“AÑO DEL LA LUCHA CONTRA LA CORRUPCIÓN Y LA IMPUNIDAD”

UNIVERSIDAD NACIONAL DE LA AMAZONÍA PERUANA

FACULTAD DE MEDICINA HUMANA

“RAFAEL DONAYRE ROJAS”

SEMINARIO IV

“PROTEÍNAS Y ENZIMAS: DEFINICIÓN. TIPOS. FUNCIONES

PRINCIPALES E IMPORTANCIA BIOMÉDICA.”

Integrantes:

- Lobatón Rodríguez, Ángel Efraín.

- Mesones Ramírez, Luis Vicente.
- Montufar Llerena, María Victoria.

Curso: Biología celular y molecular.

Docentes:

- Dra. Bertha Montalván Inga.

- MSc. Tania Lay Ríos.

I Nivel Académico

II Semestre

Iquitos – Perú

2019
DEDICATORIA:

Dedicamos este trabajo a Dios, porque es nuestro

guía, y la base de nuestra carrera. A nuestros padres
que nos dan su apoyo incondicional desde siempre
y en cada momento de esta sacrificada carrera que
es la Medicina Humana.

A nuestras biólogas que refuerzan en nosotros

los valores aprendidos en nuestro hogar y nos
inculcan en nuestros conocimientos que
estamos adquiriendo para ser mejores cada día,
logrando ser buenos seres humanos.

A nuestros compañeros de clase y a la vez futuros

colegas, que, al igual que yo ansían adquirir mejores
conocimientos, todo sea por el bienestar común de la
salud y la sociedad.

2
 ÍNDICE
INTRODUCCIÓN ................................................................................................................ 4
PROTEÍNAS ......................................................................................................................... 5
ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA ............................................................................. 7
TIPOS ............................................................................................................................... 10
FUNCIONES .................................................................................................................... 12
IMPORTANCIA BIOMEDICA ....................................................................................... 16
ENZIMAS ........................................................................................................................... 19
PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS ............................................................................. 19
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS ....................................................................... 20
MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA ................................................................. 20
LOS SUSTRATOS SE UNEN AL SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS .................. 20

TIPOS ............................................................................................................................... 22
FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: ............................. 25
INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA. .......................................... 26
FUNCIONES:................................................................................................................... 27
IMPORTANCIA BIOMÉDICA ....................................................................................... 28
Detección de enfermedades .......................................................................................... 30

CONCLUSIÓN ................................................................................................................... 31
BILIOGRAFÍA ................................................................................................................... 32

3
 INTRODUCCIÓN

Las proteínas son compuestos químicos muy complejos que se encuentran en todas las células
vivas. Formadas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O), nitrógeno (N).
Pueden además contener azufre (S), hierro (He), magnesio (Mg) y cobre (Cu), entre otros
elementos.

Las proteínas desempeñan un papel fundamental en los seres vivos y son la biomoléculas
más versátiles y más diversas. Las proteínas son los componentes principales de la célula,
representan el 50% del peso en seco de los animales; es decir, que sin las proteínas no pudiera
existir la vida.

Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales,
enzimáticas, transportadora, etc. Dentro de las funciones enzimáticas de las proteínas
tenemos a las enzimas.

Las enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas. Como
catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente. No
llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de
los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución. Se puede decir también que son
catalizadores de naturaleza proteínica que regulan la velocidad a la cual se realizan
los procesos fisiológicos, producidos por los organismos vivos. En consecuencia, las
deficiencias en la función enzimática causan patologías.

La acción catalítica enzimática se caracteriza por la formación de un complejo que representa

el estado de transición. El sustrato se une a la enzima a través de numerosas interacciones
débiles como son: puentes de hidrógeno, electrostáticos, hidrófobos, etc., en un lugar
específico, el centro activo. Este centro es una pequeña porción del enzima, constituido por
una serie de aminoácidos que interaccionan con el sustrato. Con su acción, regulan la
velocidad de muchas reacciones químicas implicadas en este proceso.

4
 PROTEÍNAS
Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de
enlaces conocidos como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos
dependen del código genético de cada persona. Todas las proteínas están compuestas por:

 Carbono
 Hidrógeno
 Oxígeno
 Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y
están presentes en todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos
los procesos biológicos que se producen.

Las proteínas son cadenas de aminoácidos ligados por uniones peptídicas.

Los monómeros que componen las proteínas son los aminoácidos. Un aminoácido es un
ácido orgánico en el cual el carbono unido al grupo carboxilo (-COOH) está unido también
a un grupo amino (-NH2). Además, dicho carbono se halla ligado a un H y a un residuo lateral
(R), que es diferente en cada tipo de aminoácido.

Aunque en la naturaleza se encuentran más de 300 aminoácidos, las proteínas se sintetizan

casi exclusivamente a partir de un conjunto de 20 aminoácidos. Dos son ácidos (ácido
aspártico, ácido glutámico); tres son básicos (histidina, lisina, arginina); cinco son neutro
polares, es decir, hidrofílicos (serina, treonina, tirosina, asparagina, glutamina), y diez son

5
neutro no polares, es decir, hidrofóbicos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina,
cisteína, prolina, fenilalanina, triptófano, metionina). Los nombres de los aminoácidos se
abrevian utilizando las tres primeras letras de la nomenclatura inglesa (salvo cinco
excepciones) o mediante un código que emplea una sola letra. Adviértase que dos de los
aminoácidos contiene un átomo de azufre. En el caso de la cisteína, dos moléculas de este
aminoácido pueden formar un puente disulfuro (-S-S-). Esta unión es de tipo covalente, ya
que los átomos de H de ambos grupos -SH son eliminados.

6
La combinación de los aminoácidos para formar una molécula proteica se produce de modo
tal que el grupo NH2 de un aminoácido se combina con el grupo COOH del aminoácido
siguiente, con pérdida de una molécula de agua. La molécula formada mantiene su carácter
anfotérico porque siempre contiene un grupo NH2 en un extremo (amino terminal) y un grupo
COOH en el otro extremo (carboxilo terminal), además de los residuos laterales básicos y
ácidos.

Una combinación de dos aminoácidos constituye un dipéptido; de tres, un tripéptido.

Cuando se unen entre sí unos pocos aminoácidos, el compuesto es un oligopéptido.
Finalmente, un polipéptido está formado por muchos aminoácidos. La proteína más grande
del organismo contiene alrededor de 27.000 aminoácidos.

ESTRUCTURA DE UNA PROTEÍNA

En las proteínas existen cuatro niveles de organización estructural.

En la estructura primaria comprende la secuencia de los aminoácidos que forman la cadena
proteica. Tal secuencia determina los demás niveles de organización de la molécula.

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La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas
estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos:
hélice alfa y lámina beta. Así, algunas proteínas (o partes de ellas) tienen una forma cilíndrica
denominada hélice α (α, porque fue la primera en ser descubierta); en ella la cadena
polipeptídica se enrolla en torno a un cilindro imaginario debido a que se forman puentes de
hidrógeno entre los grupos amino de algunos aminoácidos y los grupos carboxilo de otros
situados cuatro posiciones más adelante. Otras proteínas (o parte de ellas) exhiben una
estructura llamada hoja plegada β; en ella la molécula adopta la configuración de una hoja
plegada debido a que se unen, mediante puentes de hidrógeno laterales, grupos amino con
grupos carboxilo de la misma cadena polipeptídica.

La estructura terciaria es consecuente de la formación de nuevos plegamientos en las

estructuras secundarias hélice α y hoja plegada β, lo que da lugar a la configuración
tridimensional de la proteína. Los nuevos plegamientos se producen porque se relacionan
químicamente ciertos aminoácidos distantes entre sí en la cadena polipeptídica. Según el
plegamiento que adoptan, se generan proteínas fibrosas o globulares. Las proteínas fibrosas
se forman a partir de cadenas polipeptídicas (o de tramos proteicos) con estructura secundaria
tipo hélice α exclusivamente. En cambio, las proteínas globulares se forman tanto a partir de
hélices α o como de hojas plegadas β, o de una combinación de ambas.

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Indica, en el espacio dimensional, cómo las características estructurales secundarias- hélices,
láminas, giros y bucles- se ensamblan para formar dominios y cómo estos dominios se
relacionan entre sí de manera espacial. Un dominio es una sección de la estructura de proteína
suficiente para realizar una tarea química física particular tal como la unión de un sustrato u
otro ligando.

Colágeno-proteína fibrosa Mioglobina-proteína globular

La estructura cuaternaria resulta de la combinación de dos o más polipéptidos, lo que

origina moléculas de gran complejidad. Por ejemplo, la hemoglobina es el resultado de la
integración de cuatro cadenas polipeptídicas.

9
TIPOS
1. Según su composición las proteínas se clasifican en:
A. Simples: Son aquellas proteínas que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus
derivados.
o Albúminas: Estas proteínas son solubles en agua, se encuentran en todas las
células del cuerpo y también en el torrente sanguíneo. Algunos ejemplos de
albúminas son las lacto albúminas que se encuentran en la leche y las
seroalbúminas que se encuentran en la sangre.
 Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche)
o Globulinas: Son insolubles en agua pura, pero solubles en soluciones de sales
neutras y coagulan por el calor.
 Ovo albúmina de la yema del huevo, globulina del suero sanguíneo,
miosina del músculo, edestina de la semilla de cáñamo, faseolina de
las habas, legumina de los guisantes, etc.
o Gluteninas: Estas proteínas son solubles en ácidos diluidos y en álcalis, éstas,
sólo se producen en el material vegetal:
 Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
o Protaminas: Estas proteínas son solubles en agua y en polipéptidos básicos
de bajo peso molecular (aproximadamente de unos 4.000 daltons). Son muy
ricos en aminoácidos argininos. La cadena polipeptídica consiste en 28
residuos de aminoácidos, entre los que se incluyen 19 argininas y 8 o 9
aminoácidos no básicos. Las protaminas se encuentran unidas al ADN de los
espermatozoides de algunos peces.
 Salmina (del salmón) y la esturina (de los esturiones).
o Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos
o Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
o Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
B. Conjugadas: Son compuestos formados por la unión de proteínas sencillas con
grupos no proteínicos (prostéticos), desdoblándose en dichos compuestos por
hidrólisis.

10
o Nucleoproteínas, su grupo no proteico son Acidos nucléicos, (Proteína +
ácido nucleico). Las nucleoproteínas son proteínas combinadas con ácidos
nucleicos. En las truchas, las nucleoproteínas de los espermatozoides
constituyen el 90% del material sólido y en los núcleos de eritrocitos, casi el
100% de las nucleoproteínas son combinaciones de ácidos nucleicos con
protaminas de proteína básica simple.
o Muco Proteínas: Son compuestos de proteínas simples combinadas con muco
polisacáridos como el ácido hialurónico y los sulfatos de condroitina.
 Albúmina y globulinas sustancias del grupo sanguíneo, hormonas
gonodotróficas, etc.
o Fosfoproteínas: su grupo no proteico son los grupos fosfato.
 Pepsina.
 Caseína de la leche.
 Vitelina (yema de huevo)
o Lipoproteínas: Su grupo no proteico son los lípidos. De alta, baja y muy baja
densidad, que transportan lípidos en la sangre, ejemplo: el fibrinógeno (suero)
o Métalo Proteínas: Proteínas combinadas a iones metálicos como Mg, Fe, Mn,
Co, Zn.
 Proteínas del hem que contiene hierro.
o Cromoproteínas: Estas son las proteínas, combinadas con un grupo
prostético, es decir, un pigmento. Algunos ejemplos de cromoproteínas son
los pigmentos respiratorios de hemoglobina y de hemocianina, púrpura visual
o la rodopsina que se encuentra en los bastones de los ojos, los flavoproteínas
y los citocromos.
 Hemoglobina (Fe)
 Hemocianina (Cu)
 Clorofila (Mg)
 Mioglobina, que transportan oxígeno
 Citocromos, que transportan electrones

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 C. Derivadas: Son sustancias formadas a partir de proteínas simples y conjugadas por
acción del calor, enzimas o sustancias químicas.
o Proteasas: Se forman a partir de ciertas globulinas y son insolubles en
soluciones salinas diluidas. Ej. Miosana de miosina, edestana de edestina y
fibrina de fibrinógeno.
o Proteínas coaguladas: Son productos insolubles formados por la acción del
calor o del alcohol sobre proteínas naturales, también se pueden formar por
acción de la luz ultravioleta, rayo X, etc. Ej. Albúmina de huevo cocido, carne
cocida.

FUNCIONES

Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las
proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos
vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células
defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar
daño, etc.
Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva a
moléculas. Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las funciones
que realizan incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras proteínas se
unen a moléculas diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a
los antígenos específicos, hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión
génica al ADN.
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:

 Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren
elasticidad y resistencia a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo
de proteínas se forma la estructura del organismo.
12
 Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte
de los cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas actúan
como receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte
de sustancias.
También es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.

 Enzimática
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas.
Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder
interaccionar, en forma específica, con muy diversas moléculas. A las sustancias que
se transforman por medio de una reacción enzimática se les llama sustratos. Los
sustratos reconocen un sitio específico en la superficie de la proteína que se denomina
sitio activo.
Al ligarse los sustrato a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal
manera que se favorece la ruptura y/o formación de determinadas uniones químicas,
se estabilizan los estados de transición al mismo tiempo que se reduce la energía de
activación. Esto facilita la reacción e incrementa su velocidad varios órdenes de
magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo catalizan la transformación
de sólo un sustrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos
(grupos funcionales donde los radicales de sus carbonos asimétricos se disponen al
contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reacción que
cataliza o el nombre del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".
Por ejemplo:
A las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les denomina
OXIGENASAS, a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP
glucurónico a un metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP

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 GLUCURONIL TRANSFERASA, a las enzimas que catalizan la adición de una de
las cuatro bases a una molécula de ADN en formación se le denomina ADN
SINTETASA o ADN POLIMERASA, etc.

 Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la INSULINA y el GLUCAGÓN
que regulan los niveles de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la
hipófisis como la hormona del crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el mantenimiento y reparación del sistema
inmunológico, o la CALCITONINA que regula el metabolismo del calcio.

 Defensiva
Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o
infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son
proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y
tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.

 Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina
y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina.
Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

 Reserva
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la LACTOALBÚMINA de la leche o a

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 OVOALBÚMINA de la clara de huevo, la HORDEINA de la cebada y la GLIADINA
del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.

 Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados
los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos
digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que
suceden en el organismo. Algunas proteínas como la CICLINA sirven para regular la
división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

 Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la MIOSINA y ACTINA es una función de
las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las
miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos. En la función
contráctil de las proteínas también está implicada la DINEINA que está relacionada
con el movimiento de cilios y flagelos.

 Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto
el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática
de las proteínas.

15
IMPORTANCIA BIOMEDICA

En la Naturaleza, la forma sigue a la función. Para que un polipéptido recién sintetizado

madure hacia una proteína que sea funcional desde el punto de vista biológico, capaz de
catalizar una reacción metabólica, impulsar el movimiento celular, o formar las varillas y los
cables macromoleculares que proporcionan integridad estructural a pelo, huesos, tendones y
dientes, debe plegarse hacia una disposición tridimensional específica, conocida como
conformación. Además, durante la maduración, las modificaciones postraduccionales pueden
añadir nuevos grupos químicos o eliminar segmentos peptídicos transitoriamente necesarios.
Las deficiencias genéticas o nutricionales que obstaculizan la maduración de proteínas son
nocivas para la salud.

La carencia o exceso de proteínas en sus niveles normales en el organismo pueden causar

enfermedades como:

 Marasmo

Es una enfermedad causada por una deficiencia severa de proteínas y calorías que afectan a
los bebés y niños muy pequeños, resultando a menudo en la deshidratación y pérdida de peso.
Marasmo puede causar la mortalidad causada por la falta de nutrientes esenciales. Persona
con marasmo parecen óseas con poco tejido muscular.

 Kwashiorkor

Es una enfermedad causada por una deficiencia severa de proteínas en dietas que contiene
calorías principalmente de hidratos de carbono como ñame, arroz y plátanos. Generalmente
afecta a niños mayores. Síntomas comunes de marasmo y kwashiorkor incluyen fatiga,
irritabilidad, diarrea, crecimiento y deterioro de la cognición y salud mental. Los signos
incluyen edema, conducta desganada, apática, pelo delgado con decoloración rojiza, piel seca
descamativa, Hepatomegalia.

16
  Deficiencias de la proteína C y proteína S

Las deficiencias de la proteína C y la proteína S son las condiciones heredadas que causan la
coagulación sanguínea anormal. Los síntomas de estas deficiencias incluyen enrojecimiento,
dolor, sensibilidad o hinchazón en la zona afectada. Personas con estas deficiencias de estas
proteínas deben tener cuidado acerca de las actividades que aumentan el riesgo de coágulos
de sangre.

 Caquexia

Es una afección que involucra la deficiencia de proteínas ocasionando agotamiento de los

músculos esqueléticos y un aumento en tasa de degradación de proteínas. Es un estado de
extrema desnutrición, atrofia, debilidad, anorexia en personas que no están tratando
activamente de perder peso, cuando un paciente presenta caquexia, los doctores generalmente
consideran la posibilidad de cáncer, algunas enfermedades infecciones como tuberculosis,
sida y algunos desordenes autoinmunes. La caquexia debilita físicamente a los pacientes
hasta un estado de inmovilidad causada por la anorexia, astenia y anemia y normalmente la
respuesta a los tratamientos comunes es pobre.

 Pelagra

Carencia de ácido nicotínico que es originado por el triptófano el cual forma el ácido
nicotínico, es una especia de dermatitis.

 Inanición

Debilidad condicionada que resulta de la falta de alimentos ricos en proteínas o un defecto

de asimilación.

 Parkinson

Se da por el alto consumo de proteínas, están relacionadas con la formación de amiloides

(polímeros de proteínas desnaturalizadas).

 Osteoporosis

Es ocasionado por el alto consumo de proteínas animales, causa perdida ósea, sobre todo en
caderas.

17
  Alzheimer

Producido por una reducción en el flujo de sangre y una acumulación de amiloide beta tóxica.
Las proteínas, SFR (factor de respuesta de suero) y myocardín, reducen el flujo sanguíneo en
el cerebro y la velocidad a la que el cerebro es capaz de eliminar la beta amiloide, proteína
que se acumula en cantidades perjudiciales en el cerebro de pacientes con enfermedad de
Alzheimer, según un estudio de un equipo de la Universidad de Rochester.

18
 ENZIMAS
Enzimas (por el término griego “en levaduras”). Son moléculas orgánicas que actúan
como catalizadores de reacciones químicas, es decir, aceleran la velocidad de reacción. Las
enzimas son los mediadores del metabolismo, causantes de todas las reacciones que ocurren
en la célula. Sin las enzimas, las reacciones metabólicas serían tan lentas que se volverían
imperceptibles.

Generalmente son de naturaleza proteica, sin embargo, resulta evidente que ciertas reacciones
biológicas están catalizadas por moléculas de RNA. En favor de la claridad, el término
enzima casi siempre se reserva para los catalizadores proteínicos, mientras que el término
ribozima se usa para los catalizadores de RNA.

PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS

Como ocurre para todos los catalizadores, las enzimas tienen las siguientes propiedades:

1) Sólo se requieren en pequeñas cantidades.

2) No se alteran en forma irreversible durante la reacción, por lo que cada molécula de
enzima puede participar varias veces en reacciones individuales.
3) No tienen efecto en la termodinámica de la reacción. Este último punto es muy
importante. Las enzimas no aportan energía para una reacción química, por lo que no
determinan si una reacción tiene características termodinámicas favorables o
desfavorables. De igual manera, las enzimas no determinan la proporción entre
productos y reactivos en equilibrio. Éstas son propiedades inherentes de los
compuestos en reacción. Como catalizadores, las enzimas sólo pueden aumentar la
velocidad en la que procede una reacción química favorable.

19
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS

- Todas las enzimas deben de llevar el nombre del sustrato.

- Las enzimas deben de llevar el nombre de la reacción química catalizada.
 Oxidación : Oxidasa
 Reducción : Reductasa
 Hidrólisis : Hidrolasa
 Isomerización : Isomerasa
 Transferencia : Transferasa
 Síntesis : Ligasa
 Catálisis : Liasa
- Terminación -asa.

MECANISMO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

Las enzimas (E) son proteínas o glicoproteínas que tienen uno o más lugares denominados
sitios activos, a los cuales se une el sustrato, es decir, la sustancia sobre la que actúa la
enzima. El sustrato es modificado químicamente y convertido en uno o más productos (P).
Debido a que esta reacción es generalmente reversible, puede ser expresada del siguiente
modo:

𝐸 + 𝑆 ⇌ [𝐸𝑆] ⇌ 𝐸 + 𝑃

Una característica muy importante de la actividad enzimática es su especificidad, lo cual

significa que cada clase de enzima actúa sobre un solo sustrato.

LOS SUSTRATOS SE UNEN AL SITIO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

Los enzimas, al igual que otras muchas clases de proteínas, presentan un centro activo a
través del cual interactúan con las moléculas de ligando, que en este caso reciben el nombre
de sustratos, mediante un acoplamiento espacial (las superficies moleculares de ambos tienen
formas complementarias) y químico (grupos funcionales complementarios del enzima y el
los sustratos establecen diferentes tipos de interacciones débiles entre sí). Tanto la actividad
catalítica como el elevado grado de especificidad química que presentan los enzimas residen
en esta interacción específica entre el enzima y su sustrato.

20
Los modelos de acción enzimática son:

1. Modelo llave-cerradura
2. Modelo encaje inducido

El primer modelo sugerido para explicar la interacción enzima-sustrato fue propuesto por el
químico Emil Fisher, denominado modelo llave-cerradura, que supone que la estructura del
sustrato y la del sitio activo son exactamente complementarias, de la misma forma que una
llave encaja en una cerradura.
Estudios posteriores sugirieron que el sitio activo es mucho más flexible que una
cerradura. La interacción física entre las moléculas de enzima y sustrato produce un cambio
en la geometría del centro activo, mediante la distorsión de las superficies moleculares.
Este modelo llamado encaje inducido impondría cierta tensión a las moléculas
reaccionantes, facilitando aún más la reacción.

21
TIPOS

Al final de sus y trabajos, clasifico las enzimas en seis grupos principales, correspondientes
por sus términos a las raciones que cada enzima ejerce sobre el sustrato. Estos grupos se
subdividen en otro, según el tipo de sustrato y los átomos concretos que son sensibles a sus
acciones. Estos seis grupos son los siguientes:

1. Oxidoreductasas
Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que
intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las
oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la escisión
enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de energía.
Extrayendo dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas
orgánicas presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son
cedidos a algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y
oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores,
alcoholes, oxácidos aldehidos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros
compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2, etc.
Catalizan reacciones de oxidorreducción, es decir, transferencia de hidrógeno (H) o
electrones (e-) de un sustrato a otro, según la reacción general:
𝑨𝑯𝟐 + 𝑩 ⇌ 𝑨 + 𝑩𝑯𝟐
2. Transferasas
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra
(aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la
del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
Catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno) de un sustrato a
otro, según la reacción:
𝑨−𝑩+𝑪 ⇌𝑨+𝑪−𝑩

22
3. Hidrolasas
Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del protoplasma,
como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se expresa en la
escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o carbono oxigeno (C-
O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un compuesto con el agua) de
una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen
respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces.
La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el
que actúan.
A este grupo pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico,
y la tripsina y la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial
en los procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y
glucosídicos.
Catalizan las reacciones de hidrólisis:

𝑨 − 𝑩 + 𝑯𝟐 𝑶 ⇌ 𝑨𝑯 + 𝑩 − 𝑶𝑯

4. Isomerasas
Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica
pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias
subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la
epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas específicas
para los dos isómeros y que producen un solo producto común. Las isomerasas cis – trans
modifican la configuración geométrica a nivel de un doble ligadura. Las óxido –
reductasas intramoleculares cetalizan la interconversión de aldosas y cetosas, oxidando un
grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino, como en el caso de la triosa
fosfato isomerasa, presente en el proceso de la glucólisis ; en otros casos cambian de lugar
dobles ligaduras, como en la (tabla) isopentenil fosfato isomerasa, indispensable en el
cambio biosinético del escualeno y el colesterol.

23
Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de grupos
acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula, como la lisolecitina acil mutasa que
transforma la 2 – lisolecitina en 3 – lisolecitina, etc. Algunas isomerasa actúan realizando
inversiones muy complejas, como transformar compuestos aldehídos en compuestos
cetona, o viceversa. Estas últimas desarrollan una oxidorreducción dentro de la propia
molécula (oxido rreductasa intramoleculares) sobre la que actúan, quitando hidrógeno, a
algunos grupos y reduciendo otros; actúan ampliamente sobre los aminoácidos, los
hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.

5. Liasas
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien
entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados
de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.
Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos, escindiéndolos;
otros separan el carbono de numerosos sustratos.
Catalizan reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:
𝑨−𝑩 ⇌𝑨+𝑩
6. Las ligasas
Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria para
llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy importantes
y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo por la acción
conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A (A + ATP A -
℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con otra, B (A -℗ + B A
– B + Pi). A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia reciente, como los
aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de sintetasas de
aminoácidos –ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el primer paso
en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las ácido-tiol
ligasas.

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 La acción de estas enzimas se manifiesta con la formación de enlaces entre átomos de
carbono y oxigeno de diversas moléculas, o bien entre carbono y azufre, carbono y
nitrógeno y carbono y carbono. Las ligasas utilizan siempre, para el proceso de reacción,
la energía proporcionada por el ATP o compuestos homólogos que son degradados, Por
consiguiente las enzimas de esta clase son los únicos que intervienen en reacción no
espontánea desde un punto de vista termodinámico; Actúan sobre los sustratos más
diversos y revisten particular importancia en el metabolismo de los ácidos nucleicos.

Estas reacciones enzimáticas se desarrollan en dos tiempos: en el primero se forma un

complejo intermedio con potencia energética muy alta-, en el segundo utilizan la energía
obtenida para realizar la reacción de síntesis.

FACTORES QUE AFECTAN A LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:

1. pH sobre la actividad enzimática:

Las enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos – COOH; amino – NH2:
tiol – SH, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.

Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o
neutra.

Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas eléctricas,

habrá un pH en el cual la conformación será la mas adecuada para la actividad
catalítica. Este es el llamado pH óptimo.

2. Temperatura sobre la actividad enzimática:

La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura

óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
(actividad enzimática) decrece rápidamente hasta anularse.

3. Cofactores sobre la actividad enzimática:

Algunas enzimas necesitan:
COFACTORES: Que son sustancias no proteicas que colaboran en la catálisis.
Pueden ser metales o iones inorgánicos pequeños como el Fe++; Mg ´++; Mn++;
Zn++; Co, etc.

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 Cuando el cofactor es una molécula orgánica pequeña se llama Coenzima.

INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

Estos inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza
estructural con sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación
espacial de la enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).

Reversibles: El inhibidor puede disociarse de la enzima debido a que se une mediante

enlaces no covalentes.

Irreversibles: Normalmente se unen covalentemente a la enzima, con frecuencia una cadena

lateral de lugar activo.

Competitivo: Se unen de forma reversible a la enzima libre y no al complejo. Las sustancias

que se comportan como inhibidores competitivos, es decir, que reducen la afinidad aparente
de una enzima por el sustrato, suelen tener una estructura semejante a la del sustrato.

No competitivas: La unión del inhibidor ocasiona la modificación de la conformación de la

enzima que impide la formación del producto. Normalmente los inhibidores no competitivos
no afectan la unión del sustrato y se parecen poco o nada a este.

Alostérica: Son proteínas con varias subunidades. Las enzimas alostéricas se ven afectada
por moléculas efectores que se unen a otros lugares denominados alostéricos o reguladores.

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FUNCIONES:

Las enzimas ayudan a que muchas funciones de nuestro organismo se hagan más rápidas y
de un modo más eficaz. Hay más de tres mil clases de enzimas. Algunas de las funciones más
destacables de las enzimas son:

 Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que

ingerimos. Las enzimas descomponen las proteínas, hidratos de carbono y grasas en
sustancias perfectamente asimilables: son las enzimas digestivas. La terminación
“ASA” indica sobre qué tipo de alimento actúa: Las Proteasas son enzimas que
digieren proteínas; las Amilasas ayudan a digerir los hidratos de carbono; las Lipasas
favorecen la digestión de las grasas; la Sacarasa actúa sobre el azúcar, etc.
El ácido clorhídrico del estómago digiere los alimentos más duros como carnes o
vegetales muy fibrosos, el calcio, hierro, etc. Su falta produce entre otras
enfermedades, la anemia perniciosa.
Las enzimas digestivas son muy útiles en casos de hinchazón abdominal, gases y
digestiones, en general, muy pesadas.
 Efecto antiinflamatorio: las enzimas proteolíticas, como la Bromelina de la Piña,
inhiben algunos procesos inflamatorios y favorecen a la vez la recuperación de
golpes, reabsorción de hematomas o moratones y heridas. Puede ser útil en casos de
artritis.
 Reducen el daño ocasionado por toxinas: las enzimas favorecen la eficacia de nuestro
metabolismo ayudando a eliminar las toxinas y metales pesados. Tendrían un efecto
desintoxicante o depurativo sobre nuestro organismo.
 Armonizan el sistema inmunitario o inmunológico: las enzimas ayudan a los glóbulos
blancos a luchar contra virus y bacterias pero además al favorecer una correcta
digestión o degradación de los alimentos también ayuda a que se produzcan menos
alergias alimentarias.

Otras funciones o propiedades de las enzimas son: eliminar el dióxido de carbono de los
pulmones, mejorar nuestra capacidad mental, regular nuestro peso corporal, favorecer la
fertilidad, etc.

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IMPORTANCIA BIOMÉDICA

Las enzimas son de gran importancia biomédica debido a que de ellas depende que las
reacciones de nuestro cuerpo sean realizadas de manera eficiente, ya que llevan a cabo
funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad; esto se debe a que en la salud
todos los procesos ocurren de una manera ordenada y no es aceptada ninguna falla, además
permiten que las reacciones se realicen en un tiempo y velocidad optima, ya que si no es así
puede verse perturbado el equilibrio homeostático de los tejidos, con profundas
consecuencias potenciales. Se debe comprender que el pH, la concentración de enzimas y de
sustratos así como los inhibidores influyen en la velocidad de las reacciones.

Las acciones de los fármacos proporciona un ejemplo importante que comprende la

regulación enzimática, pues la inducción enzimática es una causa biomédica de suma
importancia en las interacciones medicamentosas, situaciones en las que la administración
de un medicamento provoca cambios significativos en el metabolismo de algún organismo.

Las enzimas son producidas por su cuerpo para catalizar funciones que normalmente no se
producirían a la temperatura corporal, lo que las hace vitales para una buena salud y
longevidad.

Cada órgano tiene su propio conjunto de enzimas, y cada enzima tiene una función diferente.
En esencia, actúan como una llave maestra para abrir cualquier cerradura específica. En esta
analogía, las cerraduras son reacciones bioquímicas.

Las enzimas se pueden dividirse en las siguientes categorías:

1. Enzimas digestivas, involucradas en la digestión; que desintegran los alimentos en

nutrientes y eliminan los productos de desecho. Las enzimas digestivas son extra-
celulares, lo que significa que se encuentran fuera de sus células.
Existen 8 principales enzimas digestivas, cada con un propósito diferente para ayudar
a desintegrar diferentes tipos de alimentos:
 Proteasa: Proteína digestiva
 Maltasa: Para convertir los complejos azúcares de granos en glucosa
 Amilasa: Para digerir los carbohidratos
 Lactasa: Para digerir el azúcar (lactosa) de productos lácteos

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  Lipasa: Para digerir las grasas.
 Fitasa: Ayuda con la digestión general, especialmente en la producción de las
vitaminas B
 Celulosa: Para digerir la fibra
 Sucrasa: Para digerir la mayoría de los azúcares.
2. Enzimas metabólicas, involucradas en la producción de energía y desintoxicación.
Las enzimas metabólicas son intracelulares, lo que significa que se encuentran dentro
de sus células, donde ayudan a las células a realizar una variedad de funciones
relacionadas con su reproducción y recuperación.
3. Enzimas de alimentos, presentes en los alimentos crudos, sin cocinar/sin procesar
y/o suplementos. Los suplementos de enzimas alimenticias son de plantas o animales.
Por ejemplo, las enzimas pueden ser de ciertos hongos y bacterias, alimentos crudos,
tales como la bromelina en la piña y la papaína de la papaya. Los suplementos de
enzimas pancreáticas, tales como pepsina y tripsina, se obtienen del estómago,
intestino delgado y páncreas de los animales.
Las enzimas son catalizadores que provocan reacciones bioquímicas. En otras
palabras, ayudan y aceleran las reacciones, en ocasiones a una cantidad impresionante
de varios millones de reacciones por segundo. De esta manera, las enzimas reducen
significativamente la cantidad de energía necesaria para que se produzca una
reacción. Y, sin ellas, algunas reacciones ni siquiera se llevarían a cabo.

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Detección de enfermedades
También como importancia biomédica tenemos que muchas enzimas son utilizadas para
diagnósticos clínicos de algunas afecciones.

Enzimas Séricas Uso diagnóstico principal

Aminotransferasas
Aspartato aminotransferasas (AST o Infarto del miocardio
SGOT) Hepatitis Viral.
Alanina aminotransferasas (ALT o SGPT)
Amilasa Pancreatitis aguda.
Ceruloplasmina Degeneración hepatolenticular (enfermedad de
Wilson).
Creatinacinasa Trastornos musculares e infarto del miocardio.
Fosfatasa ácida Carcinoma metastásico de la próstata.
Fosfatasa alcalina (isozimas) Varias enfermedades óseas, trastornos
hepáticos obstructivos.
y-Glutamil transpeptidasa Varias enfermedades hepáticas.
Lactato deshidrogenasa (isozimas) Infarto del miocardio.
Lipasa Pancreatitis aguda.

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 CONCLUSIÓN

Las proteínas y enzimas, tienen gran importancia en el nivel biótico, siendo gran parte de sus
funciones, esenciales, no solo a nivel celular sino en todos los niveles de organización de la
vida. Estas tienen gran relevancia en el funcionamiento de los organismos vivos, puesto que
desde la célula, las proteínas y las enzimas tienen incidencia en los procesos vitales y están
presentes en todas las células del cuerpo.

Las proteínas participan prácticamente todos los procesos biológicos que se producen, como
las funciones estructurales, responsables de la formación de estructuras, enzimáticas en
donde actúan como biocatalizadores, transformando así sustancias. Su función hormonal,
influye directamente en el mantenimiento de tejidos así como el mejoramiento del sistema
inmunológico. Participan en muchos procesos, como el transporte de oxígeno en la sangre,
tienen también reserva energética y son reguladoras.

También las proteínas serán encontradas en los alimentos y su consumo por el ser humano y
los organismos vivos son de vital importancia, ya que la falta de proteínas en ellos, estarán
relacionadas a ciertos trastornos de salud.

Por otra parte, las enzimas están relacionadas con las oxidaciones y las reducciones
biológicas que intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y
fermentación, otras presente en el jugo gástrico, y la tripsina y la quimio tripsina, segregada
por el páncreas, desempeñando un papel esencial en los procesos digestivos, tales como la
pepsina. Favorecen la digestión y absorción de los nutrientes: a partir de los alimentos que
ingerimos, poseen a su vez efecto antiinflamatorio, favoreciendo a la vez la recuperación , de
golpes, estas pueden ser desintoxicante o depurativo sobre nuestro organismo logrando
armonizan el sistema inmunitario o inmunológico.

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 BILIOGRAFÍA

1. KARP, G (2009). Biología celular y molecular. 6° edición. Editorial Mac Graw H.

México.
2. DE ROBERTIS (2005). Biología celular y molecular. 15° edición. Editorial El
ateneo. Buenos Aires, Argentina.
3. Murray, R. Bender, D. Kennelly, P. etal. 31° edición. Editorial Mac Graw H. México.
4. GARCÍA. Faustino (1975). Fundamentos de Biología. Editorial “Minerva Books.
LTD”. Ciudad de México - México.
5. BIANCHI. Ángel (1971). Biología Celular. Editorial “El Ateneo”. Buenos Aires -
Argentina.

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