INTRODUCCION

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen
carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son ácidos
carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20 aminoácidos
diferentes son los componentes esenciales de las proteínas. Aparte de éstos, se
conocen otros que son componentes de las paredes celulares. Las plantas pueden
sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, aminoácidos,
éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto
intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas

denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con
los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.

Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del
organismo, a la vez que fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la gran
variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura, las
proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los
procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.
De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo no
podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas),
transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta
oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina del
pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se
absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento
("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared
intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos, según lo que se
denomina " circulación entero hepática".
OBJETIVOS

1. Reconocer la presencia de algunos aminoácidos en las proteínas.

2. Adquirir información sobre algunas propiedades físicas y químicas de

aminoácidos

3. Conocer algunas propiedades de las proteínas

MARCO TEORICO

Los grupos R de los aminoácidos son diversos, por lo que pueden reaccionar de
varias maneras. Así, aminoácidos como al ácido aspártico y el ácido glutámico
poseen un segundo ácido carboxílico, la lisina, posee un segundo grupo amino.
Además, otros aminoácidos con grupos laterales reactivos son: la cisteína (-SH),
la arginina (guanidio), la histidina (imidazol), la serina, la treonina y la tirosina
(alcoholes), la asparagina y la glutamina (amidas), la metionina (un tioeter) y el
triptofano (indol).

La reactividad de estos grupos funcionales ha sido aprovechada de diversas

maneras en el estudio y análisis de las proteínas. Como un ejemplo, se menciona
el caso de las lisinas, que reaccionan con aldehídos (carbonilo) para formar bases
de shift, esto se ha aprovechado para producir un papel aldehídico, al que las
proteínas se unen covalentemente , lo que permite fijarlas para su estudio.

También es posible hacer reaccionar las cisteínas o las lisinas con diversos
grupos químicos reactivos presentes en resinas, con lo que es posible unir
proteínas a materiales para columnas de cromatografía y fabricar columnas con
enzimas inmovilizadas, anticuerpos y receptores estere o selectivos para ligandos
específicos.

Una tercera aplicación de la reactividad de los restos laterales de los aminoácidos

está en identificar el tipo de aminoácidos involucrados directamente en cierta
función de unas proteínas. Así. Por ejemplo, si un residuo de cisteína participa en
el reconocimiento de un ligando específico, al modificar este residuo con metil-
metano-tiosulfonato, la proteína pierde su actividad biológica. En cambio, si el
metil-metano-tiosulfonato se añade cuando el ligando está presente, la presencia
del ligando protege a la cisteína con la que interactúa y evita la pérdida de la
función.
MATERIALES Y REACTIVOS:

 Tubos de ensayo
 Probeta
 Pipeta
 Vasos
 Termómetro
 Ácido nítrico
 Reactivo de millón
 Sulfato cúprico
 Hidróxido de sodio
 Reactivo de ninhidrina
 Clara de huevo
 Acetato de plomo
 Nitrato de plata
 Hidróxido de amonio
 Acido pícrico

REACCIONES DE LOS AMINOACIDOS

1. Reacción de la ninhidrina

ALBÚMINA:

Al agregarle 5 gotas de solución de ninhidrina calentado a ebullición durante 2-3

minutos se obtuvo un color púrpura, el cual significa prueba positiva para cualquier
aminoácido.

El color fue más intenso en la segunda experiencia ya que en la primera la

estructura no se rompe y por lo tanto no se alcanza a percibir la coloración.

2. Reacción de millón

ALBÚMINA:

Al agregarle 5 gotas de reactivo de millón la solución obtuvo un precipitado con

una coloración de amarillo claro.

Al calentar la solución no se obtuvo un cambio a simple vista, solo se observó que

el reactivo de millón no actuó sobre la albúmina esto demuestra que es prueba
negativa

La Albúmina, es un tipo de proteína simple, compuesta de carbono, hidrógeno,

oxígeno, nitrógeno y un pequeño porcentaje de azufre.
La albúmina es coagulable por el calor, los ácidos minerales, el alcohol y el éter, y
es soluble en agua y en disoluciones diluidas de sal. Es parte importante de la
alimentación, y está presente en la clara de huevo, la leche, el músculo y el
plasma sanguíneo; también se produce en las plantas, especialmente en las
semillas. Puesto que la albúmina se coagula cuando se calienta a 71 °C, es útil
para separar precipitados que enturbian disoluciones; así se aclaran disoluciones
en el refinado del azúcar y otros procesos. La albúmina forma compuestos
insolubles con muchas sales metálicas, como el cloruro de mercurio, el sulfato de
cobre y el nitrato de plata.

3. Prueba de precipitación

ALBUMINA:
4.- Reacción de Biuret

5.- Reacción Xantoproteica

CONCLUSIONES

 Las proteínas constituyen una de las moléculas más importantes en el

organismo, ya que cumple muchas funciones.
 Las proteínas están constituidas por aminoácidos, por los cuales los
métodos se basan en el reconocimiento de los aminoácidos.
 Al realizar las diferentes pruebas con la albúmina, se pudo comprobar
experimentalmente que efectivamente se trata de una proteína.
 Las proteína son sensibles con las sales metálicas pesadas (mercurio,
cobre, plomo), formando precitados.
 En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el
estado físico de la proteína, mientras que en la coagulación se ha producido
un cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es
irreversible.
CUESTIONARIO

1.- Indique las estructuras de la proteína de la albumina

La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma

sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre, y una de las más abundantes
en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.

La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por
decilitro,1 y supone un 54,31% de la proteína plasmática. El resto de proteínas
presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es
fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la
distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento
intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos.2 La albúmina tiene
carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está
cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la
orina.2 En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran
cantidad de albúmina por la orina.3

Debido a que pequeños animales como por ejemplo las ratas, viven con una baja
presión sanguínea, necesitan una baja presión osmótica, también necesitan una
baja cantidad de albúmina para mantener la distribución de fluidos.
2.- Explique las diferencias entre las estructuras primarias y secundarias o
terciarias de una proteína.

 Estructura primaria
La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en
que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína
depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

 Estructura secundaria
La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos
en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados
durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus
enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

 Estructura terciaria
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura
secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una
conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la

secundaria y por tanto la terciaria..

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar

funciones de transporte, enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de

enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de
enlaces:

 el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene

azufre.

 los puentes de hidrógeno.

 los puentes eléctricos.

 las interacciones hifrófobas.

3.- Explique las diferencias entre aminoácidos esenciales y no esenciales e
indique cuales son los esenciales.

Los aminoácidos no esenciales:

A los aminoácidos que puede fabricar o sintetizar nuestro cuerpo -aun cuando no
lo estemos incorporando a través de los alimentos que ingerimos- se los llama
aminoácidos no esenciales.

Los aminoácidos esenciales:

Mientras que a aquellos que deben obtenerse de fuentes externas se los

denomina aminoácidos esenciales. La carencia de aminoácidos esenciales limita
el desarrollo del organismo, ya que sin ellos no es posible reponer las células de
los tejidos que mueren o crear nuevos tejidos, crecer o digerir los alimentos, entre
muchas otras funciones básicas de nuestro organismo.

Algunos aminoácidos esenciales son:

 Histidina
 Isoleucina
 Leucina
 Lisina
 Fenilalanina
4.- Indique como se realiza la coagulación de la albúmina

La coagulación de la proteína de huevo es la conversión del Huevo Líquido a un

estado sólido o semi-sólido, generalmente acompañado de calentamiento. La
coagulación es muy importante en muchos productos tales como Flanes, Pasteles
y los Rellenos para Pay. En muchos productos alimenticios la proteína de huevo
coagulada mantiene unidos a los demás ingredientes, como es usual que suceda
en los productos cárnicos y embutidos. Esta propiedad del huevo dificulta el que
sea duplicado por algún otro ingrediente alimenticio. La proteína de huevo coagula
dentro de un rango amplio de temperaturas. La temperatura de coagulación es
influenciada por el pH, las sales y otros ingredientes. Las Claras de huevo
coagulan a temperaturas menores (62 a 65°C); las Yemas a temperaturas
superiores (65 a 70°C); el Huevo Entero a temperaturas intermedias.