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2017
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Enzimas
▪ Las enzimas median la mayoría de las reacciones bioquímicas a nivel biológico.
▪ Algunas enzimas son tan específicas que solo catalizan la reacción sobre un
estereoisómero, otras catalizan una familia de reacciones similares.
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Importancia de las Enzimas
▪ Son eficientes a pesar a pesar de que las condiciones de reacción que son
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Enzimas
▪ Como todos los catalizadores, las enzimas actúan bajando la
energía de activación de una reacción específica.
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Estructura enzimática
La actividad catalítica de muchas enzimas depende de la presencia de
pequeñas moléculas llamadas cofactores.
Una enzima sin su cofactor se llama apoenzima
La enzima completa, catalíticamente activa se llama holoenzima.
Apoenzima + cofactor = holoenzima
Los cofactores se dividen en en 2 grupos:
Metales
Moléculas orgánicas llamadas coenzimas.
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Catalasa
Eritrocito
humano
2 H2O2 O2 + 2 H20
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Coenzimas
▪ Coenzima: una molécula no proteica que forma parte de una reacción
enzimática y se regenera para ser reutilizada.
▪ Compuestos orgánicos, muchos de los cuales son vitaminas o están
metabólicamente relacionadas con las vitaminas.
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Muchas vitaminas son cofactores o precursores de
cofactores de enzimas
Precursor en la Enfermedad
Grupos químicos
Coenzima dieta para Ejemplos Humana relacionada
transferidos
mamíferos por carencia
Sustrato para
Ácido pantoténico
Coenzima A Grupos acilo dihidrolipoil -
y otros comp.
transacetilasa
Nicotinamida Alcohol
Ácido nicotínico
adenina Ion hidruro (:H-) deshidrogenasa de Pelagra
(niacina)
dinucleótido levadura
Aminotrasferasas
Piridoxal fosfato Grupos amino Piridoxina (vit. B6) -
(tranaminasas)
Grupos Anemia
Tetrahidrofolato folato Timidilato sintasa
monocarbonados megaloblástica
Pirofosfato de Piruvato
Aldehídos Tiamina (vit.B1) Beriberi
tiamina deshidrogenasa 9
NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido)
Participa en las reacciones de óxido-reducción
Nicotinamida reducida
Niacina
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Las enzimas aceleran las reacciones bajando la energía
de activación facilitando el estado de transición
En una reacción química que transforma el sustrato (S) en producto (P) ocurre a través de un estado
de transición (ǂ) que tiene mayor energía libre que S o P
Las enzimas facilitan la formación del estado de transición y aceleran la reacción al disminuir el ΔGǂ
( energía libre de activación)
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Sitio activo
▪ El rasgo distintivo de una reacción catalizada por una enzima es
que ocurre en una cavidad denominado sitio activo.
A. Teoría Llave cerradura ( Fischer): Para encajar en el sitio activo, una enzima debe presentar una
forma complementaria.
B. Forma Inducida (Koshland): El sitio activo de las enzimas tienen formas que son complementarias
a su sustrato solamente una vez unido a éste. El sitio activo no es una cavidad geométrica rígida
preexistente.
A B
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Energía de unión o fijación
Mediante la formación de un gran número de interacciones débiles entre
sustrato y su enzima complementaria, se libera energía libre. La energía libre
liberada en la unión se denomina energía de unión.
Solamente el sustrato correcto puede participar en la mayoría de las
interacciones clon la enzima, y de esta forma incrementar la energía de
unión.
Solo cuando el sustrato se encuentra en el estado de transición se genera la
complementariedad total de dichas interacciones.
Cuando la enzima favorece la formación del estado de transición se libera la
energía de máxima unión. Esto permite que disminuya la energía de
activación
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Especificidad enzimática: Especificidad de función
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas, que lo modifican de distinta
forma
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Clasificación enzimas
Según el sustrato sobre el cual actúan agregando el sufijo asa al nombre del
sustrato Ejemplo:
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Enzyme Commission (EC)
Desde los años 60 existe una comisión internacional encargada de velar por que se siga una
nomenclatura y numeración para las enzimas sistemático y racional.
La Enzyme Commission of the International Union of Biochemistry and Molecuular Biology
(IUBMB) clasifica en 6 categorías según reacción catalizada.
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas (sintasas)
5. Isomerasas
6. Ligasas (sintetasas)
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EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan
la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.
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EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de
hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,
liasas.
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EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de
ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y
cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas
isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión (aldo-ceto; cis-trans).
Ejemplo: epimerasas (mutasa).
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Ejemplo:
▪ ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1
Hexoquinasa
D-Glucosa
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