1.

¿Por qué la mioglobina no es adecuada como una proteína de

transporte de oxígeno, pero es ideal para el almacenamiento de
oxígeno?
La mioglobina es ideal para el almacenamiento de oxígeno debido a su capacidad para
unirse y liberar oxígeno según las necesidades del tejido muscular. Sin embargo, no es
adecuada como proteína de transporte de oxígeno a través del cuerpo porque no tiene la
capacidad de transportar oxígeno a largas distancias como lo hace la hemoglobina, que
se encuentra en los glóbulos rojos. La estructura de la mioglobina la hace más adecuada
para retener oxígeno en el músculo y liberarlo cuando sea necesario durante la
contracción muscular.

2. ¿Cómo porta el dióxido de carbono la hemoglobina?

La hemoglobina porta el dióxido de carbono de dos maneras principales:

1. Como bicarbonato (HCO3-):

El dióxido de carbono se combina con el agua dentro de los glóbulos rojos,
formando ácido carbónico (H2CO3), que luego se disocia en iones de
bicarbonato (HCO3-) y protones (H+). Los iones de bicarbonato se difunden
fuera de los glóbulos rojos hacia el plasma sanguíneo, mientras que los protones
se unen a la hemoglobina para evitar que el pH sanguíneo disminuya demasiado.
2.Directamente unido a la hemoglobina: Una parte del dióxido de
carbono se une directamente a la hemoglobina, formando
carbaminohemoglobina. Esta unión es reversible y facilita el transporte del
dióxido de carbono desde los tejidos hasta los pulmones, donde se libera para
ser exhalado.

3. ¿ Cómo efectúa la hemoglobina su actividad amortiguadora?

La hemoglobina actúa como un sistema amortiguador principalmente mediante la
capacidad de sus grupos amino y carboxilo de la cadena lateral de los aminoácidos
presentes en su estructura para aceptar o liberar protones (iones de hidrógeno). Esta
capacidad de aceptar o liberar protones ayuda a mantener el pH del medio circundante
dentro de un rango fisiológico óptimo. Cuando el pH del medio se vuelve demasiado ácido
(bajo), la hemoglobina puede aceptar protones para neutralizar el exceso de acidez. Por otro
lado, cuando el pH se vuelve demasiado alcalino (alto), la hemoglobina puede liberar
protones para ayudar a reducir la alcalinidad. Esto permite que la hemoglobina juegue un
papel importante en la regulación del equilibrio ácido-base en el cuerpo humano.

4.¿Qué es el efecto bohr? Explique en la hemoglobina

 El efecto Bohr es un fenómeno descubierto por el físico danés Christian Bohr en 1904, que
describe cómo varía la afinidad de la hemoglobina por el oxígeno en función del pH y la
concentración de dióxido de carbono en el medio circundante. En condiciones normales, la
hemoglobina tiende a liberar más oxígeno en tejidos con pH bajo y alta concentración de
dióxido de carbono.

Explicación en la hemoglobina:
- En tejidos metabólicamente activos, como los músculos, se produce dióxido de carbono
como subproducto del metabolismo celular. Esto reduce el pH del medio, lo que se conoce
como acidosis.
- Bajo condiciones de acidosis, la hemoglobina tiene una menor afinidad por el oxígeno.
Esto significa que la hemoglobina liberará más fácilmente el oxígeno que transporta hacia
los tejidos que lo necesitan para la respiración celular.
- Además, el dióxido de carbono se disuelve en el plasma sanguíneo y forma ácido
carbónico (H2CO3), que luego se disocia en iones de hidrógeno (H+) y bicarbonato
(HCO3-). Los iones de hidrógeno se unen a la hemoglobina, lo que reduce aún más su
afinidad por el oxígeno.
- Cuando la sangre rica en dióxido de carbono y con pH bajo llega a los pulmones, el pH se
eleva nuevamente (alcalosis) debido a la eliminación de dióxido de carbono a través de la
respiración.
- En condiciones alcalinas, la hemoglobina tiene una mayor afinidad por el oxígeno, lo que
facilita su unión al oxígeno en los pulmones y su transporte a los tejidos periféricos.

En resumen, el efecto Bohr asegura que la hemoglobina transporte oxígeno de manera eficiente
desde los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta y el pH es alcalino, hacia los
tejidos, donde la concentración de oxígeno es baja y el pH es más ácido debido a la producción
de dióxido de carbono.

5.¿Cuáles son las mutaciones que afectan a las hemoglobinas humanas?

Indique cada una de ellas
Existen varias mutaciones que pueden afectar a las hemoglobinas humanas, las cuales
pueden causar diferentes trastornos hematológicos. Algunas de las mutaciones más
conocidas incluyen:
1. Hemoglobina S (HbS): Es causada por una mutación puntual en el gen de la
hemoglobina beta (HBB), donde el aminoácido valina reemplaza a la glutamina en la
posición 6 de la cadena beta. Esto conduce a la producción de hemoglobina anormal
conocida como hemoglobina S, que es responsable de la enfermedad de células
falciformes.

2. Hemoglobina C (HbC): Es causada por una mutación puntual en el gen de la

hemoglobina beta (HBB), donde el aminoácido glutamina es reemplazado por lisina en
la posición 6 de la cadena beta. La presencia de esta mutación puede causar la
enfermedad de hemoglobina C, una forma benigna de anemia hemolítica.

3. Hemoglobina E (HbE): Es causada por una mutación puntual en el gen de la

hemoglobina beta (HBB), donde el aminoácido glutamina es reemplazado por lisina en
la posición 26 de la cadena beta. La hemoglobina E puede causar anemia en individuos
homocigotos, pero puede ser asintomática en individuos heterocigotos.

4. Talasemia: La talasemia es un grupo de trastornos hematológicos causados por

mutaciones en los genes de la cadena alfa (HBA) o beta (HBB) de la hemoglobina.
Estas mutaciones pueden causar una disminución en la producción de una o más
cadenas de globina, lo que resulta en una cantidad reducida o ausente de hemoglobina
funcional y anemia.

Estas son solo algunas de las mutaciones que afectan a las hemoglobinas humanas, y hay
muchas otras mutaciones menos comunes que también pueden causar trastornos
hematológicos.