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ENZIMAS

2017

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Enzimas
▪ Las enzimas median la mayoría de las reacciones bioquímicas a nivel biológico.

▪ Conectan o rompen enlaces

▪ Las enzimas pueden incrementar la velocidad de reacción en un factor hasta 1020


sobre una reacción no catalizada sin modificarse en el proceso.

▪ La mayoría de los casos son proteínas. También se conocen ciertas moléculas de


RNA que actúan como enzimas, las Ribozimas.

▪ Algunas enzimas son tan específicas que solo catalizan la reacción sobre un
estereoisómero, otras catalizan una familia de reacciones similares.

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Importancia de las Enzimas
▪ Son eficientes a pesar a pesar de que las condiciones de reacción que son

“suaves”, es decir fisiológicas.

▪ Son altamente regulables.

▪ La medida de la actividad enzimática en fluidos biológicos o tejidos es

importante para el diagnóstico de muchas enfermedades.

▪ Muchas fármacos son inhibidores de la actividad enzimática.

▪ Importancia en la industria de alimentación y agricultura.

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Enzimas
▪ Como todos los catalizadores, las enzimas actúan bajando la
energía de activación de una reacción específica.

▪ Cada enzima es muy específica en relación al reactante o


sustrato que liga, y la reacción que cataliza con ellos.

▪ Se puede considerar que la reacción ocurre en la superficie de


la enzima.

▪ El equilibrio de la reacción catalizada sigue siendo determinada


por el cambio de energía libre.

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Estructura enzimática
 La actividad catalítica de muchas enzimas depende de la presencia de
pequeñas moléculas llamadas cofactores.
 Una enzima sin su cofactor se llama apoenzima
 La enzima completa, catalíticamente activa se llama holoenzima.
 Apoenzima + cofactor = holoenzima
 Los cofactores se dividen en en 2 grupos:
 Metales
 Moléculas orgánicas llamadas coenzimas.

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Catalasa
Eritrocito
humano

En la reacción de la catalasa ocurre la


transferencia de dos electrones entre dos
moléculas de peróxido de hidrógeno en la
cual una funciona como donador y otra
como aceptor de electrones.
El mecanismo de reacción se lleva a cabo
en dos pasos. En el primero la catalasa se
oxida por una molécula de peróxido
formando un intermediario llamado
compuesto I. El compuesto I se caracteriza
por tener un grupo ferroxilo con Fe3+ y un
radical catiónico de porfirina. En esta
reacción se produce una molécula de agua.
En el segundo paso de la reacción, el
compuesto I es reducido por otra molécula
de peróxido regresando la catalasa a su
estado inicial y produciendo agua y oxígeno
molecular.

2 H2O2  O2 + 2 H20
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Coenzimas
▪ Coenzima: una molécula no proteica que forma parte de una reacción
enzimática y se regenera para ser reutilizada.
▪ Compuestos orgánicos, muchos de los cuales son vitaminas o están
metabólicamente relacionadas con las vitaminas.

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Muchas vitaminas son cofactores o precursores de
cofactores de enzimas
Precursor en la Enfermedad
Grupos químicos
Coenzima dieta para Ejemplos Humana relacionada
transferidos
mamíferos por carencia

Biocitina CO2 Biotina Piruvato carboxilasa -

Sustrato para
Ácido pantoténico
Coenzima A Grupos acilo dihidrolipoil -
y otros comp.
transacetilasa

Nicotinamida Alcohol
Ácido nicotínico
adenina Ion hidruro (:H-) deshidrogenasa de Pelagra
(niacina)
dinucleótido levadura

Aminotrasferasas
Piridoxal fosfato Grupos amino Piridoxina (vit. B6) -
(tranaminasas)

Grupos Anemia
Tetrahidrofolato folato Timidilato sintasa
monocarbonados megaloblástica

Pirofosfato de Piruvato
Aldehídos Tiamina (vit.B1) Beriberi
tiamina deshidrogenasa 9
NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido)
Participa en las reacciones de óxido-reducción

Nicotinamida reducida

Niacina

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Las enzimas aceleran las reacciones bajando la energía
de activación facilitando el estado de transición

En una reacción química que transforma el sustrato (S) en producto (P) ocurre a través de un estado
de transición (ǂ) que tiene mayor energía libre que S o P

Las enzimas facilitan la formación del estado de transición y aceleran la reacción al disminuir el ΔGǂ
( energía libre de activación)
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Sitio activo
▪ El rasgo distintivo de una reacción catalizada por una enzima es
que ocurre en una cavidad denominado sitio activo.

▪ La superficie del centro activo de la enzima está revestido con


residuos aminoácidos (grupos catalíticos) cuyos grupos
sustituyentes se unen al sustrato y catalizan su transformación
química.

▪ El centro activo supone una porción relativamente pequeña del


volumen total de la enzima. quimotripsina
▪ Son microentornos únicos.

▪ Los sustratos se unen a las enzimas por numerosas fuerzas débiles.

▪ La especificidad del enlace depende de la disposición


exactamente definida de los átomos del centro activo.
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Teoría de especificidad enzimática
 La especificidad de la unión depende en los arreglos atómicos definidos en el sitio activo.

A. Teoría Llave cerradura ( Fischer): Para encajar en el sitio activo, una enzima debe presentar una
forma complementaria.

B. Forma Inducida (Koshland): El sitio activo de las enzimas tienen formas que son complementarias
a su sustrato solamente una vez unido a éste. El sitio activo no es una cavidad geométrica rígida
preexistente.

A B

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Energía de unión o fijación
 Mediante la formación de un gran número de interacciones débiles entre
sustrato y su enzima complementaria, se libera energía libre. La energía libre
liberada en la unión se denomina energía de unión.
 Solamente el sustrato correcto puede participar en la mayoría de las
interacciones clon la enzima, y de esta forma incrementar la energía de
unión.
 Solo cuando el sustrato se encuentra en el estado de transición se genera la
complementariedad total de dichas interacciones.
 Cuando la enzima favorece la formación del estado de transición se libera la
energía de máxima unión. Esto permite que disminuya la energía de
activación

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Especificidad enzimática: Especificidad de función

Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas, que lo modifican de distinta
forma

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Clasificación enzimas

Se pueden clasificar sobre su acción:

hidrolasas catalizan reacciones de hidrólisis

Según el sustrato sobre el cual actúan agregando el sufijo asa al nombre del

sustrato Ejemplo:

ribonucleasa cataliza la hidrólisis del RNA.

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Enzyme Commission (EC)
 Desde los años 60 existe una comisión internacional encargada de velar por que se siga una
nomenclatura y numeración para las enzimas sistemático y racional.
 La Enzyme Commission of the International Union of Biochemistry and Molecuular Biology
(IUBMB) clasifica en 6 categorías según reacción catalizada.

1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
4. Liasas (sintasas)
5. Isomerasas
6. Ligasas (sintetasas)

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 EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducción o redox. Precisan
la colaboración de las coenzimas de oxidorreducción (NAD+, NADP+, FAD) que
aceptan o ceden los electrones correspondientes. Tras la acción catalítica, estas
coenzimas quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser
recicladas antes de volver a efectuar una nueva reacción catalítica. Ejemplos:
deshidrogenasas, peroxidasas.

 EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas


moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversión de monosacáridos, aminoácidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.

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 EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de
monómeros a partir de polímeros. Actúan en la digestión de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradación. La palabra hidrólisis se deriva de
hidro → 'agua' y lisis → 'disolución'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.

 EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o añadirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,
liasas.

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 EC5 Isomerasas: actúan sobre determinadas moléculas obteniendo o cambiando de
ellas sus isómeros funcionales o de posición, es decir, catalizan la racemización y
cambios de posición de un grupo en determinada molécula obteniendo formas
isoméricas. Suelen actuar en procesos de interconversión (aldo-ceto; cis-trans).
Ejemplo: epimerasas (mutasa).

 EC6 Ligasas: catalizan la degradación o síntesis de los enlaces denominados


"fuertes" mediante el acoplamiento a moléculas de alto valor energético como el
ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.

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Ejemplo:
▪ ATP:glucosa fosfotransferasa = 2.7.1.1

▪ 2 nombre de clase (transferasa).


▪ 7 nombre de la subclase (fosfotransferasa).

▪ 1 Fosfotransferasa con un grupo hidroxilo como aceptor

▪ 1 D-Glucosa como aceptor del grupo fosforilo.

Hexoquinasa

D-Glucosa
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