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Universidad Nacional Mayor de San

Marcos
FACULTAD DE QUMICA, ING. QUMICA E
ING. AGROINDUSTRIAL
ESCUELA DE ING. AGROINDUSTRIAL

CIENCIA DE LOS ALIMENTOS


TEMA

: PIGMENTO DE ORIGEN ANIMAL: MIOGLOBINA

PROFESORA

ALUMNOS

2015-I

RESMEN :

MIOGLOBINA
1. Mioglobina:
La mioglobina es una protena relativamente pequea cuya funcin es la
de almacenar y transportar oxgeno .Las mayores concentraciones de
mioglobina se encuentran en el msculo esqueltico y el msculo
cardaco, donde se requieren grandes cantidades de oxgeno.
En cuanto a los alimentos, la mioglobina es el pigmento natural de la
carne fresca.
2.

SEMEJANZAS ENTRE LA HEMOGLOBINA Y MIOGLOBINA :

- Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.


- Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes
estructurales.
- Son coloreadas
- Su color depende del estado de oxidacin
del hierro que contienen y de la presin
parcial de O2.
3. DIFERENCIAS ENTRE LA HEMOGLOBINA
Y MIOGLOBINA :
La mioglobina aparece en el tejido
muscular, mientras que la hemoglobina
aparece en la sangre.
La funcin principal de la hemoglobina es
trasportar por la sangre el oxgeno
capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el
oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la sangre llega
al msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la
mioglobina presenta una adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una
marcada sigmoide

LA MIOGLOBINA Y EL COLOR DE LA CARNE:


Si hablamos de la mioglobina, es porque se trata de la molcula
responsable del color de la carne (al igual que la hemoglobina es la
responsable del color de la sangre). No todos los animales tienen la
misma cantidad de mioglobina en sus msculos, lo que hace que la
carne de cerdo sea ms plida que la de buey, por ejemplo. Tambin se

debe tener en cuenta que en un mismo animal no todos los msculos


tienen la misma cantidad de esta protena, lo que hace que unos tengan
un color ms intenso que otros.
La cantidad de Mb determina el color de la carne(90%).
Pollo<Ternera<Cerdo<Vaca.
Este cambio de color se debe a una transformacin de la mioglobina y
del tomo de hierro que contiene, en el cual ocurre reacciones qumicas
llamadas reacciones redox o de reduccin oxidacin
Hay 3 tipos de mioglobina que podemos encontrar en la carne:
DEOXIMIOGLOBINA: se trata de mioglobina reducida, es decir,
mioglobina con poco oxgeno. El tomo de hierro est en estado de
oxidacin (2+). Cuando la mioglobina se encuentra en este estado el
color de la carne es rojo prpura, como ocurre por ejemplo en el interior
de los msculos despus del sacrificio del animal o en el interior de un
gran trozo de carne.
OXIMIOGLOBINA: se trata de mioglobina rica en oxgeno, que le da a la
carne ese atractivo color rojo vivo del que ya hemos hablado (el tomo
de hierro sigue estando en estado de oxidacin [2+]).
METAMIOGLOBINA: se trata de mioglobina oxidada, es decir, que ha
estado en contacto con oxgeno durante un tiempo prolongado. El tomo
de hierro est en estado de oxidacin (3+).

FACTORES QUE AFECTAN EL COLOR:


TEMPERATURA : El color se degrada rpidamente, produciendo MetaMb
al consumirse el oxgeno, por lo que una buena refrigeracin estabiliza el
color.
Edad del animal : Disminuye la estabilidad al aumentar la edad y vara
con el tipo de msculo.(tipo de fibra).
SISTEMA DE ENVASADO:

- Envases con Atmsfera modificada con ms de 20% de O 2 el color se


mantiene mejor, a veces combinado con CO 2 para inhibir
microorganismos.
-

I.

Envases al vaco para carnes que se guarden por ms tiempo


activando la produccin de DEOXIMb y retardando la METAMb.

INTRODUCCIN :
El color de la carne es el principal atributo por el que se gua el consumidor para
comprar o no carne fresca. La qumica del color de la carne depende del estado de
la mioglobina. La relacin de los pigmentos de la carne con relacin a la calidad es
con respecto al complejo formado por la mioglobina, ya que cuando el oxgeno
molecular se une a ella forma la oximioglobina. Si la mioglobina se oxida (prdida
de electrones) se forma entonces la metamioglobina . Cuando la carne se expone
al aire ocurre la oxigenacin y el consecuente enrojecimiento (oximioglobina).
Debido a la tensin del oxgeno sobre el tejido la carne tiende a oxidarse, tomando
entonces el color caf caracterstico (metamioglobina).
Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el msculo
esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren grandes cantidades de
O2 para satisfacer la demanda energtica de las contracciones.

II.

PIGEMENTO DE ORIGEN ANIMAL :


La mayora de los alimentos vegetales y las carnes le deben su color a sus
correspondientes pigmentos, que son sustancias que tiene una funcin de
biolgica muy importante en el tejido: ste es el caso de la clorofila y la mioglobina.
En este sentido cabe indicar que algunos de estos pigmentos se extraen de su
estado natural y se emplean como colorantes en la elaboracin de un gran nmero
de alimentos.
En trminos generales, los pigmentos relacionados con alimentos se pueden
dividir en ocho categoras:
- Carotenoides
- Clorofilas
- Antocianinas
- Flavonoides
- Betalanas
- Taninos
- Mioglobina y hemoglobina

3. Hemoglobina :
a) Caractersticas
La hemoglobina (HB) es una protena globular, que est presente en altas
concentraciones en lo glbulos rojos y se encarga del transporte de O2 del
aparato respiratorio hacia los tejidos perifricos; y del transporte de CO2 y
protones (H+) de los tejidos perifricos hasta los pulmones para ser
excretados. Las hemoglobinas estn presentes en todos los reinos de la
naturaleza con particulares especializaciones de acuerdo con las
necesidades de cada organismo.
b) Estructura
La hemoglobina es una protena con estructura cuaternaria, es decir, est
constituida por cuatro cadenas polipeptdicas: alfa, beta, gamma y delta.
La hemoglobina A la forma ms frecuente en el adulto- es una
combinacin de dos cadenas alfa y dos cadenas beta. Debido a que cada
cadena tiene un grupo proteico hem, hay 4 tomos de hierro en cada
molcula de hemoglobina; cada una de ellas puede unirse a una molcula
de oxgeno, siendo pues un total de 4 molculas de oxgeno las que
pueden transportar cada molcula de hemoglobina.
4. Mioglobina:
a) Caractersticas
hemoprotena encontrada principalmente en el tejido muscular donde
sirve como sitio de almacenamiento intracelular para el oxgeno. Es una
protena relativamente pequea que contiene un grupo hemo con un
tomo de hierro, y cuya funcin es la de almacenar y transportar
oxgeno. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en
el msculo esqueltico y en el msculo cardaco, donde se requieren
grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energtica de las
contracciones.
b) Estructura
cadena polipeptdica sencilla de 153 residuos aminoaciso (PM 17.000
daltons). Es una protena globular con la superficie polar (rojo) y el
interior apolar (amarrillo), patrn caracterstico de las protenas
globulares. Sin contar los dos residuos de His que intervienen en el
proceso de fijacin del oxgeno, el interior de la mioglobina slo
contiene residuos no polares (por ejemplo, Leu, Val, Phe y Met).

La capacidad de la mioglobina y la hemoglobina para enlazar oxgeno depende de


la presencia de un componente no polipeptdico, denominado grupo hemo. Este

grupo confiere a la hemoglobina y a la mioglobina su color caracterstico. A las


unidades no polipeptdicas que se requieren para la actividad biolgica de las
protenas se les denomina grupos prostticos. A las protenas conjugadas sin su
caracterstico grupo prosttico se les llama apoprotenas.
El grupo hemo consta de una parte orgnica y un tomo de hierro. La parte
orgnica es la protoporfirina y est formada por cuatro grupos pirrlicos. Los cuatro
pirroles estn unidos por medio de puentes meteno para formar un anillo
tetrapirrlico. A este anillo estn enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos
cadenas laterales de propionato.

Semejanzas entre la hemoglobina y mioglobina


-

Son dos protenas globulares con un ncleo de hierro.


Tienen la misin de transportar oxgeno y por ello tienen similitudes
estructurales.
Son coloreadas
Su color depende del estado de oxidacin del hierro que contienen y de la
presin parcial de O2
Ambas contienen grupos hemo formado por 4 anillos pirrlicos que complejan
a un in hierro divalente Fe+2.

Diferencias entre la hemoglobina y mioglobina


-

La mioglobina aparece en el tejido muscular, mientras que la hemoglobina


aparece en la sangre.

III.

La funcin principal de la hemoglobina es trasportar por la sangre el oxgeno


capturado en los pulmones. La mioglobina, que tiene una afinidad por el
oxgeno superior a la hemoglobina, se lo quita cuando la sangre llega al
msculo, actuando como aceptor y reserva de oxgeno del msculo.
Tienen una forma muy diferente de ligar oxigeno: mientras que la mioglobina
presenta una adsorcin hiperblica, la hemoglobina da una marcada sigmoide.

LA MIOGLOBINA Y EL COLOR DE LA CARNE

La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de est producto


depende fundamentalmente del estado en el que se encuentra la mioglobina. En el
msculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma de in ferroso, y as se
encuentra tambin en la carne fresca.
El grupo hemo puede tener asociada una molcula de oxgeno, formando
entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se observa en la
parte exterior de la carne. En el interior, la mioglobina no tiene oxigeno unido,
estando entonces en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo prpura
ms intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son
interconvertibles, dependiendo de la presin parcial de oxgeno, y en la prctica,
de
la
superficie
de
contacto.
En las condiciones de una atmsfera normal, el ion ferroso es inestable, pasando
a ion frrico. En la mioglobina, la presencia del grupo hemo y de la cadena de
protena lo protege, pero aun as, la oxidacin se produce con cierta rapidez,
especialmente si la superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne
picada.
La mioglobina con el hierro en forma frrica recibe el nombre de metamioglobina o
ferrimioglobina, y tiene un color marrn poco atractivo, el de la carne almacenada
demasiado tiempo. Este proceso es reversible, por la accin de un enzima, la
metamioglobin-reductasa, en presencia de agentes reductores.

Las reacciones qumicas llamadas reacciones redox o de reduccin-oxidacin. Se trata de


reacciones en las que los reactivos intercambian electrones, es decir, uno de los
reactivos, que recibe el nombre de agente reductor, suministra electrones de su estructura
qumica al medio, aumentando su estado de oxidacin, o sea, siendo oxidado. El otro
reactivo que interviene en la reaccin, que recibe el nombre de agente oxidante, tiende a
captar esos electrones, quedando con un estado de oxidacin inferior al que tena, es
decir, siendo reducido.

Mb-Fe2+O2 Mb-Fe3+ + O2-

DEOXIMIOGLOBINA:
Se trata de mioglobina reducida, es decir, mioglobina
con poco oxgeno. El tomo de hierro est en estado
de oxidacin (2+). Cuando la mioglobina se encuentra
en este estado el color de la carne es rojo prpura,
como ocurre por ejemplo en el interior de los msculos
despus del sacrificio del animal o en el interior de un
gran trozo de carne.

OXIMIOGLOBINA:
Se trata de mioglobina rica en oxgeno, que le da a la
carne ese atractivo color rojo vivo del que ya hemos
hablado (el tomo de hierro sigue estando en estado
de oxidacin [2+]).

METAMIOGLOBINA:
Se trata de mioglobina oxidada, es decir, que ha
estado en contacto con oxgeno durante un tiempo
prolongado. El tomo de hierro est en estado de
oxidacin (3+). Es la que le da a la carne el color
pardo del que tambin hemos hablado.

En la Figura, la molcula de oximioglobina (mioglobina oxigenada) aparece en la


parte derecha, donde se puede apreciar un anillo pirrlico unido a un Fe grupo
hemo en estado de oxidacin (II), el grupo proteico unido tambin al Fe mediante
enlace con la histidina y asimismo una molcula de oxgeno. A la izquierda se
indica la proporcin de cada uno de los pigmentos en funcin de la presin parcial
de oxgeno. En la parte inferior se presenta un esquema con las principales formas
del pigmento crnico en la carne

Mioglobina y estados de oxidacin-reduccin de la misma

Piezas de carne de cordero con la mioglobina en forma de oximioglobina


(izquierda) y metamioglobina (derecha). Es evidente la diferencia entre el aspecto
(y el atractivo para el consumidor) entre ambos tipos.

El tejido vivo de la metamioglobina es rpidamente transformada en mioglobina


nuevamente, mediante la accin de AGENTES REDUCTORES como:
La glucosa
cido ascrbico

La mioglobina se oxida a metamioglobina con mayor facilidad, cuando la globina


se desnaturaliza.
Casos en los que la globina se desnaturaliza:
-

Como resultado de la coccin


En carne vieja
Carne con mucho tiempo de almacenamiento

FACTORES DE LOS QUE DEPENDE EL COLOR DE LA CARNE


1.

CANTIDAD DE MIOGLOBINA.

Centro de este tenemos 4 factores principales que son : edad, especie, tipo
de msculo y alimentacin.
-

EDAD: la mioglobina pierde su afinidad por el oxgeno a medida que


se incrementa la edad (Tabla 1).

Tabla 1.
Concentracin de mioglobina de acuerdo a la edad
-

ESPECIE: Hay diferencias relacionadas con la edad y con la cantidad


de fibras musculares blancas y rojas (Tabla 2).
Especie
Cerdo

Color
Rosa

Contenido de mioglobina
2 mg/g

Borrego

Rojo claro

6 mg/g

Res

Rojo cereza

8 mg/g

Tabla 2. Contenido de mioglobina de acuerdo a la especie

- TIPO DE MSCULO: El ejercicio estimula la formacin de mioglobina


que se traduce a ms color (Tabla 3).
Tipo de msculo
Movimiento

Nombre
Extensor carpi radialis

Contenido de mioglobina
12 mg/g

Soporte

Longissimus dorsi

6 mg/g

Tabla 3. Contenido de mioglobina por tipo de msculo


-

ALIMENTACIN: A medida que se aumenta la cantidad de Fe en la


dieta. Tambin el contenido en protena aumenta la cantidad de
pigmentos hemnicos.

2. ESTADO QUMICO DE LA MIOGLOBINA :


La Tabla muestra los principales estados de la mioglobina, el
compuesto que es unido al grupo postetrico, el color resultante y el
nombre de este complejo.
Tipo de unin

Fe++ Ferroso
(covalente)

Fe+++ Ferrico
(ionico)

Compuesto

Color

Nombre

:H2O

Morado

:O2
:NO

Rojo
Rosa

Oximioglobina
Oxido ntrico mioglobina

:CO

Rojo

Carboxymioglobina

-CN

Rojo

Cianometamioglobina

-OH
-SH

Caf
Verde

Metamioglobina
Sulfomioglobina

-H2O2

Verde

Coleglobina

Mioglobina reducida

IV.

BIBLIOGRAFA :

http://bvs.sld.cu/revistas/ali/vol14_2_00/ali07200.htm
http://datateca.unad.edu.co/contenidos/202015/LECCION_RECONOCIMIENTO_3_20
13_2_202015.pdf
http://milksci.unizar.es/bioquimica/temas/proteins/mioglobina.html
http://www.produccion-animal.com.ar/informacion_tecnica/carne_y_subproductos/63calidad_carne.pdf
http://www.fsis.usda.gov/wps/wcm/connect/4ce35862-b3a7-4050-914048a296dfb88e/Color_Carnes_Aves.pdf?MOD=AJPERES
http://cbs.izt.uam.mx/nacameh/v1n1/nacameh_v1n1_067Mateo.pdf