Generalidades y nomenclatura

Generalmente son proteínas también ARN catalizadores

6 tipos de enzimas
 Oxidorreductasa (catalizan las reacciones de óxido reducción
 Transferasas: catalizan las recciones de transferencia de un grupo y pueden requerir una
coenzima
 Hidrolasas catalizan la hidrólisis
 Liasas catalizan la lisis ruptura de un sustrato
 Isomerasas cataliza cambios estructurales dentro de una molécula convierte en un isómero
 Ligasas catalizan la unión de dos sustratos

Cofactor Son especies químicas que la enzima necesita para cumplir su función química son
iones inorgánicos
Coenzimas son moléculas orgánicas, que actúan como transportador transitorio de un grupo
funcional específico
Modelo llave cerradura
El sustrato entra como una llave y la enzima es la cerradura, el sustrato es el que entra en el sitio
activo y las enzimas son muy específicas para cada sustrato.
Este modelo faya porque el sustrato entra y sale de la enzima químicamente diferente.

Ajuste Inducido
El sustrato debe ubicarse en el sitio activo de la enzima, una vez ingresa el sustrato este es
inducido a cambiar, un cambio conformacional en el sustrato y el sitio activo de la enzima, una
vez realizada la actividad enzimática se libera el producto y la enzima vuelve a su conformación
original.
Como se explica que las enzimas aceleran una reacción
Teoría de colisiones
Las reacciones se dan por choques entre partículas cuanto mayor sea el número de colisiones
mayor será el producto.
Al asumir un sitio activo el cual es un lugar reducido, entonces aumenta las colisiones y los
choques efectivos acelerando la velocidad
La encima tiene cargas y adopta una conformación especial, obliga a los reactivos a ubicarse de
cierta forma dentro del sitio activo, colabora para alinear los reactivos y hacer efectivos los
choques

Energía libre de Gibbs

La fijación del sustrato con el sitio activo se da mediante la formación de enlaces de baja energía
que libera energía, la energía de fijación genera un ΔG negativo, este se una para reducir el ΔG
positivo de la reacción.

Entropía
El aumento de la entropía dado por la enzima se debe a que si el sustrato esta solvatado tenía
menor entropía, estaba más ordenado, pero para que el sustrato ingrese al sitio activo este solo
permite entrar al sustrato, por lo que se desordenan las otras moléculas que rodeaban al sustrato,
debe haber un aumento de energía y esa energía es utilizada para disminuir la energía de
activación.

Mecanismo de la Quimotripsina

Paso 1: el aminoácido ingresa al sitio activo, posicionado mediante la atracción de baja energía
entre el sustrato y la enzima, puente de hidrógeno entre el oxígeno con el hidrógeno de la glicina
y serina.
El sustrato, al estar posicionado en el sitio activo se ve atacado por el par de electrones libres del
hidroxilo del aminoácido serina, particularmente ataca al carbonilo que forma parte del enlace
peptídico, generando que los electrones del doble enlace que el carbono mantiene con el oxígeno
se vean desplazados hacia este último formando el oxianión.

Paso 2: intermediario de corta duración, acilación

El hidrógeno que formaba parte de la serina se une como protón al nitrógeno grupo aromático de
la histidina, el oxígeno aun unido a la serina se enlaza covalentemente al carbono del sustrato; el
oxígeno es quien aporta el par de electrones al enlace. Por lo que el par de electrones que
formaba el doble enlace con el otro oxígeno se ve desplazado a este último formando el oxianión,
el cual a su vez mantiene el puente de hidrógeno con los hidrógenos de la triada catalítica.
Pero sigue habiendo un movimiento de electrones, los electrones del oxianión van a influir en el
enlace que mantienen con el carbono, lo que genera que los electrones del enlace peptídico
ataquen a su vez al hidrógeno protón que se unió al nitrógeno del grupo aromático (ese mismo a
su vez debe volver a estabilizarse ya que la atracción de aceptar este protón de hidrógeno le
otorgó una carga positiva), es de esta forma que el par de electrones (aportados por el nitrógeno)
van a desplazarse hacia este.
Cabe destacar que el protón hidrógeno mantenía un puente de hidrógeno con el nitrógeno del
enlace peptídico.
Esto es la acilación del péptido en el que se obtienen como producto un péptido más pequeño.

Paso 3

Intermedio acil enzima

Paso 4
Al ingresar una molécula de agua uno de sus hidrógenos será atraído con el par de electrones del
nitrógeno del grupo aromático; a su vez los electrones (el par) del oxígeno van a atacar al
carbono del grupo acil generando que los electrones de su doble enlace con el oxígeno se
desplacen nuevamente hacia este.

Paso 5

Para poder estabilizarse nuevamente los electrones extra del oxianión se desplazan para formar
el doble enlace con el carbono, formando un grupo acilo. A su vez los electrones del oxígeno
(unido al aminoácido serina y al carbono) atacan al hidrógeno del nitrógeno (con el cual el
oxígeno mantenía a puente de hidrógeno), generando que los electrones aportados por el
nitrógeno para enlazarse con ese protón hidrógeno se desplace nuevamente hacia él.

Paso 6

Queda unido el producto solo por puente de hidrógeno.

Michaelis Menten
Las reacciones catalizadas por enzimas, como cualquier reacción química, se pueden describir en
forma matemática como ecuaciones de velocidad. En ellas, varias constantes indican la eficiencia
y especificidad de una enzima y en consecuencia son útiles para comparar las actividades de
varias enzimas o para evaluar la importancia fisiológica de una determinada enzima.
Si se toma la velocidad inicial a diferentes concentraciones de sustrato, la gráfica es la de una
hipérbola rectangular
La ecuación de una hipérbola rectangular es

Donde, a es la asíntota de la curva (el valor de y a un valor de x infinito) y b es el punto del eje x
que corresponde a un valor igual a a/2.
El valor asintótico de a se llama Vmax, es la velocidad máxima de la reacción a concentraciones de
sustrato infinitamente grandes.
El término b en la ecuación general de una hipérbola rectangular se llama constante de Michaelis
(Km), y se define como la concentración de sustrato cuando v es la mitad de la velocidad máxima

Tipos de catálisis

Catálisis Ácido-base
En esta catálisis la aceleración de una reacción se debe a la transferencia catalítica de un protón,
las enzimas que la hacen se basan en cadenas laterales de aminoácidos que pueden donar y
aceptar protones en las condiciones de pH neutro de las células, los sitos activos de estas
enzimas son el equivalente biológico de una solución de ácido o base.
Un aceptor de protones puede ayudar a las reacciones en dos formas, puede romper los enlaces
O—H,N—H incluso C—H quitando un protón.
La base de Lewis ataca al enlace
También puede romper un enlace C—N al generar un equivalente OH- en solución neutra
mediante la eliminación de un protón de una molécula de agua

Catálisis covalente
En esta catálisis se forma un enlace covalente transitorio entre la enzima y el sustrato, esto altera
la ruta de la reacción y solo produce catálisis si la nueva ruta tiene una energía de activación
inferior a la de la ruta no catalizada.
Diversas cadenas laterales de aminoácidos así como grupos funcionales de algunos cofactores
enzimáticos sirven como nucleófilos (o electrófilo) en algunas enzimas para la formación de
enlaces covalentes con los sustratos. Estos complejos covalentes siempre experimentan una
reacción adicional con el fin de regenerar la enzima libre

A—

Catálisis por iones metálicos

Los metales pueden estar fuertemente unidos a la enzima o ser captados de la solución junto al
sustrato, pueden participar de diferente manera en la catálisis.
Interacciones iónicas entre un metal fijado a la enzima y el sustrato pueden ayudar a orientar un
sustrato para que reaccione
Estabilizar estados de transición de la reacción que estén generando
Facilitar reacciones de oxidación—reducción mediante cambios reversibles en el estado de
oxidación del ion metálico.