TEMA

Aminoácidos
1. Composición de aminoácidos:
Respuesta: conjunto de aminoácidos generado por la hidrolisis del polipéptido

2. Aminoácidos estándar:

Respuesta: Un átomo de carbono central (carbono-alfa) al que están unido un grupo amino, carboxilo, un átomo de
hidrógeno y un grupo R

Prolina;

Características: Difiere de los aminoácidos estándar porque su grupo amino es secundario, formado por un anillo entre
el grupo R y el nitrógeno del grupo amino. Confiere rigidez ya que no es posible la rotación alrededor del carbono alfa-

3. Aminoácidos no estándar:

Respuesta: residuos de aminoácidos que se han modificado después de haberse incorporado a un

polipeptido

3.1 Resultan de modificaciones postraduccionales parentesis(cambios químicos que siguen a la síntesis de

proteínas) cierre

4. Propiedad anfótera:

Respuesta: A pH 7, el grupo carboxilo se encuentra en forma de base conjugada y el grupo amino se forma de
ácido conjugado, cada aminoácido puede comportarse como ácido o base.

Los Zwitteriones: moléculas neutras que llevan un número igual de cargas positivo y negativa.

5. Clases de aminoácidos:
Se clasifican por su capacidad para interactuar con el agua.

6. Aminoácidos apolares:
Respuesta: Contienen grupos R hidrocarbonados sin cargas positiva y negativa. Interactúan poco con el agua
por lo que ayudan a mantener la estructura tridimensional de las proteínas.

6.1 Aromáticos: Respuesta: estructuras cíclicas de hidrocarburos insaturados. Ejemplo: Fenilalanina y triptófano
6.2 Alifático: Respuesta: Hidrocarburos no aromáticos, ejemplo: 1. metano, 2. ciclohexano. 3. Glicina 4. alanina,
5. valina, 6. leucina, 7. isoleucina, 8. prolina. 9. Metionina 10. grupo tioéter paréntesis (-S-CH3) cierre. 11. Alquíl
aminoácidos. Entre más CH3 tengan son más hidrófobos
6.3 Hidrófobos de menor a mayor: respuesta: ejemplo 1. Glicina, 2. valina, 3. alanina, 4. leucina, 5. Isoleucina

7. Aminoácidos polares:
Respuesta: Grupos funcionales que forman puentes de hidrógeno.ejemplo:1. Seritna. 2. Treonina. 3. tirosina.
Contienen un grupo hidroxilo polar que les permite formar puentes de Hidrogeno.

7.1 ejemplo: Asparagina y glutamina son derivados amida de los ácidos. Paréntesis (sus puentes de hidorgeno
influyen en la estabilidad proteínica)cierre
Aspartame: Aspartilfenilalanina

7.2 Cisteína (grupo: sulfhidrilo) cistina. Sulfuro – sulfuro.

8. Aminoácidos, ácidos: respuesta: cadenas laterales con grupos carboxilo. Ácido aspártico y ácido Glutámico
(negativo pH fisiológico por lo que se llama aspartato y glutamato).

9. Aminoácidos básicos: respuesta: Carga positiva a Ph fisiológico. Pueden formar enlaces iónicos con los
aminoácidos ácidos.

10. Aminoácidos con actividad biológica: respuesta:

10.1 Neurotransmisores:: 1. Glicina, 2. glutamato, 3. ácido gama-aminobutírico, 4. Serotonina y 5. Melatonina.

Paréntesis (derivados del triptófano).
10.2 Hormonas:: 1. tiroxina, derivado de tirosina, 2. ácido. Indolacético derivado del triptófano
10.3 Urea: 1. arginina, 2. citrulina y 3. Ornitina.
11. Aminoácidos modificados: respuesta
1. hidroxiprolina, 2. hidroxilisina. 3. Fosforilación de aminoácidos que contienen grupos hidroxilo como la
treonina y tirosina.

12. Estructura: respuesta: Los carbonos-alfa están unidos a cuatro grupos diferentes por lo que se denominan
carbonos asimétricos o quirales.

12.1: Glicina: respuesta: es simétrica porque su carbono-alfa está unido a dos hidrógenos, es no quiral
12.2: Las moléculas que tienen carbonos quirales pueden existir como, estereoisómeros: - se diferencian en la
disposición espacial de sus átomos.

13. Enantiómeros: - no pueden superponerse una sobre otra. Sus propiedades son iguales solo que desvían la luz
polarizada a lados opuestos
13.1 Isómeros ópticos
13.2 Desvía la luz en sentido de las manecillas: dextrógiro positivo
13.3 Lado contrario: levógiro En las proteínas solo hay aminoácidos L.
14. Titulación de aminoácidos: - determina una unidad de potencial de ionización (UPI), de los grupos ácidos
básicos
14.1 pH al que un aminoácido no posee carga: punto isoeléctrico.
15. Enlace peptídico: - Los polipeptidos son aminoácidos lineales unidos por enlaces peptídicos. En forma
transversal.
15.1 Los enlaces amida se forman en un enlace en el que se une el grupo, Amino: NH2 y un grupo carboxilo.
15.2 Los aminoácidos unidos por un enlace peptídicos se denominan residuos de aminoácido
15.3 La formación del enlace peptídico es una reacción de deshidratación (libera una molécula de agua)
15.4 Dos aminoácidos unidos: - son di péptido. o El residuo de aminoácido con el grupo amino libre: residuo, N
terminal y se escribe a la izquierda. El aminoácido con el grupo carboxilo libre: residuo C terminal. Se escribe a
la derecha.
16. Conformación nativa: depende de la secuencia de aminoácidos
- Los átomos pueden rotar en torno a los enlaces sencillos.
- El enlace peptídico es rígido y plano: los enlaces Carbono-Nitrógeno que se dan cada dos aminoácidos,
son más cortos, por lo que se dice que los enlaces peptídicos tienen un carácter parcial de doble enlace
16.1 Los grados de libertad están limitados a giros alrededor de los enlaces Carbono alfa-carbono y
Carbono alfa - Nitrógeno por ser rígidos.
Ángulos de torsión:
16.1.1 Giro fii(φ): entre Carbono alfa - N
16.1.2 Giro psi (ψ): entre Carbono alfa – Carbono.
16.2 - Permiten una configuración cis (R misma posición) Trans (R posición opuesta.

17. Oxidación de la cisteína:- El grupo sulfhidirlo de la cisteína puede oxidarse de manera reversible y formar un
enlace di sulfuro (cistina), en una cadena individual para formar un anillo o en cadenas independientes para
formar un puente de Sulfuro.
18. Bases de Schiff o Iminas: - grupos amino reaccionan de manera reversible con grupos carbonilo
19. Péptidos: - cadena corta de aminoácidos, entre 2 a 50. Denominados enlaces peptídicos. Tienen funciones
activas.
20. Tripéptido glutatión: - tiene un enlace gama - amida. En el enlace contribuye el grupo gama- carboxilo del
residuo de ácido Glutámico. Protege a las células de los efectos destructores de la oxidación al reaccionar
con los peróxidos. o Evita la formación de: metahemoglobina o Antioxidante.
20.1 -Vasopresina: hormona antidiurética (9 residuos aminoácidos) se encuentra en el hipotálamo, regula el
equilibrio hídrico. Estimula la reabsorción de agua en los riñones
20.2 -Factor natriuréico auricular: ejerce su efecto incrementando la excreción renal de sodio.
20.2 -Oxitocina: estimula la secreción de leche por las glándulas mamarias, contracción del musculo uterino.
 TEMA
1 Proteinas

Caracteristicas:- Su función es determinada por la conformación nativa

1.1 Catálisis:- enzimas
1.2 Estrucutra:- colágeno, fibroína, Elastina
1.3 Movimiento: - actina, tubulina
1.4 Defensa: - queratina, fibrinógeno, trombina, linfocitos
1.5 Regulación: - hormonas peptídicas: - insulina y glucagón
1.6 Transporte: - Bomba de sodio/potasio, gluts, lipoproteínas, HDL, LDL
1.7 Almacenamiento: - 1. ovoalbúmina, 2. caseína
1.8 Respuesta al estrés: - citocromo p450, secuestra metales tóxicos como el cadmio, mercurio y plata. Proteínas
de choque térmico.

2. - También se categorizan por su semejanza en la secuencia de aminoácidos y en su forma tridimensional:

2.1 Familias de proteínas: - comparten un ancestro común, hemoglobinas e inmunoglobulinas
2.2 Súper familias: - su relación es más distante: - superfamilia de las globinas
2.3 Morfología: - Globulares y fibrosas
2.4 Composición: - simples y conjugadas
2.4.1 Simples: - 1.queratina, 2. albúmina. Solo contienen aminoácidos o Conjugadas: una proteína
simple combinada con un componente no proteico se llama grupo protésico
2.4.2 Sin su grupo protésico: - apoproteína.
2.4.3 Combinada con su grupo protésico: - 1. Holo proteína, 2. Glucoproteínas, 3. Lipoproteínas.
3. Estructura primaria: - la secuencia de aminoácidos de una cadena polipeptídica
4. Proteínas con, secuencias de aminoácidos y funciones semejantes y origen común: - Homólogas
5. Análogas: - Secuencia de proteínas que son similares estructuralmente pero que no se ha observado una
relación evolutiva
5.1 - Los residuos de aminoácidos que son idénticos en las proteínas homólogas: invariables
5.2 - Cambios en las secuencias de aminoácidos: -Sustituciones conservatorias: - se sustituye un aminoácidos
con una cadena lateral con características semejantes.

6. Insulina: - Contiene 86 aminoácidos y 3 puentes de, di sulfuro intracatenarios. -Se convierte en insulina
activa mediante cortes proteóliticos de su estructura primaria
6.1 Las proteasas (enzimas que descomponen las proteínas)- cortan entre los aminoácidos 30-31 y 65-66
liberando un segmento de 35 aminoácidos (el péptido c)
6.2 La insulina tiene dos cadenas A y B de 21 y 30 aminoácidos, están unidos por puentes de, di sulfuro
6.3 En algunos animales existen aminoácidos que varían en la cadena poli peptídica pero la función no
cambia, sin embargo hay otros que siempre están constantes.
7. Estructura secundaria: consta de patrones repetitivos. Hélice alfa y lámina beta. están estabilizadas por los
enlaces del puente de hidrogeno de los grupos carbonil y nitrógeno – Hidrogeno, del esqueleto peptídico.
8. Hélice alfa: estructura rígida, una cadena polipeptídica se enrolla en una conformación helicoidal
dextrógira.
8.1 Se forman enlaces de hidrogeno entre el grupo N-H de cada aminoácido y el grupo carbonilo del
aminoácidos que se encuentra 4 residuos más adelante
8.2 Aminoácidos que no estimulan la formación de hélices alfa:
8.2.1 El grupo R de la glicina es tan pequeño que la cadena polipeptídica puede ser demasiado
flexible.
8.2.2 La prolina tiene un anillo que impide que gire el enlace Nitrogeno-Carbono alfa, la prolina no
tiene grupo N-H para formar puentes de Hidrogeno o Aminoácidos con grandes cantidades
de 1. aminoácidos cargados (glutamato y aspartato), 2. Triptófano.
9.