producir la muerte, al impedir la
unión y posterior liberación de oxígeno en los
tejidos.
Metabolismo hemoglobina
Metabolismo hemoglobina
Metabolismo de hemoglobina y
bilirrubina
 ICTERIC
IA
• Coloración amarillenta de piel y
mucosas.
• Incremento de bilirrubina en el
plasma alcanza entre 2 y 3
mg/dL.
Icterici
a
Icterici
a