PROTEÍNAS

 Formada por miles de residuos aa que se unen

por enlace peptídico(covalente) o amida
sustituido. Este se forma por reacción de
deshidratación (perdida de los elementos del
agua) del grupo Alfacarboxilo de un aa y el alfa
amino de otro
 Por qué residuo aa y no aa? Porque primero se
forma el agua, quedando dos partes: el amino
que perdió un H y el carboxilo que perdió un
OH y son estas partes las que se unen
covalentemente para formar el enlace peptídico.
 Los residuos aa presente en la naturaleza son estereoisómeros Tipo L
 No es un polipéptido (son intervariables)
 polipéptido (Masas moleculares inferiores a 10000 )
 Proteinas (Masas moleculares superiores a 10000 )
 H del amino actúa como nucleófilo (muy bueno), atacando al OH- (mal grupo saliente)
 Tiene 2 extremos
1. Amino terminal (N terminal): Residuo alfa amino libre
2. Carboxilo terminal (C terminal): Residuo alfa carboxilo libre
 La formación del enlace peptídico es lenta, debido a su alta energía de activación.

CADENAS PROTEINAS

 Pueden estar formadas por una sola cadena polipéptidica,

 Otras presentan sus unidades múltiples: dos o más porque péptidos asociados de forma no
covalente.

SUBUNIDADES, 2 TIPOS

 Oligomericas: dos idénticas

 Protomericas: todas idénticas, de una o de más cadenas polipeptídicas

INSULINA
 Tiene dos cadenas que se unen COVALENTEMENTE: puentes disulfuro.

 Son muy diferentes y variadas entre si, ya que el tipo y el numero de aa son completamente
diferentes entre ellas.

Otras Proteínas, contienen grupos distintos a los aa

 PROTEINAS SIMPLES: solo compuestas de aminoácidos.
 PROTEINAS CONJUGADAS: Poseen un grupo protético en la parte no aminoacida, se
clasifican según su grupo prostético (da la función biológica)

ESTRUCTURA DEFINE LA FUNCIÓN

 Conformación: estado estructural sin romper enlaces covalentes.

ESTABILIZACIÓN DE LA
CONFORMACION
 se estabiliza por interacciones débiles
(necesita mucha menos energía para
romperse)
 Pero las que más contribuyen son las
interacciones hidrofóbicas para las
globulares
 Los enlaces hidro las interacciones
hidropónicas también estabiliza
 estabilidad tendencia a mantener la conformación nativa =la que posee mayor numero de
interacciones débiles

DESNATURALIZACIÓN
 Las proteínas comienzan su existencia como una cadena lineal de residuos aa
 Para alcanzar su conformación nativa, esta se pliega durante y luego de la síntesis.}
 Estas pueden ser afectadas por cambios en el entorno afectando su estructura y ende su
función.
 Corresponde a la pérdida de la estructura tridimensional que genera la pérdida de la
función
 Esto no significa el desplegamiento completo de la proteína ni la pérdida total de la
conformación
 La mayoría se puede desnaturalizar por medio de calor ya que esto afecta las es
interacciones débiles de la proteína
 Por lo general al aumentar lentamente la temperatura la proteína se mantiene intacta hasta
que llega un punto en que se produce la pérdida de la estructura
 Puede generarse por la acción de extremos de pH, afecta la carga neta de la proteina
 Agentes desnaturantes: (no rompen enlaces covalentes)
1. Disolventes organicos solubles en agua (alcohol, acetona)
2. Ciertos solutos, como la urea.
3. Detergentes
 Estos rompen principalmente las interacciones hidrofóbicas.
 FORMAS . Calor, extremo de ph o reactivos desnaturantes

RENATURALIZACION
 Algunas proteínas son capaces de recuperar su estructura nativa y su actividad biológica si
son devueltas a condiciones en las que la conformación nativa es estable.

EXPERIMENTO

Un ejemplo clásico es la desnaturalización y renaturalización de la ribonucleasa A (enzima

que cataliza la hidrolisis de RNA) demostrada por Christian Anfinsen, en la década de
1950. La ribonucleasa A se desnatura completnte, por medio de la exposicion a una
disolución concentrada de urea, en presencia e una agente reductor.
El agente reductor rompe los cuatro puentes disulfuro generando 8 residuos de cisteína
la urea elimina las interacciones hidrofóbicas que estabilizan
Por lo que el polipéptido pierde completamente su conformación plegada, que conlleva a
una perdida total de su actividad catalítica.

El replegamiento de la Ribonucleasa A es tan preciso que los 4 puentes disulfuro

intracatenarios se conforman en las mismas posiciones originales de la ribonucleasa A
nativa.
Anfinsen demostró por 1ra vez que la secuencia de aa de una cadena polipeptídica contiene
toda la información necesaria para el replegamiento de la cadena en su estructura 3D nativa

Desnaturalización
Genera pérdida de la estructura tridimensional; esta no destruye la secuencia
aminoacídica, es decir la estructura primaria de la proteína.

es causada por agentes desnaturalizantes como los cambios de temperatura los cambios de
ph y la adición de algunos químicos como acidos fuertes.
como tecnólogos médicos debemos evitar la desnaturalización de una proteína de estudio,
en el caso de una muestra de sangre, por ejemplo, si la manipulamos de forma brusca, para
no alterar las interacciones no covalentes y por ende la estructura y la función. Esto podría
llevar a un análisis erroneo.

En el experimento de Anfinsen, inicialmente la ribonucleasa A se encuentra

funcionalmente activa, al añadir urea y mercaptoetanol (como agente reductor), la
ribonucleasa A se denatura.