PARCIAL 3

BIQUIMICA

Funcion de las proteinas

Clasififcacion según su estructura:

Fibrosas: Polipeptidos en largas hebras, con un solo tipo de estructura secundaria

 Insoluble en agua por su alta proporcion de residuos de aminoacidos hidrofobicos.

 Secuencia de aminoacidos repetitivo
 No sensible a cambios de ph
 Colageno y queratina

Tiene propiedades que le dan fuerza y flexibilidad

Globulares: Peptidos plegados en formas globulares o semiesfericas.

 Muy solubles en agua

 Secuencia de aminoacido irregular
 Mas sensible a cambios de ph
 Hemoglobina, insulina y catalasa

α-queratinas

soportan esfuerzos mecánicos, constituyen la totalidad del peso seco del cabello, lana, uñas,
garras, plumas, cuernos y la gran parte de la capa externa de la piel.

Pertenece a la familia de proteínas de filamentos intermedios (FI)

Localizados en el citoesqueleto de algunas células animales

Formadas por hélices alfa dextrógiras superenrolladas, superenrollamiento es levógiro y forma

super hélice.

Hélices de α-queratina son ricas en residuos hidrofóbicos: Ala, Val, Leu, Ile, Met y Phe

La estructura cuaternaria se estabiliza por el superenrollamiento en forma de "sogas" o

"trensas" y por puentes disulfuro (tienen hasta 18% de cisteina)

La ondulación permanente del cabello se logra por la ruptura de puentes disulfuro y su

formación en nuevas posiciones.

Los callos de forman por hiperqueratosis y sirven como mecanismo de defensa contra friccion,
presion o irritacion en el area afectada.

Colageno es la proteina mas abundante en el cuepo humano ( 25%), mas abundante en tejidos
conectivos fuertes y resistentes.
Colagenos se forma a partir de helices levogiras (cadena alfa), que poseen 3 residuos de
aminoacidos por vuelta.

Posee 3 cadenas polipeptídicas helicoidales levógiras enrolladas para formar una superhélice
dextrógira.

3 residuos por vuelta los cuales son(gly,x, y): 35% Gly, 11% Ala, 21% Pro e 4-Hyp (4-
hidroxiprolina) estos permiten los giros de las hélices.

Estrecho empaquetamiento de cadenas de colágeno da más fuerzas de tensión que un cable

de acero.

Cadenas alfa de colágeno poseen aprox. 1000 residuos, alineadas de manera escalonada y
entrecruzadas para tener fuerza

Poseen estrías cada cuarto de cadena y éstas se pueden observar en micrografías electrónicas.

Envejecimiento del tejido conjuntivo es resultado del entrecruzamiento de las fibras de

colágeno.

Colágeno se encuentra en tejidos conjuntivo de tendones, cartílagos, huesos y cornea del ojo.

Existen mas de 30 variedades estructurales de colageno en mamiferos

Osteogenesis imperfecta: Produce por un defecto de la sintesis de colageno, existen 15

variantes con varios grados de severidad y ocurren sustituciones de residuso Gly por Cys o Ser.

Gly unica e irremplazable en el colageno, ya que produce un efecto perjudicial.

Osteoporosis: Falta de calcio y colageno

Sindrome de Ehler-Danlos: produce hipertensibilidad de la piel e hipermovilidad de

articulaciones, este sindrome se da por una alteracion en la sintesis o procesamiento de
colageno, existen 13 variantes, afecta tejido conectivo de la piel, articulaciones, vasos sangui.

Elastina: Confiere extensibilidad y recuperacion en los pulmones, vasos sanguineos y

ligamentos, proteina del tejido conectivo responsable de extensibilidad y elasticidad (LLEVA
PRO y GLY)

Elastina: Da extensibilidad y recuperacion en pulmones, vasos sanguineos y ligamentos, esta es

una proteina del tejido conectivo, responsable de la elasticidad.

 Se sintetiza como monómero en el fibroblasto y también es rica en prolina y glicina.

 Interactúa con fibrilina en matriz extracelular formando estructuras entrelazadas

Algunos residuos de lisina de la elastina se desaniman por la enzima lisil oxidasa y forman
entrecruzaientos de desmosina (condensacion de 3 lisinas alisinadas) y una sin modificar.

Cutis laxa: enfermedad caudasa por defecto en la elastina, la piel se vuelve elastic y colgante,
afecta cara produciendo apariencia de tristeza y envejecieminto prematuro.

Afecta: Pulmones, corazón, intestinos, arterias y vejiga urinaria.

Sindrome de marfan: descrito por Antonio Marfan en 1896 e una niña de 5 años que
presentaba piernas, brazos y dedos largos, esta enfermedad autosomica dominante y afecta 1
gen del cromosoma 15 ( codifica para fibrilina-1).
Sintomas: Huesos largos, dedos largos (aracnodactilia), se envuelve la muñeca con pulgar y
meñique (walker murdoch), torsion de columna, taxitud articular y luxaciones y ectopia lentis

Fibroina: Producida por insectos y arañas, sus cadenas polipeptídicas son ricas en Ala y Gly y
están en conformación beta antiparalela, la seda es flexible debido a las interacciones débiles
no covalentes entre las laminas beta.

El movimiento de los organismos se produce gracias a las proteínas

Las principales proteínas del músculo son la miosina y la actina.

La miosina esa conformada por 6 subunidades, 2 pesadas (c/u 220,000 Da) y 4 ligeras (20,000
Da)

Forman helices en un superenrollamiento levogiro.

El extremo amino terminal forma un dominio globular donde se cataliza la hidrólisis de ATP

Las moleculas de miosina se agrupan en filamentos gruesos.

La actina se asocia para formar polimeros, las moléculas de actina monoméricas se denominan
"Actina G" (42,000 Da), Las moléculas de Actina G se asocian en polímeros de Actina F

Actina F forman filamentos delgados en conjunto con troponina y tropomiosina.

Musculo esqueletico son haces paralelas de fibras musculares.

 Cada fibra es una única célula multinucleada de gran tamaño (20 – 100 μm diámetro).
 Cada fibra tiene cerca de 1000 miofibrillas formadas de filamentos gruesos y delgados.
 Fibras muestran regiones alternadas de alta y baja densidad ( Bandas A y bandas I)