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QUIMICA DE ALIMENTOS
PROTEÍNAS
INTRODUCCION
Las moléculas de proteínas están
compuestas principalmente por
carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno.
Funciones:
Estructura
Regulación del
metabolismo
Detoxificación
Inmunidad
Energía
Se clasifican en:
Aminoácidos esenciales: Fenilalanina, isoleucina, leucina,
lisina, metionina, treonina, triptófano, valina
Aminoácidos no esenciales
Aminoácidos semiesenciales: Alanina, acido aspartico, acido
glutamico, arginina, cisteina, cistina, citrulina, glicina,
hidroxilisina, hidroxiprolina, histidina, prolina, serina, tirosina.
El grupo NH2 de un AA
se une con un grupo COOH
del AA vecino,
perdiéndose una molécula
de agua.( E. peptídico).
3.- AMINOÁCIDOS
Se caracterizan por poseer un
grupo carboxilo (-COOH) y un grupo
amino (-NH2).
FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO
Clasificación de los Enlaces Peptídico según el
numero de aminoácidos.
1.Oligopéptidos: si el n º de aminoácidos es menor de
10.
Dipéptidos: si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos: si el n º de aminoácidos es 3.
Tetrapéptidos: si el n º de aminoácidos es 4.
2. Polipéptidos o cadenas polipeptídicas: si el n º de
aminoácidos es mayor de 10.
4.- ESTRUCTURA DE LAS
PROTEÍNAS
Primaria
Secundaria
Terciaria
Cuaternaria
Niveles de organización de las
proteínas.
PRIMARIA: secuencia de AA. La
sustitución de un solo AA altera su
función.
Cambios en esta estructura origina una proteína
diferente que puede ocasionar enfermedades. P.e.
(Anemia falciforme).
Estructura Primaria
Niveles de organización de las
proteínas.
SECUNDARIA:
configuración espacial de
la Proteína, determinada
por la proximidad de los
AA Algunas poseen forma
de "hélice" (alfa), y otras
de "hoja plegada"(beta.)
Estructura Secundaria
Niveles de organización de las
proteínas.
TERCIARIA: configuración
tridimensional, determinada por
plegamientos entre regiones alfa y beta de
los polipéptidos.
La estructura terciaria
Es la forma que manifiesta en el espacio una
proteína.
Puede redondeada y compacta, adquiriendo un
aspecto globular.
También puede ser una estructura fibrosa y
alargada.
La conformación espacial de la proteína
condiciona su función biológica.
Estructura Terciaria
Niveles de organización de las
proteínas.
CUATERNARIA:
combinación de dos o
más proteínas para
formar una más
compleja. La
hemoglobina está
formada por dos
cadenas alfa y dos beta
que pueden disociarse.
Estructura Cuaternaria
5.- VALOR BIOLÓGICO DE LAS
PROTEINAS
Depende de la edad
Depende del estado de salud
Depende del valor biológico de las
proteínas
Se recomienda unos 40 a 60 gr. De
proteínas/día
7.- PROTEINAS DE ORIGEN
VEGETAL O ANIMAL
Las proteínas de origen animal son
moléculas mucho más grandes
Valor biológico de origen animal es
mayor que la de origen vegetal
Un elevado aporte de ácidos grasos
saturados aumenta el riesgo de padecer
enfermadades cardiovasculares
8.- FUNCIONES DE LAS
PROTEÍNAS.
Catalíticas
Estructurales
Contráctiles
De defensa natural
Digestivas
De transporte
Sanguíneas o plasmáticas
Hormonales
Respiratorias
Represoras
De la visión
Tipos Ejemplos Localización o función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
Enzimas sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina
Clara de huevo.
Transportadoras Hemoglobina Transporta el oxígeno en la
sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Insulina Regula el metabolismo de la
Hormonas
glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos,
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares
9.- FUNCIONES FISICO-QUIMICAS
DE LAS PROTEÍNAS
Capaces de formar soluciones
coloidales (Emulsiones y Suspensoides)
Emulsiones: Hidrófilos (afinidad por
el disolvente)
Suspensoides: Hidrófobos (separarse
las partículas del disolvente)
Denaturación ó Desnaturalización:
-Denaturación reversible
-Denaturación irreversible
Caracteristicas de las proteínas
desnaturalizadas:
-Solubilidad disminuida
-Disminución de la simetría molecular
-disminución de su cristalidad
10.- CLASIFICACION DE LAS
PROTEINAS
1.-Proteínas simples ó HOLOPROTEINAS
-Las Albúminas
-Las Globulinas
-Las Escleroproteínas
-Las Protaminas
-Las Histonas
2.-Proteínas conjugadas ó HETEROPROTEINAS
-Las Lipoproteínas
-Las Glucoproteínas
-Las Nucleoproteínas
-Las Metaloproteínas
-Las Fosfoproteínas
-Las Cromoproteínas
3.- Por diferencias en la estructura tridimensional total
-Fibrosas
-Globulares
TAMAÑO DE LAS PROTEÍNAS
Desnaturalización de una
proteína: pérdida de la
conformación nativa y de
sus propiedades originales
(ej. coagulación por calor de
las proteínas de la clara del
huevo).
HOLOPROTEÍNAS
Formadas solamente por aminoácidos
HETEROPROTEÍNAS
Formadas por una fracción proteínica
y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina
(trigo), hordeína (cebada)
* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina
(arroz).
* Albúminas:Seroalbúmina (sangre),
ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina
(leche)
HOLOPROTEÍNAS
GLOBULARES
* Colágenos: en tejidos
conjuntivos, cartilaginosos
* Queratinas: En formaciones
epidérmicas: pelos, uñas,
plumas, cuernos.
HETEPROTEÍNAS
LIPOPROTEÍNAS