Universidad de Sonora

Departamento de Ingeniería Química y

Metalurgia

Bioquímica General
Proteínas. Las proteínas biológicamente activas son polímeros que
constan de aminoácidos enlazados por uniones peptídicas covalentes.

Clasificación de las Proteínas.

Por su tamaño.
Chica si contiene de 50 a 200 aminoácidos
Mediana si contiene de 200 a 500 aminoácidos
Grande si contiene más de 1000 aminoácidos
Sus masas moleculares serán cada vez mayores al aumentar el número
de aminoácidos.
Por su composición.

Proteínas simples. Son aquellas cuya cadena peptídica es

simple sin ningún otro elemento adicional para su funcionamiento
activo.

Proteínas conjugadas. Son aquellas proteínas que para ser

funcionalmente activas requieren estar unidas a otro elemento no
proteico ejemplo:
 Ejemplos de Proteínas Conjugadas
Glucoproteínas. Si van unidas a carbohidratos.
Lipoproteínas. Si van unidas a lípidos.
Nucleoproteínas. Si van unidas a Ácidos Nucleicos.
Fosfoproteínas. Si contienen fosforo.
Hemoproteínas. Si van unidas al grupo Hemo.
Flavoproteínas. Si contienen el grupo flavina.
Metaloproteínas. Si contienen algún metal.
Por su conformación. Esta es la clasificación más importante, porque
toma en cuenta su conformación tridimensional. Pueden ser fibrosas y
globulares.

A) Las fibrosas son insolubles en agua (excepto miosina y fibrinógeno) y

resistentes a la digestión por enzimas hidrolíticas. Ejemplos:
Colágenos. Proteínas del tejido conjuntivo, al hervirse se convierten en
gelatina. Más del 50 % de las proteínas del cuerpo es colágeno.
Elastinas. Proteínas que forman los tendones, arterias y otro tejido
elástico.
Queratinas. Proteínas de las partes duras, como pelos, uñas, pezuñas,
cuernos, etcétera. Contienen azufre, y entre más azufre contienen son más
duras.
Proteínas Fibrosas
Queratinas
Por su función. Nos da idea y el alcance de toda la diversidad
de funciones en las que las proteínas están involucradas.
a) Estructurales. Ayuda a formar y mantener estructuras,
ejemplos: las proteínas de las membranas, proteínas que dan
soporte mecánico como la fuerza de tensión de la piel y el hueso
debido a la proteína colágeno.
b) Enzimáticas. Las reacciones químicas de las células están
catalizadas por una enzima y en su mayoría son proteínas
globulares. Las principales características de las enzimas son
su gran especificidad y la gran velocidad con que catalizan las
reacciones.
 Función de las Proteínas
c) Transporte. Muchas moléculas o iones tienen que estar
acompañadas de alguna proteína para ser transportadas. La
albumina de la sangre son grandes transportadoras, la
hemoglobina transporta oxígeno, la transferrina transporta el
hierro, la ceruloplasmina transporta el cobre, etc.

d) Almacenamiento. Algunas moléculas pequeñas o iones se

almacenan en proteínas, ejemplos, el fierro se almacena en el
hígado unido a la ferritina, la caseína y la ovoalbúmina pueden
considerarse como proteínas de almacenamiento.
e) Protección. Los anticuerpos son proteínas de defensa contra
invasores extraños como virus y bacterias, al unirse a ellos los
destruyen.

f) Acciones hormonales. Existen algunas hormonas de

constitución proteica ejemplo la insulina, hormona de
crecimiento, gonadotropina cariónica.
g) Recepción de impulsos nerviosos. Existen receptores
proteicos de los cuales depende la respuesta de las células
nerviosas a los estímulos, como la Radopsina para responder a
la luz.

h) Control del crecimiento y diferenciación.

Toda la expresión genética y su control se lleva a cabo por una
serie de proteínas que actúan en conjunto y orden
extraordinario.
Función de algunas Proteínas
Debido a que las proteínas son complejas se les
define en términos de cuatro niveles de estructura:

1. Estructura Primaria
2. Estructura Secundaria
3. Estructura Terciaria
4. Estructura Cuaternaria
La estructura primaria. Es el orden en que los aminoácidos
individualmente están unidos covalentemente, también llamada
“Secuencia de Aminoácidos” ejemplo:
Leu-Gly-Thr-Val-Arg-Asp-Hist
Estructura Primaria
Estructura secundaria. Es el arreglo en el espacio de
los átomos en el esqueleto peptídico, sin tomar en cuenta
las cadenas laterales.

Los arreglos α-helice y β-plegada son dos tipos de

estructura secundaria. Estas tienen interacciones
repetitivas resultantes del puente de hidrógeno, entre los
grupos amida N-H y los grupos carbonilos del esqueleto
peptídico.
El plegamiento de las partes de la cadena puede ocurrir
independientemente del plegado de otras partes. A tales
porciones de las proteínas plegadas de manera independiente
de las otras se les denomina dominios o estructuras
supersecundarias.

Conocer la estructura secundaria, es conocer el tamaño y

dirección de las α y las β y como se relacionen entre si en la
proteína, es decir se sabe por donde va el esqueleto peptídico.
Estructura Secundaria de las Proteínas

Β-láminas plegadas
Estructura terciaria. Es la relación espacial total tridimensional
de la proteína, en donde se toman en cuenta el esqueleto
peptídico, las cadena laterales y todos los átomos de la proteína.

Estructura cuaternaria. Una proteína puede estar formada de

varias cadenas polipeptídicas múltiples llamadas subunidades. A
la relación espacial entre las subunidades de una proteína es a
lo que se llama estructura cuaternaria. La interacción entre
subunidades es mediada por interacciones no covalentes, como
puentes de hidrógeno, atracciones electrostáticas e
interacciones hidrofóbicas.
Niveles de Organización de las Proteínas.
Las proteínas constan de largas cadenas de aminoácidos. La
composición y orden de los aminoácidos son críticos para la función de la
proteína.
Para una proteína nativa, hay solo una, o a lo mucho unas cuantas,
estructuras tridimensionales que funcionan correctamente.
La estructura proteica se clasifica en primaria, secundaria, terciaria y
cuaternaria.
La estructura primaria es el orden lineal de los aminoácidos. La
estructura secundaria se caracteriza por una organización repetitiva del
esqueleto peptídico. La estructura terciaria se refiere a la estructura
tridimensional completa de la proteína. La estructura cuaternaria describe
una proteína que tiene múltiples cadenas polipeptídicas.
La secuencia de aminoácidos determina su estructura tridimensional, la
cual a su vez, determina sus propiedades.
En cada proteína la estructura tridimensional correcta es necesaria para
un funcionamiento adecuado.

Por ejemplo la hemoglobina asociada con la Anemia Falciforme o

Anemia Depanocitica (de células en forma de hoz).
Las células falciformes tienden a quedarse atrapadas en los vasos
capilares, cortando la circulación causando daños a los órganos.
Esto se da como consecuencia del cambio de un solo residuo de
aminoácido de la secuencia de la estructura primaria.
El aminoácido valina es sustituida
por el ácido glutámico.
.
Glóbulos Rojos Normales

Anemia Falciforme
La estructura primaria de una proteína determina los
demás niveles de su estructura.

La sustitución de un solo aminoácido puede traer como

resultado una proteína con mal funcionamiento, como es
el caso de la anemia falciforme.
Esta estructura es el arreglo con base en los enlaces de
hidrógeno del esqueleto de aminoácidos de la proteína, la
cadena polipeptídica.
En cada residuo de aminoácido hay dos enlaces de rotación:
1) Entre el Carbono-α y el Nitrógeno amino de ese residuo.
2) Entre el Carbono-α y el Carbono carboxilo del mismo residuo.
A estos ángulos se les llama Ramachandran ϕ (phi) y Ψ (psi)
designa la rotación C-N y C-C.
La combinación del grupo peptídico plano, y sus dos enlaces de
giro libre, tienen importantes implicaciones para la conformación
tridimensional de las proteínas.
Los enlaces de giro libre entre aminoácidos tienen importantes
implicaciones para la conformación tridimensional de las
proteínas.

ϕ (phi) C-N
Ángulos
Ramachandran

Ψ (psi) C-C
La conformación de una columna proteínica se describe
especificando los valores de ϕ y Ψ para cada residuo (-180°
a 180°).
En las proteínas a menudo dos tipos de estructuras secundarias
aparecen de forma repetitiva formando puentes de hidrógeno como son
la helice-α y la hoja β-plegada (o lámina β).
Las hélice-α es de tipo varilla e implica solo una cadena polipeptídica.
La estructura de la hoja β-plegada puede tomar un arreglo
bidimensional y puede implicar una o más cadenas polipeptídicas.
La hélice-α esta estabilizada por puentes de hidrógeno paralelos al eje
de la hélice dentro del esqueleto de la cadena polipeptídica individual.
Contando a partir del extremo N terminal, el grupo C-O de cada residuo
de aminoácido está unido por un puente de hidrógeno al grupo N-H del
aminoácido.
La conformación helicoidal permite un arreglo lineal a los átomos
implicados en el establecimiento de los puentes de hidrógeno, lo cual le
da a los puentes máxima resistencia, por lo que esta conformación es
muy estable.
Hay 3.6 residuos por cada vuelta de la hélice, y el paso de la hélice y (la
distancia lineal entre los puntos correspondientes de vueltas sucesivas)
5.4 Å angstrom.
En el Sistema Internacional (SI) de medidas
Angstrom 1Å= 10-8 m
Nanómetro 1nm= 10-9 m, Picómetro 1pm=10-12 m.
Las proteínas tienen cantidades variables de estructuras α-helicoidales.
Estructura de la hélice-α
Estructura de la hélice-α
Factores que pueden perturbar la hélice-α
El aminoácido prolina crea un doblez en la cadena debido a:
1) La rotación alrededor del enlace entre el N y el C-alfa es muy restringido.
2) El grupo α-Amino de la prolina no puede participar en la formación de puentes de
hidrógeno intracadena.
Factores que pueden perturbar la hélice-α

Otros factores son:

1) Las cadenas laterales causan repulsión electrostática debido a
la proximidad de varios grupos cargados del mismo signo.
Ejemplo residuos de lisina y Arginina tienen carga (+), Residuos
de glutamato y aspartato tienen carga (-).

2) Repulsión estérica debido a grupos causada por la proximidad

de varias cadenas laterales voluminosas.
Hoja-β
El esqueleto de péptidos esta extendido casi completamente.
Los puentes de hidrógeno pueden ser formados entre las diferentes partes de una
cadena sencilla que se pliega sobre si misma (enlaces intracadena) o entre diferentes
cadenas (enlaces intercadena).
Si las cadenas peptídicas corren en la misma dirección (de acuerdo a sus extremos
terminales N y C) se forma una hoja plegada paralela.
Si cadenas alternas corren en direcciones opuestas, se forma una hoja plegada
antiparalela.
Los puentes de hidrógeno entre las cadenas peptídicas de la hoja β-plegada dan
lugar a una estructura en zigzag respectiva.
Los puentes de hidrógeno son perpendiculares a la dirección de la cadena proteica y
no paralelos a ellos como en las hélice-α.
Estructura de Hoja β-plegada

Cadenas Paralelas

Cadenas Antiparalelas
Cadenas Antiparalelas

Cadenas Paralelas
PROTEÍNAS FIBROSAS Y GLOBULARES

FIBROSAS.
Fibras de colágeno. Componente del hueso y tejidos conectivos, proteína
más abundante en los vertebrados. Formada por 3 cadenas polipeptídicas
enrolladas una de otra en un trenzado de triple hélice.

Triple hélice de tropocolágeno.

Fibras de seda. Están formadas de proteína fibroína es una
estructura fibrosa, están conformadas en gran parte de hojas-β.
Fibras de lana. Está formada en su mayor parte por queratina
que es una proteína α-helicoidal.
Los aminoácidos de los que está compuesto el colágeno, la
fibroína y la queratina determinan que conformación final que
tomarán, pero todas son proteínas fibrosas.
PROTEÍNAS GLOBULARES
El esqueleto de algunas proteínas se pliega sobre si mismo para producir
una forma más o menos esférica.

Sus secciones helicoidales y de hoja plegada se organizan de modo que

los extremos de la secuencia se acercan uno a otro en tres dimensiones.

Las proteínas globulares, a diferencia de las fibrosas, son solubles en

agua y tienen estructuras compactas.

Sus estructuras terciaria y cuaternaria pueden ser muy complejas.

Las estructuras secundarias están basadas en estructuras
periódicas del esqueleto peptídico.
Las estructuras secundarias más comunes son la hélice –α y la
hoja-β.
Las proteínas nativas pueden tener combinaciones de varias
estructuras secundarias.
Una de las estructuras más comunes es la triple hélice del
colágeno, la proteína que constituye el grueso del tejido
conectivo.
Estructura Terciaria de las Proteínas. Es el arreglo tridimensional de
todos los átomos de la molécula.
Las conformaciones de las cadenas laterales y las posiciones de
cualquiera de los grupos prostéticos son parte de la estructura terciaria.
También se considera en esta estructura terciaria el arreglo de las
secciones helicoidal y de hoja plegada una con respecto de la otra.
Los puentes de hidrógeno del esqueleto son el principal determinante
de la estructura secundaria.
Los puentes de hidrógeno entre las cadenas laterales de los aminoácidos
también son posibles en las proteínas.
Los residuos no polares tienden a agruparse en el interior de las
moléculas proteicas como resultado de interacciones hidrofóbicas.
La atracción electrostática entre cargas de grupos de signo opuesto que
con frecuencia aparecen en la superficie de la molécula, da como
resultado que tales grupos se acerquen más entre si.
Varias cadenas laterales pueden estar formando complejos con un ion
metálico único.
Los puentes disulfuro forman enlaces covalentes entre las cadenas
laterales de las cisteínas. Cuando estas ligaduras se forman, restringen el
número posible de configuraciones de plegamientos disponibles para las
cadenas polipeptídicas.
La conformación tridimencional de una proteína es el resultado de la
combinación de todas las fuerzas estabilizadoras.
Los segmentos de las proteínas que se encuentran en los dobleces de la
cadena polipeptídica y en otras porciones de la proteína que no están
involucradas en la formación de estructuras helicoidales o de hoja plegada
a menudo se designan como “aleatorias” o “conformadas al azar”.
Las fuerzas que estabilizan a cada proteína son responsables de su
conformación.
Puente Salino
La molécula completa consta de una cadena polipeptídica de 153 residuos de
aminoácidos e incluye a un grupo prostético, el grupo hemo.
Tiene una estructura compacta, con los átomos interiores muy cerca unos de otros.
Tiene ocho regiones α-helicoidales, y ninguna región de hoja plegada.
Aproximadamente el 75 % de los residuos de la mioglobina se encuentran en estas
regiones helicoidales.
Los puentes de hidrógeno en el esqueleto polipeptídico básico estabilizan las regiones
α-helicoidales.
Las cadenas laterales de los aminoácidos también están involucradas en la formación
de puentes de hidrógeno.
Los residuos polares se localizan en el exterior de la molécula.
El interior de la proteína contiene residuos aminoácidos no polares.
Grupo Hemo (Fe)
Dos residuos polares de histidina se encuentran en el interior
interaccionando con el grupo hemo y el oxígeno ligado, desempeñando un
papel importante en el funcionamiento de la molécula.
El grupo hemo planar se acomoda en un bolsillo hidrofóbico en la porción
protéica de la molécula y se mantiene en esta posición por medio de
atracciones hidrofóbicas entre el anillo hemo de la porfirina y las cadenas
laterales no polares de la proteína.
El grupo hemo consiste en un ion metálico, el Fe (II) y una parte orgánica,
la protoporfirina IX.
La porfirina esta formada de cinco miembros basados en la estructura
pirrólica, estos cuatro anillos están enlazados por un puente de grupos de
metina (-CH=) para formar una estructura plana cuadrada.
El ion Fe(II) tiene seis sitios de coordinación y forma seis enlaces de
formación de complejos metal-ion.
Cuatro de los seis sitios están ocupados por átomos de nitrógeno de los
cuatro anillos tipo pirrólico de la porfirina, para obtener el grupo hemo
completo.
La presencia del grupo hemo es indispensable para que la mioglobina ligue
al oxígeno.
El quinto sitio de coordinación del ion Fe (II) está ocupado por
uno de los átomos de nitrógeno de la cadena lateral imidazol del
residuo de histidina F8.

El oxigeno es ligado en el sexto sitio de coordinación del hierro.

El quinto y sexto sitios de coordinación quedan perpendiculares

al plano del anillo de la porfirina, y en lados opuestos a éste.
 6to. Sitio de
unión con O2

El quinto y sexto sitios

(O2) de coordinación
quedan perpendiculares
al plano del anillo de la
porfirina, y en lados
opuestos a éste
5to. Sitio de
unión con
Histidina F8
El otro residuo de histidina E7 queda del mismo lado del grupo hemo con el
oxígeno ligado. Esta segunda histidina no está ligada al hierro y a ninguna
parte del grupo hemo, actúa como compuerta que se abre y se cierra
conforme el oxígeno entra al bolsillo hidrofóbico para ligarse al hemo.
La histidina E7 inhibe estéricamente que el oxígeno se ligue
perpendicularmente al plano del hemo, dando lugar a ramificaciones
biológicamente importantes.
Además del oxígeno
el monóxido de
carbono (CO) también
se une al grupo hemo.
El CO y el O2 se une
al grupo hemo en un
ángulo de 120°.
La estructura terciaria es el arreglo tridimensional completo de todos los átomos en una
proteína.
La estructura terciaria de las proteínas es mantenida por medio de diferentes tipos de
interacciones covalentes y no covalentes.
El puente de hidrógeno se forma entre átomos de la cadena peptídica principal así
como átomos de las cadenas laterales.
Las atracciones electrostáticas entre cadenas laterales cargadas positiva y
negativamente también son importantes.
La mioglobina, es una proteína globular para el almacenamiento de oxígeno.
La mioglobina consiste de una sola cadena polipeptídica con 153 residuos de
aminoácidos ocho regiones α-helicoidales y un grupo prostético llamado hemo.
El hemo tiene un hierro coordinado en el centro en donde se liga el oxígeno.
Estructura Cuaternaria. Es el nivel final en la estructura proteica y se
refiere a las proteínas que constan de más de una cadena polipeptídica .
Cada cadena es una subunidad.
El número de cadenas puede ser desde dos hasta más de una docena y
las cadenas pueden ser idénticas o diferentes.
Se designan como dímeros, trímeros y tetrámeros que están formadas
por dos, tres y cuatro cadenas polipeptídicas.
Las moléculas formadas por varias subunidades se les llama oligómero.
En la célula, muchas proteínas con estructura cuaternaria, son enzimas
importantes o proteínas de transporte.
Las fuerzas de interacción entre las distintas subunidades de una
proteína multisubunidad, son las mismas que estabilizan la estructura
terciaria:
Puentes de hidrógeno
Fuerzas de Van der Waals
Puentes tipo sal (cargas + y -)
Interacciones hidrofóbicas
Algunas veces puentes disulfuro.

Todo esto proporciona la energía de estabilización de la estructura

multisubunidad.
Las cadenas interactúan unas con otras de manera no
covalente por medio de interacciones electrostáticas,
puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Cualquier cambio leve en las interacciones de la proteína

puede causar cambios drásticos en sus propiedades de
un sitio distante, a estas proteínas se les llama
alostéricas.
Hemoglobina. Es un tetrámero,
formado por cuatro cadenas
polipeptídicas, dos cadenas-α y
dos cadenas-β Esta última no
tiene nada que ver con la
estructura de hoja plegada, solo
es una nomenclatura para
diferenciar los dos tipos de
subunidades.
La función de la hemoglobina es el transportarte de oxígeno y debe ser capaz tanto de
unir fuertemente el oxígeno como de desprenderse de él con facilidad.
En los alvéolos pulmonares (en donde la hemoglobina se une al oxígeno para
transportarlo a los tejidos) la presión es de 100 torr =100 mm Hg (a nivel del mar).
A esta presión la hemoglobina está 100% saturada de oxígeno.
En los capilares de los músculos activos la presión del oxígeno es de 20 torr, que
corresponde a menos del 50% de saturación de la hemoglobina, la cual aparece a 26
torr.
Por lo que la hemoglobina cede su oxígeno fácilmente en los capilares, donde las
necesidades de oxígeno son grandes.
La hemoglobina tiene diferentes estructuras cuaternarias en las formas ligadas
(oxigenada) y no ligada (desoxigenada).
Las dos cadenas-β se encuentran muy cercanas una de otra en la
hemoglobina oxigenada que en la desoxigenada.
Las dos formas de cadenas de la hemoglobina el cambio es tan marcado
debido a que ambas tienen diferentes estructuras cristalinas.
A B
A) Oxihemoglobina. Tiene
menor espacio en el centro
cuando une el oxigeno.
B) Desoxihemoglobina. Tiene
mayor espacio en el centro
sin el oxígeno.
Efectos cooperativos cuando el oxígeno se une a la hemoglobina.
Los H+ y el CO2, que se unen a la hemoglobina, afectan la
afinidad de esta por el oxígeno alterando la estructura
tridimensional de la proteína en formas sutiles pero importantes.

El efecto de H+ es llamado efecto Bohr

Un incremento en la concentración de H+ (pH bajo) reduce la

afinidad de la hemoglobina por el oxígeno.
El incremento de H+ ocasiona la protonación de los aminoácidos clave,
incluyendo los extremos N-terminales de las cadenas-α y la Hist146 de las
cadenas-β. La histidina protonada es atraída, y es estabilizada por medio
de un puente salino, al Asp94. Esto favorece la forma desoxigenada de la
hemoglobina.

Los tejidos altamente metabólicos que requieren oxígeno, desprenden H+ ,

acidificando así su medio local. La hemoglobina tiene menos afinidad por
el oxígeno bajo estas condiciones y libera oxígeno donde se está
necesitando.
Las propiedades ácido-base de la hemoglobina afectan sus propiedades
de unión al oxígeno.

La forma oxigenada de la hemoglobina es un ácido más fuerte (con pKa

más bajo) que la forma desoxigenada.

La hemoglobina desoxigenada tiene una mayor afinidad por el H+ que la

forma oxigenada.

Por lo que los cambios en la estructura cuaternaria de la hemoglobina

pueden modular la capacidad buffer de la sangre a través de la molécula
misma
 PULMONES MÚSCULO METABOLICAMENTE ACTIVO

pH mayor que el del tejido pH más bajo debido a la producción de H+

metabólicamente activo

La hemoglobina liga O2 La hemoglobina libera O2

La hemoglobina libera H+ La hemoglobina liga H+
La presencia de grandes cantidades de H+ y CO2 como sucede
en el tejido respiratorio, la hemoglobina desprende oxígeno (O2).
La presencia de grandes cantidades de oxígeno en los pulmones
invierte el proceso, ocasionando que la hemoglobina ligue O2.
La hemoglobina oxigenada puede transportar oxígeno a los
tejidos.
Este proceso es complejo, pero permite una sincronización
precisa del pH así como de los niveles de CO2 y O2.
La estructura cuaternaria es el nivel final de la estructura de una
proteína y pertenece a aquellas proteínas que están formadas
por múltiples cadenas polipeptídicas. Cada cadena es una
subunidad.

Las subunidades interaccionan entre si a través de interacciones

no covalentes.

Algunas proteínas con múltiples subunidades son alostéricas,

significa que interactúan de tal modo que la unión de un ligando a
una subunidad afecta la unión de ligandos a otras subunidades.
La hemoglobina es un ejemplo de la estructura cuaternaria de una
proteína. Tiene 4 subunidades, dos cadenas-α y dos cadenas-β, y
presenta cooperatividad positiva. El ligamiento del oxígeno a una
subunidad facilita el ligamiento del oxígeno a las otras
subunidades.

La afinidad de la hemoglobina por el oxígeno es controlada por

diversos factores que incluyen la presión parcial del oxígeno y el
pH. Cuando el pH disminuye o la presión del oxígeno es baja, la
hemoglobina tiende a liberar más oxígeno a los tejidos. Cuando el
pH es alto y el oxígeno es abundante, como sucede en la
interface pulmón-sangre, la hemoglobina liga oxígeno.
Las interacciones no covalentes que mantienen la estructura tridimensional
de una proteína son débiles.
El desplegamiento de una proteína (desorganización de su estructura
terciaria) se llama desnaturalización.
La reducción de los puentes disulfuro conlleva a una desorganización más
drástica de la estructura terciaria.
La desnaturalización de las proteínas se puede dar de distintas formas: por
calor, valores altos y bajos de pH, presencia de detergentes, urea, cloruro
de guanidina, β-mercaptoetanol.
Calor. El incremento de temperatura favorece las vibraciones intensas
dentro de la molécula y puede ser lo suficientemente intensa para
desorganizar la estructura terciaria.
Cambios de pH. A valores muy altos o muy bajos de pH, algunas de las
cargas de la proteína quedan ausentes y, de este modo, las interacciones
electrostáticas, de tal manera que las interacciones electrostáticas se
reducen de manera significativa conduciendo a la desnaturalización.
Detergentes. Los detergentes tienden a perturbar las interacciones
hidrofóbicas. Si un detergente es cargado, también puede desorganizar
las interacciones electrostáticas dentro de la proteína. Ejemplo de
detergente el SDS (Dodecil Sulfato de Sodio).
Urea y Guanidina. Pueden formar puentes de hidrógeno con la proteína
mucho más fuerte que aquellos dentro formados por la proteína misma.
También pueden perturbar las interacciones hidrofóbicas casi en la
misma forma que lo hacen los detergentes.
β-mercaptoetanol (HS-CH2-CH2-OH). Reduce los puentes
disulfuro de dos grupos sulfidrilos. La urea se agrega a la mezcla
de reacción para facilitar el desdoblamiento de la proteína para
incrementar el acceso de los puentes disulfuro al agente
reductor.

La conformación nativa de la proteína puede ser recuperada

cuando ambos, mercaptoetanol y urea, son eliminados
nuevamente.
Rompimiento de las estructura secundaria, terciaria o cuaternaria de las proteínas.

Calor o Compuestos Orgánicos

Rompe puentes de hidrógeno e interrumpe las atracciones hidrofóbicas.

Acidos/Bases
Rompe puentes de hidrógeno entre grupos polares y los enlaces iónicos.

Iones de Metales Pesados

Reacciona con los enlaces disulfuro S-S para formar sólidos.

Agitación
Agita las cadenas hasta que se rompen.
Las proteínas pueden ser desnaturalizadas por medio de
calor, pH extremos y sustancias químicas específicas.

La desnaturalización hace que la proteína pierda su

naturaleza nativa terciaria.

Algunos tipos de desnaturalización pueden ser

revertidos, mientras que otros son permanentes.
 Videos

Estructura de las proteínas 19.430 min

https://www.youtube.com/watch?v=smcTh2LVVQY

¿Qué es una proteína? (Spanish) 8.39 min

https://youtu.be/wZVWnH0VPuw