FICHA DE APRENDIZAJE 2

¨COMPRENDE Y USA CONOCIMIENTOS SOBRE LAS

PROTEÍNAS¨

1.INICIO DE LA ACTIVIDAD:

¡HOLA!
En la esta sesión, comprenderás y usarás conocimientos sobre
las proteínas para explicar algunos problemas asociados a su
consumo excesivo.

2. SABERES PREVIOS: 3.PROBLEMATIZACIÓN:

Respondemos a continuación las
preguntas siguientes que tiene relación
con el tema:
¿Qué son los aminoácidos?
Bien chicos ahora, tomemos en cuenta
que...
En muchas secciones de segundo grado se
ha observado que un gran nú mero de
estudiantes consumen galletas, snacks,
gaseosas y jugos envasados. Ademá s, en
diá logo con sus docentes, los pú beres
comentan que consumen frecuentemente
comida chatarra: salchipapa, salchipollo,
hamburguesas, leche de tigre, entre otros,
que se vende en la calle sin control sanitario
alguno. Así tambié n, un gran nú mero de
estudiantes no realizan actividad física,
tienen inadecuados há bitos de higiene y
trasnochan navegando en redes sociales o
usando videojuegos.

¿Qué alimentos contienen

aminoácidos esenciales?

Carlos y José
se preguntan:
¿Cómo
podemos
contribuir a
promover
estilos de vida
saludable en
nuestra
comunidad
educativa?
3. PROPÓSITO DE LA ACTIVIDAD:
Ahora conoceremos el propósito de la actividad

Explicar las consecuencias trae el consumo excesivo de proteínas, y su impacto en

problemas de salud (enfermedad renal crónica).

COMPETENCIA Explica el mundo físico basándose en conocimientos sobre los seres vivos, materia y
energía, biodiversidad, Tierra y universo.
Esquema de Ishikawa que explique las causas y consecuencias del consumo
EVIDENCIA excesivo de proteínas.

Explicar sobre las causas y consecuencias del consumo excesivo de proteínas

CRITERIO DE (enfermedad renal crónica), mediante el esquema de Ishikawa.
EVALUACIÓN

4. ANÁLISIS DE INFORMACIÓN:
LECTURA 01

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS EN LA SALUD

PROTEÍNAS
Son los principios inmediatos orgánicos más abundantes en los
organismos, en el interior de las células representa el 50% de su peso. El
elemento más característico de las proteínas es el nitrógeno. Son los
compuestos nitrogenados por excelencia de los seres vivos.
Constituyen los instrumentos moleculares por el que se expresa la
información del gen.
DNA (gen) ──── RNA ──── Proteína
Son moléculas muy complejas. Su masa molecular es muy elevada,
normalmente está comprendida entre 6000 da y 10 6 da, son
macromoléculas. Algunas proteínas están constituidas por la unión de
varios polímeros proteicos que en ocasiones pueden también contener
otras moléculas orgánicas (lípidos, glúcidos, etc). En este último caso
reciben el nombre genérico de prótidos.

Químicamente, compuestos cuaternarios C: 53%, H: 6%, O: 23% y

N: 16%. Muchas de ellas también tienen S y P, y algunas otras: Fe,
Zn, Cu, Mg o I.

Estructuralmente, constituyen macromoléculas o polímeros

conformados por varias unidades llamados monómeros de
aminoácidos, unidos por enlaces peptídicos, con desprendimiento
de una molécula de agua por cada unión.
Los puentes de unión entre aminoácidos de las proteínas son
estabilizados mediante dos clases de enlaces: fuertes (peptídicos y
disulfuro) y débiles (de hidrógeno, electrostáticos, etc). Dichos
enlaces determinan las estructuras proteicas.

LOS AMINOÁCIDOS (Aas)

Moléculas nitrogenadas constituidas por un carbono central, un
hidrógeno solitario, un agrupo amino (carácter básico), un grupo carboxílico (carácter ácido) y un radical
alquílico (R). Los diferentes tipos de aminoácidos se diferencian por el radical "R" que contienen, pues las
otras son fijas. Los Aas son hidrofílicos, si sus “R” son polares y solubles en el agua; serán Aas hidrofóbicos,
si sus “R” son no polares e insolubles en agua.
R representa el resto de la molécula. R puede ser desde un simple H, como en el aminoácido glicocola (Aas
más simple), a una cadena carbonada más o menos compleja en la que puede haber otros grupos aminos o
carboxilo y también otras funciones (alcohol, tiol, etc.)
En todos loa aminoácidos biológicos; excepto en la glicocola, el carbono α es asimétrico por lo que podría
haber una forma D y otra forma L. En los seres vivos sólo existe la L. No obstante, en los microorganismos
(paredes bacterianas, antibióticos generados por bacterias) existen aminoácidos no proteicos
pertenecientes a la serie D.
Son sustancias incoloras o blanquecinas, sólidas, cristalizables, hidrosolubles y de comportamiento anfótero
(se comportan como ácido o como base).
En la naturaleza se encuentran en más de 100 formas; pero solamente unas 20 de ellas suelen formar
parte de las proteínas y se las agrupa en:

No esenciales, si son sintetizados por el

propio organismo.
Esenciales, nuestro organismo no los
puede elaborar, por lo que es
imprescindible que se le suministre
formando parte de las proteínas que
contiene la dieta. Una persona adulta
requiere de 8 aminoácidos esenciales
(valina, leucina, isoleucina, metionina,
lisina, threonina, fenilalanina y
triptófano); un niño a parte requiere de
dos más (histidina y argidina)

PÉPTIDOS:
- DIPEPTIDO.- Se forma por condensación del grupo ácido (carboxilo) de un Aa 1 y del grupo amino del otro
Aa2, perdiéndose un OH- del grupo carboxilo y un H+ del grupo amino, dando lugar a la formación de una
molécula de agua; ambos aminoácidos quedan unidos mediante un enlace peptídico. Producto de la
reacción de condensación se produce una amida y una molécula de agua.
El enlace peptídico es un enlace covalente que se establece entre un átomo de carbono y un átomo de
nitrógeno. Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el gran tamaño y estabilidad de las moléculas
proteicas.
Ej: la Anserina (Alanina + Metilhistidina), músculos esqueléticos del conejo y pectorales de las aves), la
Carnosita (Alanina + Histidina), en músculos esqueléticos de animales y el hombre.

- OLIGOPÉPTIDO, POLIPÉPTIDO
A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido les queda libre o el grupo amino o el grupo
carboxilo. A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido formándose un tripéptido. Si el proceso
se repite sucesivamente se formará un polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos es muy
grande, aproximadamente a partir de 100, tendremos una proteína.
Si tenemos:
 2 Aas (Dipéptido); 3 Aas (Tripéptido); de 4 a 10 Aas (Oligopéptido);
 De 10 a 100 Aas (Polipéptido);
 Más de 100 Aas (Proteína).
Muchas sustancias naturales de gran importancia son péptidos; por ejemplo:
Glutatión (Glutamina - Cisterna - Glicina), intervienen en el transporte de Aas a través de la membrana
celular en bacterias, plantas y animales.
Tirotropina (Glutamina-Histidina-Prolina), hormona producida por la hipófisis que controla la actividad de
la glándula tiroides.
Encefalina (Tirosina - Glicina- Glicina – Fenilalanina - Metionina), endorfina que actúa como
neurotransmisor, se produce en las neuronas cerebrales y elimina la sensación de dolor.
Bradicina (Argidina -Prolina - Glicina - Serina – Prolina – Fenilalanina – Argidina), posee actividad sobre los
vasos sanguíneos. Insulina, producida por células del páncreas, regula las concentraciones de glucosa en la
sangre y que está formada por dos cadenas de 21 y 30 aminoácidos unidas por puentes disulfuro.

NIVELES DE ORGANIZACIÓN PROTEICA

Biológicamente se conocen cuatro niveles de organización en la estructura proteica: Dichos enlaces
determinan las estructuras primaria, secundaria, terciaria o cuaternaria.
Estructura primaria: en la secuencia de Aas que conforman la proteína, el enlace presente es el peptídico.
La alteración de la estructura primaria
por eliminación, adición o intercambio
de los aminoácidos puede cambiar la
configuración general de una proteína
y dar lugar a una proteína diferente.
Como, además, la función de la
proteína depende de su estructura, un cambio en la estructura primaria podrá determinar que la proteína
no pueda realizar su función.
Estructura primaria de la insulina humana está formada por dos cadenas peptídicas de 21 y 30 Aas unidas
mediante enlace disulfuro (S-S) entre los Aas Cysteína.

Estructura secundaria: puentes

hidrógenos; conformación
conformación helicoidal y laminar; ejm:
fibroína de la seda, tela de araña.

Estructura terciaria: Las proteínas no se

disponen linealmente en el espacio
sino que normalmente sufren
plegamientos que hacen que la
molécula adopte una estructura
espacial tridimensional llamada
estructura terciaria. Los pliegues que
originan la estructura terciaria se
deben a ciertos aminoácidos, como: la
prolina, la serina y la isoleucina, que
distorsionan la hélice generando una
curvatura.

La estructura terciaria se va a estabilizar por la formación de las siguientes interacciones: Enlaces o puentes
de hidrógeno, interacciones ácido base y puentes disulfuro. Estos últimos se forman entre grupos -SH
pertenecientes a dos moléculas de cisteína que reaccionan entre sí para dar cistina.
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura terciaria: la filamentosa y la globular.
Las proteínas con conformación filamentosa suelen tener función estructural, de protección o ambas a la
vez y son insolubles en agua y en soluciones salinas. Por ejemplo, tienen esta conformación: la beta-
queratina, el colágeno y la elastina.
Las proteínas con conformación globular suelen ser solubles en agua y/o en disoluciones salinas. Son
globulares las enzimas, las proteínas de membrana y muchas proteínas con función transportadora
(mioglobina).

Estructura cuaternaria:
Cuando varias cadenas de aminoácidos, iguales o diferentes, se unen para formar un edificio proteico de
orden superior, se disponen según lo que llamamos estructura cuaternaria. También se considera
estructura cuaternaria la unión de una o varias proteínas a otras moléculas no proteicas para formar
edificios macromoleculares complejos. Esto es frecuente en proteínas con masas moleculares superiores a
50.000.
Las proteínas con estructura cuaternaria son llamadas oligoméricas. Los protómeros de las proteínas
oligoméricas están unidas mediante puentes hidrógeno.
Cada polipéptido que interviene en la formación de este
complejo proteico es un protómero y según el número de
protómeros tendremos: dímeros, tetrámeros, pentámeros,
etc.
La asociación o unión de las moléculas que forman una
estructura cuaternaria, se consigue y mantiene mediante
enlaces de hidrógeno, fuerzas de Van der Waals,
interacciones electrostáticas y algún que otro puente
disulfuro.
Casi todas las proteínas y sobre todo las de mayor
importancia biológica presentan estructura 4ria. Ejm:
hemoglobina, anticuerpos; proteínas estructurales como el
colágeno, queratina, etc.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

- Su formación dentro de las células está planificada (su formación depende de los tripletes de
nucleótidos del ADN);
- Cada individuo biológico está constituido por proteínas específicas propias que difieren de las
demás.
- Cada proteína cumple una función específica, que puede ser antigénica, enzimática u hormonal.
- La especificidad se conserva si mantiene su
estructura 3ria.
- Elevado peso molecular, con difusión lenta. No
dializan a través de membranas semipermeables.
- La mayoría hidrosolubles, formando dispersiones
coloidales. Cada macromolécula proteica queda rodeada de
moléculas de agua y no contacta con otras macromoléculas
gemelas con lo que no puede producirse la precipitación.
- Desnaturalizan o coagulan por acción del calor,
álcalis o ácidos. En esto hay pérdida de su estructura terciaria,
lo que obliga a pérdida de su función y lo hace insoluble en
agua precipitando.
La desnaturalización es una pérdida total o parcial de los
niveles de estructura superiores al primario y se debe a la
desaparición de los enlaces débiles tipo puente de hidrógeno,
Van der Waals, etc. y en realidad no afecta a los enlaces peptídicos y por tanto a la estructura primaria. Sin
embargo al alterarse su conformación espacial, la proteína perderá su funcionalidad biológica.
En las proteínas globulares, solubles en agua, la desnaturalización está acompañada de una pérdida de la
solubilidad y la consiguiente precipitación de la disolución.
Puede existir una renaturalización casi siempre, excepto cuando el agente causante de la desnaturalización
es el calor (coagulación de la leche, huevos fritos, "permanente" del cabello)
- Se comportan como electrolitos y sustancias amortiguadoras, evitando cambios bruscos del pH
interno del organismo.
- Presentan carácter anfótero, disociándose como ácidos o como bases según el pH del medio.

CLASIFICACIÓN
Según su contenido en aminoácidos esenciales
 Proteínas completas o de alto valor biológico: si contienen los aminoácidos esenciales en cantidad
y proporción adecuadas. Ej: huevo, lácteos, pescado, carnes.
 Proteínas incompletas o de bajo valor biológico: si presentan una relación de aminoácidos
esenciales escasa. Las legumbres y los frutos secos son deficitarios en metionina, mientras que los cereales
son deficitarios en lisina.
Las proteínas incompletas bien combinadas pueden dar lugar a otras de valor equiparable a las de la carne,
el pescado y el huevo (especialmente importante en regímenes vegetarianos). Son combinaciones
favorables: leche y arroz o trigo o sésamo o patata, leche con maíz y soja, legumbre con arroz, alubia y maíz
o trigo, soja con trigo y sésamo o arroz, arroz con frutos secos, etc.

REQUERIMIENTO DE PROTEÍNA DIARIA

Todavía no se ha determinado una cantidad tope de proteínas que se puedan consumir diariamente, que al
ser superado implique el padecimiento de otras enfermedades.
Sin embargo, hay recomendaciones varias sobre la cantidad que debe consumirse al día, para evitar el exceso.
Algunas recomendaciones señalan que se debe comer entre 1 y 1.8 gramos por cada kilo de peso al día. está
claro que la cantidad de proteínas que se consumen debe ser limitada.
Ahora, si consumes más de lo requerido, no contribuirán a crear músculo, sino que lo almacenará como grasa
y no lograrás el resultado que buscan muchos de los adolescentes y/o jóvenes.

Según su estructura química:

PROTEÍNAS SIMPLES (Holoproteínas)
Por hidrólisis dan solo Aas; se dividen en:

PROTEÍNAS FILAMENTOSAS, insolubles en agua; con estructura

secundaria. Comprende:
Colágeno. Se presenta como oseína: hueso; condrina: cartílago;
colágeno propiamente dicho en los tej epitelial, conjuntivo. Por
despolimerización e hidratación se obtienen gelatinas.
Elastinas. En tendones, paredes de los vasos sanguíneos.
Queratina. Constituye los cabellos, uñas, cuernos plumas.
Fibroínas. Se encuentra en los hilos de seda y telas de araña.
PROTEÍNAS GLOBULARES, solubles en agua; tienen 2 ó más tipos de
estructuras secundarias. Comprende:
Enzimas. Biocatalizadores que aceleran las reacciones biológicas, al
degradar otras sustancias. Ej: Hidrolasas (pepsina, ADN-polimerasa).
Histonas. Al asociarse al ADN forman las fibras de cromatina
(cromosomas).
Protaminas. Presente en la salmina: salmón; esturina: esturión.
Tubulinas. Constituyentes de los cilios, flagelos y centriolos.
Prolaminas. Se encuentra con las siguientes denominaciones: hordeína:
cebada; gliadina: trigo; zeína: maíz.
Glutenina: Con las siguientes denominaciones: gluten: trigo; orizanina:
arroz.
Albúminas. Se encuentra como: seroalbúmina: transportadora en la sangre; lactoalbúmina: leche,
ovoalbúmina: huevo.
Globulinas. Como inmunoglobulimnas: anticuerpos; seroglobulina; fibrinógeno; lactoglobulina,
ovoglobulina.

PROTEÍNAS CONJUGADAS (Heteroproteínas), además de Aas.

Contienen grupo prostético. Comprende:
Cromoproteínas o Hemoproteínas (Grupo Hem): hemoglobina,
mioglobina, hemocianina, transportan oxígeno en la sangre;
citocromos, transportan electrones.
Fosfoproteínas (Grupo fosfato): caseína (leche), vitelina (huevo).
Glucoproteínas (Grupo Glúcido): hormonas FSH, LH, LTH;
mucoproteínas, ribonucleasa, interferón.
Lipoproteínas (Grupo lípido): De alta, baja y muy baja densidad,
que transportan lípidos en la sangre.
Nucleoproteínas (Grupo ácido nucleico): Nucleosomas de la
cromatina, ribosomas.

FUNCIONES BIOLÓGICAS:

 Estructurales: histonas (cromosomas), flagelina, colágena (tej. Conectivo), elastina (ligamentos),

tubulina (citoesqueleto), queratinas (epidermis), esclerotina (exoesqueleto de insectos), glucoproteínas
(membrana de eritrocitos)
 Contráctiles o mótiles: la actina y miosina, integran las
miofibrillas responsables de la contracción muscular. La dineína, en
el movimiento de cilios y flagelos.
 Transportadora: hemoglobina (transporta O2 en la sangre de
vertebrados), mioglobina (músculos), hemocianina (sangre de
invertebrados), citocromos (electrones), lipoproteínas.
 Catalíticas (enzimas: pepsina, ataca las proteínas; DNA-
polimerasa: replica y repara el DNA). Una célula puede tener 2000
enzimas diferentes.
 Hormonales: insulina, glucagon, oxitocina, FSH, LH.
 Moduladores de la contracción muscular: Tropomiosina, Troponina C.
 Homeostáticas: amortiguan las variaciones del pH y retienen líquidos. Fibrinógeno, trombina en la
coagulación.
 Defensivas o Inmunológicas: Las inmunoglogulinas actúan como anticuerpos frente a posibles
antígenos. Las mucinas tienen efecto germicida y protegen a las mucosas. Algunas toxinas bacterianas,
como la del botulismo, o venenos de serpientes (Bungarotoxina), son proteinas fabricadas con funciones
defensivas.
 Reconocimiento celular: glucoproteínas de membrana. Responsable de los rechazos en injertos o
transplantes…
 Reserva de aminoácidos requeridos para el crecimiento y nutrición. Caseina y lactoalbúmina (leche),
vitelina (yema de huevo) y ovoalbúmina (clara de huevo), gliagina (grano de trigo), hordeína (en la cebada).
Constituyen reserva de aminoácidos para el desarrollo del embrión.

 Energética: En un ayuno prolongado lo que se en última instancia con finalidades energéticas son las
proteína. Un gramo de proteínas produce 4,3 cal.
LECTURA 02

ENFERMEDADES POR EXCESO DE PROTEÍNAS

En primer nivel, puedes sufrir deshidratación, estreñimiento, calambres y deficiencia nutricionales.

Pero si insistes en su alto consumo, puedes padecer condiciones que pueden ser fatales e irreversibles,
como: enfermedad renal, hepática y de corazón, resistencia a la insulina, diabetes, cáncer prostático,
hipotiroidismo, acidosis metabólica y sistema inmunológico disminuido.
Estas son algunas enfermedades que puedes desarrollar por una dieta alta en proteínas:

1. Aumento de colesterol en sangre si consumes mucha proteína de carnes rojas.

Ingerir excesivamente proteínas de origen animal (como carnes rojas, huevo o leche) trae
consigo un aumento del consumo de grasas saturadas, lo
que a su vez causa el aumento de los niveles de colesterol
en tu organismo.
Cuando tienes altos niveles de colesterol en la sangre, el
exceso es depositado en las paredes de los vasos
sanguíneos, aumentando la presión arterial, que casi
siempre es la primera señal de enfermedad
cardiovascular, y eventualmente llevarte a padecer
angina de pecho e infartos.
Asimismo, es común que en una dieta alta en proteínas
se descuide el consumo de otros nutrientes, como
carbohidratos o fibra. Cuando éstos no son ingeridos en cantidades suficientes, los niveles de
colesterol suben de forma más rápida porque no tiene nutrientes que contribuyan a bajarlo.

2. Disminución de la función renal y problemas en tus riñones

El alto consumo de proteínas está relacionado con los altos

niveles de ácido úrico, que es el creado en la metabolización
de las proteínas en el riñón. Los altos niveles de ese ácido
son usualmente señales previas de un padecimiento de
presión sanguínea alta y enfermedad renal crónica.

En la publicación Annals of Internal Medicine de marzo de

2003, se reportó que el consumo de 10 gramos de proteína
se vinculaba estrechamente con una pérdida acelerada de la
función renal, pero solo en mujeres que tenían deterioro
renal leve.

3. Osteoporosis.
El efecto negativo de la alta ingesta de proteínas en la
función renal causa que los riñones permitan una pérdida
creciente de calcio a través de la orina, lo que puede
aumentar el riesgo de sufrir osteoporosis.
Esto ocurre porque el riñón aumenta la eliminación de
agua, y con ella desecha también nutrientes que no son
absorbidos por el organismo, entre ellos el calcio. Los
niveles de calcio disminuyen, los huesos no tienen de dónde
captarlo y, como consecuencia, hay osteoporosis.
 El exceso de calcio en los riñones puede también ocasionar cálculos renales.
4. Cáncer.
Aunque no se puede asegurar que el alto consumo de proteínas causa cáncer directamente,
diversos estudios científicos han demostrado que existe una relación entre su ingesta y la
enfermedad.
Una investigación publicada en diciembre de 2006 en American Journal of Clinical Nutrition
señala que las dietas altas en proteínas están relacionadas con un mayor nivel de una sustancia
llamada factor de crecimiento similar a la insulina, también conocida como IGF-1.
El estudio estableció que quienes consumen más de 0.4 gramos de proteína por cada libra del
peso corporal, tenían más IGF-1 en su organismo, niveles que se vinculan con cáncer de mama
premenopáusico, cáncer de próstata, algunos tipos de cáncer de colon y una expectativa de vida
menor.
Como el consumo alto de proteínas está tan intrínsecamente relacionado con los altos niveles
de grasas saturadas y colesterol, que no se ha podido determinar cuál de estos factores es
determinante en el aumento del riesgo de padecer cáncer.

TAREA 03 Reflexionan sobre la importancia de las proteínas

1. Elabora un mapa conceptual que resuma el estudio de las proteínas, en cuanto a su punto vista
químico, niveles estructurales, propiedades y funciones biológicas.
2. Confecciona un mapa semántico cerrado que permita visualizar la clasificación de las proteínas.
3. Describa las características de los niveles de organización estructural de las proteínas.
4. Con qué propiedades de las proteínas puedes relacionar los siguientes fenómenos bioquímicos.
Luego explica cada suceso:
a) Las proteínas del cebiche de pescado por electo del limón.
b) En casos de acidez estomacal hay que ingerir leche:
c) Cuando muchos injertos o trasplantes de órganos, son rechazados por el cuerpo:
d) Las proteínas que se encuentran en las células de una planta de trigo difieren de las proteínas de
las células del cuy y; sin embargo, ambos seres vivos forman proteínas partiendo de los mismos
aminoácidos. ¿a qué se deben estas diferencias?
5. Conteste brevemente los siguientes ítems:
a) Las proteínas son macromoléculas biológicas constituidas básicamente por:
b) El comportamiento anfótero de los aminoácidos se refiere a que:
c) Proteínas que además de aminoácidos tienen en su estructura otras moléculas orgánicas:
d) La estructura secundaria de una proteína se estabiliza mediante
e) Se dice que una proteína se ha desnaturalizado cuando:
f) Los oligopéptidos son prótidos que tienen de:
g) Un prótido se considera que es una proteína en sentido estricto cuando tiene:
h) Si una proteína tiene entre 10 y 100 aminoácidos recibe el nombre:
i) El enlace que une los aminoácidos para formar una proteína se llama:
j) La estructura primaria de una proteína viene dada por:
6. Explique la desnaturalización de las proteínas, contestando razonadamente a las siguientes
cuestiones: concepto; factores que pueden desnaturalizar a las proteínas; tipos de enlaces que se
rompen durante el proceso; posibilidades de ser reversible.
7. Explica las Biomoléculas que podrías construir, y la manera de asociarlas con sus enlaces peptídicos,
si en el laboratorio de Biología molecular de tu colegio dispones de modelos planos de las siguientes
moléculas: 1 argidina, 1 histidina, 1 ácido fosfórico, 1 glúcido, 1 pigmento, 1 lípido y 4 proteínas.
8. Completa la siguiente matriz, escribiendo el grupo proteico y la función biológica que cumplen los
siguientes compuestos:

PROTEINA GRUPO PROTEINICO FUNCIÓN BIOLÓGICA

Oseína
Hemoglobina
Pepsina
Fibrinógeno
Inmunoglobulina
Glucoproteídos
Actina-miosina
Caseína-vitelina

9. Lee y analiza el siguiente texto sobre el Marasmo, el Kwashiorkor y los índices de desnutrición:
“El cuerpo humano tiene una notable capacidad para sobrevivir
sin alimentos durante largos períodos. Se ha visto muchas veces
que en un ayuno durante período bíblico de 40 días y 40 noches
se adapta a la capacidad de un adulto sano. La capacidad de un
adulto para sobrevivir a una inanició n prolongada no es
compartida por los niñ os, especialmente si son de poca edad. En
un niñ o privado de alimentos el crecimiento se interrumpe
inmediatamente, debido a la gran cantidad de energía necesaria
para la síntesis proteica. El niñ o desarrolla una emanació n
conocida como Marasmo. En casos en que la deficiencia de
proteínas es má s pronunciada que la de calorías, los síntomas
que se observan en el niñ o son los de la enfermedad llamada
Kwashiorkor. Un niñ o que ha sufrido desnutrició n a edad muy
temprana y durante un tiempo apreciable jamá s alcanza el
tamañ o normal para su edad, aunque má s tarde se le alimente.
Otras enfermedades tenemos: Alteraciones del sistema renal, ciertas alergias de origen alimentario
(al huevo, al pescado, a la proteína de la leche de vaca….) y celiaquía o intolerancia al gluten, entre
otras. Un exceso de proteínas animales en la alimentació n, por su contenido de fó sforo y grasas
saturadas asociadas, se relaciona con un mayor riesgo de osteoporosis (el fó sforo compite con el
calcio disminuyendo su absorció n) y de enfermedades cardiovasculares).
Ingesta diaria recomendada de proteínas: Lactantes: 1,6-2,2 g/Kg peso/día; Niñ os: 1-1,2 g/Kg
peso/día: Adolescentes (chicos): 0,9-1 g/Kg peso/día; Adolescentes (chicas): 0,8-1 g/Kg peso/día
Adulto: 0,8 g/Kg peso/día; Deportistas entrenados: hasta 3 g/Kg peso/día; Gestació n (2ª mitad): + 6
gramos diarios; Lactancia (1-6 meses): + 15 gramos diarios; Lactancia (superior a 6 meses): + 12
gramos diarios...”

Conteste:
a) Proponga diferencias entre el Marasmo y el Kwashiorkor.
b) Proponga alternativas de solució n para combatir los problemas del Marasmo y Kawashiorkor
c) Qué alimentos ricos en proteínas debes de consumir y cuá nto en Kg (día de acuerdo a tu edad.
d) Investiga en que consiste la distrofia nutricional.

10. Explica las causas y consecuencias de la

ingesta excesiva de alimentos que contengan
proteínas (enfermedad renal cró nica)
mediante el esquema de Ishikawa.
11. Dibuje o ilustre con láminas didácticas las estructuras orgánicas que contengan en abundancia
proteínas.

5. TOMA DE DECISIONES:

Esquema de Ishikawa que explique las causas y consecuencias del consumo

EVIDENCIA
excesivo de proteínas.

6. NOS AUTOEVALUAMOS

Estoy en proceso ¿Qué puedo hacer

Criterios de evaluación Lo logré
de lograrlo para mejorar mis
aprendizajes?
Seleccioné información y
elaboré una explicación sobre
las causas y consecuencias de
uno de los problemas de salud
(enfermedad renal crónica)
generados por la ingesta
excesiva de alimentos que
contengan proteínas, mediante
el esquema de Ishikawa.

METACOGNICIÓN

REFLEXIONAMOS LO APRENDIDO

¿Cumplí con los criterios de evaluación?

¿Qué aprendí?

¿Por qué es importante lo aprendido?

¿Qué más necesito aprender para mejorar?