ENZIMAS

Definición
Los enzimas son proteínas, estas pueden ser simples o conjugadas y tienen la función de
actuar como catalizadores o de acelerar reacciones químicas en sistemas biológicos. Muchas
reacciones necesarias para las células vivas no se producirían con la suficiente rapidez a la
temperatura y pH del cuerpo sin enzimas. El término que define la rapidez a la que se
produce una reacción química, catalizada o no, es la velocidad. Los enzimas incrementan la
velocidad actuando como catalizadores.

Importancia
Los enzimas son indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación
celular.
Cabe destacar que nosotros comemos enzimas (porque están en los alimentos) y comemos
gracias a las enzimas (porque están en nuestro cuerpo para ayudarnos a hacer la digestión:
segregamos al día varios litros de jugos digestivos, que son jugos llenos de enzimas para
transformar proteínas, grasas y glúcidos).
Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la
cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que ésta comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos
que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.

Las enzimas también son sensibles así que necesitan unas condiciones adecuadas para poder
hacer sus funciones y si las condiciones se alteran, mueren.
CONDICIONES ÓPTIMAS

PH

Existe un pH en el cual la conformación de la proteína será más adecuada para la actividad

catalítica. Esto es a lo que se le llama el pH óptimo
emmmm La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH, si el ph se
encuentra por encima o por debajo del ph óptimo (valga la redundancia) puede afectar
drásticamente su actividad.
Es decir que los cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína y por
consiguiente la inactivación de la enzima.
EJEMPLO: El pH óptimo de la pepsina gástrica es 2, mientras que el de la tripsina es 8,
existen pocos casos como la amilasa salival, que ésta mantiene actividad en diversos rangos
de pH.

TEMPERATURA
En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por cada 10ºC de
incremento, la velocidad de reacción se duplica. Sin embargo, al ser proteínas, a partir de
cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la
actividad catalítica es máxima es a lo que se le llama temperatura óptima.
Por eso es que nuestro cuerpo no aguanta temperaturas superiores a 40°C ya que después de
esta temperatura nuestras enzimas se empiezan a desnaturalizar y pueden causar hasta la
muerte

PROPIEDADES MÁS IMPORTANTES DE LAS ENZIMAS

1. No se alteran ni consume durante las reacciones

2. Se requiere pequeñas cantidades
3. Aceleran la velocidad de reacción hasta alcanzar el equilibrio
4. Alta especificidad
5. La mayoría están constituidos por más de 100 a.a
6. Modifican la estructura química del sustrato
7. Son susceptibles a ser inhibidas al disminuir o abolir su actividad por medio de
diversas sustancias
8. Pueden ser capaces de intercambiar diferentes formas de energía
9. Ponen orden a las reacciones que mantienen la vida y en las cuales se utiliza la
energía

Conceptos
A continuación se hará énfasis en conceptos generales para mayor entendimiento del tema,
las enzimas poseen ciertas estructuras, las cuales hacen posible su funcionamiento

● Sustrato: que es la molécula sobre la que actúa el enzima para formar un producto,
quiere decir que las enzimas catalizan reacciones químicas, involucrando una
molécula, esta llega a un lugar específico llamado sitio activo y forma un complejo
 llamado enzima-sustrato, este se transforma en producto, se libera en el sitio activo y
queda libre para recibir otro sustrato.
Modelo llave-cerradura: El sustrato encaja perfectamente en el centro activo gracias
a unas complementariedades moleculares y electrostáticas con la enzima de manera
tal que este no cambia su forma. (El sustrato sería la llave y la enzima o centro activo
la cerradura en este símil).
Modelo inducido: El sustrato NO encaja perfectamente en el centro activo de la
enzima pero el centro activo cambia su conformación espacial provocando un
ambiente favorable a la unión y reacción con el sustrato de manera que se une a este
para proceder con la catálisis. En este caso no encontramos la misma especificidad
como en el enlace de tipo llave-cerradura, por lo que la enzima puede reaccionar con
varios sustratos de conformaciones parecidas.

● Cofactor: Son moléculas pequeñas organicas o inorganicas, que requiere el

apoenzima para su actividad, entre sus características esta que tiene baja masa
molecular, es necesario para la acción de la enzima y los que están unidos de manera
covalente a la apoenzima se les denomina grupo prostético.
Los cofactores pueden ser iones, tales como iones del zinc y del hierro, o moléculas
orgánicas, tales como vitaminas o moléculas vitamina-derivadas. Muchos de estos
cofactores sujetarán cerca del punto de enlace del sustrato para facilitar el
atascamiento de este a la enzima. Los cofactores desempeñan funciones similares
“grupos prostéticos” o “coenzimas” dependiendo de cómo están limitados se unen de
manera transitoria y disociable; las coenzimas atan más flojo a la enzima, y se
modifican así durante la reacción enzimática, mientras que los grupos prostéticos
están asociados de manera estable y no modificados, por lo tanto para que se de un
proceso de catálisis deben haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
Entre los cofactores más comunes están los iones metálicos, si la enzima requiere de
este se llaman enzimas activadas por metal.

● Apoenzima : es la parte proteica del enzima que no cuenta con los cofactores o
grupos prostéticos que pueden ser necesarios para que la enzima sea funcionalmente
activa. Este es catalíticamente inactivo hasta que se le une con un cofactor.
● Coenzima: La coenzima son moléculas orgánicas pequeñas derivadas a menudo de
vitaminas que funcionan en conjunto con el enzima del proceso catalítico,
 frecuentemente la coenzima tiene una afinidad por el enzima similar a la de sustrato
por lo que se le puede considerar como un segundo sustrato algunos casos se puede
ver que la coenzima está ligado de forma covalente hala pues encima y el proceso
catalítico funciona en el centro activo o cerca de él varios enzimas son derivados de
vitaminas del grupo B

● Vitamina B1 o tiamina: su derivado, el pirofosfato de tiamina es esencial para el

metabolismo energético de los glúcidos.
● Vitamina B2 o riboflavina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran
poder reductor como el FAD y el FMN.
● Vitamina B3 o niacina: sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con gran
poder reductor como el NAD+ o el NADP+.
● Vitamina B5 o ácido pantoténico: su principal derivado es la coenzima A (Co-A),
con gran importancia en diversos procesos metabólicos.
● Vitamina B6 o piridoxina. Sus principales derivados son las coenzimas PLP
(fosfato de piridoxal) y PMP (fosfato de piridoxamina), esenciales en el
metabolismo de los aminoácidos.
● Vitamina B7 o biotina (vitamina H o vitamina B8). Su derivado, la biocitina, es
esencial para el funcionamiento de numerosas carboxilasas (enzimas).
● Vitamina B9 o ácido fólico (vitamina M). Su derivado, el FH 4 es esencial en la
síntesis de purinas.

VITAMINA B2

Las dos formas enzimáticas de la riboflavina con FMN ( flavina mono nucleótido) y FAD
(Flavina adenina dinucleótido), explicando un poco la estructura la vitamina riboflavina
consta de:
· De un anillo heterocíclico llamado isoaloxacina, que esta conectada a treves del
N-10 al alcohol ribitol
· EL FMN tiene un fosfato esterificado en el hidroxilo 5 del ribitol
· El FAD es estructuralmente análogo al NAD, al tener una adenosina ligada a
través de un enlace pirofosfato a un anillo heterocíclico.
CARACTERÍSTICAS
· FMN y FAD funcionan en reacciones de oxido- reducción aceptando y
donando dos electrones a través del anillo de isoaloxacina
· En algunos casos estas coenzimas aceptoras de un electrón o que conduce a la
formación de flavina semiquinona que tiene un radical libre
 · Las coenzimas flavina tienden a fijarse mucho más fuerte a sus apoenzimas
que las coenzimas del ácido nítrico

VITAMINA B3

El ácido nicotínico se convierte en dos coenzimas principales implicadas en reacciones de

oxido-reducción son la NAD ( nicotina mida adenina dinucleótido) y NADP (nicotina mida
adenina dinucleótido fosfato); hay dos formas de referir sus abreviaturas dependiendo si son
oxidadas o reducidas.

· NAD+ compuesto por adenosina y N-ribosil-nicotinamida unidas a treves de un

enlace de pirofosfato entre los dos hidroxilos

· El NADP difiere estructuralmente en que tiene un fosato adicional esterificado con el

hidroxilo en 2 de la porción adenosina

Ambas coenzimas actúan como intermediarios en la transferencia de dos electrones entre un

dador y un aceptor electrónico, no tienen que estar involucrados en la misma reacción

● Grupo prostético: es similar al cofactor pero está firmemente unido a la apoenzima,

quiere decir que cuando un cofactor y las coenzimas se encuentran unidas
covalentemente a la enzima se llaman grupos prostéticos. Ejemplos de los grupos
pueden ser biotina, grupo hemo, fosfato de piridoxal, flavín mononucleótido,
metilcobalamina entre otros.

● Holoenzima: Es un producto de la adición de cofactores o grupos prostéticos a la

apoenzima ya que estos por separado no están activos, ejerce una función catalítica; es
decir para acelerar ciertas reacciones químicas, entre las funciones más importantes
destaca la ADN polimerasa, cuya función es garantizar que el ADN se haga de forma
correcta.
● Centro activo : contiene en forma de determinadas cadenas laterales de aminoácidos,
la maquinaria destinada a catalizar la reacción, aquí se une el sustrato, tiene forma de
hendidura o una cavidad en la estructura de la enzima, está configurado para que
únicamente un sustrato tenga afinidad para unirse. Al haber pero muchísimas
variedades de reacciones que pueden ser catalizadas, no hay suficientes
combinaciones de restos de aminoácidos como para ser cada catálisis específica para
una de estas combinaciones, por tanto nuestras células utilizan las llamadas
 coenzimas.Los centros activos de las enzimas pueden ser desnaturalizados, es decir,
inactivada su especificidad de unión por la modificación de las proteínas de unión con
el sustrato. La desnaturalización puede darse por una variación alta de la temperatura
o del pH del ambiente donde se encuentre.
● Centro alostérico: es una región que se encuentra en algunas enzimas, no está ni en
el centro activo ni en el centro de fijación del sustrato, es un sitio único al que se unen
moléculas pequeñas que van a dar lugar a cambios en el centro de fijación. quiere
decir que es un modo de regulación de las enzimas donde se modifica la unión de otra
molécula.
● eee.. algunas enzimas tiene variantes a las cuales se le llama isoenzimas, que catalizan
la misma reacción química, pero difieren un poco en su estructura primaria y por lo
tanto en su carga eléctrica, se distinguen electroforeticamente debido a que presentan
mutaciones que afectan a uno o más aminoácidos de regiones no críticas de la
proteína.
Es decir que su forma física es diferente pero con la misma actividad enzimatica.
La existencia de las isoenzimas permite el ajuste del metabolismo para satisfacer las
necesidades particulares de un determinado tejido o etapa del desarrollo.
Por ejemplo, la lactato deshidrogenasa presenta 5 isoenzimas, en un músculo
predominan las cinco, en el corazón la 1 y 2 y en hígado la 5.
EEE… también el estudio de las isoenzimas ayuda a identificar el origen de la enzima
y es muy útil en el diagnóstico de una patología. Por ejemplo, el aumento en plasma
de la isoenzima 1 de la lactato deshidrogenasa es característico de lesiones del
miocardio, en cambio el aumento de las 5, es característica de afecciones hepáticas.

Características de las enzimas

● El enzima puede unirse temporalmente de forma covalente a la molécula que se está
transformando durante los pasos intermedios de la reacción, pero al final de la misma
el enzima se regenera en su forma original al liberarse el producto.
● sin las enzimas muchas reacciones necesarias para las células vivas no se reproducen
con la suficiente rapidez a la temperatura y pH del cuerpo.
● El enzima no se modifica como resultado de la misma y que este no modifica la
constante de equilibrio de la reacción, sino que incrementa sencillamente la velocidad
a la que la reacción se aproxima al equilibrio (catalización enzimática)
● las moléculas sobre las que atual el enzima para formar un producto se denominan
sustrato. Dado que muchas reacciones son reversibles, los productos de la reacción
directa son los sustratos de la reacción inversa
 ● las enzimas presentan una alta especificidad. Ej: la glucosa oxida glucosa pero no
galactosa.( reside en una región determinada de la superficie enzimática, el centro de
fijación del sustrato)
● La mayoría de las enzimas está constituida por más de 100 aminoácidos
● Las enzimas son susceptibles a ser inhibidas al disminuir su actividad por medio de
varias sustancias.
● Pueden ser regulables o elostericas.

Energía de activación de enzimas

Las enzimas realizan la tarea fundamental de disminuir la energía de activación, es decir la

cantidad de energía que se debe agregar a una reacción para que ésta comience. Las enzimas
funcionan al unirse a las moléculas de reactivo y sostenerlas de tal manera que los procesos
que forman y rompen enlaces químicos sucedan más fácilmente.
Es importante decir que no cambia si una reacción libera o absorbe energía en general esto es
por que las enzimas no afectan la energía libre de los reactivos o los productos en cambio las
enzimas disminuyen la energía del estado de transición un estado inestable por el que deben
pasar los reactivos para convertirse en producto

Catalizacion de enzimas

Las enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos las enzimas
son catalizadores es decir sustancias que sin consumirse en una reacción aumenta
notablemente su velocidad.
Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están
catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada enzima cataliza un
solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy
reducido de ellos. En una reacción catalizada por un enzima.
IMAGEN
1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato
2. El sustrato se une a una región concreta del enzima llamada centro activo el centro activo
comprende de ( 1 ) un sitio de unión formado por los aminoácidos que están en contacto
directo con el sustrato ( 2 ) un sitio catalítico formado por los aminoácidos directamente
implicados en el mecanismo de la reacción
3. Una vez formado los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción

Especificidad de enzimas
Catálisis y especificidad son dos propiedades de los enzimas que, aunque conceptualmente se
distinguen con facilidad, responden en realidad a un mismo fenómeno: la interacción
energéticamente favorable entre el enzima y el sustrato.
El grupo de aminoácidos que se encuentra en el sitio activo, así como la posición que estos
tienen en el espacio tridimensional, le dan al sitio activo un tamaño, forma y comportamiento
químico muy específicos. Gracias a estos aminoácidos, el sitio activo de una enzima es apto
de modo exclusivo para unirse con una molécula objetivo en particular -el sustrato o sustratos
de la enzima- y le ayudan a experimentar una reacción química.

se dividen en 2 modelos de acción que son

1. Modelo de llave -cerradura ( fisher 1854 ): Exclusividad y perfección el modelo llave
cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro activo son complementarias de
la misma forma que encaja una llave en una cerradura

2. Modelo anclaje inducido ( daniel koshland 1958 ): El centro activo adopta la

conformación idónea solo en presencia del sustrato, la unión del sustrato al centro activo del
enzima desencadena un cambio conformacional que da lugar a la formación del producto
Clasificación
Las enzimas se clasifican en base a→ la reacción específica que catalizan.
La Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular→ ha establecido un sistema
por el que TODAS las enzimas se incluyan en:
-6 clases principales→ cada clase se divide en varias subclases→ Y éstas tienen otras
subdivisiones.
IMPORTANTE→ Para designar una enzima se indica primero los sustratos (es la molécula
sobre la que actúa el enzima para formar un producto) y después el tipo de reacción→ al cual
se le añade el sufijo “-asa”.
Clases de enzimas y principales subclases
1. Oxidorreductasas 2. Transferasas
- deshidrogenasas - transoldolasa y transcetolasa acil- metil
- oxidasas - glucosil- y fosforitransferasa
- reductasas - quinasas
- peroxidasas - fosfomutasas
 - catalasa 4. Liasas
- oxigenasa - descarboxilasas
- hidroxilasa - aldolasa
3. Hidrolasa - hidratasas
- esterasas - deshidratasas
- glucosidasas - sintasas
- peptidasas - liasas
- fosfatasas 6. Ligasas
- tiolasas - sintetasa
- fosfolipasas - carboxilasas
- amidasas
- desaminasas
- ribonucleass
5. Isomerasas
- racemosas
- epimerasas
- isomerasa
- mutasa(no todas)

OXIDORREDUCTASAS: -Estas enzimas catalizan (incrementan la velocidad de la

reacción) de reacciones oxidación-reducción (reacción química en la que uno o más
electrones se transfieren entre los reactivos, provocando un cambio en sus estados de
oxidación).
-Este tipo de reacción se puede esquematizar como:
A– + P → N + B –

Donde→ A sería el agente reductor o donante de electrones

B sería el agente oxidante o aceptor.
-Subclases: -deshidrogenasas
-oxidasas
-reductasas
-peroxidasas
-catalasa
-oxigenasa
-hidroxilasa

1)Deshidrogenasas→ Eliminan átomos de Hidrógeno.

→ Son enzimas clave en el metabolismo energético de la célula; varias de
ellas actúan en el Ciclo de Krebs→ ruta metabólica esencial en el catabolismo aerobio.
-Este tipo de reacción se puede esquematizar como:
A-H2 + FAD ←→ A + FADH2
Donde A-H2 es el sustrato a oxidar, FAD (flavín adenín dinucleótido) es la forma oxidada
del coenzima, A es el sustrato ya oxidado (porque ha perdido dos electrones y dos protones) y
FADH2 es la forma reducida del coenzima (porque ha ganado dos electrones y dos protones).

Ejemplo: Alcohol deshidrogenasa→ cataliza la oxidación (pérdida de electrones) de un

alcohol a aldehído. Para ello necesita una coenzima (moléculas orgánicas pequeñas,
derivadas a menudo de las vitaminas, que funcionan en conjunto con la enzima. Se diferencia
de las enzimas ya que se codifican y se consumen durante la reacción química) llamada
NAD+ (Nicotinamida adenina dinucleótido)
Durante el proceso, elimina dos electrones y dos átomos de H del alcohol, para producir un
aldehído.
Los dos electrones que estaban en el enlace C--H del alcohol, se transfieren al NAD+ →
queda reducido (obtención de electrones) = NADH)

2)Oxidasas→ Transfieren dos electrones desde el dador al Oxígeno→ formando peróxido

de hidrógeno (H2O2).
-El flujo de electrones del sustrato al producto→ se hace a través de coenzimas de flavina o
metales.
-Un importante ejemplo de oxidasas es la citocromo c oxidasa, la enzima clave que permite al
cuerpo emplear oxígeno en la generación de energía y el componente final de la cadena de
transferencia de electrones.
Ejemplo: D-aminoácido oxidasa→ cataliza la siguiente reacción global:

En este caso el Oxígeno se reduce convirtiéndose en peróxido de hidrógeno (H2O2) , y el

Amina (NH2) se oxida a NH.
DATO: D-aminoácido oxidasa→ Produce amonio y peróxido de hidrógeno.

-Citocromo oxidasa→ De lo contrario, es algo especial ya que produce H 2O en lugar de

H2O2.
3) Oxigenasas (Subclase)→ Catalizan la incorporación de Oxígeno a un sustrato.

-Dioxigenasas (subdivisión)→ Los dos átomos del O2 se incorporan a un producto único.

Ejemplo: La catecol oxigenasa→ cataliza la reacción de dioxigenación.
→ DATO:Se utiliza principalmente en la fabricación de
pesticidas.
-Monooxigenasas (subdivisión)→ Incorporan un único átomo de Oxígeno en forma de
grupo hidroxilo, al tiempo que el otro Oxígeno se reduce a agua.

Ejemplo: Esteroide hidroxilasa→ actúa sobre un sustrato (la progesterona).

La coenzima (NADPH= Nicotinamida adenina dinucleótido fosfato) se oxida en (NADP+) .
Y el O2 se reduce a grupo hidroxilo y a molécula de agua.

4)Peroxidasas→ Utilizan peróxido de hidrógeno (H2O2) en lugar del Oxígeno como

oxidante.

Aquí también observamos la presencia de NADH (Nicotinamida adenina dinucleótido) en

su forma reducida (obtención de e-); y luego se convierte a NAD+ en su forma oxidada.

5)Catalasa→ Es ÚNICA, ya que el peróxido de hidrógeno (H2O2) sirve tanto de dador

como de aceptor. Su función en la célula es la de destoxificar el H2O2 .

TRANSFERASAS: -Transfieren grupos funcionales entre dadores y aceptores.

- Las principales porciones transferidas son→ Los grupos amino, fosfato,
glucosilo y monocarbonados.
1) Transaminasas o aminotransferasas→ Transfieren un grupo amino de un aminoácido a
un α-cetoácido aceptor→ dando como resultado la formación de un nuevo aminoácido y
un nuevo cetoácido.

-Enzima→Transaminasa Glutámico Pirúvica (GPT)→ necesita apoyo de una coenzima→

(Fosfato de Piridoxal (PLP)= Forma activa de la vitamina B6).
-Aquí el grupo aldehído de la vitamina B6 se une con una lisina.

-Necesitamos 2 sustratos→ Alanina (a.a→ grupo carboxilo y amino) + Alfa-Cetoglutarato

(alfa cetoácido)
-Como producto→ Un nuevo a.a + Un nuevo alfa cetoácido.

-OJO→ -Cuando le quitamos el grupo amino a un a.a→ Formamos un alfa-cetoácido

-Siempre comienza a metabolizarse primeramente el a.a→ Alanina→ y ésta
cuando pasa a metabolizarse, la enzima (GTP) + la coenzima (PLP) → Van a secuestrar el
Grupo Amino de la alanina→ En este momento la Alanina se convierte en Piruvato.

-Después de ésto, el Alfa-Cetoglutarato va a metabolizarse, y cuando va a pasar se le

devuelve el Grupo Amino que se había capturado→ Formando así el glutamato.

-OJO→ Si le colocamos el Grupo Amino a un cetoácido→ Formamos nuevamente el a.a

(Glutamato)

-DATO:→ La Alanina es el a.a más gluconeogénico que tenemos, porque es el que más
fácil sintetiza piruvato→ y el piruvato forma glucosa.
APORTE DE LA PROFE: Las transaminasas son las primeras enzimas en elevarse en una
hepatitis y en un infarto agudo de miocardio.
La transaminación ocurre en el hígado→ el organismo necesita homeostasis, donde haya
siempre disponibilidad de a.a para sintesis de proteinas. A veces tenemos menos de un a.a
y más de otro→ Aquí el hígado interviene, equilibra y quita el Amino y lo lleva al otro a.a
que tenía menos concentración
2) Quinasas (cinasa)→ Modifica otras moléculas mediante fosforilación. De ese modo, los
sustratos son activados y en algunos casos desactivados.
-Los aceptores pueden ser moléculas orgánicas pequeñas. EJ: La glucosa o macromoléculas
como las proteínas.

Ejemplo: Hexoquinasa→ Enzima que se encarga de facilitar esta reacción, para ayudar a
reducir la energía de activación.
Entonces, en este caso utilizando el ATP como cofactor se ha transferido un Grupo fosfato a
la glucosa→ para formar Glucosa 6-P.
Y finalmente, El ATP es transformado en ADP.

-IMPORTANTE: El grupo que ha de ser transferido debe estar en forma activada→ es decir,
tiene que ser químicamente lábil para que pueda tener lugar la transferencia.
Esto se consigue frecuentemente formando un éster con el ATP.

HIDROLASA: -Se pueden considerar una clase especial de transferasas→ en las que el
grupo dador se transfiere al agua.
-Transforman polímeros en monómeros.
-Hidrólisis, con transferencia de grupos funcionales del agua.
-La reacción generalizada implica la rotura hidrolítica de enlaces C--O, C--N, O--P
Y C--S.
-Ejemplo: La rotura del enlace peptídico. (grupo amino (–NH2) de un aminoácido (AA) y el
grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido)

IMPORTANTE: Las enzimas proteolíticas→ constituyen una clase especial de hidrolasas

denominadas→ peptidasas→ Capaces de romper enlaces peptídicos.

-Las fosfatasas→ Catalizan la eliminación de grupos fosfatos de algunos sustratos→

reemplazando una molécula de ion fosfato por la aparición de un grupo hidroxilo del agua
en el lugar en el que se encontraba esterificado el grupo fosfato.
DATO: Su acción es la de revertir los efectos de las proteína quinasas.
LIASAS: -Son enzimas que añaden o eliminan los elementos del agua, amoníaco o dióxido
de carbono.
-Las descarboxilasas→ Eliminan unidades de CO2 de α- y β-cetoácidos o aminoácidos.

-La deshidratasas→ Eliminan H2O en una reacción de deshidratación.

-La fumarasa→ convierte el fumarato en malato.

ISOMERASA:
Este es un grupo muy homogéneo de enzimas que catalizan izomerizaciones de diversos
tipos. Entre ellos se encuentran interconversiones cis-trans y aldosa- cetosa.
-Las isomeras que catalizan la inversión en átomos de carbono asimétricos son empimerasas
o racemasa. -Las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de un grupo tal como el
fosforilo. La transferencia pueden ser directas pero puede implicar un enzima fosforilado
como intermedio.la fosfoglicerato mutasa cataliza la conversión del 2-fosfoglicerato en 3-
fosfoclicerato
LIGASAS:
Dado que ligasas significan unión, estos enzimas participan en reacción sintéticas en las que
se unen dos moléculas a expensas de un " enlace fosfato de alta energía" del ATP.
El término sintetiza se reserva para este grupo particular de enzimas. La formación de los
aminoacil- tRNA, acil coenzima A, glutamina y la adición de CO2 al piruvato son reacciones
catalizadas por ligasas.la piruvato carboxilasa es un buen ejemplo de una ligasa. Ya que los
dos sustratos bicarbonato y piruvato, se ligan formando un &-cetoacido de cuatro carbonos
 SOCIALIZACIÓN DEL TALLER
1.
2.
3. Isomerasas
A. ¿A qué clasificación pertenece la enzima epimerasa?
R:/ Isomerasas
B. Explique el tipo de reacción que cataliza esta enzima
R:/ Catalizan reacciones donde hay un cambio de la configuración estructural de una
molécula, en ellas hay más de un carbono asimétrico
C. ¿Cuantos sustratos participan en esta reacción?

4. Transferasa
A. ¿En qué lugar colocaría la enzima?
R:/En las flechas donde se indica la formación de los productos
B. ¿Cuantos sustratos participan en la reacción?
R:/Dos son la glucosa y el ATP
C. ¿A qué tipo de reacción se refiere?
R:/Una reacción de transferencia llevada a cabo por la enzima hexoquinasa que
pertenece a las transferasas

5. Transferasa (CLASE) Aminotransferasa (SUBCLASE)

A)¿Cuantos sustratos participan?

R/: Participan 2.

B)¿En qué lugar situaría la enzima?

R/: En la flecha que indica la formación de productos.

C)¿Qué tipo de reacción cataliza la enzima?

R/: Cataliza una reacción tipo Transferasa.
La aminotransferasa cataliza el traslado de un Grupo Amino hacia un Alfa-Cetoácido aceptor.

D)¿Qué relación tiene este tipo de reacción con alguna aplicación clínica?
R/: Las transaminasas son las primeras enzimas en elevarse en una hepatitis y en un infarto
agudo de miocardio.
La transaminación ocurre en el hígado→ el organismo necesita homeostasis, donde haya
siempre disponibilidad de a.a para sintesis de proteinas. A veces tenemos menos de un a.a
y más de otro→ Aquí el hígado interviene, equilibra y quita el Amino y lo lleva al otro a.a
que tenía menos concentración.

6. Oxidorreductasa (CLASE) Deshidrogenasa (SUBCLASE)

A) ¿Qué tipo de reacción cataliza la LDH?

R/: Cataliza reacciones Oxidorreductasas (REDOX)

B) ¿Cuál es el nombre de la enzima?

R/: Lactato Deshidrogenasa (LDH) --> cataliza la oxidación del Lactato a Piruvato. Para ellos
necesita una coenzima llamada NAD+ (Nicotinamida Adenina Dinucleótido).
Durante el proceso, elimina dos electrones y dos átomos de H del Lactato, para producir un
aldehído y se transfiere un átomo de H al NAD+ (queda reducido a NADH)

C) ¿Cuántos sustratos participan en la reacción?

R/: Participa un solo sustrato (Lactato)

D) ¿Qué coenzima participa en la reacción y de donde proviene?

R/: Participa la coenzima Nicotinamida Adenina Dinucleótido (NAD+ en su forma oxidada y
NADH en su forma reducida) y proviene de la Vitamina B3 que se encuentra en alimentos
como la levadura, leche, huevos, verduras verdes y granos de cereal. El cuerpo también
produce la Niacina a través del triptófano, que se encuentra en alimentos que contienen
proteínas.

E) ¿Qué importancia clínica tiene la determinación de LDH?

R/: Es importante para monitorear problemas médicos que pueden causar daño en tejidos del
cuerpo, como anemia, hepatitis, neumonía, u otros tipos de infecciones. También sirve para
vigilar la quimioterapia en algunos tipos de cáncer, puesto que, la prueba puede indicar si el
tratamiento está funcionando correctamente.

F) ¿Cuáles son las isoenzimas de la LDH?

R/: Hay cinco tipos de LDH. Se conocen como isoenzimas. Las cinco isoenzimas se
encuentran en distintas cantidades en los diferentes tejidos del cuerpo.

LDH-1: Se encuentra en el corazón y los glóbulos rojos

LDH-2: Se encuentra los glóbulos blancos y también en el corazón y los glóbulos rojos, pero
en menores cantidades que la LDH-1
LDH-3: Se encuentra en el tejido pulmonar
LDH-4: Se encuentra en los glóbulos blancos, las células de los riñones y el páncreas, y los
ganglios linfáticos
LDH-5: Se encuentra en el hígado y los músculos del esqueleto
Cuando los tejidos se dañan o enferman, liberan isoenzimas de la LDH en el torrente
sanguíneo. El tipo de isoenzima de la LDH liberada depende del tejido dañado. Esto puede
ayudar al médico a encontrar la ubicación y causa del daño.