Enunciado de la actividad

En el presente trabajo se te propone que desarrolles, argumentes y fundamentes los

conceptos vinculados a los péptidos, como también sus distintos usos y propiedades.
Para ello, se te propone leer el siguiente artículo:

Péptidos

Dos o más aminoácidos tienen la capacidad de unirse entre sí mediante la formación de

funciones amida. En las mismas, intervienen el grupo amino de un aminoácido y el
carboxilo de otro aminoácido. El resultado es la construcción de una nueva molécula, un
péptido.

Existen numerosísimos péptidos naturales entre ellos, el glutatión, que es muy

importante como antioxidante. Este es el péptido más activo producido por células
animales o vegetales. Neutraliza radicales libres y peróxidos y, además, mantiene en su
forma activa los antioxidantes incorporados por el organismo vivo en su alimentación,
como las vitaminas C y E. Es un tripéptido no proteico que presenta un enlace peptídico
poco común entre el NH2 de Cys y el COOH lateral de Glu:

El grupo tiol de la unidad de cisteína puede donar un equivalente de reducción (H+ + e-) a
otras entidades inestables, como los radicales HO-. En la donación de un electrón, el
glutatión se convierte en disulfuro de glutatión (GSSG), y es vuelto a su forma reducida
por la enzima glutatión reductasa.

Otros péptidos son parte de mecanismos de defensa/agresión, como los polipéptidos

presentes en los venenos de algunas especies de avispas, arañas, escorpiones y víboras.
En los vegetales podemos mencionar como mecanismo de defensa/agresión la ricina,
una de las toxinas más potentes, que está presente en las semillas del castor (Ricinus
comunis), y que es una proteína inactivadora de ribosomas.

Los péptidos se clasifican, según el número de unidades de aminoácidos que contengan,

en dipéptidos, tripéptidos, tetrapéptidos, y así hasta llegar a los octapéptidos. Si tiene
más unidades son llamados polipéptidos.
En los péptidos, los residuos de aminoácidos, es decir las estructuras procedentes de los
aminoácidos, quedan unidas por el llamado “enlace peptídico”. Formalmente, la
reacción sería:

Este enlace posee una geometría particular, plana (pues los átomos de N y C y los cuatro
átomos unidos a ellos se encuentran en el mismo plano) debido a que la unión C-N tiene
cierto carácter de doble enlace:

Si se analiza la situación con mayor detalle, se observa que también podría producirse
la formación de otro dipéptido a partir del mismo par de aminoácidos, en el cual el orden
de los mismos estuviera invertido, constituyendo un isómero del primer dipéptido. Las
reacciones bioquímicas, en las que se producen todos los péptidos y proteínas de todos
los seres vivos, son catalizadas por enzimas (catalizadores biológicos). Debido a ello,
esas reacciones son altamente específicas y selectivas. En cambio, si la reacción de
formación del péptido se realiza en el laboratorio, se deben llevar a cabo reacciones
adicionales para controlar el orden en que los aminoácidos se unen para formar el
isómero deseado.

Representación de los péptidos

Las estructuras de los péptidos siempre se disponen en forma horizontal, y no se usan

fórmulas estructurales excepto que sea necesario. En general, los residuos de
aminoácidos que los componen se simbolizan mediante sus acrónimos. En estos casos,
la representación se puede hacer de dos maneras:

a) Usando una fórmula global, en la que se expresa solamente cuáles son los
aminoácidos presentes y la proporción en que están. En este caso, los acrónimos
de los aminoácidos se escriben separados por comas. Por ejemplo:
Ala,Val2,Lys,Glu,Gly2,Tyr.
 b) Usando una formula desarrollada en la cual, además se expresa la secuencia en
que los residuos de aminoácidos están enlazados. Para esto, los acrónimos se
escriben separados por guiones, respetando dicha secuencia. En este caso se
sigue la convención de representar la cadena de los aminoácidos comenzando (a
la izquierda) por el aminoácido que tiene libre su grupo amino (amino terminal
o extremo N-terminal), y finalizando (a la derecha) con el aminoácido que
presenta libre el grupo carboxilo (que es el aminoácido carboxilo terminal o
extremo C-terminal). Habitualmente estos grupos terminales no se representan.

(H2N)-Ala-Val-Lys-Tyr-Gly-Gly-Glu-Val-(COOH).

Los péptidos y proteínas naturales tienen todos sus aminoácidos de configuración L, que
debe ser respetada al representar las estructuras de los residuos de aminoácidos en un
péptido. Fácilmente se puede comprobar que, cuando se parte de la proyección de
Fischer de un L-aminoácido y se realiza el par de cambios para que el carboxilo quede a
la derecha, el grupo característico del aminoácido (el “grupo R”) queda orientado hacia
arriba.

Nomenclatura

Al nombrar un péptido reconocemos como aminoácido más importante al carboxilo

terminal. Todos los otros se expresan como sustituyentes en la secuencia en que
aparecen. Por ejemplo, el nombre del tetrapéptido siguiente se construye según:

Lys-Tyr-Gly-Gly.

Lisil+tirosil+glicil+glicina, es decir lisiltirosilglicilglicina.

Principales propiedades físicas

Los péptidos son compuestos sólidos, de alto punto de fusión, ópticamente activos
cuando tienen al menos un aminoácido que no sea Gly, y generalmente solubles en
agua, aunque su solubilidad depende del pH de la solución.

Principales propiedades químicas

Equilibrios ácido-base

Los péptidos disueltos en agua establecen una serie de equilibrios entre sus moléculas
con diferente grado de protonación o desprotonación. En este caso pueden existir,
según sean los residuos de aminoácidos presentes, varias funciones básicas o ácidas.
Cada péptido tiene un punto isoeléctrico, definido como el pH en el cual la carga neta
del péptido es cero. A este pH el péptido tendrá, de acuerdo a su estructura, igual
cantidad de grupos catiónicos y aniónicos. La solubilidad en agua de los péptidos es
mínima en su P.I. porque el agua solvata sus moléculas mucho mejor cuando son aniones
o cationes.

Los péptidos (y proteínas) pueden separarse mediante electroforesis.

Los compuestos polifuncionales experimentan las reacciones características de las

funciones que contienen. Por ejemplo, el octapéptido presentado antes podría nitrarse
(mediante la reacción xantoproteica en el residuo de Tyr), esterificarse (en el carboxilo
terminal y en el residuo de Glu), o reaccionar con ácido nitroso para formar
principalmente funciones alcohol (en el amino terminal y en el residuo de Lys).

Contrariamente, los péptidos no verifican la reacción con ninhidrina. Contienen un

grupo amino terminal, pero este grupo no está unido a un C alfa de un carboxilo.
Además, los péptidos pueden experimentar otras reacciones, ya que tienen enlaces
peptídicos.

Hidrólisis

Se trata de hidrólisis de funciones amida. La hidrólisis de las amidas es mucho más difícil
que la de los ésteres, porque la deslocalización de los electrones en las amidas es más
intensa que en los ésteres, y esto se debe a que el N es menos electronegativo que el O.

Mientras que, para hidrolizar ésteres, es suficiente con calentarlos con una solución
diluida de ácido durante 30-60 minutos. Para asegurar la hidrólisis completa de un
péptido o una proteína, esta debe ser calentada a ebullición con HCl 6 N, durante 24
horas.

Las hidrólisis de péptidos o proteínas se realizan en medio ácido debido a que en medio
alcalino los aminoácidos se racemizan (La racemización es la acción o el proceso de
cambio de un compuesto ópticamente activo en un compuesto racémico o una mezcla
ópticamente inactiva de las formas R (rectus, derecha) y S (sinister, izquierda)
correspondientes).

Reacción del Biuret

El compuesto llamado biuret es un derivado de la urea.

Su estructura es:

H2N—CO—NH—CO—NH2.

Sus grupos NH2, débilmente nucleófilos, forman con el ion Cu+2, en presencia de una
base como NaOH, un ion complejo que en solución es rosa violáceo.

Análogamente, un péptido que tenga al menos dos enlaces peptídicos (al menos debe
ser un tripéptido), forma con el ion Cu+2 en medio alcalino un complejo que en solución
es color violáceo. Esta reacción es característica de los péptidos y las proteínas.

El biuret es fitotóxico. Se forma cuando se calienta la urea, aun suavemente.