NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS:

ENZIMAS Código numérico encabezado por las letras EC

Son macromoléculas nitrogenadas con
específicas. La mayoría son proteínas.
(enzyme commission)
fx. catalíticas
● Cuatro números separados por puntos
● El 1° indica a cuál de las 6 clases pertenece
la enzima
● El 2° se refiere distinto a su casa o dentro
de cada grupo
● El 3° y 4° se refieren a los grupos químicos
específicos que intervienen en la reacción

Nombre sistémico:

sustrato preferente + reacción + “asa”

ETANOL -> Alcohol DH -> Acetaldehído

PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS:

● Incrementan la velocidad de la reacción sin alterar la

constante de equilibrio
● Disminuye la energía de activación

CLASIFICACIÓN:
● Se recuperan intactas después de catalizar la reacción
CLASES:

1. Oxidorreductasa: cataliza a reacciones de óxido

reducción al adicionar o sustraer hidrógenos o electrones

Subclases: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas,

reductasas, peroxidasas, catalasas, hidroxilasas

● Poseen alto grado de especificidad por el sustrato: un

mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas,
que lo modifican de distinta forma.
2. Transferasas: canta listan reacciones en las que hay una
transferencia de grupos de una molécula a otra.
Metil-glicosil

Subclases: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas

● Funciona en soluciones acuosas en condiciones suaves
de ph y temperatura
● Su actividad puede ser regulada

MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS:

3. Hidrolasas: catalizan reacciones en las que se produce la
ruptura de enlaces por la adición de agua. Hidroliza
enlaces: C-C,C-N,C-O,P-O.

Subclases: Esterasas, glucosidasas, fosfatasas, tiolasas,

fosfolipasas, amidasas, ribonucleasas, peptidasas,
desaminasas

4. Liasa: catalizan reacciones de eliminación no

hidroeléctrica de grupos (H2O, CO2 y NH3) para formar
un doble enlace o se añaden grupos para romper un
doble enlace.
Subclases: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas,
liasas, aldolasas y sintasas

5. Isomerasa: catalizan varios tipos de reacciones en las

que hay un reordenamiento intramolecular.

Subclases: isomerasas, racemasas, epimerasas y

mutasas

6. Ligasas: cataliza la formación de un enlace entre 2

moléculas de sustrato. la energía para estas reacciones
aportada por la hidrólisis de un nucleótido trifosfato.

Subclases: carboxilasa, sintetasas

ESTRUCTURA DE LA ENZIMA:
TIPOS DE CATÁLISIS:

Catálisis ácido base:

● Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos Asp,
Glu, His, Cys, Tir y Lys tiene pK dentro del rango fisiológico
lo que le permite actuar como catalizadores ácidos o
básicos
● Varias cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como dadores o aceptores de protones en el sitio activo
de la enzima
● Estos grupos se posicionan en el sitio activo permitiendo la
transferencia de protones generando incrementos de la
velocidad

Catálisis covalente:

Ocurre en aquellas reacciones donde el sustrato o parte de

él forma un enlace covalente con la enzima, la reacción se
ejecuta en dos etapas:

● En sustrato o parte de él se une a la enzima formando

un intermediario unido covalentemente a la enzima
COENZIMAS:

● Son moléculas orgánicas no proteicas que participan cerca

● Transferencia del grupo a un nuevo sustrato
Los grupos funcionales que participan en este mecanismo
de catálisis son: Imidazol, Tiol, Alcohol (serina) y carboxilo
(aspartato)
Catálisis por iones metálicos:
Participa de diferentes formas en la catálisis:
o dentro del sitio activo de la enzima, actuando como
como sustrato
● Se unen por fuerzas débiles a la enzima
● Se reconstruye su estado original mediante una reacción
secundaria
● Aportan grupos químicos que no se encuentran en los aa
actuando como transportadores transitorios de grupos
químicos específicos

● Fijando y orientando adecuadamente al sustrato

para que reaccione
● Estabilizando estado de transición de compuestos
cargados
● Intervienen reacciones redox cambiando su propio
estado de oxidación

ISOENZIMAS:
● Son formas moleculares diferentes de la misma enzima
● Son proteínas con diferente estructura y composición
química pero que cataliza la misma reacción
desplazándose de forma diferente en una electroforesis
● Frecuentemente son oligómeros de diferentes cadenas
peptídicas
● Son importantes como marcadores genéticos,
distinguiendo un homocigoto de un heterocigoto
● Se encuentran en solo tejidos específicos
considerándolas como marcadores de enfermedades
Isoenzima LDH3: pulmones
● Isoenzima LDH4: riñones, placenta, páncreas
● Isoenzima LDH5: hígado, músculo
● La LDH presenta la estructura de un tetrámero formado
por subunidades unidas por enlaces hidrofóbicos,
puentes de hidrógeno y fuerzas electrostáticas
● La LDH es una enzima presente en muchos tejidos y
tienen funcionalidad en el aporte de energía a las células
● Existen dos tipos distintos de subunidades:
● M (musculo) y H (corazón) que dan lugar a 5 tipos
de isoenzimas
● H4, M1H3, M2H2, M3H1, M4: tienen importancia
en el diagnóstico de patologías cardiacas
● Un incremento en cualquier forma de LDH en la sangre
indica un tipo de daño al tejido

Marcadores cardíacos:

● Mioglobina: Mb = Myb
● Toponinas cardíacas: (Tnl, TnT)
● Creatin-Kinasa: (CK = CPK = PK)

Cada isoenzima consiste en un dímero compuesto por

dos polipéptidos (denominados subunidades B y M)
asociados en una de 3 combinaciones:

● CK1 = BB (de localización muscular)

● CK2 = MB (de localización cardíaca)
● CK3 = MM (de localización cerebral)

Cada isoenzima muestra una movilidad electroforética

característica. Como están cargadas negativamente
migran al cátodo.

● Lactato deshidrogenasa: (LDH)

● Isoenzima LDH1: miocardio
● Isoenzima LDH2: suero