Emmanuel Hernández Meza IV-5

HEMOGLOBINA
Es un pigmento respiratorio presente en los Glóbulos Rojos, el cual les da su color
rojo característico.
Es una Hemoproteina tetramerica, encargada del transporte de Oxigeno en la sangre.
COMPONENTES DE LA HEMOGLOBINA

GRUPO 4 CADENAS GLOBINA

PROTEICO POLIPEPTIDICAS (2α y 2 β)
(Proteína)
FORMADO POR CADA UNA SE UNE A UN HIERRO

GRUPO 4 PORFIRINAS + HIERRO GRUPO

PROSTATICO FERROSO (Fe2+) HEM

GRUPO HEM + GLOBINA = HEMOGLOBINA

El Hierro en estado Ferroso (Fe2+) del gpo.

Hem es capaz de unirse de forma reversible al
oxígeno lo que le da la funcionalidad a la
Hemoglobina.
FUNCIONES
1.- Transporte de Oxigeno
Proceso que ocurre de los pulmones a los tejidos, un 97% del oxigeno es
transportado por la hemoglobina.

2.- Transporte de Dióxido de Carbono

Proceso que ocurre de los tejidos a los pulmones, el CO2 es un producto de desecho,
el 30% del total de este compuesto es transportado por la hemoglobina.

3.- Amortiguador o Buffer

Juega un papel fundamental en la regulación del PH sanguíneo a traves del
aminoácido Histidina que le da la capacidad amortiguadora a la hemoglobina,
neutralizando protones.
SINTESIS DE HEMOGLOBINA:
La síntesis de hemoglobina comienza en los proeritroblastos y continúa levemente,
incluso en el estadio de reticulocito, de los eritrocitos.
Dejan la médula ósea y pasan al torrente sanguíneo.
Continúan formando cantidades mínimas de Hb.
Se convierten en Eritrocito maduro.

SÍNTESIS DE LA PORCIÓN HEM

Acido Acético Glicina

SE TRANSFORMA
DURANTE EL CICLO
DE KREB´S
SE COMBINAN
Succinil-CoA Grupo Pirrol PORFIRINA

4 Porfirinas + Hierro Ferroso= GRUPO HEM

1 molécula de Hem + 1 molécula de Globina = Cadena de Hemoglobina
4 Cadenas de Hemoglobina = Molécula de Hemoglobina Completa

La parte Proteica (Globina) se sintetiza

igual que todas las proteínas.

El Hierro necesario para la síntesis de Hemoglobina es absorbido

en el intestino con ayuda de la Vitamina C y transportado a donde se
necesita por la Transferrina (Globulina Beta)

La deficiencia de Hierro provoca Anemia Hipocromica,

caracterizada por una disminucion en el numero de Eritrocitos
con un contenido muy bajo de Hb.
TIPOS DE HEMOGLOBINA:
HbA12α2β (95-97%)
HbA o del Adulto
HbA2 2α2δ (3-5%)

HbA1 : Es llamada también hemoglobina del adulto o

hemoglobina normal, representa aproximadamente el del 95 al 97%
de la hemoglobina degradada en el adulto, formada por dos globinas
alfa y dos globinas beta.

HbA2: Representa menos del 5% de la hemoglobina después del

nacimiento, formada por dos globinas alfa y dos globinas delta.
HbF o Fetal  2α2χ
Hemoglobina característica del feto, formada por dos globinas alfa y dos globinas
Gamma.
En su mayor parte se degrada en los primeros días de vida del niño siendo
sustituida por la hemoglobina A.

HbE o Embrionaria  2α2ε

Hemoglobina característica del embrión está

constituida por cuatro moléculas de globina,
dos alfa y dos épsilon.
OTROS TIPOS:
OXIHEMOGLOBINA:
Es la hemoglobina que se encuentra unida al O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Relajado (R)

Hb+O2 = HbO2

DESOXIHEMOGLOBINA:
Es la Hemoglobina que se encuentra disociada del O2 normalmente.
Se le conoce como Hb en Estado Tenso (T).

HbO2 = Hb+O2
CARBAMINOHEMOGLOBINA:
 Se refiere a la hemoglobina unida al CO2 después del intercambio gaseoso
entre los glóbulos rojos y los tejidos.

Hb+CO2 = HbCO2

CARBOXIHEMOGLOBINA:
Hemoglobina resultante de la unión con el CO.
Es letal en grandes concentraciones (40%).
El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el O2 por
la Hb desplazándolo fácilmente y produciendo hipoxia tisular.

Hb + CO = HbCO
METAHEMOGLOBINA:
Hb con grupo Hem con hierro en estado férrico (Fe3+)  Oxidado.
Este tipo de hemoglobina no se une al oxígeno (no sirve como transportador).
Producida por una enfermedad congénita  Deficiencia de metahemoglobina
reductasa, enzima que mantiene el hierro en estado ferroso (Fe2+)
También se puede producir por intoxicación al combinarse con Nitritos y Cianuro
(son Metahemoglobinizantes)
Se presenta Cianosis
Se producen altos niveles de radicales libres

HIDROXIHEMOGLOBINA
Se refiere a la hemoglobina unida al Ion
H+ proveniente de la disociación del H2CO3
en HCO2+ H
Funciona como amortiguador.

HHb+O2 = HbO2 + H
HEMOGLOBINAS ANORMALES
HEMOGLOBINA DE BART
 Presente en lactantes, la Hb presenta una estructura de 4γ.

HEMOGLOBINA GLUCOSILADA:
Presente en patologías como la diabetes, resulta de la unión de la Hb con carbohidratos
libres unidos a cadenas carbonadas con funciones ácidas en el carbono 3 y 4.
HEMOGLOBINA DE ANEMIA DREPANOCÍTICA
Tiene una estructura de 2α2β pero el Ac. Glutámico esta sustituido por Valina en la
cadena alfa de aminoácidos.
Alterada genéticamente.
Presente en la Anemia de Células Falciformes
Los Eritrocitos presentan forma de hoz y un ciclo de vida menor al normal.

TALASEMIAS
Hay una disminucion en la síntesis de las cadenas polipeptidicas (α o β) de la
hemoglobina, son llamadas α-Talaseminas o β-Talasemias, dependiendo de las cadena
afectada, produce anemia, que puede ser intensa.
CURVA DE DISOCIACION DE LA HEMOGLOBINA
La PO2 y la cantidad de O2 unido a la hemoglobina puede graficarse como una
curva de saturación de O2.
En el lecho capilar pulmonar la PO2 es de 100 mmHg. (presión máxima)
Tejidos: 20 mmHg.
Musculo en trabajo: 5 mmHg.
2,3 DIFOSFOGLICERATO (DPG)
Sustancia que se encuentra en los Glóbulos Rojos
Se produce por el catabolismo de la glucosa, durante la glucolisis Aerobia y su
concentración intracelular es de alrededor de 5 mmol/l, casi equimolar a la
hemoglobina.
Disminuye la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno ( disminuye 26 veces) y de
este modo ayuda a su liberación (Efecto Bohr).

Ayuda a estabilizar la variante T o Desoxigenada de la

Hemoglobina, uniéndose a ella e impidiendo la recaptura de
oxigeno a nivel tisular.
En el pulmón el DPG es reemplazado de la Hemoglobina por
el exceso de oxigeno y este es capturado, formándose la HBO2
SINTESIS DE DPG
ADAPTACION A LAS GRANDES ALTURAS
Los cambios fisiológicos que acompañan a la exposición prolongada a las grandes
alturas, incluyen:

1.Incremento en la cantidad de Glóbulos Rojos

2.Aumento de la concentración de Hemoglobina
3.Incremento del 2,3 Difosfoglicerato (DPG)

La mayor concentración de DPG reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxigeno

y asi incrementa la capacidad de la hemoglobina para la liberación del oxigeno en los
tejidos.
IMPORTANCIA DE LA VIA DE LAS PENTOSAS EN EL
METABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA

Cuando madura el eritrocito es incapaz de sintetizar proteínas y carece de

mitocondrias.
La formación de NADPH por la vía de las Pentosas Fosfato garantiza la reducción de
la Metahemoglobina (Fe+3) incapaz de unirse al oxigeno a Hemoglobina (Fe+2) la cual
se une fácilmente al Oxigeno.
CATABOLISMO DE LA HEMOGLOBINA
Periodo de vida de los eritrocitos  120 días
Migran al sistema Retículoendotelial del Bazo.
Sufren Degradación por los Macrófagos.

Disociación del grupo Hem y la Globina

Globina Hem
Se degrada a aminoácidos para la
síntesis de nuevas proteínas o se
almacenan. La Porfirina se
El Hierro se almacena o se degrada:
reutiliza para la formación de
nueva Hb
BILIRRUBINA
MIOGLOBINA
Los músculos utilizan gran cantidad de O2, lo cual se facilita por medio de la
Proteina Mioglobina.
La Mioglobina tiene un núcleo de Protoporfirina unido a la globina.
Se disocia del oxigeno a distintas presiones, esto permite a la Mioglobina actuar
como reserva de oxigeno.
Bajo condiciones de deprivacion de oxigeno (p. ej. Ejercicio intenso) se libera para su
utilización por las mitocondrias para la síntesis de ATP, dependiente de Oxigeno.
A una PO2 baja, la Hemoglobina a perdido buena parte de su oxigeno y la
Mioglobina lo conserva todavía.