“UNIVERSIDAD NACIONAL DEL

CENTRO DEL PERU”

INGENIERÍA EN INDUSTRIAS ALIMENTARIAS

IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS Y PROTEINAS

CATEDRATICO: ING. GRETA HINOSTROZA

INTEGRANTES:

 ARAUCO DE LA CRUZ YESLYN YULISA

 ILIZARBE ÑAHUINRIPA YADETZA JULIA
 OSORIO CONDOR FATIMA MILAGROS

INDICE
I. INTRODUCION..............................................................................................................................3
II. REVISION BIBLIOGRAFICA........................................................................................................3
2.1. Proteínas.................................................................................................................................3
 2.2. Aminoácidos............................................................................................................................3
2.2.1. Clasificación....................................................................................................................5
a.- Aminoácidos Esenciales..........................................................................................................5
b.- Aminoácidos no Esenciales....................................................................................................5
2.3. Enlaces peptídicos.................................................................................................................5
2.4. Estructura de la proteína.......................................................................................................6
2.4.1. Estructura primaria.........................................................................................................7
2.4.2. Estructura secundaria....................................................................................................7
2.4.3. Estructura terciaria.........................................................................................................8
2.4.4. Estructura cuaternaria....................................................................................................8
2.5. Generalidades.........................................................................................................................8
2.5.1. Desnaturalización de proteínas....................................................................................8
2.5.2. Reacción de Beirut.........................................................................................................9
III. MATERIALES Y METODOS...................................................................................................10
3.1. Materiales..................................................................................................................................10
3.2. Métodos.....................................................................................................................................10
3..2.1. Reacción de precipitación...................................................................................................10
3.2.2. Reacción de biuret para proteínas..................................................................................10
3.2.3. Reacción coloreada del formaldehido para proteínas..................................................10
IV. RESULTADOS Y DESCUSIONES........................................................................................11
4.1. Resultados.................................................................................................................................11
4.1.1. Reacción de precipitación................................................................................................11
4.1.2. Reacción de biuret para proteínas..................................................................................11
4.2. Discusiones...............................................................................................................................11
V. CONCLUSIONES.........................................................................................................................12
VI. CUESTIONARIO......................................................................................................................12
VII. BIBLIOGRAFIA.........................................................................................................................17

I. INTRODUCION

Las proteínas son biomoléculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno,

oxígeno y nitrógeno. Pueden además contener azufre y en algunos tipos de
proteínas, fósforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polímeros de unas pequeñas moléculas que reciben el nombre
de aminoácidos y serían, por tanto, los monómeros unidad. Los aminoácidos están
unidos mediante enlaces peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos
da lugar a un péptido; si el número de aminoácidos que forma la molécula no es
mayor de 10, se denomina oligopéptido, si es superior a 10 se llama polipéptido y si
el número es superior a 50 aminoácidos se habla ya de proteína.

Por tanto, las proteínas son cadenas de aminoácidos que se pliegan adquiriendo
una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de funciones. Las
proteínas están codificadas en el material genético de cada organismo, donde se
especifica su secuencia de aminoácidos, y luego son sintetizadas por los ribosomas.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomoléculas más versátiles y más diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimáticas,
transportadora.

OBJETIVOS:
 Identificar a través de reacciones coloreadas la presencia de aminoácidos
y proteínas en alimentos.

II. REVISION BIBLIOGRAFICA

2.1. Proteínas
Tenemos en cuenta que la proteína es importante, pero lo cual no sabemos cuánto
lo es. La proteína como los lípidos, carbohidratos son de suma importancia para el
funcionamiento intracelular de los seres vivos, pero no tanto como la proteína que su
importancia va más allá de lo cotidiano. Las proteínas son macromoléculas las
cuales a su vez están formadas por la unión de una o más cadenas (polímeros) de
aminoácidos.[ CITATION Lic09 \l 10250 ]
2.2. Aminoácidos
Son las unidades básicas que forman las proteínas. Su denominación responde a la
composición química general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y otro
carboxilo o ácido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias de
ese carbono quedan saturadas con un átomo de hidrógeno (-H) y con un grupo
químico variable al que se denomina radical (-R).[ CITATION Lic09 \l 10250 ]
 Se conoce con la denominación de aminoácidos a aquellos ácidos orgánicos,
algunos de los cuales son los componentes básicos de las proteínas humanas, por
tanto, estos últimos son las más frecuentes y los que despiertan un mayor interés, y
entonces, todos los aminoácidos componentes de proteína se conocen como alfa
aminoácidos. Los aminoácidos son entonces sustancias básicas para conformar las
proteínas, y ambos, proteínas y aminoácidos, resultan ser los sotenes esenciales de
la vida. Una vez que las proteínas se descomponen o las digerimos, los aminoácidos
se terminan y ello por supuesto afectara al `proceso vital porque el cuerpo los usa
para producir proteínas como dijimos para asistir al organismo en la descomposición
de los alimentos, pera crecer conformes, para la reparación de tejidos corporales.
[ CITATION Lic09 \l 10250 ]

Figura 1. Formula general de un aminoácido.

A. Propiedades Físicas.
Se ha demostrado experimentalmente que los aminoácidos son sustancias cristalinas.
Por lo general solubles en agua y en soluciones acídicas o básicas diluidas. Son
insolubles o muy poco solubles en alcohol, son insolubles en éter, aunque algunos
tienen un comportamiento contrario. Por ejemplo: La cisteína es poco soluble en agua,
la prolina es soluble en éter y alcohol. Los aminoácidos tienen un punto de fusión alto
que sobrepasa los 2000 C y algunos los 3000 C. Aunque a temperaturas por encima
se descomponen, siendo muy difícil separarlos por destilación fraccionada.[ CITATION
Ray07 \l 10250 ]

2.2.1. Clasificación
a.- Aminoácidos Esenciales
Los aminoácidos esenciales son aquellos que el cuerpo humano no puede generar
por sí solo. Esto implica que la única fuente de estos aminoácidos en esos
organismos esénciales suelen ser largas y energéticamente costosas. Cuando un
alimento contiene proteínas con todos los aminoácidos esenciales, se dice que de
alta o buena calidad. Algunos de estos alimentos son: la carne, los huevos, los
lácteos y algunos vegetales como la espelta, la soja y la quinua. [ CITATION Lic09 \l
10250 ]

Solo ocho aminoácidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a
partir del piruvato.

b.- Aminoácidos no Esenciales

Los aminoácidos no esenciales son aquellos que el cuerpo humano puede generar
por sí solo. [ CITATION Lic09 \l 10250 ]

Tabla 1. Tipos de aminoácidos.

NUMERO AMINOACIDOS AMINOACIDOS

ESENCIALES NO ESENCIALES
1 Valina Glicina
2 Lucina Alanina
3 Isoleucina Asparigina
4 Fenilalanina Glutamina
5 Triptófano Prolina
6 Treonina Serina
7 Metionina Tirosina
8 Lisina Cisteína
9 Arginina Acido aspártico
10 Histidina Acido glutamico
2.3. Enlaces peptídicos
Los aminoácidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones peptídicas.
Estas uniones se forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el
grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del segundo aminoácido.
La formación del enlace peptídico entre dos aminoácidos es un ejemplo de una
reacción de condensación. Dos moléculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta
unión es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de modo
similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así sucesivamente hasta
formar una larga cadena. Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido,
porque siempre hay un extremo NH2 terminal y un COOH terminal. La unión de
estos aminoácidos se llama enlace peptídico el cual consiste en la unión de un grupo
amino y un carboxilo de otro aminoácido con pérdida de una molécula de agua,
también llamado Enlace amida.  [CITATION Bio08 \l 10250 ]
 Figure 1. Modelo de la perdida de agua en un enlace peptídico.

Por otra parte, el carácter parcial de doble enlace del enlace peptídico (-C-N-)
determina la disposición espacial de éste en un mismo plano, con distancias y
ángulos fijos. Como consecuencia, el enlace peptídico presenta cierta rigidez e
inmoviliza en el plano a los átomos que lo forman.

Figura 4. Formación del enlace peptídico.

2.4. Estructura de la proteína

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.[ CITATION Ray07 \l 10250 ]

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples

conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de
los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la
formación de puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas.
Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en
que están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos
de estructura secundaria. Además, las proteínas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria,
por tanto, es el modo en que la cadena poli peptídica se pliega en el espacio, es
decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se
componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se
suelen agrupar varias cadenas poli peptídicas (o monómeros) para formar
proteínas milimétricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las
proteínas, a la agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en
complejos macromoleculares mayores.[CITATION Ray07 \l 10250 ]

2.4.1. Estructura primaria

Se refiere al orden lineal de los aminoácidos en la cadena polipeptica.

Figure 5. Enlaces peptídicos.

2.4.2. Estructura secundaria

Disposición de la cadena polipeptica formando hélices a, hoja plegada b, hasta
enrollamientos aleatorios, es estabilizada por puente de hidrogeno. [ CITATION Ali07 \l
10250 ]

Figura 6. Hélices alfa y beta.

 2.4.3. Estructura terciaria
Es la forma que adopta en el espacio una proteína completa, se mantiene estable
debido a enlaces débiles (puente de hidrogeno, van der Waals, puentes salinos) o
fuertes8 puentes disulfuro).[ CITATION Ali07 \l 10250 ]

Figure 7. forma de una proteína en el espacio. Figure 8. Estructura final de una proteína.

2.4.4. Estructura cuaternaria

Ocurre en proteínas constituidas por dos o más cadenas polipepticas unidas por
fuerzas o enlaces covalentes. Ejemplo, la hemoglobina formada por cuatro
protomeros (dos enlaces a y dos enlaces b).[ CITATION Ali07 \l 10250 ]

2.5. Generalidades
2.5.1. Desnaturalización de proteínas
Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente,
se dice que presenta una estructura nativa. se llama desnaturalización de las
proteínas a la perdida de ordenes superior (cuaternaria, terciaria, secundaria),
quedando la cadena polipeptídica reducida en un polímero estadístico sin ninguna
estructura tridimensional. [ CITATION Lic09 \l 10250 ]

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocara la precipitación. Así, la
desaparición total de la envoltura acuosa, la desnaturalización de las cargas eléctricas
de tipo repulsivo o la ruptura de puentes de hidrogeno facilitara la agregación
intermolecular y provoca la precipitación. La precipitación suele ser de consecuencia
del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína esta
desnaturaliza.[ CITATION Lic09 \l 10250 ]

Los factores que pueden causar la desnaturalización de las proteínas son diversos:

 Temperatura (calor excesivo)

 Alteración de la concentración
  Agitación intensa(física)
 Polaridad del solvente
 Fuerza iónica

Los efectos que puede causar la desnaturalización de proteínas puede ser:

 Cambio en la viscosidad
 Disminución de la solubilidad
 Perdidas de las propiedades biológicas
 Cambio en el aspecto (color, textura, flavor- concepto de sabor y olor unidos-).

2.5.2. Reacción de Beirut

El reactivo de Beirut contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (gracias a la
presencia de NaOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color
violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los iones Cu +2 y
los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma parte de los enlaces
peptídicos, esto si la reacción da positiva. Cuando la reacción de Beirut queda de
color azul, se dice que la reacción es negativa y que cuya intensidad del color
depende de la concentración de proteínas que contiene la solución. [ CITATION Ali07 \l
10250 ]
III. MATERIALES Y METODOS

3.1. Materiales
 Tubos de prueba pírex, vasos de precipitados, matraces Erlenmeyer.
Matraces aforados, varillas de vidrio, etc.
 Gradilla, mechero Bunsen, trípode, rejilla de asbesto, pisceta, pinzas, etc.
 Ácido acético glacial.
 Ácido sulfúrico concentrado.
 Fenol.
 Ácido nítrico, solución de formaldehído al 1%.
 Solución de hidróxido de sodio (10 mol/l).
 Solución sulfato de cobre al 10%.

3.2. Métodos
3..2.1. Reacción de precipitación
 Preparar una solución de albúmina de clara de huevo en la proporción 1:2
de albúmina: agua destilada.
 Colocar en tubos de prueba 1 ml de solución de albúmina y mezclar con 1
ml de los agentes precipitantes.

3.2.2. Reacción de biuret para proteínas

El sulfato de cobre reacciona con compuestos que contienen dos o más enlaces
peptídicos dando un complejo de coloración violeta. La intensidad del color
obtenido es una medida del número de enlaces peptídicos presentes en la
proteína.
Procedimiento:
 En un tubo de ensayo colocar 2 ml de muestra (solución de proteína o 20
gotas de proteína) agregar gotas de sulfato de cobre (1 gota de CuSO4 al
1%) y luego 2 ml de hidróxido de sodio (10 gotas de NAOH al 10 %) mezclar
vigorosamente.

3.2.3. Reacción coloreada del formaldehido para proteínas

En un tubo de ensayo colocar 2 ml de solución de proteína y añadir una gota de
solución diluida de formaldehido. Seguidamente adicionar ácido sulfúrico
 concentrado, hasta que forme una capa separada en el fondo del tubo. ¿Qué
ocurre? Repetir el ensayo con gelatina.

IV. RESULTADOS Y DESCUSIONES

4.1. Resultados
4.1.1. Reacción de precipitación
Tabla 2. Prueba de desnaturalización de proteínas.

PROTEINA CALOR ETANOL H2SO4

Huevo Hubo precipitación por Si hay Hubo precipitación
la presencia de alta precipitación y donde el huevo se
temperatura y cambio a se coagula el desnaturaliza y tiene un
color blanco. huevo. color Transparente
amarillento.
Gelatina No hubo mucha No se precipita En este caso la gelatina
desnaturalización ni sufre ninguna se precipita y torno un
porque la gelatina no es reacción. color verde
pura ya que contiene transparente.
otros aditivos más.
Yogurt Hubo una coagulación Hubo Hubo precipitación y el
del yogurt y cambio de precipitación y cambio de color fue
color rosado a rosado coagulación y fuerte logrando un color
bebe. genero un color marrón.
rosado claro.
Fuente: propia 2018

4.1.2. Reacción de biuret para proteínas

Tabla 3: resultados de la reacción de biuret

PROTEINA COLOR REACCION

GELATINA Azul En esta reacción podemos decir que la
cantidad d de proteínas que tiene la
gelatina es muy poca.
HUEVO Violeta Aquí si reacciono bien ya la clara del huevo
contiene más cantidad de proteínas.
Fuente: propia 2018

4.2. Discusiones
 Según [ CITATION Lic09 \l 10250 ] dice que, la desnaturalización de las cargas
eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de puentes de hidrogeno facilitara la
agregación intermolecular y provoca la precipitación y que esta suele ser de
consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces
que la proteína esta desnaturaliza y eso fue lo que demostramos en el
laboratorio al hacer la prueba con la precipitación de huevo, yogurt.
  Según [ CITATION Ali07 \l 10250 ] da a conocer que el reactivo de Beirut
contiene CuSO4 en solución acuosa alcalina (gracias a la presencia de
NaOH). La reacción se basa en la formación de un compuesto de color
violeta, debido a la formación de un complejo de coordinación entre los
iones Cu+2 y los pares de electrones no compartidos del nitrógeno que forma
parte de los enlaces peptídicos y fue lo que nosotras podemos comprobar
en el laboratorio ya que la solución resulto positiva porque se tornó de color
violeta ya que el huevo tiene más cantidad de proteínas y que la gelatina la
reacción fue negativa ya que contiene muy poca cantidad de proteínas.

V. CONCLUSIONES

 En esta práctica pudimos observar el contenido de proteína en los diferentes

alimentos que utilizamos, como se puede observar en los re3sultados pues el
alimento que más proteína contiene es la clara de huevo con la reacción de
biuret y yogurt, y que la gelatina es la que contiene menos cantidad de
proteína.

 En las reacciones donde obtuvimos en la precipitación se debió a un cambio

de estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se produjo un
cambio en el estado físico y en la estructura física por eso es irreversible.
 Las proteínas son sensibles con sales metálicas pesadas (mercurio, cobre,
plomo) formando precipitados.

VI. CUESTIONARIO
1. ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo a su polaridad?,
describir la estructura química de cada uno de ellos.
Aminoácidos Apolares o Alifáticos
Constituidos por 7 aminoácidos caracterizados por ser fuertemente hidrofóbicos y
salvo algunas excepciones (glicina y prolina) confieren estabilidad a las estructuras
proteicas mediante el establecimiento de interacciones hidrofóbicas, por tanto,
suelen ubicarse en el centro de las proteínas con estructura terciaria; ellos son:
Glicina, Alanina, Prolina, Valina, Leucina, Isoleucina y Metionina.
Glicina: es el aminoácido más pequeño de todos, su grupo R está constituido por
otro átomo de hidrogeno, por tanto, suele encajar en regiones de la estructura
tridimensional de las proteínas inaccesibles para otros aminoácidos por tanto se
encuentra en regiones donde los péptidos se doblan de forma aguda,
dificultando de esta forma el plegado de las proteínas.

Prolina: presenta la particularidad de poseer su grupo amino unido al grupo R

formando una estructura cíclica; motivo por el cual posee una conformación
rígida que resta flexibilidad a las estructuras proteicas y dificulta el plegado.

Metionina: en su estructura contiene un átomo de azufre; junto con la Cisteína

son los dos aminoácidos de los 20 que contienen azufre.

Aminoácidos Aromáticos
Constituidos por 3 aminoácidos (Fenilalanina, Tirosina y Triptófano) cuyas cadenas
laterales son ciclos aromáticos, por consiguiente, son relativamente hidrofóbicos.
Los 3 se caracterizan por absorber la luz ultravioleta (la fenilalanina menos que la
tirosina y el triptófano) a una longitud de onda de 280 nm. La Tirosina destaca en
este grupo por poseer un grupo hidroxilo (OH-) que le permite formar puentes de
hidrógeno y actuar como grupo funcional de varias enzimas; junto con la Serina y
la Treonina constituyen los 3 aminoácidos hidrolizados, de importancia debido a
que suele ser sobre este grupo OH que ocurre la fosforilación enzimática.
Aminoácidos Polares sin Carga
Constituidos por 5 aminoácidos (Serina, Treonina, Cisteína, Asparagina y
Glutamina). Estos aminoácidos son mucho más hidrofilicos que los anteriores y a
pesar de no poseer carga neta, las presencias de grupos funcionales con carácter
polar les permiten formar puentes de hidrógeno.

Serina y Treonina: ambos contienen grupos hidroxilos

Asparagina y Glutamina: son las amidas derivadas del Aspartato y el Glutamato

respectivamente.

Cisteína: es el segundo aminoácido que contiene azufre, bajo la forma de un

grupo sulfhidrilo (-SH). Posee la particularidad que producto de la oxidación de
los grupos sulfhidrilo de dos moléculas de cisteína se forma un enlace
covalente entre estas originándose un “nuevo” aminoácido dimétrico denominado
Cistina. El enlace covalente formado entre ambos grupos sulfhidrilo oxidado se
denomina puente disulfuro, el cual es de vital importante en la estructura de muchas
proteínas.
Aminoácidos Polares con Carga Positiva
Constituidos por 3 aminoácidos (Lisina, Arginina e Histidina). De este grupo
destaca la Histidina debido a que es el único de los 20 aminoácidos que posee un
grupo R con un pKa próximo a la neutralidad, por lo que a pH puede estar
cargada positivamente o no poseer carga neta; lo cual le permite participar en
varias reacciones enzimáticas actuando como dador/aceptor de protones.

Aminoácidos Polares con Carga Negativa

Es el grupo menos numeroso; formado por 2 aminoácidos (Aspartato y glutamato.)

2. ¿Qué son aminoácidos esenciales y no esenciales?

Los aminoácidos no
esenciales Los aminoácidos esenciales

A los aminoácidos que puede Mientras que aquellos que deben obtenerse de

fabricar o sintetizar nuestro
cuerpo -aun cuando no lo
estemos incorporando a
través de los alimentos que
ingerimos- se los llama
aminoácidos no esenciales
fuentes externas se los denomina aminoácidos
esenciales. La carencia de aminoácidos
esenciales limita el desarrollo del organismo, ya
que sin ellos no es posible reponer las células de
los tejidos que mueren o crear nuevos tejidos,
crecer o digerir los alimentos, entre muchas otras
funciones básicas de nuestro organismo.
3. Describir brevemente la clasificación de las proteínas de acuerdo a su
estructura e ilustrar la estructura química de cada uno de ellos.
4. Describir brevemente la importancia de las proteínas desde el punto de
vista nutricional y de la tecnología de los alimentos.

 Son uno de los macronutrientes que encontramos en los alimentos, se

distinguen de los otros dos macronutrientes, grasas e hidratos de carbono,
porque contienen, además de hidrógeno, carbono y oxígeno, nitrógeno del
que son fuente para nuestro organismo. Son el constituyente principal de las
células.
 Los alimentos proteicos son muy usados y manipulados en la industria
alimentaria por presentar un alto valor nutritivo y propiedades importantes
( que son muy usados en los procesos). Estos alimentos han llegado a un
punto que son aislados y usados como aditivos en otros alimentos.

VII. BIBLIOGRAFIA

Chang, R. (2007). Quimica (Vol. I). Mexico, Mexico: Mc Graw Hill Internacional.

Licata, M. (2009). Los aminoacidos. Recuperado el 10 de 07 de 2018, de

http://www.zonadiet.com/nutricion/organicos.htm

Salomon, P. (2008). Biologia General (Vol. I). Mexico, Mexico: Mc Graw Hill
Internacional.

Sanchez, A. (2007). Quimica Cualitativa (tercera edicion ed., Vol. I). Chile, Chile:
Liara.